РаЬ-фрагменты иммуноглобулинов

IС помощью протеолитических ферментов можно получать фрагменты иммуноглобулинов [c.97]

Специфичность. Пепсин специфичен главным образом к пептидным связям ароматических и объемных алифатических аминокислотных остатков. Связи, включающие глутаминовую кислоту, также чувствительны к действию фермента. К сожалению, пепсин характеризуется широкой специфичностью к ряду других пептидных связей, поэтому окончательный результат частичного гидролиза предсказать трудно. Фермент применяется с целью ограниченного протеолиза нативных белков. Так, например, обработка пепсином при pH 4,5—5,0 приводит к получению крупных фрагментов иммуноглобулинов [73]. [c.158]

Первый из них связан с инициацией процесса, причем если он протекает по классическому пути, то инициатором являются иммунные комплексы. К, F -фрагментам иммуноглобулинов присоединяется субкомпонент lq, что индуцирует гидролиз соответствующих пептидных связей и активацию всего комплекса. Инициация альтернативного пути активации комплемента связана с гидролизом связей в компоненте СЗ между глицином 988 и цистеином 990. [c.491]

Необычная структура lq-компонента комплемента объясняется характером выполняемых им функций. Глобулярные области ответственны за связывание с F -фрагментами иммуноглобулинов, причем для активации каскада необходимо, чтобы произошло связывание с участием как минимум двух головок . Структурное разнообразие и полифункциональность характерны и для других компонентов комплемента. [c.224]

Рецепторы к F -фрагментам иммуноглобулинов различных [c.257]

Опыты Ниссонова подтвердили это предположение. При работе с пепсином выделен один двухвалентный, антигенсвязываю-щий фрагмент. Часть молекулы IgG, соответствующая F -фраг-менту, полностью разрушается. Получение двухвалентного фрагмента иммуноглобулина обеспечено действием пепсина на дистальный конец шарнирной области. В результате N-концевая половина молекулы остается нехронутой. Такой двухвалентный фрагмент обозначают как F(ab>2. [c.54]

Вероятно, наиболее удивительный из известных случаев структурного подобия — сходство третичной структуры супероксиддисмутазы и одного домена РаЬ-фрагмента иммуноглобулина С. Как следует из рис. 2.43, общий вид третичной структу- [c.121]

Важную группу полисахаридов составляют гликозаминогликаны, к которым относятся гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты и кератансульфат. Было показано, что в ориентированных пленках молекулы этих соединений в зависимости от типа присутствующих катионов могут принимать целый ряд взаимо-превращаемых конформаций [12]. Эти конформации представляют собой группу левых спиралей, упакованных антипараллельно и отличающихся в основном степенью растянутости. Наиболее сжатой является одна из конформаций гиалуроновой кислоты, в которой одна молекула закручена вокруг другой с образованием двойной спирали [13] во всех остальных случаях молекулы упакованы бок о бок . В некоторых случаях удалось детально выяснить строение молекул, что для волокнистых веществ, в отличие от кристаллических, очень трудно сделать удалось даже выявить положение молекул воды и геометрию участков молекул, координированных вокруг катионов [14]. Важными вехами на пути понимания конформационных принципов строения полисахаридных цепей стали а) первый пример установления с помощью, рентгеноструктурного анализа упорядоченной конформации разветвленного полисахарида (внеклеточного полисахарида Е. oli) это позволило предположить, что наличие ветвлений играет важную роль при ориентации боковых цепей антипараллельно основной цепи и стабилизации таким образом конформации молекул полисахарида посредством нековалентных взаимодействий [15] б) первое изучение этим же методом структуры кристаллического гликопротеина, которое показало упорядоченность конформации его углеводной части [16]. Ко времени опубликования работы [16] определение строения (F -фрагмента иммуноглобулина G) не было доведено до конца, однако уже можно было сделать ряд важных выводов, которые будут рассмотрены ниже. [c.283]

Б. Приготовление фрагментов иммуноглобулинов [c.167]

Рнс I Схема строения иммуноглобулина G I-легкая иепь 2-тяжелая цепь, 3-гипервариабельные участки, 4-шарнирная область, 5-остаток олигосахарида, 6-N-K0HiUii, 7-С-концы, Vl и V - ootb вариабельные домены легкой и тяжелой цепей, Сн1, Сц2 и С 3-постоянные домены тяжелой цепи, пунктиром обведены Fab- и Рс фрагменты [c.216]

F -Рецепторы. Молекулы поверхности разнообразных клеток, связывающиеся с F -фрагментом иммуноглобулинов. Специфичны к определенному классу антител, избирательны по изотипу. Рецидивирующий идиотип. Идиотип, выявляемый при иммунном ответе различных животных (или животных разных линий) на данный антиген. Розеткообразование. Метод, используемый для идентификации или выделения клеток определенного типа исследуемые клетки смешивают с частицами или клетками, которые они связывают (например, Т-лимфоциты человека с эритроцитами барана). Розетка представляет собой клеточный агрегат, состоящий из центральной клетки и окружающих ее связанных клеток. [c.562]

Другим характерным примером белков с четвертичной структурной организацией являются иммуноглобулины, четыре полипептидных фрагмента которых связаны между собой дисульфидными мостиками (схема 4.8.10). [c.100]

На протяжении последних десятилетий в связи с повышением разрешающей способности рентгеноструктурного метода была расшифрована третичная структура более 1000 белков, в том числе гемоглобина, пепсина, химотрипсина, рибонуклеазы, лизоцима, трипсина п его ингибитора, ряда фрагментов иммуноглобулинов человека, цптохрома С, карбоаигидразы человека, аспартатампиотраисферазы, инсулина п др. Примеры трехмерной структуры некоторых из них представлены на рис. 1.21. [c.65]

Очень важной проблемой является также обнаружение фрагментов иммуноглобулинов, выделяемых с мочой при злокачественной трансформации иммуноцитов. Фрагменты иммуногло- [c.364]

Нейтрализация. Антитела препятствуют проникновению патогена в клетку, блокируя лиганды (антигены), которые взаимодействуют с рецепторами клеток хозяина. 2. Опсонизация. Макрофаги несут на своей поверхности рецепторы к F -фрагменту иммуноглобулинов. Предсуществующие антитела, взаимодействуя с антигенами патогена, опсонизируют последний и обеспечивают тем самым более эффективный его захват макрофагами. 3. Активация комплемента. Антитела, вступившие в реакцию с бактериальной клеткой или любыми другими корпускулярными или растворимыми антигенами, активируют белки системы комплемента, действие ксггорых двояко. Во-первых, они лизируют клетку и, во-вторых, выступают в качестве опсонинов, способствуя вместе с антителами более эффективному захвату патогена макрофагами [c.238]

Процесс опсонизации, как уже отмечалось, осуществляется соответствующими специфическими антителами, взаимодействующими с антигенными эпитопами бактерий, вирусов, токсинов. Опсонизированный антиген прикрепляется к фагоцитирующей клетке через взаимодействие с поверхностными рецепторами к F -фрагменту иммуноглобулинов (Рс-рецептору). [c.257]

Белок является комплексным и включает отдельные белки С1ц, С1г и си. С1ч построен из шести субъединиц, каждая из которых имеет головную глобулярную часть и длинный коллагеноподобный хвост. Хвостовые части связывают С1г- и Ск-белки. Головная часть взаимодействует с Рс-фрагментом иммуноглобулинов. Ниже представлена электронная микрофотография С1-бс.1ка (ув. Х.500000) [c.261]

Иногда гидролиз трипсином проводят при нейтральном или слабощелочном значении pH, однако при этом необходимо доказать, что не происходит дисульфидного обмена. Фрагменты человеческого иммуноглобулина IgG (полученные при расщеплении белка бромоцианом) инкубировали с трипсином (27о) при pH 7,2 в течение 4 ч [19]. При гидролизе в присутствии избытка [С " ] иодоацетамида показано, что белок не содержит нестабильных дисульфидных связей. В аналогичных условиях проводили триптический гидролиз фрагмента иммуноглобулина IgG (полученного при гидролизе белка пепсином), однако в отсутствие контроля за дисульфидным обменом [42]. Положение двух из четырех дисульфидных связей кардиотоксина яда кобры определено по строению цистинсодержащих пептидов, полученных при гидролизе белка трипсином при pH 7 в течение 24 ч [30]. Дополнительные сведения приводятся в разд. 3.5.1. [c.171]

Фрагменты иммуноглобулинов с хемотактическими свойствами. К хемотактическим факторам относят вещества, вызывающие перемещение различных клеток крови (моноциты, сегментоядерные лейкоциты, лимфоциты) по направлению градиента концентрации фактора. Хемо-тактические факторы служат одним из важнейших инструментов процесса воспаления, без преувеличения, главной защитной неспецифической реакцией организма на повреждающие воздействия. [c.162]

Надосадочную жидкость удаляют из лунок, как описано в п. 4, и добавляют в лунки по 25 мкл меченных ФИТЦ мышиных антител против иммуноглобулинов крысы, разбавленных до соответствующего разведения. Если необходимо получить информацию только по связыванию флуоресцентного зонда с жизнеспособными клетками, то к мышиным антителам, меченным ФИТЦ, добавляют иодистый пропидий до конечной концентрации 10 мкг/мл. Мы использовали меченные ФИТЦ мышиные МА против легких каппа-цепей иммуноглобулинов крыс и (или) против F -фрагмента иммуноглобулинов крыс в концентрациях 5—10 мкг/мл. Конъюгаты ФИТЦ с МА имеют отношения флуоресцеин белок в диапазоне 1—3. После добавления меченых антител содержимое лунок ресуспендируют многоканальной пипеткой, как описано в п. 4. Панель инкубируют в ледяной бане 20—25 мин. [c.183]

Небольшие биотиновые молекулы могут быть конъюгированы с белком или с каким-либо другим веществом в относительно мягких условиях. Поэтому биотинилирование протекает, как правило, с сохранением биологического или физиологического сродства конъюгированного компонента. Размер этого компонента после конъюгации изменяется лишь в небольшой степени. В тех случаях (например, при иммуноэлектронной микроскопии), когда молекулярный размер антител существенно сказывается на эффективности проникновения в ткани, биотинилированные Fab -фрагменты иммуноглобулинов являются оптимальными реагентами ( hilds, Unabia, 1980, 1982). [c.419]

Опыты с искусственными генными конструкциями, составленными из отрезков ДНК разного происхождения, выявили существование особого цис-действующегоэлемента регуляции генов эукариот, получившего название усилителя (энхансера) или активатора транскрипции. Энхансеры представлены короткими последовательностями ДНК, состоящими из отдельных элементов (модулей), включающих десятки нуклеотидных пар. Модули могут представлять собой повторяющиеся единицы. Энхансер увеличивает эффективность транскрипции гена в десятки и сотни раз. Впервые энхансеры были обнаружены в составе геномов животных ДНК-содержащих вирусов (5У40 и полиомы), где они обеспечивают активную транскрипцию вирусных генов. Извлеченные из вирусных геномов и включенные в состав искусственных генетических конструкций, они резко усиливали экспрессию ряда клеточных генов. Позднее были обнаружены собственные энхансеры генов эукариотической клетки. Особенность энхансеров состоит в том, что они способны действовать на больших расстояниях (более чем 1000 п. н.) и вне зависимости от ориентации по отношению к направлению транскрипции гена. Оказалось, что энхансеры могут располагаться как на 5 -, так и на З -конце фрагмента ДНК, включающего ген, а также в составе интронов (рис. П2, а). Например, энхансеры были выявлены в районе 400 п. н. перед стартом транскрипции генов инсулина и химо-трипсина крысы. В случае гена алкогольдегидрогеназы дрозофилы энхансер был локализован за 2000 п. н. перед промотором. Энхансеры обнаружены на З ч )ланге гена, кодирующего полипептидный гормон-плацентарный лактоген человека, а также в составе интронов генов иммуноглобулинов и коллагена. [c.203]

Нек-рые П.-регуляторы иммунитета. К таким П. относят гормоны тимуса, тетрапептид тафтснн Thr—Lys—Pro—Arg (букв, обозначения см. в ст. Аминокислоты), являющийся фрагментом домена С 2 иммуноглобулина G, и пептидный антибиотик циклоспорин А, обладающий иммунодепрессив-ными св-вамн. К пептидным антибиотикам относят также актиномицины и др. Важную роль в активном транспорте ионов через биол. мембраны играют ионофоры. [c.471]

Смотреть страницы где упоминается термин РаЬ-фрагменты иммуноглобулинов: [c.271] [c.222] [c.39] [c.485] [c.352] [c.268] [c.239] [c.258] [c.259] [c.264] [c.459] [c.101] [c.169] [c.272] [c.149] [c.380] [c.414] [c.425] [c.465] [c.58] [c.233] [c.236] [c.307] [c.31] [c.109] [c.603]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология