Аминоферазы

Установлено, что в переаминировании участвует промежуточный переносчик аминогруппы — фосфопиридоксаль — кофермент аминофераз. Фосфопиридоксаль в ходе реакции с аминокислотой превращается в фосфопиридоксамин (стр. 163), который и передает аминогруппу кетокислоте по нижеприводимой схеме, где 0=СН—ФП означает фосфопиридоксаль, а H2N — СНг—ФП соответственно фосфопиридоксамин [c.333]

Гиорги витамин Вд в соответствии с его химической структурой был назван пиридоксином. Позднее было установлено, что пиридоксин в животных тканях и дрожжах содержится в весьма активной форме повышение его активности обусловлено превращением пиридоксина в пиридоксамин к пиридоксаль [7, 8, 9, 10]. На долю пиридоксина приходится 20%, а пиридоксаля и пиридоксамина — 80% от общего содержания витаминов группы Ве- Витамин Ве в виде кофермента пиридоксаль-фосфорного эфира (кодекарбоксилазы) входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминофераз и др. Разнообразные биохимические функции витаминов группы Ве нашли широкое освещение в литературе [11—16]. Ряд работ посвящен содержанию пиридоксина в пищевых продуктах [17—20]. [c.153]

Аминоферазы —ферменты, переносящие аминогруппу ( — NH- ) с одного вещества па другое [c.130]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

Благодаря этому процессу в организме может осуществляться синтез ряда аминокислот и некоторых других соединений из их углеродного скелета. Переаминирование происходит под действием ферментов аминофераз, оптимум действия которых лежит в слабо щелочной среде (рН=7,4). [c.181]

Аминотрансферазы (аминоферазы)—ферменты, переносящие аминогруппу (— МНг) с одного вещества на другое [c.137]

Термин переаминирование ( трансаминирование ), обозначающий процесс переноса аминных групп, стал общепринятым ферменты, катализирующие эти реакции, обозначаются либо как трансаминазы , либо как аминоферазы . Последний термин был предложен русскими авторами [257], которые наряду с другими авторами придерживаются его и в настоящее время. Термин трансаминазы , предложенный Коэном, получил более широкое распространение этот термин применяется и в настоящей монографии. [c.213]

Ферменты, переносящие аминогруппы, называются аминоферазами. Ферменты этой группы состоят из двух компонентов, причем их коферментом является пиридоксальфосфат. Эти ферменты встречаются в тканях растений, животных и различных микроорганизмах. Перенос водорода обусловлен деятельностью дегидраз. Собственно этот термин относится к ферментам, переносящим водород к какому-либо акцептору, отличному от кислорода. Если роль акцептора играет кислород, то соответствующий фермент называет оксидазой. Названия дегидраз обычно отражают вид субстрата, на который они действуют. [c.60]

Определение трансаминазы ("аминоферазы) [c.348]

Фермент, катализирующий эту реакцию, — трансаминаза (ранее называемая аминоферазой) — широко распространен в животных и растительных тканях, а также в микроорганизмах (в отличие от аминокислотных оксидаз, содержащихся в большем количестве в ночках и печени). Согласно Браунштейну, дезаминирование а-аминокислот протекает путем нереаминирования, причем достаточно присутствия каталитических количеств а-кетоглутаровой кислоты, непрерывно регенери- [c.388]

Так как в процессе этой реакции не наблюдается промежуточного образования аммиака, то, очевидно, она осуществляется путем переноса аминогруппы на кетокислоту, почему и называется реакцией переаминирования. По современным представлениям, в организме она катализируется ферментами—аминоферазами. В этой реакции участвует пири-доксальфосфат, который своей альдегидной группой принимает на себя аминную группу и передает ее кетокислоте. [c.469]

Содержание этих ферментов может резко изменяться (обычно увеличиваться) при ряде заболеваний амилазы при поражениях поджелудочной железы, щелочных фосфатаз — при рахите, кислых фосфатаз — при раке предстательной железы, аминофераз, дегидрогеназ, креатинкиназы и альдолазы — при инфаркте миокарда, различных мпопатиях, заболеваниях печени и т. д. Определение активности названных ферментов может представлять, таким образом, значительный клинический интерес. [c.478]

Ферменты переноса — трансферазы. Ферменты этой группы катализируют перенос атомных группировок одного соединения на другое, например, аминоферазы производят переаминирова-ние фосфоферазы катализируют перенос остатков фосфорной кислоты. [c.83]

Ферменты переноса катализируют процесс атомных перегруппировок, например перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту (аминоферазы). или перенос остатков фосфорной кислоты при, брожении и дыхании (фосфоферазы). [c.122]

Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

Аминоферазы были открыты советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Эти ферменты и катализируемые ими реакции участвуют в биосинтезе ашшокясло и в других процессах обмена веществ. [c.63]

Витамину Вб (пиридокснну) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — аминофераз и декарбоксилаз аминокислот (стр. 333, 335). [c.373]

Хроническое отравление. Животные. Длительное в/ж введение малых доз Г. вызывает прогрессирующее похудание, угнетение иммунобиологической реактивности, дегенеративно-некробио-тические изменения в печени, коре надпочечников, миокарде. Происходит активация альдолаз и аминофераз сыворотки, изменяется активность моноаминооксидазы, нарушается белковый и аминокислотный обмен. При в/ж введении технический Г. вызывает опухоли печени у мышей уже через 16 недель. а-Г. и рт. также приводят к развитию доброкачественных и злокачественных опухолей печени у мышей обоего пола. у-Г. при содержании в пище 8-10" % вызывает у молодых мышей задержку полового развития, дегенеративные изменения в печени, снижение плодовитости. У мышей, получавших у-Г. в дозе 3—5 мг/кг в течение 4 мес., отсутствовали признаки интоксикации. После двухлетнего скармливания мышам р- и у-Г. обнаружены гиперплазия печени, наличие узелкового опухолевого роста паренхиматозных клеток по типу папилломатозного или аденоматозного разрастания. У части животных — метастазы в легких [15]. [c.540]

Аминоферазы. Переаминирование, обнаруженное вначале в мышцах, происходит и во всех других животных тканях и свойственно любой живой клетке. Биологическое переам нирование атализируется особыми ферментами — аминоферазами. [c.333]

Пиридоксаль (витамин Вб) является одним из важнейших коферментов, ферментов группы аминофераз, управляющих ходом обменных реакций с участием аминокислот. Это вещество обладает разнообразными каталитическими свойствами оно участвует в реакциях переамини-рования, рацемизации, декарбоксилирования и др. [c.78]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.40 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.0 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.130 , c.333 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.0 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.203 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология