Аминогруппы переносчики

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

Все переносчики фтора этого класса являются производными вторичных аминов и их гетероциклических аналогов. Методы их получения базируются на прямом замещении атома водорода в аминогруппе под действием чаще всего элементного фтора. Реакции проводят в проточном или статическом варианте при низких температурах. Во избежание процессов деструкции фтор разбавляют инертным газом (например, до концентрации [c.57]

Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты (аминотрансферазы) и кофермент пиридоксальфосфат, который служит переносчиком аминогруппы [c.52]

На приводимой схеме (фиг, 93) комплекса [переносчик электронов—нуклеотид — фермент сопряжения] индексами П и Пе обозначены окисленная и восстановленная формы переносчиков электронов (цитохромов). МНз — аминогруппа аденина в адениннуклеотиде, СООН — карбоксильная группа фермента, участвующего в преобразовании энергии. [c.205]

Пути образования аммиака у ракообразных точно не установлены. Так как концентрация глутамина в их тканях весьма высока, мы полагаем, что у них, так же как и у других животных, глутамин служит важным переносчиком аминогрупп (гл. 5) и что его гидролиз, катализируемый глутаминазой, представляет собой важный путь выделения ННз. "Поскольку у всех до сих пор исследованных ракообразных имеется уреаза, расщепление мочевины на КНз и СО2 служит другим важным путем освобождения от ненужных продуктов азотистого обмена. [c.201]

Аминогруппа чаще всего защищается ацетилированием или введением других кислотных остатков > кроме того, во избежание побочных реакций следует работать при охлаждении. С такими соединениями хлор реагирует очень легко даже в отсутствие переносчиков. [c.65]

При более детальном рассмотрении реакции переаминирования можно видеть, что участвующая в ней аминокислота (донатор аминогруппы) превращается в а-кетокислоту, а а-кетокислота (акцептор аминогруппы) подвергается восстановительному аминированию. Реакции переаминирования катализируются ферментами-аминоферазами, механизм действия которых может считаться в значительной мере выясненным. Аминоферазы содержатся в различных тканях животных, в растениях и в различных микроорганизмах. Небелковым компонентом аминофераз является пиридоксальфосфат, играющий роль промежуточного переносчика аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Аминоферазы широко распространены, т. е. процесс переаминирования аминокислот является общим для всех живых организмов и он должен играть важную роль в обмене веществ. [c.353]

Первым реагентом, использованным для приготовления неинфекционной, но тем не менее сохраняющей антигенные свойства вакцины, был формальдегид (см. стр. 192). Сейчас известно, что при взаимодействии с белками и нуклеиновыми кислотами формальдегид реагирует в основном с аминогруппами [119, 120, 127, 131, 190, 466]. Что касается белков, эта реакция не оказывает сколько-нибудь сильного влияния ни на их физико-химические (гидрофильные и основные группы сохраняют свой характер и после добавления реагента), ни на их антигенные свойства. Вместе с тем присоединение тех же СНОН-групп к аминогруппам пуринов и пиримидинов уничтожает как матричную активность нуклеиновых кислот, так и их способность служить переносчиком информации, что равносильно инактивации вируса. Вместе с тем формальдегид практически не реагирует с ДНК до тех пор, пока ее водородные связи не будут разорваны с помощью денатурирующих агентов. Исходя из сказанного, а также и из имеющихся экспериментальных данных, трудно предположить, что формальдегид может быть сильным мутагеном. Казалось бы, уже первый из исследованных реагентов, формальдегид, можно было бы использовать для приготовления идеальной вакцины из РНК-содержащих вирусов. В частности, эта реакция лежала в основе приготовления вакцины Солка против полиомиелита. [c.194]

Энергетическим топливом , перерабатываемым в ЦТК, служат не только углеводы, но и жирные кислоты (после предварительной деградации до ацетил-КоА), а также многие аминокислоты (после удаления аминогруппы в реакциях дезаминирования или переаминирования). В результате одного оборота цикла происходит 2 декарбоксилирования, 4 дегидрирования и I фосфорилирование. Итогом 2 декар-боксилирований является выведение из цикла 2 атомов углерода (2 молекулы СОг), т. с. ровно столько, сколько его поступило в виде ацетильной группы. В результате 4 дегидрирований образуются 3 молекулы НАД-Нг и 1 молекула ФАД-Нг. Как можно видеть, в процессе описанных выше превращений весь водород оказывается на определенных переносчиках и задача теперь — передать его через другие переносчики на молекулярный кислород. [c.321]

Аминогруппы органические кислоты переносят в виде аминокислот, ион РО4 включается в фосфолипиды, нуклеопротеиды переносятся на сахар. Функционирование переносчиков требует дополнительной энергии, которая генерируется в клетках в процессе дыхания. [c.97]

Пиридоксин (Вб) Пиридоксальфосфат — простетическая группа трансаминаз и других ферментов, катализирующих реакции с участием а-ами-нокислот (переносчик аминогрупп) [c.278]

Эта картина полностью согласуется с концепциям электрон-но-конформационных взаимодействий (ЭКВ) и конформона. Применительно к ЦПЭ можно предположить, что в пункте сопряжения создается лабильный комплекс между переносчиком и некоторой группой в активном центре фермента сопряжения, роль которой, вероятно, играет аденин связанного АДФ. Прп релаксации 1 II в какой-то момент энергетический уровень, на котором находится электрон, понижается до акцепторного уровня аденина. Эти два уровня разделены барьером, по возможен под-барьерный туннельный переход электрона на аденин. Увеличение электронной плотности на аденине сопровождается резким повышением основности аминогруппы. Если в активном центр АТФ-синтетазы имеется электрофильная группа (папример, карбоксил), то аденин реагирует с нею, образуя амидную связь. В следующий момент релаксации уровень переносчика опускается ниже уровня адепнна и электронная плотность переходит с аденина обратно на редокс-группу того же пли следующего переносчика электрона в ЦПЭ. [c.440]

Перенос аминогруппы. Процесс происходит с участием ферментов трансамйназ и кофермента пиридоксальфосфата. Пиридоксальфосфат выполняет функци1с переносчика аминогруппы от донорной а-аминокислоты к акцепторной а-оксокислоте с промежуточным пере-форму пиридоксаминфосфата, т. е. пиридоксальфосфат ведет себя как акцептор, а пиридокса-минфосфат — как донор аминогрупп. [c.338]

Механизм реакции трансаминирования. Пиридоксальфосфат в реакции трансаминиривания выполняет роль переносчика аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Процесс включает две стадии. [c.375]

Аминотрансферазы или трансаминазы катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты. Коферментом трансаминаз является фосфопиродоксаль. Он служит непосредственным переносчиком аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. АсАТ и АлАТ катализируют следующие реакции [c.86]

Если в ароматическом ядре находятся такие ориентанты, как окси-или аминогруппа, галогенирование идет только в ядро. Даже в отсутствие переносчика галогена п-крезол быстро реагирует с бромом с образованием 2,6-дибром-п-крезола [c.532]

Рис, 19-2, Простетическая группа трансаминаз, Пиродоксальфосфат ( 4) и его аминированная форма-пиридоксаминфосфат (Б)-это прочно связанные коферменты трансаминаз. Функциональные группы, от которых зависит их действие, показаны на красном фоне, В. Пиридоксальфосфат играет роль промежуточного переносчика аминогрупп при действии трансаминаз. Е означает здесь ферментный белок, а -прочно связан- Hj—с—СОО + Н+-> Hj—с—н + СО, [c.573]

Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

Установлено, что в переаминировании участвует промежуточный переносчик аминогруппы — фосфопиридоксаль — кофермент аминофераз. Фосфопиридоксаль в ходе реакции с аминокислотой превращается в фосфопиридоксамин (стр. 163), который и передает аминогруппу кетокислоте по нижеприводимой схеме, где 0=СН—ФП означает фосфопиридоксаль, а H2N — СНг—ФП соответственно фосфопиридоксамин [c.333]

Витамин Вб входит в состав кофермента ряда переносчиков аминогрупп — ферментов, называемых трансаминазами, а также в состав декарбоксилаз и других ферментов. Несомненна роль витамина Вб и в обменах жиров. Недостаток этого витамина вызывает сухой себоррейный дерматит лица, шеи, груди, явления конъюнктивита, потерю аппетита, тошноту и другие симптомы. Витамина Вб много в сухих пивных дрожжах, пшенице, ячмене, мясе, сыре, рыбных продуктах. [c.132]

Что касается отношения явления активного транспорта к стереоизомерии аминокислот, то и здесь наблюдаются вариации. Мембраны в высших организмах гораздо селективнее по отношению к природным 1-аминокислотам, чем оболочка бактерий или клеток асцитного рака. Чтобы происходил активный перенос, положение аминогруппы по отношению к карбоксильной должно быть а или р, но не 7- О химизме веществ-переносчиков сейчас известно очень мало. Показано, что фосфолипиды (Хокин) являются участниками транспорта многих веществ, в частности ионов. При процессах транспорта обмен фосфолипидов усиливается, что было обнаружено по проникновению в них радиоактивно меченного фосфора. Подозревают, что переносчиками являются комплексы белков с фосфолипидами. [c.182]

Бензол, толуол и ксилолы реагируют с хлором непосредственно или при прибавлении переносчика. При хлорировании алкилбензо-лов хлор может вступать как в ядро, так и в боковую цепь в зависимости от условий реакции, которые поэтому должны строго контролироваться. Фенолы хлорируются гораздо легче, чем углеводороды. Так, их можно хлорировать раствором гипохлорита натрия при его подкислении. Некоторые амины также могут быть прохло-рированы этим методом, но обычно для галоидирования применяют N-ацилпроизводные. Для замещения аминогруппы хлором через соль диазония в ряде случаев, например при превращении Н-кислоты в 1-хлор-8-нафтол-3,б-дисульфокислоту, используется реакция Зандмейера. В антрахиноновом ряду хлорпроизводные получают действием хлора на натриевые соли сульфокислот. [c.83]

Коферментная форма биотина — 5-Л/-карбоксибиотин — связана с белком через е-аминогруппу лизина. Он является переносчиком карбоксильной группы при биосинтезе липидов, аминокислот, углеводов, нуклеиновых кислот и других биологически активных веществ. [c.109]

В качестве переносчиков используют ароматические оксисоединения (о-фен илфенол, п-фенилфенол) ароматические углеводороды и их производные, не содержащие гидроксильных и аминогрупп (дифенил, три-хлорбензол, хлортолуол) ароматические эфиры (ме-тилсалицилат, бутилсалицилат) ароматические кислоты и их производные (бензойная и салициловая кислоты). Кроме активности при крашении от переносчика требуется, чтобы он не имел резкого запаха, не был токсичным, не снижал светопрочность окраски, легко удалялся с волокна Наиболее часто применяется натриевая соль о-фенилфенола, которая переводится в активную форму — о-фенилфенол при нейтрализации красильной ванны в процессе крашения. [c.264]

Таким образом, пиридоксальфосфат (кодекарбоксилаза) является в рассматриваемой реакции своеобразным переносчиком аминогруппы между амино- и кетокислотами. [c.150]

Некоторые микроорганизмы, обитающие в почве, могут окислять аммиак (NH3) до нитратов (NOa ). Большинство растений предпочитают поглощать, и использовать азот, внесенный в виде нитрата, хотя такой азот в итоге включается в растительный материал в форме высоко-восстановленных аминогрупп (—NH2). Фермент нитратредуктаза восстанавливает нитраты обратно до аммония с помощьк> восстановленных дыхательных переносчиков, таких, какЫАВРН.. Нитратредуктаза, вероятно, содержит молибден в своем активном центре, и зто, возможно, является главной метаболической ролью молибдена в растениях. Восстановление NO3 до NH может, очевидно, происходить через такие промежуточные со- [c.218]

Пиридоксальфосфат является обязательным компонентом активного центра трансаминаз и многих других ферментов, для которых субстратами служат аминокислоты. Во всех пиридоксальфосфат-зависимых реакциях аминокислот начальной стадией является образование связанного с ферментом интермедиата—шиффова основания. Интермедиат стабилизируется путем взаимодействия с катионной областью активного центра далее он перестраивается с освобождением кетокислоты и образованием связанного с ферментом пиридоксаминфосфата. Связанная аминоформа кофермента может затем взаимодействовать с кетокислотой, образуя аналогичное шиффово основание. Таким образом, в процессе переаминирования кофермент выполняет роль переносчика аминогруппы. Поскольку константа [c.307]

В ткани мозга постоянно образуется аммиак его непосредственным источником служит дезаминирование АМФ. Вероятно, дезаминирование АМФ, как в мышцах, является частью какого-то регуляторного механизма. Образующийся аммиак связывается с глутаматом и в форме глутамина покидает мозг. Регенерация АМФ из ИМФ происходит по пути, описанному в гл. 11 при этом первичным источником аминогруппы служат разные аминокислоты, а промежуточными переносчиками — глутамат и аспарат. Таким образом, первичным источником аммиака в мозге являются аминокислоты. [c.550]

NAG-NAM-пептидное звено переносится от липидного переносчика на растущую полисахаридную цепь 5) аминогруппа пентаглицинового мостика на одной полисахаридной цепи атакует концевую D-Ala-D-Ala-пептидную связь в тетрапептиде, принадлежащем другой цепи, и таким образом образуется поперечная сшивка между полисахаридными цепями. [c.232]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология