Глобулярные белки хвост к хвосту

Вместе с тем, по крайней мере некоторые рибосомные белки могут иметь некомпактные хвосты . Например, белок S6 Е. соН характеризуется наличием сильно кислой С-концевой последовательности, кончающейся несколькими глютаминовыми остатками подряд, которая вряд ли включена в глобулярную часть белка. Белок S7 является типичным компактным глобулярным белком, но в штамме Е. соИ К он имеет дополнительную последовательность на С-конце, которая, по-видимому, не является необходимой частью его глобулярной структуры. [c.96]

Среднюю часть составляют два слоя липидов, молекулы которых обращены гидрофобными хвостами внутрь, а водорастворимыми головками наружу. Они расположены между двумя тонкими слоями белка, изображенными в виде двух полосок, испещренных точками. Эти слои покрыты с наружной стороны молекулами глобулярных белков, изображенных большими заштрихованными кругами. [c.148]

Толстые нити образованы белком миозином. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими. Миозин состоит из двух тяжелых и четырех легких полипептидных цепей (ММ 500 ООО Да). Л -конец каждой тяжелой цепи имеет глобулярную форму, образуя головку молекулы. К каждой из головок нековалентно присоединены по две легкие цепи. С-конец тяжелой цепи имеет конформацию а-спирали. Головка миозина присоединена к остальной части молекулы гибким участком. Это позволяет ей обратимо присоединяться к актину. Палочкообразные хвосты молекул миозина могут соединяться друг с другом, образуя пучки. Головки располагаются вокруг пучка по спирали. В области М-линии пучки соединяются хвост к хвосту , образуя миозиновые нити саркомера. В головке миозина есть центры связывания с актином и АТФ. Она способна гидролизовать АТФ на АДФ-ЬРн, т.е. обладает ферментативной активностью. Присоединение АТФ к миозину и гидролиз АТФ происходят очень быстро, однако продукты гидролиза АДФ и Рн отщепляются от миозина медленно. [c.458]

Рис. 4-20. Электронная микрофотография отдельных молекул белка миозина (оттенение платиной). Миозин основной компонент сократительного аппарата мышц здесь можно увидеть, что он состоит из двух глобулярных участков, связанных с общим палочковидным хвостом. (С любезного разрешения

Фактор элонгации Tu GDP по форме напоминает головастика. Удалось также закристаллизовать фактор элонгации Tu GDP, который образует с рибосомой и тРНК тройной комплекс [717]. Его структура определена с разрешением 6 A [718]. Форма молекулы заметно отличается от формы обычных глобулярных белков. Это — головастик , состоящий из глобулярного домена ( головы ) и удлиненного тонкого домена ( хвоста ), разделенных расщелиной с меньшей плотностью. Голова содержит несколько а-спиралей и, по-ви-димому, имеет довольно жесткую структуру. Хвост, напротив, более лабилен и, по-видимому, представляет собой -структуру. Интересно, что голова и хвост имеют и второе сочленение, так что в результате возникает некая циклическая структура. Вероятно, тРНК присоединяется вблизи отверстия этого цикла в большом желобе между доменами. Хорошо видно относительное смещение долюнов во время стадии элонгации на рибосоме. Деление на подвижный и жесткий домены обнаружено также для нуклеопротеидов L7/L12 [716] и 1ас-репрессора [719]. В L7/L12 подвижный домен находится со стороны N-конца. [c.271]

Несмотря на то что общая форма октамера теперь определена достаточно точно (хотя на рисунке этого не видно), индивидуальные гистоны изображены на рисунке в виде аморфных шариков, поскольку мы не располагаем данными об их структуре. Распределение аминокислот на N-конце, несущем большой заряд, одинаково у всех гистонов. Остальная часть молекулы содержит гидрофобные аминокислоты, которые, вероятно, образуют глобулярную структуру и участвуют в белок-белковых взаимодействиях. По этой причине гистоны иногда воспринимаются как глобулярные белки с заряженными N-концевыми хвостами . Можно было бы думать, что у хвостов преобладает ДНК-связывающая активность, тогда как глобулярные области входят внутрь сердцевины. Однако против этой модели свидетельствуют данные о том, что N-концевые области можно отщепить (обработав трипсином) от гистонов сердцевины, не вызывая при этом сколько-нибудь существенных нарушений структуры нуклеосомы. Кроме того, гистоны без N-koh-цевых хвостов могут участвовать в сборке нуклеосомы in vitro. В настоящий момент мы не можем приписать индивидуальных функций определенным участкам гистоновых молекул. [c.369]

Да). Молекула миозина сильно вытянута в длину, причем ее длинная, стержневая часть образована двумя тяжелыми полипептид-ными цепями, которые на этом участке имеют структуру а-спирали и к тому же закручены одна вокруг другой в суперспираль. N-концы тяжелых цепей образуют глобулярные головки , каждая из которых находится в комплексе с двумя легкими цепями. АТФазная активность миозина сосредоточена в головках , имеющих каждая по одному активному центру. В результате ограниченного протеолиза можно получить два типа протеолитических фрагментов, обладающих в полной мере АТФазной активностью так называемый тяжелый меромиозин с м. м. 350 ООО Да, лишенный большей части стержня, или хвоста , миозино-вой молекулы, а также препараты головок . Электрофоретическая картина зависит от вида примененной протеазы, ее концентрации и времени обработки белка. Головки , или, как их называют, субфрагмент-1, полученный путем химиотрипсинового протеолиза, при ДСН-элект-рофорезе дают полосу 96 ООО Да — фрагмент тяжелой цепи, и две полосы легких цепей — примерно 18 000 и 15 000 Да. Две другие легкие цепи отсутствуют вследствие деградации. Тяжелый меромиозин обычно дает целый набор полос, среди которых присутствуют 81 ООО Да, 74 ООО, [c.392]

Миозин представляет собой белок необычного сзроения, состоящий из длинной нитевидной части (хвост) и двух глобулярных головок. Общая длина одной молекулы составляет порядка 1600 нм, из которых на долю головок приходится около 200 нм. Миозин обычно выделяется в виде гексамера, образованного двумя одинаковыми полипептидными цепями с молекулярной массой 200 ООО каждая (так называемые тяжелые цепи) и четырьмя легкими цепями с молекулярной массой около 20 ООО. Тяжелые цепи закручены спиралью одна вокруг другой, образуя хвост, и несут на одном конце глобулярные головки, ассоциированные с легкими цепями. На головках миозина находятся два важных функциональных центра — каталитический центр, способный в определенных условиях осуществлять гидролитическое расщепление /3-7-пирофосфатной связи АТФ, и центр, обеспечивающий способность специфично связываться с другим мышечным белком — актином. [c.435]

Миозин является высокомолекулярным фибриллярным белком с молекулярной массой 490 ООО. Фибриллярная нить миозина достаточно длинная (около 160 нм) и неоднородна. Она имеет утолщение — головку и длинный хвост, состоящий из двух полипептидных цепей, закрученных относительно друг друга в двойную спираль (рис. 90, а). Головка имеет глобулярную форму и выступает относительно основной части белка. На ней находятся центры связывания с актином и с АТФ. Часть молекулы миозина в области головки обладает ферментативной аденозинтрифосфатазной активностью (АТФ-аза), способной расщеплять АТФ до АДФ и фосфата (Н3РО4) с высвобождением энергии. Длинный "хвост" молекулы миозина состоит из легкого (1) и тяжелого (2) меромиозина. Последний имеет гибкие шарнирные участки, которые играют важную роль в образовании толстых миозиновых нитей миофибрилл и в сокращении мышц. Многочисленные молекулы миозина образуют толстые нити в миофибриллах скелетных мышц. [c.240]

Несмотря на значительную разницу в размерах, все белки ПФ цитоплазмы кодируются генами одного мультигенного семейства. У всех этих белков в первичной структуре полипептида есть гомологичный срединный участок примерно из 310 аминокислот, образующий протяженную а-спираль с тремя короткими не-а-спиральпыми вставками (рис. 11-74). Кроме того, большие отрезки этой срединной области имеют последовательность, характерную для полипептидов, способных к образованию спирали из двух спиралей (см. разд. 11.1.6). Подобно тропомиозипу или хвосту мышечного миозина, эта двухцепочечная спираль представляет собой димер из двух одинаковых полипептидов ПФ. Эти две цепи в гомодимере ПФ уложены параллельно друг другу, причем к срединному стержневидному домену примыкают на обоих концах глобулярные домены. При сборке ПФ стержневидные домены взаимодействуют друг с другом и формируют однородную сердцевину филамента, а глобулярные, величина которых сильно варьирует у разных белков ПФ, выступают с поверхности филамента наружу. Одна из моделей сборки ПФ из димерных субъединиц показана на рис. 11-75. [c.316]

Белок является комплексным и включает отдельные белки С1ц, С1г и си. С1ч построен из шести субъединиц, каждая из которых имеет головную глобулярную часть и длинный коллагеноподобный хвост. Хвостовые части связывают С1г- и Ск-белки. Головная часть взаимодействует с Рс-фрагментом иммуноглобулинов. Ниже представлена электронная микрофотография С1-бс.1ка (ув. Х.500000) [c.261]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология