Кофакторы ферментов и их роль в катализе

Кофакторы. Для осуществления каталитической функции многие ферменты содержат в молекуле небелковый фрагмент — кофактор. В качестве кофактора выступают большей частью либо органические вещества весьма сложного строения (и выполняющие в катализе роль [c.13]

ТЕМА 2.6. КОФАКТОРЫ ФЕРМЕНТОВ И ИХ РОЛЬ В КАТАЛИЗЕ [c.46]

Механизмы биологических процессов, протекающих с участием неорганических кофакторов ферментов, в большинстве случаев окончательно не установлены. Современные данные по этому вопросу касаются главным образом роли ионов металлов в ферментативном катализе (см. раздел Роль металлов в ферментативном катализе ). [c.248]

Кофакторы ферментов и их роль в катализе [c.32]

В роли кофактора могут выступать ионы различных металлов (табл. 2.1). Ион металла может участвовать в присоединении субстрата, собственно в катализе, в стабилизации оптимальной конформации молекулы фермента, в стабилизации четвертичной структуры. Активность металлозависимых ферментов после удаления металла либо утрачивается полностью, либо заметно снижается. [c.69]

Мы остановились на этих примерах, чтобы показать возможности расшифровки взаимодействий между активным центром фермента и лигандами. Химия выявляет поведение функциональных групп фермента и кофакторов. Однако этого недостаточно для количественного объяснения ферментативной активности, характеризуемой понижением энергии активации. Для ферментативного катализа необходима вся белковая глобула. Нельзя отрезать часть белковой цепп без ущерба для активности фермента. Химия не отвечает на вопрос о роли глобулярной структуры, описывая лишь события в активном центре. Эти задачи стоят перед физикой. [c.186]

В этой главе суммированы имеющиеся в настоящее время данные о роли ионов металлов в механизме катализа некоторыми классами сравнительно малоизученных металлоферментов. В большинстве случаев наши знания ограничены данными о специфичности активации ионами М +, и лишь для немногих ферментов мы понимаем характер участия этого кофактора в механизмах реакции. Для небольшого числа подробно исследованных металлоферментов понять роль ионов металлов удалось в первую очередь в [c.493]

Таким образом, из приведенных примеров следует, что белок в роли фермента или апофермента принимает участие в выполнении четыре.ч главных функций. Во-первых, белок обеспечивает специфичное опознавание субстратов, приводящее к образованию комплекса, в котором реагирующие части этих субстратов необходимым образом ориентированы относительно каталитического центра. Во-вторых, он принимает участие в каталитическом акте своими кислыми и основными группами по механизму общего кислотно-основного катализа. В-третьих, в ряде случаев ковалентно связывает часть молекулы субстрата с образованием промежуточного продукта, выступая в этом случае в качестве нуклеофильного катализатора. В-четвертых, в качестве апофермента белок обеспечивает связывание в активном центре иона или молекулы кофактора. [c.207]

Роль белка или белковой части фермента (апофермента) состоит помимо прямого участия в катализе в связывании в определенном участке кофактора и в связывании субстрата или субстратов с определенной ориентацией их относительно каталитически активных групп. При этом осуществляется отбор строго определенных субстратов из множества сходных молекул, в принципе способных к таким же реакциям. Например, специфичность кар бокс и пептидаз именно к С-концевым остаткам в значительной мере обусловлена тем, что в связывании и ориентации относительно атома цикла принимают участие положительно заряженные остатки аргинина, которые взаимодействуют с концевой карбоксильной группой гидролизуемого пептида. [c.223]

Изучение роли металлов в катализе удобно начать с общего обсуждения их свойств как активаторов ферментативных процессов, не разделяя их сначала на кофакторы и катализаторы, поскольку механизмы действия многих ферментов изучены недостаточно хорошо и в таких случаях провести функциональные различия удается далеко не всегда. [c.253]

По-видимому, биологический смысл образования четвертичной структуры с кооперативными взаимодействиями между активными центрами в данном случае и заключается в создании фермента, обладающего сильно отличающимися значениями Кт и Кв для кофактора. Такая особенность позволяет, с одной стороны, крайне прочно связывать кофактор в двух из четырех активных центров,, что обеспечивает эффективную конкуренцию за НАД с другими дегидрогеназами и высокую стабильность молекулы фермента, а с другой — эффективно осуществлять катализ (практически так же, как и в мономерной форме). Кооперативные взаимодействия между субъединицами позволяют создать ферментативную систему, в минимальной степени зависящую от концентрации НАД. Учитывая, что глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа катализирует центральную стадию гликолиза, на которой возникает первое макроэрги-ческое соединение, а НАД эффективно используется в целом ряде конкурирующих процессов, указанный механизм должен играть важную роль в обеспечении эффективного функционирования энергетического обмена. [c.92]

Коферментами принято называть кофакторы ферментов, непрочно соединенные с апоферментом и отделяющиеся от него, например, с помощью диализа. Коферменты — переносчики химических группировок — представляют собой органические вещества небольшого молекулярного веса в ходе катализа они обычно мигрируют от одной молекулы ферментного белка к другой. Примером таких соединений является пикотинамид-адениндинуклеотид, который служит коферментом (переносчиком водорода) многих оксидоредуктаз, находящихся в клеточной плазме в растворенном виде. Кроме того, к коферментам можно отнести неорганические ионы, играющие роль активаторов ферментов. [c.247]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология