Аминокислоты ацилирование

Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для а-амино- и а-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация [c.40]

Ацилирование аминокислот. Так же, как и в аминах, водород в аминогруппах аминокислот может быть замещен остатками карбоновых кислот (ацилами). Например [c.283]

Заслуживает особого внимания реакция ацилирования аминокислот. Другие реакции аминокислот также имеют важное биологическое значение. Папример, как будет показано позднее, в основе всех реакций витамина Вб лежит образование оснований Шиффа (взаимодействие амино- и альдегидной групп гл. 7). Однако именно ацилирование аминогрунны одной аминокислоты карбоксильной (активированной) группой другой аминокислоты приводит к образованию пептидной связи и затем к образованию полимерной молекулы—белка. Для химика-биооргаиика весьма интересно сопоставить синтез наиболее сложных макромолекул в пробирке и в организме. [c.52]

При обработке а-аминокислот ангидридами в присутствии пиридина происходит замещение карбоксильной группы на ацильную и ацилирование группы NH2. Этот процесс получил название реакции Дакина — Веста. Ее механизм включает образование оксазолона [372]. Иногда реакцию можно провести с карбоновыми кислотами, не содержащими а-аминогрунпы в таких случаях реакции способствуют 7- или б-аминогруппы [373]. [c.473]

Ацилирование и алкилирование. Из двух носителей нуклеофильных свойств в молекуле аминокислоты [c.168]

Обычно ацилирование проводят, действуя на аминокислоту не самой карбоновой кислотой, а ее хлорангидридом или ангидридом (ср. стр. 274, 275). [c.283]

В результате реакции образуется стабильная амидная связь. Ацилирование можно также проводить по классическим методикам, например ацетилирование уксусным ангидридом. Как и для других реакций, например для алкилирования, разработаны методики, при которых ацилирование протекает в мягких условиях. Примером этого могут служить реакции аминокислот с изоцианатом и язотиоцианатом, протекающие с образованием гидантоинов и тиогидантоинов. [c.52]

Затем проводят ацилирование свободной аминогруппы этой аминокислоты путем реакции с дициклогексилкарбодиимидом и другой аминокислотой, которая содержит защищенную аминогруппу. В результате образуется первая пептидная связь. [c.406]

Этот метод применим для ацилирования как ароматических [529], так и алиф KHs аминов [530], и при ацилировании больших количеств алифатических амин< удобнее, чем описываемый ниже метод Шоттена — Бауманна [530]. Таким и способом можво ацилировать аминокислоты [529, 531 , представляющие собой вн- тренние соли. [c.433]

Ацилирование аминогруппы. Свободная аминогруппа аминокислот легко ацилируется. Реакцию обычно проводят по Шоттен-Бауманну в водном растворе в присутствии едкого натра или окиси магния (M+ = Na+ или V2 Mg++) [c.358]

Ангидрид Лейкса. Взаимодействие незащищенной аминокислоты с фосгеном лежит в основе простого метода синтеза пептидной связи. Реакция начинается С Ы-ацилирования аминокислоты и последующей циклизации с образованием [c.87]

Обычно для синтеза пептидов при комнатной температуре требуется 4 дня [311] но ацилирование эфира Глицина можно осуществить за несколько часов [324]. Эфиры аминокислот с объемистыми боковыми цепями требуют для ацилирования более продолжительного нремени [304]. [c.255]

Аминокислоты 166 — 172, 385 получение 189, 224, 225 Амины 18, 53, 103 — 107, 127, 381 — 384 ароматические 261 —263, 295 синтез по Габриелю 196 Анилин 282, 299, 382 Антиподы 152, 155, 226 Антрахинон 278, 279, 383 Антрацен 277 — 279, 285, 306 Арены 21, 281, 352, 365— 368 Арнлирование 290, 336 Атро1 изомеры 271 Аутоокисление альдегидов 118 олефинов 197 Ацетилен (ы) 39, 70— 73, 173, 179, 227, 356, 392 получение 210, 365 Ацилирование 176— 178 амидов 102, 177 аминов 106 аминокпслот 168, 169 анилина 243 [c.393]

Структура амина, Лмин, который подвергают ацилированию, может быть взят в виде или соли, или эфира аминокислоты или пептида. Если применяют эфир, то получается нейтральный продукт реакции, от которого исходные кислотный и основной компоненты легко можно отделить экстрагированием раствором бикарбоната натрия и разбавленной соляной кислотой. Применение солн щелочного металла приводит к образованию кислотного продукта, для выделения которого в чистом виде и для освобождения от исходной ациламинокислоты или пептида часто требуется применение противоточного распределения. [c.178]

Рентгеноструктурные исследования показали, что помимо серина-195 в активный центр входят также остатки гистидина (Н1з-57) и аспарагиновой кислоты (А5р-102). Другой остаток гистидина (Н1з-40) не участвует в катализе. Фермент обладает специфичностью к ароматическим аминокислотам. Эфиры ароматических аминокислот — хорошие субстраты этого фермента, и для большинства кинетических исследований в качестве субстратов использовались такие эфиры. Фермент расщепляет пептиды, освобождая карбоксильную группу ароматических аминокислот. После образования комплекса Михаэлиса единственный реакционноспособный 5ег-195 вначале ацилируется, образуя ацилферментное промежуточное соединение с субстратом. Превращение комплекса Михаэлиса в ацилфермент происходит сначала путем образования тетраэдрического интермедиата (разд. 4.4.1), и наконец происходит гидролиз ацилфермента при атаке молекулой воды, так что ацилированный продукт обычно не накапливается. [c.220]

Другой метод состоит в защите аминогруппы аминокислоты ацилированием этилхлорформиатом и конденсации с молекулой эфира аминокислоты (В1 = СаНв) (Э. Фишер) [c.407]

Ацилированные препараты хитозана в водной среде набухают, образуя системы, обладающие высокой селективной сорбционной способностью по отношению к аминокислотам, красителям, а также к разделению рацемических смесей. Это обусловливает интерес, который представляют данные препараты в качестве полимерного носителя в гель-хроматофафии, а также при изготовлении волокнистых и пленочных материалов медико-биологического назначения. Под влиянием гидрофобных ацильнЫх радикалов сорбированная этими препаратами при набухании вода частично гидратирует полимерный субстрат, а частично остается инклюдйрованной в порах геля. При этом изменяется структура жидкой воды, обусловливая возможность регулирования интенсивности гидрофобных взаимодействий в системе. В табл. 6.6 приведены результаты экспериментов по изучению взаимодействия воды в изотермических условиях (298 К) с ацилированными препаратами хитозана. [c.334]

Ацилирование химотрипсина метиловыми эфирами а - -ацилзаме-щенных-/,-аминокислот. Характеристикой собственной (внутренней) реакционной способности составного нуклеофила активного центра будем считать константу скорости для некоторой модельной реакции, в которой боковые группы субстрата не принимают участия в сорбции на белке. Для того чтобы найти эту величину, проанализируем, как влияет изменение структуры отдельных субстратных фрагментов на общую скорость образорания ацилфермента [c.158]

Биоорганическая химия сблизила и иереилела практическую деятельность химика-органика и биохимика. В данной главе авторы постарались показать взаимосвязи между органической химией и биохимией, с одной стороны, и химией белка и медицинской химией (фармакологией) —с другой. Как основной используется химический подход, н механизм биохимических реакций описывается в сравнении с их синтетическими моделями. Органический синтез и биосинтез пептидной и фосфоэфирной связи (гл. 3) рассматриваются параллельно таким образом выявляется удивительный ряд сходных закономерностей. Каждая аминокислота представлена как отдельное химическое соединение с уникальным набором свойств. Способность аминокислот к диссоциации обсуждается в терминах, принятых в органической химии для кислот и оснований, и фундаментальные свойства аминокислот подаются читателю так, чтобы не было впечатления, будто аминокислота — это нечто совершенно особенное. Химия аминокислот представлена как часть курса органической химии (реакции ал-килирования, ацилирования и т. п.), а сведения по биохимии рассмотрены с химической точки зрения. [c.26]

Амидиая связь, образующаяся в результате ацилирования аминокислоты, представляет собой плаиариую гибридную структуру с приблизительно равным распределением между двумя резонансными формами. Вследствие доминирования формы [c.54]

Эта группа представляет собой ацильную защитную группу, предназначенную для блокирования аминогрупп и легко удаляемую при мягкой кислотной обработке. После ацилирования аминогруппа становится химически неактивной, т. е. теряет нуклеофильные свойства, в результате делокализации электронов по амидной связи (карбамат). Эта группировка вводится при взаимодействии соответствующего хлорида с аминокислотой. Хлорид синтезируют из трег-бутанола и фосгена. [c.70]

НИИ Смешанных ангидридов, полученных из свободной кислоты,, диэтиламина и этилового эфира хлормуравьиной кислоты (о получении in situ Смешанных ангидридов См. примеры в разд. А.1). В большинстве случаев смешанные, ангидриды дают производные боле сла-. бой кислоты, входящей в состав ангидрида, кроме случая с трифтор-уксусной кислотой, когда получаются смеси амидов [47]. Недавно было описано применение большого числа трифторацетамидов для идентификации аминов методом газо-жидкостной хроматографии [48]. Ацилированные аминокислоты можно получать с хорошим выходом из свободной кислоты и ангидрида [49], а соответствующие иминокислоты — из свободной кислоты и циклического ангидрида, лучше в присутствии 0,1 экв триэтиламина [50]. Выходы в этих превращениях обычно составляют 80% и выше. [c.390]

Образовавшийся ангидрид подвергается нуклеофильной атаке по одной из двух карбонильных групп, так как вторая карбонильная группа менее электрофильна (окружена с двух сторон атомами азота и кислорода) и одновременно является лучшей уходящей группой. Карбамат легко разлагается на пептид и диоксид углерода. Фосген играет роль конденсирующего агента, так как после образования ангидрида происходит его замещение второй аминокислотой. Ангидрид не выделяется. Карбамат также не выделяется, и ход реакции сложно контролировать. Образующийся дипептид может снова вступать в реакцию Ы-ацилирования, давая ангидрид, который затем атакует третья аминокислота и т. д. [c.88]

Лпазы, катализирующие расщепление связи углерод—кислород (КФ 4.2), могут приводить к-деполимеризации полисахаридов (полисахарид-лиазы, КФ 4.2.2) путем отнятия молекулы спирта от мономерных звеньев. Изомеразы в ряде случаев катализируют перегруппировки 8—5-связей в белках (КФ 5,3.4). Наконец, лигазы (синтетазы) катализируют ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами (1<Ф 6,1.1) и восстанавливают разрушенные фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах (КФ 6.5). [c.7]

Оксазолы представляют собой слабые основания, часто имеют пирндиноподобный запах, нередко дают хорошо кристаллизуюш,иеся пн-краты или двойные соли с хлорной платиной. При кипячении с кислотами они расщепляются. В особенности это относится к 2-алкил-(илп арил)-5-алкоксиоксазолам, которые образуются при действии РС1,5 на ацилированные эфиры аминокислот и являются простейшими ангидридами этих соединений, вследствие чего в последнее время привлекли к себе внимание в связи с проблехмой строения белка [c.995]

Карбобепзилоксипроизводные глицина, DL-алаиина и L-лейцина были превращены в смешанные ангидриды на основе ди-этилфосфата и были использованы для ацилирования эфиров или натриевых солей аминокислот и пептидов. 0бщие выходы продуктов реакции колебались от 61 до 87%. Можно ожидать, что этот метод будет сопровождаться рацемизацией, если она вообще ВО.ЧМОЖНЙ- [c.286]

Дальнейшее изучение грамицидина С показало, что указанные аминокислоты (I—V) содержатся в исходной молекуле в равномолекулярныл <оличествах и что он представляет собой циклический полипептид, в кото-эом только одна аминогруппа (орнитина) не принимает участие в образова-гии пептидной связи. Она и обусловливает основные свойства грамицидина С, пособность образовывать пикрат, реагировать с азотистой кислотой гто типу первичных алифатических аминов и пр. Установлено важное значение )той б-аминогруппы для антибиотической активности грамицидина С с ее (езаминированием или ацилированием действие грамицидина исчезает [c.739]

В v yчae натриевой соли дипептида концентрация свободных аминогрупп будет бЬлее высокой, следовательно, при применении соли выход ацилированного продукта будет выше, чем с аминокислотой. При pH 7,4 в случае глмцилтриптофана концентрация свободных аминогрупп почти в 20 раз больше, чем в случае триптофана, и пептид реагирует более гладко с серебряной солью фенилкарбобензилоксиглицилфосфорной кислоты, Чем триптофан [22]. [c.179]

Двухосновность серной кислоты позволяет получать смешан- ный ангидрид в виде растворимой в воде соли. Таким образом ацилирование натриевой солн аминокислоты может быть осуществлено в одну стадию. [c.277]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты ацилирование: [c.71] [c.33] [c.166] [c.223] [c.386] [c.370] [c.299] [c.681] [c.693] [c.565] [c.86] [c.626] [c.260] [c.178] [c.185] [c.204] [c.208] [c.219] [c.265] [c.271]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.71 ]

Органическая химия (2002) -- [ c.868 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.107 , c.111 , c.127 ]

Основы органической химии 2 Издание 2 (1978) -- [ c.118 , c.119 ]

Анализ органических соединений Издание 2 (1953) -- [ c.269 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.74 , c.75 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.75 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.377 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология