Аминотрансферазы

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью лейцина, изолейцина и валина—преимущественно осуществляется не в печени (место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента—аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью (КФ 2.6.1.42) (не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбоксилирование а-кетокислот приводит к образованию ацил-КоА-производных. [c.459]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты (аминотрансферазы) и кофермент пиридоксальфосфат, который служит переносчиком аминогруппы [c.52]

Количество эритроцитов (кролики) Количество лейкоцитов (кролики) Количество нейтрофилов (кролики) Количество лимфоцитов (кролики) Количество тромбоцитов (кролики) Активность щелочной фосфатазы (крысы) Активность аланин-аминотрансферазы (крысы) [c.203]

Равновесие реакции окисления малата окисленным динуклеотидом (реакция 1) сильно сдвинуто влево. Ее протекание становится возможным в присутствии искусственных акцепторов электронов ФМС и ДХФИФ, быстро и практически необратимо окисляющих НАДН в не-знзиматических реакциях (2) и (3). Восстановление ДХФИФ приводит к спектральным изменениям, что позволяет использовать спектрофотометрический подход для регистрации реакции. Измерение концентрации малата описанным методом следует проводить в присутствии ас-партат-аминотрансферазы (КФ 2.6.1.1), катализирующей непрерывное удаление оксалоацетата — сильного ингибитора маталдегидрогеназы. [c.461]

Трансферазы. Катализируют перенос групп атомов, например остаток фосфорной кислоты —фосфотрансфераза, аминогрупп— аминотрансфераза и др. [c.28]

Отдельно рассматривают подкласс Т., катализирующих перенос групп, содержащих атом N. Т. этого подкласса ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на [c.625]

Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

Биохимическое переаминирование — важнейшая реакция переноса группы в аминокислотном обмене. Она катализируется аминотрансферазами (трансаминазами), коферментом является пиридоксальфосфат, который принимает участие в обмене аминогрупп, образуя шиффовы основания в качестве промежуточной ступени. [c.70]

Аминотрансфераза АМК с разветвленной цепью [c.459]

В моче человека можно обнаружить активность ряда ферментов липазы, рибонуклеазы, ЛДГ, аминотрансфераз, урокиназы, фосфатаз, а-амила-зы, лейцинаминопептидазы и др. Основные трудности при определении активности ферментов мочи, кроме а-амилазы и некоторых других, заключаются в необходимости сгущения (концентрирования) мочи и предотвращении ингибирования ферментов в процессе этого сгущения. [c.622]

Механизм реакции переаминирования изучался с применением дейте-рированных соединений 265, 274] и метилированных аминокислот, исключающих образование шиффовых оснований, в результате чего аминокислота лишалась сродства к аминотрансферазе [274 ]. [c.363]

Переаминирование сводится к взаимопревращению аминогрупп и карбонильных групп под действием ферментов трансаминаз, называемых также аминотрансферазами. Эта реакция служит не только для разрушения аминокислот, но и для их биосинтеза. Так, например, аспартат-а-кетоглутарат-трансаминаза катализирует взаимопревращение аспарагиновой и а-кето-глутаровой кислот в щавелевоуксусную и глутамиЕювую кислоты. Механизм реакции этого типа был описан в гл. 17. [c.397]

В последние 15 лет сохранялась большая общность научных интересов моей лаборатории н исследователей из Института молекулярной биологии. Наша собственная программа научного обмена осуществлялась путем личных посещений, переписки и другими способами. Все это было для меня очень полезно, и достижения московских коллег представляются мне весьма внушительными мне особенно хотелось бы поздравить их в связи с установлением первичной структуры аспартат-аминотрансферазы сердца, а позже — и трехмерной структуры этого фермента. [c.6]

Пиридоксаль-5а-фосфат входит в состав различных ферментов аминокислотного обмена декарбоксилаз, аминотрансфераз (трансаминаз), кинурениназы, триптофансинтетазы, цистеиндесульфгидразы, а также в состав ферментов, осуществляющих пересульфирование аминокислот, [c.361]

Браунщтейн представлял себе щирокую распространенность и значение этого процесса переаминирования в метаболизме азота в живых организмах. Был обнаружен ряд аминотрансфераз (трансампназ), катализирующих подобные превращения, в которых одним из реагентов является обычно глутамат. [c.210]

Если концепция Данатана справедлива в отношении аминотрансфераз, то существуют только две приемлемые конформации аминокислотного субстрата одна из них показана на рис. 8-8. В другой конфор- [c.226]

Начальные этапы реакции распада пиримидиновых нуклеотидов катализируются специфическими ферментами. Конечными продуктами реакции являются СО,, МНз, мочевина, 3-аланин и 3-аминоизомасляная кислота. Следует указать, что гидролитический путь распада пиримидинов является, очевидно, главным путем образования 3-аланина, который может служить источником для синтеза ансерина и карнозина (см. главу 20), а также для образования КоА. Известно, что 3-аланин в животных тканях подвергается дальнейшему распаду. В тканях животных открыта специфическая аминотрансфераза, катализирующая трансаминирование между 3-аланином и пировиноградной кислотой. В процессе этой обратимой реакции синтезируются а-аланин и формилацетат (полуальдегид малоновой кислоты) [c.503]

Прямое рентгенографическое исследование комплексов лизоцима с ингибирующими аналогами субстратов — полисахаридов — показало, что лиганд внедряется в полость, существующую в глобуле лизоцима, и контактирует с несколькими функциональными группами фермента (Филлипс). Структура такого комплекса показана на рис. 6.6. Внедрение субстрата установлено и для других систем. Для ряда ферментов подробно изучена последовательность химических превращений, т. е. стадий реакции, протекающей в активном центре ФСК. Так, Браунштейн и его сотрудники исследовали химию аспартат-аминотрансферазы (ААТ). Этот фермент содержит пиридоксальфосфат (ПАЛФ) в качестве кофермента. ПАЛФ, присоединенный к белку, реагирует с субстратом — аминокислотой — химически, образуя альди-мин (шиффово основание) [c.184]

Существует несколько методов, с помощью которых можно обнаружить аминокислотные остатки, ответственные за биологическую активность белков. В первом методе белок необходимо подвергнуть частичной деградации, в особенности вблизи Л/- и С-кон-цов соответственно с помощью аминопептидаз и карбоксипептидаз. Например, удаление (с помощью карбоксипептидазы) трех остатков с С-конца рибонуклеазы не влияет на ее активность. Более глубокая деградация в этой части молекулы, однако, приводит к инактивации. По второму методу необходимо подвергнуть химической модификации боковые группы аминокислотных остатков белка. Естественно, что результаты такого рода экспериментов проще интерпретировать в том случае, когда эта модификация специфична. Например, легко идентифицировать область связывания кофермента пиридоксальфосфата в аминотрансферазе. Альд-имин, образующийся в результате конденсации кофермента с е-аминогруппой остатка лизина, восстанавливают борогидридом натрия и идентифицируют, так как он не затрагивается при гидролитическом распаде. Аналогично, ферменты, содержащие тиольные группы, такие как алкогольдегидрогеназа, 3-фосфоглицераль-дегиддегидрогеназа и папаин, обычно ингибируют реакцией с п-хлормеркурибензойной или иодуксусной кислотой. Специфичность модификации белков можно усилить, если структура реаген- [c.282]

В соответствии с давно принятым постулатом в активном центре пиридоксальфосфат-зависимых ферментов, таких, как аминотрансферазы (трансаминазы), конъюгат аминокислоты с пиридоксальфосфатом ориентирован таким образом, чтобы связь с а-водородным атомом располагалась почти перпендикулярно плоскости пиридинового цикла. Фермент способен катализиро- [c.205]

Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфопиридок-самин — являются коферментами аминотрансфераз, которые выполняют важную функцию при обмене белков в процессе переаминирова-ния аминокислот, а также коферментами декарбоксилаз некоторых аминокислот (лизина, орнитина и др.). [c.145]

Клиническое значение определения активности трансаминаз. Широкое распространение и высокая активность трансаминаз в органах и тканях человека, а также сравнительно низкие величины активности этих ферментов в крови послужили основанием для определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови человека при органических и функциональных поражениях разных органов. Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы —аспартат-аминотрансфераза (АсАТ) и аланин-аминотрансфераза (АлАТ), катализирующие соответственно следующие обратимые реакции [c.439]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Пиридоксаль и пиридоксамин в виде своих 5а-фосфорных эфиров, находясь в качестве простетической группы совместно со специфическими белками в составе аминотрансфераз (трансаминаз), декарбоксилаз аминокислот и других пиридоксальфосфатных ферментов, принимают биокаталити-ческое участие в синтезе и расщеплении аминокислот. Пиридоксаль-5а-фосфат и пиридоксамин-5а-фосфат являются коферментными формами витамина Вб- [c.358]

В реакциях переаминирования пиридоксаль-5а-фосфат ( LXVII) является перс1Юсчиком аминогруппы от одного компонента реакции к другому, но сам остается в конце реакции в неизмененном состоянии [265]. Реакцию переаминирования катализируют аминотрансферазы, простетической группой которых является пиридоксаль-5а-фосфат [256, 268, 269]. [c.362]

Остановимся еще на одном примере — на структуре и функции аспартатаминотрансферазы (ААТ), детально изученной БраунщтейнЬм и его сотрудниками. Аминотрансферазы содержат кофермент — пиридоксальфосфат (ПАЛФ). Общая теория действия таких ферментов была построена Браунщтейном и [c.378]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.147 , c.210 ]

Биохимия (2004) -- [ c.374 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.23 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.0 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.96 , c.132 , c.133 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.307 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.307 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.124 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.71 , c.335 , c.336 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология