Аминоферазы аминокислот

При более детальном рассмотрении реакции переаминирования можно видеть, что участвующая в ней аминокислота (донатор аминогруппы) превращается в а-кетокислоту, а а-кетокислота (акцептор аминогруппы) подвергается восстановительному аминированию. Реакции переаминирования катализируются ферментами-аминоферазами, механизм действия которых может считаться в значительной мере выясненным. Аминоферазы содержатся в различных тканях животных, в растениях и в различных микроорганизмах. Небелковым компонентом аминофераз является пиридоксальфосфат, играющий роль промежуточного переносчика аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Аминоферазы широко распространены, т. е. процесс переаминирования аминокислот является общим для всех живых организмов и он должен играть важную роль в обмене веществ. [c.353]

Установлено, что в переаминировании участвует промежуточный переносчик аминогруппы — фосфопиридоксаль — кофермент аминофераз. Фосфопиридоксаль в ходе реакции с аминокислотой превращается в фосфопиридоксамин (стр. 163), который и передает аминогруппу кетокислоте по нижеприводимой схеме, где 0=СН—ФП означает фосфопиридоксаль, а H2N — СНг—ФП соответственно фосфопиридоксамин [c.333]

В 1937 г. А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман [940] открыли новую исключительно важную для биохимии реакцию энзиматического переаминирования а-аминокислот с а-кетокислотами в присутствии энзимов печеночной, мышечной и других тканей, названных ими аминоферазами. В отличие от только что рассмотренного, энзиматическое переаминирование протекает по существенно иному механизму. Оно не сопровождается декарбоксилированием, а заключается в превращении первоначальной а-аминокислоты в а-кетокислоту, а первоначальной а-кетокислоты в соответствующую а-аминокислоту. [c.377]

Благодаря этому процессу в организме может осуществляться синтез ряда аминокислот и некоторых других соединений из их углеродного скелета. Переаминирование происходит под действием ферментов аминофераз, оптимум действия которых лежит в слабо щелочной среде (рН=7,4). [c.181]

Переаминирование. Реакция переаминирования (трансами-нирования) была открыта А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1937 г. Она заключается в обратимом переносе аминогруппы (между аминокислотами и кетокислотами без промежуточного образования аммиака). В этой реакции происходит перенос целого радикала с одного соединения на другое. Так, например, аланин и кетоглутаровая кислота легко вступают в реакцию переаминирования. Аминокислота аланина переносится ферментом аминоферазой на кетоглутаровую кислоту, в результате образуются два новых продукта реакции глютаминовая и пировиноградная кислоты [c.254]

Реакции трансаминирования являются обратимыми и, как выяснилось позже, универсальными для всех живых организмов. Эти реакции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по современной классификации, аминотранс-феразы, или трансам и назы). Теоретически реакции трансаминирования возможны между любой амино- и кетокислотой, однако наиболее интенсивно они протекают в том случае, когда один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В тканях животных и у микроорганизмов доказано существование реакций трансаминирования между монокарбоновыми амино- и кетокислотами. Донорами ЫН,-группы могут также служить не только а-, но и 3-, у- и со-аминогруппы ряда аминокислот. В лаборатории А. Майстера доказано, кроме того, трансаминирование глутамина и аспарагина с кетокислотами в тканях животных. [c.435]

Дальнейшее исследование [196] показало, что обмен а-дейтерия аминокислот, например, глутаровой и аланина с водородом воды происходит также и в присутствии аминоферазы, которая путем кипячения потеряла способность вызывать переаминирование. Такой обмен, в отсутствии акцептора аминогруппы представляет собой изолированную первую обратимую ступень реакции энзиматического переаминирования. [c.256]

Аминофераза (трансаминаза) переносит аминогруппу с аминокислоты на кетокислоту. В реакцию вступают аминокислоты только левой конфигурации. Этот фермент практически встречается почти во всех тканях животных. [c.356]

Следовательно, сущность реакции переаминирования, связывающей воедино белковый и углеводный обмен в организме, состоит в обратимом превращении а-аминокислот и а-кетокислот (под влиянием аминофераз), что иллюстрируется следующими примерами [c.150]

Реакциям переаминирования подвергаются также амиды аминокислот — глютамин и аспарагин. Эти реакции катализируются специфическими для них аминоферазами. [c.353]

Фермент, катализирующий эту реакцию, — трансаминаза (ранее называемая аминоферазой) — широко распространен в животных и растительных тканях, а также в микроорганизмах (в отличие от аминокислотных оксидаз, содержащихся в большем количестве в ночках и печени). Согласно Браунштейну, дезаминирование а-аминокислот протекает путем нереаминирования, причем достаточно присутствия каталитических количеств а-кетоглутаровой кислоты, непрерывно регенери- [c.388]

Аминоферазы, как уже указывалось, катализируют обратимые реакции перенесения аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. (Об использовании аминогрупп для синтеза мочевины без промежуточного образования аммиака см. стр. 416.) [c.356]

Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

Оксидазы -аминокислот, как известно, катализируют реакции окислительного дезаминирования аминокислот с выделением а-кетокислот и аммиака. Аминоферазы же катализируют реакции перенесения аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Исследования А. Е. Браунштейна показывают, что окислительное дезаминирование аминокислот может происходить путем сопряженной реакции, катализируемой аминоферазой и дегидразой глютаминовой кислоты [c.356]

Витамину Вб (пиридокснну) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — аминофераз и декарбоксилаз аминокислот (стр. 333, 335). [c.373]

Ферменты переноса катализируют процесс атомных перегруппировок, например перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту (аминоферазы). или перенос остатков фосфорной кислоты при, брожении и дыхании (фосфоферазы). [c.122]

Автор совершенно неправильно ссылается на работы Грина и его сотрудников, которые якобы показали, что аминоферазы катализируют процесс аминирования кетокислот. В упомянутой книге А. Е. Браунштейна, которому принадлежит открытие процесса переаминирования, указывается (стр. 59), что природа ферментов, обусловливающих аминирование кетокислот, до сих пор еще не выяснена, и пока нет никаких доказательств того, что аминоферазы участвуют в этом процессе. Неверно также положение автора о том, что аминоферазы катализируют процесс переаминирования только между глутаминовой кислотой и пировиноградной и щавелевоуксусной кислотами. В настоящее время установлено, что большинство аминокислот, в том числе и ароматические кислоты, могут подвергаться процессу переаминирования.—Ярил. ред. [c.372]

Недостаток витамина В6 в человеческом организме приводит к развитию некоторых видов малокровия и пеллагроподобных состояний. В виде простетической группы (кодекарбоксилазы) витамин Be входит в состав важнейших ферментов, катализирующих белковый обмен, — трансаминаз (аминофераз), декарбоксилаз и др. Таким образом, витамин В6 играет особо важную роль в синтезе и расщеплении аминокислот (см. стр. 149). Он связан также с метаболизмом жиров и углеводов и процессами утилизации ненасыщенных жирных кислот. Одним из косвенных доказательств его участия в биологических процессах организма является тот факт, что у здорового человека ежесуточно выделяется с мочей в среднем 127—143 Y пиридоксина, а также то, что он содержится в молоке всех млекопитающих. [c.142]

Пиридоксаль (витамин Вб) является одним из важнейших коферментов, ферментов группы аминофераз, управляющих ходом обменных реакций с участием аминокислот. Это вещество обладает разнообразными каталитическими свойствами оно участвует в реакциях переамини-рования, рацемизации, декарбоксилирования и др. [c.78]

VI. Пиридоксаль-ферменты, или протеиды с пиридоксалем (аминоферазы и декарбоксилазы аминокислот). [c.348]

Процесс ферментативного переаминирования идет в две фазы. Первая состоит а лабилизации и диссоциации а-водорода аминокислоты. Она протекает при участии карбонильной группы аминоферазы и представляет неспецифическую функцию этого фермента. Вторая фаза (перенос аминогруппы) связана с перемещением электрона, стоящего при а-углероде, т. е. с оксидоредукцией. Катализ этой фазы является специфичной функцией аминоферазы. Механизм переноса аминогруппы на кетокислоту изложен при рассмотрении вопроса о переаминировании (см. Обмен белков ), [c.356]

При взаимодействии между аминокислотой и аминоферазой различают две последовательные стадии. Первая состоит в лабилизации и необратимой диссоциации а-водородз аминокислоты. Этот процесс является результатом реакции между аминогруппой аминокислоты и карбонильной группой фермента и приводит к образованию отрицательно заряженного (карбониевого) иона шиффова основания [c.364]

Механизм действия выяснен. Из пиридоксина в организме путем окисления и фосфорилирования образуется фосфониридоксаль, который является коферментом как декарбоксилазы аминокислот, так и аминоферазы. Вд принимает участие в регулировании азотистого обмена, в частности в переаминировании и превращении триптофана, а также в переносе сульфгидриль-ной группы и десульфировании. [c.417]

Такое промежуточное соединение может легко распадаться. Причем дальнейшие превращения зависят от природы протеина, с которым связан пиридоксальфосфат. Под действием аминофераз и рацемаз расщепляется а-С—Н-связь в шиффовом основании, что приводит к переаминированию или к рацемизации аминокислот. а-Декарбоксилазы разрывают связь а-С—СООН, в результате монокарбоновые аминокислоты превращаются в амины, а дикарбоновые аминокислоты — в монокарбоновые. [c.276]

Аминоферазы открыты А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман. Они катализируют реакции перенесения аминогруппы от а-аминокислот на а-кетокислоты. В реакциях перенесения аминогрупп (переаминирования) всегда участвует моноаминодикарбоновая кислота (глютаминовая или соответствующая ей дикарбоновая а-кетокислота-а-кетоглютаровая) либо как донатор, либо как акцептор ЫНз-групп. [c.187]

Измерение pH в крови и в тканях показало, что он изменяется в очень незначительных пределах и что реакция крови и тканей слабощелочная (pH равно 7,3—7,4). Между тем, изучение процессов обмена веществ позволяет сделать вывод, что в организме беспрестанно возникают кислоты. При распаде углеводов образуется ряд промежуточных продуктов — кислот (фосфоглицериновые кислоты, фосфопировиноградная и люлочная кислоты ди- и трикарбоновые кислоты). Распад жиров начинается с процесса их омыления, который завершается появлением, наряду с глицерином, жирных кислот. К промежуточным продуктам распада глицерина относятся те же кислоты, которые возникают и при распаде углеводов. Обмен жирных кислот приводит к образованию уксусной, ацетоуксусной и оксимасляной кислот. Распад аминокислот сопровождается возникновением а-кетокислот и аммиака. Из всех перечисленных промежуточных веществ щелочными свойствами обладает только один аммиак. Да и в отношении аммиака следует указать, что известная часть его не освобождается из аминокислот в свободном состоянии, а переносится на другие вещества (на а-кетокислоты аминоферазами) (стр. 187), с образованием в конечном счете нейтрального [c.207]

Витамин Ве—пиридоксин (СвНцОзМ), производное пиридина. Входит в активную группу ферментов, катализирующих переаминирование аминокислот (аминофераз) эти ферменты играют большую роль в белковом обмене у растений, животных и человека. При недостатке витамина В5 нарушается белковый обмен в организме. [c.372]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология