Моноаминооксидаза

Метаболизм. Секретируемый адреналин взаимодействует с клетками-мишенями, а затем быстро метаболизирует. Идентифицировано два фермента метаболизма адреналина и других катехоламинов катехол-О-метилтрансфера-за (КОМТ) и моноаминооксидаза (МАО). Инактивация катехоламинов по- [c.155]

Считается, что механизм их действия заключается в ингибировании фермента моноаминооксидазы (МАО), который отвечает за дезактивацию в организме медиаторов нервного возбуждения. Эти препараты необратимо связывают МАО, что приводит к прекращению окислительного дезаминирования норадренали-на, дофамина и серотонина, к их накоплению в участках мозга [c.120]

Использование реакций замещения для превращения функциональных групп мы рассмотрим на примере одного из первых, реально осуществленных синтезов тирамина — физиологически активного природного соединения. Тирамин был обнаружен во многих продуктах питания (например, в сыре), но когда он попадает в организм, то немедленно разрушается сложным белком (ферментом), называемым моноаминооксидазой (МАО). При разработке схемы синтеза тирамина, приведенной ниже, в качестве исходного соединения мы выбрали /г-оксибензиловый спирт. В большинстве случаев выбор пути синтеза целесообразно начинать с конца. Приходится намного меньше вспоминать, если, начав с конечного продукта, задать вопрос Как получить данное соединение в одну стадию Это в свою очередь ведет к выбору ближайших предшественников конечного продукта, и тот же вопрос возникает вновь. Обычно после рассмотрения таким способом двух-трех стадий синтеза вопрос оказывается решенным или выбранный синтетический путь становится очевидным. [c.185]

М.-моноаминооксидаза, ФАД (флавинадениндинуклеотид)-кофермент (см. Рибофлавин). [c.131]

Токсическое действие. Повышает содержание гликогена в миокарде и активизирует моноаминооксидазу. Вредное воздействие в условиях производства не описано. При использовании вещества в качестве противоядия может возникать базедова болезнь [c.592]

Токсическое действие. Раздражает верхние дыхательные пути и ЖКТ, вызывает двигательные возбуждения, судороги, гемолиз, метгемоглобине-мню. Токсические проявления объясняются угнетением моноаминооксидазы (МАО) и накоплением в связи с этим в организме серотонина и других биогенных аминов. Легко проникает через неповрежденную кожу. [c.697]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления моноаминооксидазы f 1 ]. f [c.389]

Применение. В гистохимии ферментов в качестве субстрата для выявления моноаминооксидазы с применением гидразида 2-гидрокси-3-нафтойной кислоты [1] или солей тетразолия [2]. [c.397]

Ниамнд является ингибитором моноаминооксидазы. Применяется при психических депрессиях и при стенокардии. [c.186]

Интактные митохондрии представляют собой осмотически активные пузырьки, отделенные от гиалоплазмы (или среды инкубации при эксперименте in vitro) двумя мембранами. Таким образом, существуют четыре топологически различных пространства внешняя мембрана, межмембранное пространство, внутренняя мембрана и внутреннее пространство — матрикс. Ферменты цикла трикарбоновых кислот сосредоточены в матриксе компоненты дыхательной цепи, транглоказа адениннуклеотидов и АТФ-синтетазный комплекс прочно связаны с внутренней мембраной, в межмембранном пространстве локализована аденилаткиназа, а во внешней мембране — моноаминооксидаза. [c.410]

При гидроксилировании дофамина аскорбиновой кислотой в присутствии медьсодержащего фермента [уравнение (10-57)] образуется нор-адреналин (норэпинефрин). Последующее метилирование приводит к образованию важного гормона адреналина (эпинефрина). Имеются два основных пути катаболического разрушения катехоламинов. Они показаны на рис. 14-20 на примере адреналина. Моноаминооксидаза (МАО) вызывает окислительное расщепление, сопровождающееся дезаминирб-ванием. Последующее окислительное отщепление боковой цепи в сочетании с метилированием дает такие конечные продукты, как ванилиновая кислота, выделяемая с мочой. Второй катаболический путь состоит в непосредственном О-метилировании под действием катехоламин — 0-метилтрансферазы (КОМТ), очень активного фермента, присутствующего в нервных тканях. Метаболиты почти не обладают какой-либо заметной физиологической активностью и могут экскретироваться как таковые или подвергаться дальнейшему окислительному распаду, [c.148]

К A. . относятся ингибиторы холинэстеразы (см. Лити-холииэстеразиые средства), моноаминооксидазы (напр., ниаламид см. Антидепрессанты) и карбоангидразы (иапр., диакарб, см. Диуретические средства) Ряд А.с. используют в тех случаях, когда заболевание связано с активацией ферментных процессов, в частности протеолиза и фибринолиза. Большинство таких А. с.-полипептиды, блокирующие сразу неск. родственных ферментов (напр., плазмин, трипсин и др. протеазы). Более специфичны низкомол. ингибиторы фибринолиза, напр. -аминокапроновая к-та. [c.183]

Структура 8а-(5-цистеинил)-ФАД установлена на основании следующих исследований. Недиссоциирующий кофактор моноаминооксидазы с пептидной связью при ступенчатом гидролизе дал рибофлавин-олигопептид, содержащий цистеин, серин, тирозин и 2 мол. глицина, а затем 8а-(5-ци-стеинил) рибофлавин [354, 355]. Это соединение было синтезировано при взаимодействии 8а-бром-2, 3, 4, 5 -тетраацетилрибофлавина с гидрохлоридом цистеина с последующим деацилированием [356]. [c.553]

Антидепрессанты (тимо-лептики и ингибиторы моноаминооксидазы) [c.8]

Болт, Гхош и Слей [524] обнаружили у беизофуроксаиов способность ингибировать моноаминооксидазу. По силе действия они превосходят все другие изученные гетероциклические соединения - рядов оксазо-ла, изоксазола, тиазола, изотиазола и фуразана. Активность соедиве-иий резко увеличивается при переходе к конденсированным системам если принять активность фуразана за единицу, то получим следующий ряд [c.376]

Большинство других Р-карболинов проявляют различные виды биологического действия. Многим из них присуще свойство ингибировать фермент моноаминооксидазу (МАО) мозга. Этот фермент окисляет первичные амины, в том числе нервные медиаторы серотонин и катехоламины. Вследствие этого карболиновые алкалоиды оказывают действие на центральную и периферическую нервные системы. Так, например, гармин (см. табл. 34) обладает успокаивающим, противоспазматическим и анестезирующим действием. В более высоких дозах он проявляет свойства психозомиметика и вызывает [c.534]

Введение различных заместителей в коидеисироваиные системы в общем мало сказывается на активности. Наиболее активный препарат -бензодифуроксан-исследован подробно [515]. Его сильное ингибирующее действие на моноаминооксидазу имеет обратимый характер. [c.376]

Ингибитор моноаминооксидазы - 3-хлоркарбазол (16-81), выделенный из мочи быка, предположительно имеет природное происхождение [21]. Хлорированный биниррол (16-82) найден в яйцах и печени морских птиц, обитающих на островах Тихого и Индийского океанов [90]. [c.239]

Как ингибиторы изучались триптамиды оксиалкилкарбоновых кислот — потенциальных антагонистов индолилуксусной кислоты (ИУК) [26]. Известно, что триптамин является промежуточным метаболитом при биосинтезе ИУК [27]. Можно было ожидать, что оксиалкиламиды триптамина будут эффективными ингибиторами моноаминооксидазы — фермента, ответственного за биосинтез ИУК. Физиологическим эффектом является получение карликовых растений, обладающих зимо- и солеустойчивостью. [c.128]

Цитохромокисидаза Ротенон нечувствительная НАД Н цитохром с редуктаза Моноаминооксидаза [c.136]

Токсическое действие. В. имеет важное значение в ферментной регуляции обмена фосфатов в биологических объектах. Действие избыточного количества В. характеризуется нарушением различных метаболических процессов. Подавляется синтез холестерина, нарушается обмен цистина, синтез коэнзима А, триглицеридов и фосфолипидов. Известна этиологическая роль В. в развитии маниакально-депрессивных психозов у людей, а также прямое токсическое воздействие ванадийсодержащей пыли на паренхиму легких. Ингибирование активности моноаминооксидазы связано с нарушением обез-вреживающей и секреторной функций печени. Нарушаются процессы окислительного [c.432]

Блокирование альдегидов гидроксил амином устраняется окислениём "йодной кислотой [2j. В качестве реактива для проведения псевдоплазмалевой реакции на фосфолипиды [11ирс, 794], В гистохимии для выявления ацетилированного пектина [Пирс, 237, 762] как ингибитор моноаминооксидазы [Берстон, 344]. [c.100]

Применение. В гистохимии для выявления локализации кетостероидов в коре надпочечников по Камберу [1] в качестве реактива на альдегидные груп-ры [2] для выявления ДНК путем обнаружения альдегидов, образующихся при мягком кислотном гидролизе [3] для выявления а-ациламидокарбоксиль- ных групп белков по Барнетту и Зелигману в модификации Герштейн и Цветковой [4] в гистохимии ферментов для выявления моноаминооксидазы по Келле и Вальку [5]. [c.298]

Применение. В микроскопии для выявления и определения дегидрогеназ [4—6] в гистохимии для выявления моноаминооксидазы [7] и SH-rpynn в тканевых белках [8]. В медицине в качестве реактива для определения лактатдегидрогеназы с помощью автоматического анализатора [c.362]

Применение. В микроскопии в качестве реактива для выявления альдегидов, сахаров, кортикоидов и для блокирования альдегидной и кетонной группы как ингибитор моноаминооксидазы для определения альдегидов по фенилгидразин-формазановой реакции [1], сводящейся к тому, что фенилгидразоны альдегидов сочетаются с солями диазония с образованием нерастворимых в воде окрашенных формазанов [Пирс, 305], [c.406]

Применение. В микроскопии в качестве специфического и эффективного ингибитора ферментов аденозинтрифосфатазы, моноаминооксидазы и др. В гистохимии для блокирования SH-rpynn. [c.434]

Обилий характер действия на теплокровных. Политропный яд. Поражает корково-подкорковые отделы головного мозга с преимущественным воздействием на гипоталамус. Нарушает медиа-торный обмен, влияя на активность моноаминооксидазы и холинэстеразы, катализирующих деструкцию серотонина, катехоламина и ацетилхолина соответственно снижает уровень Г8Н (Бережной). Нарушает функции сердечно-сосудистой и дыхательной систем, ЖКТ, печени и почек. Вызывает наркоз. Оказывает раздражающее, гонадотропное действие. Проникает через неповрежденную кожу (Меркулов Эйтингон), Канцероген (Нап-nug 1,2-В1сЫогое1Ьапе,,, ), [c.359]

Хроническое отравление. Животные. Длительное в/ж введение малых доз Г. вызывает прогрессирующее похудание, угнетение иммунобиологической реактивности, дегенеративно-некробио-тические изменения в печени, коре надпочечников, миокарде. Происходит активация альдолаз и аминофераз сыворотки, изменяется активность моноаминооксидазы, нарушается белковый и аминокислотный обмен. При в/ж введении технический Г. вызывает опухоли печени у мышей уже через 16 недель. а-Г. и рт. также приводят к развитию доброкачественных и злокачественных опухолей печени у мышей обоего пола. у-Г. при содержании в пище 8-10" % вызывает у молодых мышей задержку полового развития, дегенеративные изменения в печени, снижение плодовитости. У мышей, получавших у-Г. в дозе 3—5 мг/кг в течение 4 мес., отсутствовали признаки интоксикации. После двухлетнего скармливания мышам р- и у-Г. обнаружены гиперплазия печени, наличие узелкового опухолевого роста паренхиматозных клеток по типу папилломатозного или аденоматозного разрастания. У части животных — метастазы в легких [15]. [c.540]

Некоторые симпатомиметические соединения, например амфетамин (а-ме-тил-Р-фенилэтиламин), также являются конкурентными ингибиторами моноаминооксидазы, так как имеют структурное сходство с субстратами этого фермента фармакологическое действие этих соединений объяснить трудно. Тирамин, по-видимому, проявляет симпатомиметическую активность косвенно, путем освобождения природных катехинаминов из депо, расположенных в нервных окончаниях. [c.370]

Второй подход основан на действии антагонистов, ферментных ингибиторов и других веществ. Так, введение ингибиторов аминооксидазы приводит к увеличению содержания фенолоаминов в мозгу с последующими изменениями в поведении. К сожалению, применяемые ингибиторы не являются специфическими для моноаминооксидазы, и, следовательно, изменения метаболизма и поведения можно объяснять различно. [c.384]

Методы получения и некоторые простые реакции присоединения альдегидов и кетонов Ч.1 (0) -- [ c.185 ]

Биохимия фенольных соединений (1968) -- [ c.363 , c.387 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.222 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.290 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.339 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология