Гастрин

Биологически активные П. Большую группу таких П составляют пептидные гормоны (в т. ч. нейропептиды) -адренокортикотропин, вазопрессин, гастрин, меланоцитсти-мулирующий гормон, окситоцин, опиоидные пептиды и др. [c.471]

ГАСТРИН, пептидный гормон. Первичная структура Г. человека Пироглу — Гли — Про — Три — Лей — Глу — Глу — Глу — Глу — Глу — Ала — Тир - (НЗОз) — Гли— Три — Мет — Асп — Фен — NH2 (мол. м. 2200 букв, обозначения см. в ст. а-Аминокислоты). У животных различается аминокислотными остатками в положениях 5, 8 н 10. Фрагмент 6—17 сохраняет полную, а С-кон-цевой тетрапептидный фрагмент — /12 часть биол. активности природного Г. Вырабатывается эндокринными клетками слизистой оболочки антрального отдела желудка. Стимулирует секрецию к-ты в желудке. Лек. ср-ва получ. синтезом биологически активных фрагментов Г. и их аналогов. [c.120]

Среди гормонов желудочно-кишечного тракта, перечисленных в табл. 16-1, фигурируют гастрин и секретин это относительно небольшие полипептиды, содержащие 17 и 27 аминокислот соответственно [12]. Привлекает внимание гормон почек ренин, который, действуя как специфическая протеаза, отщепляет декапептид проангиотензин от сывороточного а2-глобулина [1]. Проангиотензин подвергается воздействию другого фермента [13], который отщепляет еще две аминокислоты с С-конца, в результате чего образуется ангиотензин — самое мощное из известных гипертензивных соединений. [c.322]

Пептидные гормоны желудочно-кишечного тракта являются так называемыми англандулярными гормонами, так как их образование происходит ие в специально предназначенных для этого железах, а в определенных тканях, обычно характеризующихся другой первичной функцией. Эти гормоны были также названы тканевыми. Кроме хорошо охарактеризованных пептидных гормонов гастрина, секретина, холецистокиннипанкреозимниа и мотилина в желудочно-кишечном тракте найдены и структурно охарактеризованы и другие биологически активные вещества. [c.274]

Многие пептиды являются гормонами. Так, например, присутствующие в гипофизе гормоны окситоцин и вазопрессин состоят из девяти аминокислотных остатков, т. е. относятся к нанопептидам. Первый влияет на протекание родов у женщин и образование молока, второй контролирует водный обмен в организме. Инсулин, вырабатываемый поджелудочной железой, контролирует метаболизм сахаридов, и его недостаток приводит к диабету. Инсулин состоит из двух цепей, одна из которых содержит 21, а другая — 30 аминокислотных остатков. Цепи соединены серными мостиками —5—5—, которые образуются при окислении групп 5Н двух цистеиновых остатков (при этом получается остаток аминокислоты цистина). Структура инсулина точно известна, и он был синтезирован. Другой пептидный гормон, адренокортикотропный гормон (АКТГ), регулирует синтез стероидных гормонов в коре надпочечников, а соматотропин контролирует рост. Оба этих гормона вырабатываются передней долей гипофиза. К гормонам, образующимся в пищеварительном тракте, относятся, например, секретин и гастрин. Среди пептидов имеются и антибиотики, например бацитрацин (составная часть фрамикоина). [c.191]

Гастрин Эитерогастрин Холецистокинин Секретин Панкреозимин Б. Гормоны— производные амино-кислот [c.320]

Гастрины — гормоны, которые вызывают выделение желудочного сока у млекопитающих,— содержат 17 аминокислотных остатков. В результате неполного гидролиза гастрина образуются следующие фрагменты [c.414]

Биол. активность С. многообразна. С., синтезирующийся в гипоталамусе, попадает в гипофиз и подавляет секрецию им соматотропина (гормональный эффект). Кроме того, С. способен угнетать секрецию тиреотропного гормона гипофизом, инсулина и глюкагона в поджелудочной железе (па-ракринный эффект), а также секрецию гастрина и секретина в желудочно-кишечном тракте. [c.383]

Методы синтеза аспартама и его аналогов. В декабре 1965 г. американский исследователь Слаттер, сотрудник чикагской лаборатории 5еаг еЬо, перекристаллизовывал аспартам, являющийся промежуточным продуктом пептидного гормона гастрина, и по неосторожности поднес ко рту руку, иа которой случайно находилось это вещество. Так был открыт сладкий вкус аспартама. [c.92]

Грегори [697] выделил из человеческой мочи вместе с урогастроном полипептид, являющийся антагонистом гастрина. Оба выделенных ингибитора состоят из 53 или 52 аминокислотных остатков, имеют три внутренних дисульфидных мостика и отличаются лишь С-концевым аргинином. [c.275]

I и гастрин II (17 и 14 аминокислотных остатков соответственно), регулирующие секрецию желудочного сока прогастрин (34 АМК), считающийся циркулирующей в крови формой прогормона и превращающийся в активный гастрин I в клетках органа-мишени, а также глюкагон и секретин (27 АМК) (последний был первым веществом, идентифицированным в качестве гормона). В слизистой оболочке кишечника синтезируется, кроме того, соматостатин. Высказано предположение, что интерстициальные соматостатин и глюкагон регулируют секрецию гормонов, синтезируемых соответственно в гипоталамусе и поджелудочной железе. Сведения о других гормонах, включая растительные гормоны, частично можно найти в главах 12, 17 или в специальной литературе. [c.289]

Название гастрин введено Эдвинсом, выдвинувшим уже в 1905 г. так называемую гастриновую гипотезу на основании того, что экстракт слизистой привратника стимулирует выделение соляной кислоты и тем самым включает в процесс пишева-рения пепсин. В 1964 г. Грегори и Трейс описали выделение двух гастринов из слизистой желудка свнньи. Установление первичной структуры показало, что гастрин I является амидом гептадекапептида с остатком пироглутаминовой кислоты на N-конце. Гастрин II обладает такой же аминокислотной последовательностью, но тирозин в положении 12 содержит О-сульфогруппу [c.275]

В пептидной лаборатории в Чикаго в процессе синтеза тетралептида гастрина Шлеттер сделал случайное, но в высшей степени интересное наблюдение, что дипептид H-Asp-Phe-OMe сладкий на вкус (в 100—200 раз слаще сахарозы). Открытие, сделанное при перекристаллизации, привело к появлению промышленно производимого сладкого вешества аспартам . [c.276]

Превращение полученного химическим синтезом гастрина I в гастрин II можно осуществить обработкой efo комплексом пиридин — SO3 прн pH 10. Но прн такой обработке могут протекать различные процессы в аминокислотных остатках в области 14—17 (важной для проявления биологической активности), ведущие к инактивации пептида, например замешение в триптофановом кольце, окисление метионина в его S-окснд, дезамидирование и т. д. Для уменьшения этих изменений Met может быть заменен без уменьшения биологической активности на Leu >5. Это наблюдение имеет большое практическое значение, потому что [Ьеи ]гастрнн I человека, не имея остатка метионина, более устойчив к окислению и обладает повышенной стабильностью при хранении. Замены в участке 1—13 не оказывают какого-либо влияния на биологическую активность. Гастрины нз других организмов, отличающиеся от человеческого этим участком, также проявляют биологическую активность. [c.276]

В С-концевой области наблюдается значительная гомология с гастрином и це-рулином. Полученный триптическим расщеплением амид С-концевого октапептида и соответствующий додекапептид показывают более высокую биологическую активность, чем нативный гормон. Для амида октапептида действие (при расчете на 1 мг) в 10 раз более высокое. Для амида додекапептида установлена в 2,5 раза более высокая активность в тесте иа сокращение желчного пузыря по сравнению с природным гормоном, причем было отмечено сильное увеличение обычно слабо выраженной гастриновой активности. [c.278]

Церулеин по сравнению с брадикинином снижает артериальное давление на более долгое время, однако вызывает более слабые сокращения гладких мышц. Имея похожую структуру с гормоном желудочно-кишечного ракта холецистокининпанкреозимином (разд. 2.3.1.12), церулеин обладает и похожей биологической активностью. Сверх того, оба пептида церулеин и фил-лоцерулеин совпадают в С-концевом участке с гастрином. Филлоцерулеин в более слабой форме повторяет спектр активностей церулеина. [c.284]

Секретин, как и глюкагон, вазоактивный интестинальный пептид, гастрин, гастроингибирующий пептид и ряд других, относится к гормонам желудочно-кишечного тракта. Считается, что основная роль секретина состоит в регуляции секреции сока поджелудочной железы [219], куда он попадает с током крови и где также оказывает стимулирующий эффект на секрецию инсулина [220, 221]. Позднее был выявлен ряд других функций секретина в пищеварительной системе. Оказалось, что он стимулирует выделение пепсина желудком и бикарбонатов и воды поджелудочной железой и печенью, влияет на сокращение пилорического канала, торможение моторики желудка, приводит к ослаблению электрической активности тонких кишок, усилению кровотока в поджелудочной железе, интенсификации липолиза и гликолиза в жировой ткани, торможению реабсорбции бикарбонатов в почках и т.д. [222]. [c.372]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Показано, что все гастрины [в том числе и гастрин человека [c.291]

Изложенные соображения и некоторые встречающиеся в практике проблемы нащли четкое отражение в оригинальном синтезе гормона гастрина [114—117]. Этот природный пептид (117), содержащий 17 остатков аминокислот, принимает участие в регуляции выделения кислоты желудочного сока. [c.412]

Поступление пищевого белка в желудок стимулирует секрецию гормона гастрина, который в свою очередь стимулирует секрецию НС1 и ненсниогена в клетках слизистой оболочки. [c.420]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.320 , c.322 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.174 , c.267 , c.275 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.747 , c.806 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.270 ]

Пептиды Том 2 (1969) -- [ c.2 , c.220 , c.221 , c.224 , c.241 ]

Хроматография Практическое приложение метода Часть 1 (1986) -- [ c.61 , c.64 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.312 , c.313 , c.320 , c.321 , c.336 , c.337 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.267 , c.268 , c.269 , c.270 , c.272 , c.293 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.372 ]

Генетика человека Т.3 (1990) -- [ c.19 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.267 , c.268 , c.269 , c.270 , c.272 , c.293 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.449 , c.450 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология