Валин по Фишеру

Валин. ......... Казеин 1901 Фишер [c.436]

Валин 1901 Казеин Э. Фишер [c.25]

Э. Г. Фишер создал метод анализа и разделения аминокислот. В продуктах расщепления белков открыл валин, пролин, оксипролин н приступил к синтезу полипептидов. [c.660]

Так, при первом же исследовании продуктов распада казеина Фишер, помимо пролина, обнаружил аминоизовалериановую кислоту (валин) и фенилаланин, которые до этого в казеиновых гидролизатах ни разу не были найдены. Результаты дальнейших исследований подкрепили эти первые открытия. В частности, Фишер показал, что серин является одним из весьма распространенных продуктов распада белковых веществ. Он смог это окончательно доказать, разработав специальный метод отделения эфира серина, используя плохую растворимость последнего В петролейном эфире. [c.76]

Э. Г. Фишер открыл аминокислоты пролин и валин. [c.578]

В настояш ее время некоторыми авторами высказывается идея о том, что распределение полярных и неполярных аминокислот вдоль полипептидной цепи является одним из важных элементов кодирования пространственной структуры глобулярных белков. Еще Фишером [55] было показано, что соотношение суммарных объемов полярных и неполярных аминокислотных остатков может обусловливать форму белковой молекулы (сферическую или вытянутую), а также способность образовывать четвертичные структуры. Анализ, проведенный Перутцем, Кендрью и Уотсоном [66] на примере восемнадцати аминокислотных последовательностей в различных миоглобинах и гемоглобинах, показал, что из 150 остатков, входящих в эти молекулы, 33 находятся в местах, экранированных от контакта с водой, т. е. во внутреннем ядре белковой глобулы, причем 30 из 33 являются неполярными аминокислотами (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, иро-лин, цистеин, метионин, тирозоин и триптофан). Это наводит [c.16]

Конфигурационное родство этой аминокислоты с (—)-цистеином и (—)-серином было уже давно определено (Э. Фишер, 1907 г.) нри помощи химических превращений [исходя из (—)-серина], в результате которых не происходит замещения при асимметрическом атоме углерода. Таким образом, все эти аминокислоты относятся к ряду L. Химическими методами было также установлено конфигурационное родство между (—)-серином и другими аминокислотами, полученными из белков (П. Каррер, 1930 г.), как это можно увидеть из приведенной ниже схемы. Установлено также аналогичное конфигурационное родство между L-(—)-аспарагиновой кислотой и следующими природными аминокислотами (—)-лейцином, (4-)-валином, (—)-метионином, (—)-треонином, (-1-)-орпитином, (-f)-лизипом, (—)-пролином и (- -)-глутаминовой кислотой. При помощи подобных методов пришли к заключению, что большинство природных аминокислот имеет ту же конфигурацию, что L-серин и L-аланин, и что, по всей вероятности, это заключение справедливо и для тех немногих а-аминокислот, выделенных из белков, конфигурация которых еще не определена химическим путем (а только оптическим сравнением, например на основании правила Клафа, согласно которому оптическое вращение аминокислот ряда L смещается вправо при добавлении минеральной кислоты). [c.384]

Основы метода. Более подробное описание метода Фишера по разделению гидрохлоридов эфиров аминокислот дано в соответствующей литературе, здесь же достаточно указать, что эфиры лейцина, изолейцина и валина перегоняются в более низко кипящих фракциях (Осборн, Джонс и Ливенуорте [497]). Лейцин и изолейцин отделяют от валина осаждением ацетатом свинца (Левин и Ван-Сляйк [415]). Количество лейцина и изолейцина в смеси определяют по оптическому вращению. Затем отделяют валин от аланина путем осаждения последнего фосфорновольфрамовой кислотой (Левин и Ван-Сляйк [417]). [c.276]

Примечание. Большая трудоемкость метода Фишера при возможности получать лишь минимальные величины заставила почти полностью отказаться от него за последние годы. Популярность этого метода очень упала после того, как Осборн и Джонс [501] в 1910 г. нашлн, что даже в руках опытных и знаюш их экспериментаторов он не давал возможности выделить более 80—90% лейцина и 40% валина от содержания их в смеси чистых аминокислот. Два года позднее Абдергальден и Вейль [19] получили выход в 65—70% лейцина и 65—70% валина при тех же условиях. [c.278]

Несмотря на очевидные трудности окислительного метода Фромажо для определения лейцина и валина, данные, полученные по этому методу различными авторами, хорошо согласуются с данными более точного метода изотопного разведения (ср. анализы гемоглобина). Автору этого труда кажется, что окислительный метод определения валина, лейцина и изолейцина, дающий возможность работать на количествах белка порядка 100 мг, более точен и во много раз проще единственного другого хорошо описанного способа, именно — метода Фишера. Можно также рекомендовать микробиологический метод Лаймана и др. [433В], а также хроматографический метод Гордона, Мартина и Сайндж ([261] и г. д.). [c.302]

Поскольку первым шагом в выяснении строения белка является количественная оценка в гидролизате приблизительно 20 аминокислот, многие крупнейшие авторитеты в белковой химии уделяли значительное внимание методам, направленным на достижение этой цели. Так, Фишер [38] первым применил аналитический прием, во многом похожий на современные газохрома-гографические методы, превратив аминокислоты в их этиловые эфиры и разделив последние фракционной перегонкой. Хроматографические методы впервые были использованы в 1941 г., когда Мартин и Синдж [86] разделили М-ацетильные производные пролина, валина, фенилаланина, изолейцина и норлейцина на колонке с силикагелем, элюируемой хлороформом. Начиная с [c.85]

Валин был открыт в экстрактах поджелудочной железы Горуп-Безанессом в 1856 г, [95], однако первым, кто показал, что валин является продуктом гидролиза белка (альбумина), был Шютценбергер [96]. Строение валина было окончательно выяснено в 1906 г. Фишером [97], который идентифицировал природный валин с одним из стереоизомеров, полученных при разделении синтетической аминокислоты. Валин присутствует во многих белках, но обычно — в относительно малых количествах [c.15]

Расщепление аминокислот через нх N-бензоильные производные страдает тем недостатком, что получение, а также гидролиз бензоильных производных идут в довольно жестких условиях и гидролиз оптически активного продукта сопровождается частичной рацемизацией. Поэтому наряду с бензоилированием Фишер использовал иную защиту аминогруппы. Действием муравьиной кислоты он переводил аминокислоты в Ы-формильные производные, расщепляя их при помощи алкалоидов и отщепляя формиль-ную группу путем гидролиза в кислой среде (лучше всего путем кипячения с НВг). Таким образом были расщеплены лейцин, валин, [c.397]

Фишер и сотр. [64] установили, что продукт киназной реакции ФА характеризуется наличием фосфосеринового остатка. В полученном путем протеолиза ФА гексапептиде, а затем тетрадека пептиде [65], содержащем центр фосфорилирования, была определена последовательность аминокислот и показано, что фосфорилирован-ный остаток серина, занимающий положение 14 от К-конца, окружен двумя гидрофобными аминокислотами — изолейцином и Валином, рядом с последним находится аргинин [c.58]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология