Другие дегидрогеназы

Вторая группа флавопротеидов гораздо более многочисленна. Эти дегидрогеназы не способны выполнять роль непосредственных акцепторов электронов дыхательного субстрата. Они могут получать только электроны, предварительно мобилизованные анаэробными дегидрогеназами. Окисляя восстановленные пиридиновые дегидрогеназы, они передают получаемые от последних электроны по цепи в направлении к кислороду. Флавиновые ферменты различаются и в отношении акцепторов, которым они способны передавать полученный водород (электроны). Такими акцепторами могут служить другие дегидрогеназы или окисленный цитохром, или, наконец, кислород. Флавопротеиды, способные переносить электроны на кислород, являются, по существу, настоящими оксидазами (например, глюкозооксидаза, оксидаза <1-аминокислот и др.), В результате действия этих ферментов образуется перекись водорода, кислород которой используется пероксидазой. Таким образом, флавиновые оксидазы и перокси- [c.231]

По характеру действия дегидрогеназы делятся на аэробные и анаэробные. Первые способны переносить водород непосредственно на молекулярный кислород, вторые — только на какой-либо акцептор, причем роль последнего может зачастую выполняться какой-либо другой дегидрогеназой. Все дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами — протеидами, причем их специфичность, как и всех ферментов вообще, определяется природой белкового носителя. По природе простетических групп дегидрогеназы делятся на пиридиновые и аллоксазиновые (флавиновые). [c.221]

К числу дегидрогеназ, структура которых в настоящее время уже установлена, относятся малатдегидрогеназа [76], неспецифическая алкогольдегидрогеназа печени [77] и глицеральдегид-З-фосфат—дегидрогеназа (разд. 3,5). Следует отметить, что во всех этих трех дегидрогеназах и в лактатдегидрогеназе имеется примерно одинаковый структурный фрагмент, состоящий из шести плотно упакованных параллельных р-цепей и нескольких а-спиральных участков [77, 78, 78а] (рис. 2-10А). Эта структура, связывающая кофермент, возможно, специально приспособлена к взаимодействию с NAD в несколько измененной форме она представлена в ряде других ферментов [78а]. Алкогольдегидрогеназа печени [77] и некоторые другие дегидрогеназы содержат существенный атом Zn +, способный, вероятно, координационно связывать гидроксильную группу спиртового субстрата или карбонильную группу альдегидного субстрата [786]. [c.245]

Различные пиридиновые дегидрогеназы осуществляют реакцию дегидрогенизации путем прямого переноса атомов водорода от субстрата на НАД на своей поверхности, причем последний восстанавливается. Перенос водорода от НАД-Нг на молекулу акцептора происходит также на поверхности фермента, но благодаря равновесию с НАД-Нг, находящимся в растворе, часть кофермента может переходить и на другую дегидрогеназу, вследствие чего водород также может быть перенесен на другую ферментную систему. [c.261]

Образование формазанов, равно как и флуоресценцию, можно использовать для обнаружения многих других дегидрогеназ при наличии в инкубационной среде соответствующего субстрата, кофермента и буфера. Некоторые примеры подобных мето<-дов приведены в табл. 7. [c.285]

По-видимому, биологический смысл образования четвертичной структуры с кооперативными взаимодействиями между активными центрами в данном случае и заключается в создании фермента, обладающего сильно отличающимися значениями Кт и Кв для кофактора. Такая особенность позволяет, с одной стороны, крайне прочно связывать кофактор в двух из четырех активных центров,, что обеспечивает эффективную конкуренцию за НАД с другими дегидрогеназами и высокую стабильность молекулы фермента, а с другой — эффективно осуществлять катализ (практически так же, как и в мономерной форме). Кооперативные взаимодействия между субъединицами позволяют создать ферментативную систему, в минимальной степени зависящую от концентрации НАД. Учитывая, что глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа катализирует центральную стадию гликолиза, на которой возникает первое макроэрги-ческое соединение, а НАД эффективно используется в целом ряде конкурирующих процессов, указанный механизм должен играть важную роль в обеспечении эффективного функционирования энергетического обмена. [c.92]

Для преобразования сложных молекул в ходе органического синтеза используются оксидоредуктазы со строгой структурной, сайт- и стереоспецифичностью. В случае более широкой субстратной специфичности эти ферменты могут использоваться как катализаторы типовых реакций. В реакциях превращения спиртов в карбонилы находят применение нуклеотид-зависимые дегидрогеназы. Так, хорошо изучена алкогольдегидрогеназа из печени лошади известны ее субстратная специфичность и стереохимия катализируемых реакций. Она атакует moho-, ди- и тетрациклические структуры. Построена модель ее активного центра, что позволяет прогнозировать активность этого фермен-та в отношении новых субстратов (см. разд. 4.1.1). Отметим, что ациклические вторичные спирты — плохой субстрат для этого фермента, и если ставится задача осуществления синтеза на их основе, то целесообразно попытаться использовать другие дегидрогеназы (возможно, термофильные). Особенность окси-теназ состоит в их способности с высокой эффективностью и специфичностью включать кислород прямо в органические субстраты проведение такого прямого окисления неактивирован- [c.178]

Карбонильная группа кетона имеет две поверхности, поэтому говорят, что она энантиотопна. В присутствии фермента кофер-мент NADH избирательно отрывает атом водорода На только с задней стороны плоскости карбонильной группы, причем образуется хиральный спирт, в котором метиленовые атомы водорода становятся диастереотопными. Однако метильные атомы водорода неразличимы для фермента и называются гомотопными. В данном примере атом водорода Нд npo-R) кофермента переходит к субстрату, а другие дегидрогеназы обладают иной региоспецифич-ностью, так что мигрирует атом водорода Нв (npo-S). [c.208]

Некоторое биологическое значение могут иметь также окислительно-восстановительные свойства феназинов. Пиоцианин подавляет активность сукцинатдегидрогеназы мозга, но в то же время активирует некоторые другие дегидрогеназы. Сообщалось об активном поглощении и концентрировании феназинов тканями животных, однако пока не известно, имеет ли какое-либо физиологическое значение этот факт, или он случаен. [c.245]

В качестве кофермента алкогольдегидрогеназа, как и другие дегидрогеназы, использует НАД" . Молекула фермента, вьщеленного из печени лошади, представляет собой гомодимер с молекулярной массой 40 кВа. Каждая цепь имеет один сайт связывания НАД" и два сайта связывания 2п. Внутри гидрофобного кармана в месте соединения каталитического и связывающего НАД" находится ион Zn. Координационное число цинка равно четырем (рис. 6.2). [c.71]

Две другие дегидрогеназы, различающиеся по своей специфичности к коферменту, катализируют реакции, включающие образование карбоксилфосфатной группы [c.87]

Оба кофермента свободно диссоциируют, т. е. отделяются от одного белка-дегидрогеназы и переносят водород после связывания с другой дегидрогеназой на другой акцептор. Поэтому их называют также переносчиками водорода. NADH2 переносит водород в основном на предшественники конечных продуктов брожения или же передает его в дыхательную цепь, в то время как NAD PH 2 участвует главным образом в восстановительных этапах процессов биосинтеза. [c.221]

По ряду причин митохондрии из сердечной мышцы быка особенно удобны для изучения переноса электронов, т. е. окисления кислородом восстановленного НАД и сукцината. Именно из этой ткани удалось впервые выделить модифицированную дыхательную частицу ( препарат Кейлина — Хартри , впервые описанный в 1940 г.). Система переноса электронов в митохондриях из сердечной мышцы быка отличается особенно высокой стабильностью, что зависит, возможно, от чрезвычайно низкого содержания протеолитических ферментов. Кроме того, здесь с дыхательной цепью связано минимальное количество других дегидрогеназ. Наконец, эти митохондрии, по-видимому, не имеют других систем, окисляющих восстановленный НАД, в отличие от митохондрий печени млекопитающих. [c.389]

Активность сукцнндегидрогеназы учитывают по разности между скоростями обесцвечивания метиленовой сини в контрольной и опытной трубках. Так же определяют активность других дегидрогеназ в присутствии соответствующих субстратов. [c.145]

Д. делятся на две группы 1) анаэробные, к-рые не могут отдавать водород кислороду воздуха, а передают его другим акцепторам, напр, промежуточным продуктам распада углеводов, другим дегидрогеназам или хиноиоподобным соединениям. Это наиболее многочисленная группа Д., принимающая участие в процессах брожения и дыхания 2) аэробные, переносящие водород непосредственно на кислород с образованием IIjO или И2О2 в качестве конечных продуктов. Аэробные Д., для к-рых акцептором И является исключительно кислород воздуха, получили название оксидаз. [c.519]

Акцепторами водорода, передаваемого восстановленной дегидрогеназой, могут служить разнообразные соединения. Установлено, однако, что анаэробные дегидрогеназы не способны передавать полученный ими водород субстрата непосредственно кислороду. Данный заключительный этап дыхания катализируется специальной группой ферментов, активирующих кислород (оксидазы, пероксидазы). Наряду с этим больщую роль выполняют также катализаторы промежуточного типа, осуществляющие передачу водорода, мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами, активированному оксидазами кислороду, либо некоторым другим системам, расположенным между анаэробными дегидрогеназами и кислородом. Первыми звеньями цепи промежуточных переносчиков мобилизуемого анаэробными дегидрогеназами электрона по направлению к кислороду являются аэробные дегидрогеназы, называемые еще флавиновыми оксидазами. Пиридиновые дегидрогеназы весьма широко распространены как в животных, так и в растительных клетках и являются в буквальном смысле универсальными окислительными системами. Несмотря на структурную близость обоих коферментов, они, как правило, друг друга не замещают. В соответствии с этим действие ряда дегидрогеназ в живой клетке сопряжено с НАД. тогда как другие дегидрогеназы связаны с НАДФ. Из ферментов, обнаруженных в тканях растений, к первой груп- [c.223]

Заканчивая рассмотрение реакций ЦТК и особенностей их регуляции в головном мозге, следует кратко остановиться на значении сукцинатдвгидрогеназной реакции. В отличие от других дегидрогеназ ЦТК сукцинатдегидрогеназа относится к флавин-зависимым ферментам. Она играет особую роль в энергетическом метаболизме при экстремальных состояниях, прежде всего таких, которые сопровождаются нарушениями на пиридин-нуклеотидном участке дыхательной цепи, например при облучении. При гипоксии, когда нарушается отношение между окисленными и восстановленными формами пиридиннуклеотидов, и в силу накопления НАДН возможно обращение конечных этапов ЦТК (от щавелевоуксусной кислоты до сукцината), окисление янтарной кислоты под действием сукцинатдегидрогеназы также приобретает большое значение для поддержания энергетического баланса ткани. [c.178]

Дегидрогеназы действуют на протя>кении всего процесса дыхания и по характеру действия делятся на аэробные и анаэробные. Первые переносят водород непосредственно на молекулярный кислород, а вторые — на какой-либо акцептор водорода по схеме АНг + дегидрогеиаза-Ь В (акцептор)ВНг (акцептором водорода может.быть и другая дегидрогеназа). Дегидрогеназы относятся к двухкомпонентным ферментам — протеидам с-пиридиновыми или флавиновыми (аллоксазнновыми) коферментами. [c.240]

Производные аденина ингибируют глицерофосфатдегидрогеназу конкурентно по отношению к НАД. Из приведенных данных следует, что чем большему фрагменту молекулы НАД соответствует соединение, тем более эффективно оно связывается в активном центре дегидрогеназы константа ингибирования падает. Ингибирование возрастает в ряду аденозин < АМФ < АДФ, т. е. с увеличением числа отрицательно заряженных фосфатных остатков. Подобная зависимость наблюдается и для ряда других дегидрогеназ. Это свидетельствует в пользу того, что в активном центре дегидрогеназ имеется катионный участок, взаимодействующий при связывании НАД с остатками фосфорной кислоты. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология