Аргинин ацетилирование

Позднее была показана возможность аналитического определения аргинина и гистидина и хроматографирования смеси аминокислот на одной колонке, используя непрерывное программирование температуры [39]. Однако производные триптофана и цистина разрушались в процессе этерификации, а гистидин и аргинин этерифицировались с плохим выходом, причем ацетилирование этих аминокислот также не протекало гладко. [c.264]

При ацетилировании в данных условиях хлоргидрата метилового эфира аргинина образуется основное производное с временем [c.17]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

Реакции ацетилирования и метилирования происходят в свободной (е) аминогруппе лизина. Как видно на рис. 30.9, при этом удаляется положительный заряд, находящийся на NHj-группе. Реакция метилирования происходит также по аргинину и гистидину. [c.384]

Если аминогруппа блокируется ацетилированием (рис. 14-2, стадия 2) до восстановления глутамата в полуальдегид, то циклизация предотвращается. у Альдегидная группа путем переаминирования может быть переведена в аминогруппу, и удаление блокирующей ацетильной группы приводит к образованию орнитина >. Последний в результате реакций, приведенных на рис. 14-4, превращается в аргинин. Эти реакции не только обеспечивают пути биосинтеза аргинина, протекающие во всех организмах, но обеспечивают также синтез мочевины, главного конечного азотистого продукта у млекопитающих и ряда других организмов. Интересная особенность замечена у нейроспоры когда она растет на минимальной среде, в ее клетках накапливаются большие количества орнитина и аргинина, из которых свыше 98% заключены в плавающие в цитоплазме пузырьки [ЗЗЬ]. [c.96]

Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]

Ситуация существенно изменилась после того, как стали метилировать Л -ацетилированные пептиды. Такая обработка не только увеличивает летучесть образцов, но и значительно упрощает масс-спектр, так как в нем обычно преобладают ионы ацилия. Из нескольких методов полного метилирования, как правило, выбирают смесь метилиодида, гидрида натрия и диметилсульфоксида 128, 29]. При малом времени реакции (1—3 мин) и небольщом избытке метилиодида достигается метилирование амидного азота как в пептидной цепи, так и в боковых группах аспарагиновых и глутаминовых остатков, при минимальном образовании ониевых производных атомов азота (кватернизация) и серы в боковых группах гистидина, аргинина, метионина и цистеина. Образование ониевых производных понижает летучесть. [c.278]

Ацетилирование лизиновых и аргининовых групп. Для того чтобы блокировать аргйниновую группу, необходимо перед ацетилированием провести метилирование в метаноле с НС1. Затем препарат переносят из 100%-ного спирта в смесь, состоящую из 15 мл уксусного-ангидрида и 25 мл пиридина. Инкубация проходит при 80° в течение 6—24 часов. Конец инкубации определяют по отрицательной реакции Сакагуши на. аргинин 11]. [c.162]

Ацетилированные О- и S-группы сравнительно устойчизы. Для ацетилирования дихлоргидрата эфира аргинина ацилирую-щей способности уксусного ангидрида недостаточно. Необходимо сначала получить свободное основание обессоливанием на анионообменной смоле или нейтрализацией (разд. 2.4.3.5). Из-за высокой летучести, связанной с ТФА-группой, во избежание потерь при упаривании необходимо применять эфиры [c.116]

Томас и сотр. [94] недавно подробно описали процесс определения аргининовых пептидов, состоящий из 1) обработки гидразином 2) ацетилирования и 3) перметилирования соответствующих орнитиновых пептидов. Производное трипептида (ХУП1), содержащее два остатка аргинина, таким образом, дало метиловый эфир тетраметилтриацетилдиорнитина (XVI). В случае если метиловый эфир аргинина является С-концевым (пептиды, получаемые из белков триптическим гидролизом, часто содержат на С-конце аргинин), образуется лактам орнитина. Таким образом, метиловый эфир пентапептида (XIX) образует перметилированный лактам (XX) (рис. 6) [c.218]

ДО полного изменения в расположении пептидных цепей. Развертывание пептидных цепей при денатурации подтверждается тем, что денатурированные белки дают более интенсивные цветные реакции, чем нативные белки. Это было впервые установлено для реакций на сульфгидрильные группы цистеина и на дисульфидные группы цистина [136]. Реакция с нитропуссидом, титрование железосинеродистым калием [39], ацетилирование [137] и полярография [138] — все эти методы определения сульфгидрильных и дисульфидных групп показали, что число этих групп в денатурированных белках больше, чем в тех же белках, находящихся в нативном состоянии. Денатурированные белки дают также более интенсивные цветные реакции на тирозин с фосфорномолибденовой кислотой [139, 140] и с диазореактивом [141], а на аргинин с реактивом Сакагуши [142] и присоединяют большие количества иода [143]. В то время как в нативном лакто-глобулине только 12 -аминогрупп лизина реагируют с динитрофторбензолом, в денатурированном лактоглобулине эту реакцию дает 31 е-аминогруппа, т. е. все содержащиеся в нем е-аминогруппы [144]. Таким образом, все приведенные данные подтверждают ту точку зрения, что при денатурации в связи с развертыванием пептидных цепей становятся доступными те активные группы, которые в нативных белках недоступны для соответствующих реактивов. Подобным же образом можно объяснить меньшую устойчивость ряда денатурированных белков по отношению к действию трипсина. Как известно, многие денатурированные белки гораздо легче расщепляются трипсином, чем те же самые белки в нативном состоянии. Это можно рассматривать как следствие того, что при денатурации разрываются связи, тесно удерживающие пептидные цепи друг около друга, и обнажаются те пункты, на которые может воздействовать фермент [146, 147]. Можно полагать, что трипсин, гидролизуя (хотя и медленно) нативные белки, гидролизует, в сущности, содержащиеся в них следы денатурированных белков. При этом процессе должно происходить непрерывное нарушение равновесия в системе нативный белок—денатурированный белок и смещение этого равновесия в правую сторону. [c.149]

Первым этапом на пути синтеза аргинина является ацетилирование глутамата с использованием ацетил-СоА или ацетил-орнитина в качестве доноров ацетильной группы. Далее под действием ацетил-глутаматкиназы образуется ацетилглугаматфосфат, который затем восстанавливается с освобождением фосфата. Трансаминирование дает ацетилорнитин, который может переносить свою ацетильную группу на глутамат. [c.36]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология