Аминокислоты масс-спектры

Этиловые эфиры аминокислот. Масс-спектрометрическим методом было изучено довольно большое число этиловых эфиров аминокислот и найдено, что они дают весьма характеристические спектры. [c.343]

Наличие высокополярных групп NH2 и СООН в аминокислотах обусловливает их низкую летучесть и термическую нестабильность. Поэтому их анализируют обычно в виде производных по этим группам. Основные направления фрагментации а-аминокислот те же, что и их алкиловых эфиров, поэтому первые здесь не будут рассматриваться. Следует лишь отметить, что аминный распад обеспечивает наиболее интенсивные пики в масс-спектрах аминокислот [497] [c.287]

Наличие в алкиловых эфирах а-аминокислот группировок, способных направлять фрагментацию, приводит к появлению специфических пиков в их масс-спектрах. Так, ион (а), образующийся из алкиловых эфиров лизина, выбрасывает NH3, что приводит к максимальному пику с m/z 84 в их спектрах [24] [c.288]

В тех случаях, когда в молекуле аминокислоты нет ароматического заместителя, сигнал молекулярного иона в масс-спектре или невелик, или вообще отсутствует. Это чаще всего бывает при использовании стандартного ионизационного потенциала, так как в этих условиях расщепление аминокислоты проходит очень легко. Кроме того, масс-спектральный анализ аминокислот ограничен низкой летучестью цвиттер-понных соединений. Часто можно вводить образец в спектрометр в газообразной форме, проводя осторожное вакуумное сублимирование при температурах от 150 [c.273]

В ИК-спектре интенсивность полосы поглощения в области карбонильных группировок несколько уменьщается. Отметим, что повторный кислотный гидролиз концентрата ванадилпорфиринов и фракций не приводит к каким-либо изменениям хроматографической картины, ИК- и масс-спектрах и не высвобождает более аминокислот. [c.364]

Масс-спектры производных пептидов часто содержат более или менее интенсивные пики, обусловленные элиминированием части различных боковых цепей аминокислот. Наиболее часто встречаются типы фрагментации, приведенные ниже. [c.194]

В поисках надежных методов идентификации аминокислот Вульфсон и сотрудники [207] исследовали масс-спектры ме-тилтиогидантоинов 17 аминокислот и установили общие закономерности диссоциативной ионизации соединений типа [c.124]

Это позволило определить строение аминокислоты, из которой получен данный метилтиогидантоин. Новые сведения о порядке чередования аминокислотных остатков в коротких пептидах были получены па основанни исследоваиия масс-спектров этиловых эфиров ацетилпептидов, аминоспиртов и диаминоспиртов [208, 209]. В работе Н. К. Кочеткова и сотрудников масс-спектрометрический метод использовался для определения размера цикла в метиловых эфирах моносахаридов [210], установления конфигураций гликозидной связи в метилглюкозидах [211] и выяснения места свободного гидроксила в частично метилированных моносахаридах [212, 213]. [c.124]

Регулируемая селективность масс-спектрометра как хроматографического детектора означает следующее параллельно с хроматограммой анализируемого образца по полному ионному току могут быть записаны одна или несколько хроматограмм по заранее выбранным значениям miz (так. называемые масс-фрагменто-граммы) . Следует подчеркнуть, что предел обнаружения в этом методе примерно в 100 раз меньше, чем по полному ионному току, что обусловлено снижением уровня шумов. Такой прием дает возможность даже в сложных смесях легко обнаруживать присутствие веществ, дающих в масс-спектрах сигналы с характеристичными массовыми числами, и широко применяется при анализе следов галогенсодержащих соединений в воздухе (на фоне относительно большого количества углеводородов), аминокислот в виде их летучих производных, метаболитов лекарственных препаратов и т. д. Для повышения чувствительности масс-фрагментограммы, как правило, записывают по массовым числам максимальных сигналов в спектрах анализируемых веществ. [c.201]

И (1.82) 15001. Смесь (1.81, а) и Р-меркаптоэтанола является известным и широко используемым в биохимии реагентом для спектрофлуо-риметрического определения аминокислот и белков [127, 177, 180,321]. Сделано предположение, что флуоресцирующие продукты реакции данного реагента с К-концом аминокислот и протеинов представляют собой 1-алкилтио-2-алкилзамещенные изоиндолины. В доказательство этой гипотезы проведены эксперименты по конденсации (1.81, с) с н-пропиламином в присутствии этилмеркаптана, р-меркаптоэтанола [594—5971, 1,2-этандитиола [594], причем лишь в случае трет-бутл-меркаптана и этандитиола выделены в аналитически чистом виде и охарактеризованы изоиндолы (1.83). С помощью УФ, ЯМР и масс-спектров исследовано образование 1-ал кил (арил )тио-2-алкилйзои идолов в спиртовых растворах [594—5971. Продукты конденсации аминов с реагентом (смесь (1.81, а) с меркаптосоединениями) имеют сильную флуоресценцию, что в общем подтверждает высказанную выше гипотезу [597]. [c.24]

Пептиды недостаточно летучи, чтобы их можно было изучать епосредственно с помощью масс-спектрометрии электронного удара. Первые попытки применения масс-спектрометрии для определения последовательности включали предварительное ацилирование аминогрупп и этерификацию карбоксильных групп. Масс-спектры таких производных показали, что расщепление происходит с обеих сторон карбонильных групп. Расщепление связи С—N приводит к ионам ацилия —ЫНСНДС=0+, в то время как расщепление связи С—С дает альдиминиевые ионы —+NH= HR. Это основная тенденция кроме того, происходит дополнительная фрагментация боковых групп некоторых аминокислот, включая валин, лейцин, аспарагин, серин, треонин и цистеин. [c.278]

Метод масс-спектрометрии позволяет решать весьма сложные структурные задачи органической химии, например, такие, как определение последовательности расположения аминокислот в полипептидах, установление строения производных моносахаридов, дисахаридов и олигосахаров. В масс-спектрах производных углеводородов, содержащих атомы Вг (79 и 81), хлора (35 и 37), серы (32 и 34), следует учитывать наличие изотопноразличимых положительно заряженных фрагментов. Частицам, имеющим идентичное строение, но содержащим изотопные атомы, соответствуют близлежащие пики определенной интенсивности. Во многих случаях соотношения пиков изотопов того или иного атома в молекуле помогают легче решить вопрос о ее строении. Представления о структуре получают, анализируя пути фрагментации, т. е. изучая число, интенсивность пиков и природу их возникновения. В табл. 4.1 приведены данные о типичных осколках различных классов соединений и их массовых числах. [c.104]

В масс-спектрах эфиров со-аминокислот R H(NHa) (СНг) - OOR наибольщую интенсивность также имеют пики ионов [c.288]

Указанные общие направления фрагментации пептидов могут затушевываться или дополняться частными, зависящими от природы аминокислот, входящих в исследуемые пептиды. Например, наличие в составе пептида моноаминодикарбоновых кислот приводит к появлению в масс-спектре пиков ионов [(в)—А1кОН]+ и [(г)—А1кОН]+ [505]. При исследовании серосодержащих пептидов полезным оказалось их десульфирование или исчерпывающее Ы-метилирование. [c.291]

Хорошо известный метод Эдмана для определения аминокислотной последовательности в пептидах основан на образовании тиогидантоинов (12) за счет концевой аминокислоты при действии на пептиды соответствующего RN = = S. Масс-спектры таких тиогидантоинов достаточно характеристичны и облегчают задачу идентификации отщепленной аминокислоты [507]. Масс-спектры фенилтиогидантоинов (12, R = 6Hs), например, всегда содержат интенсивные пики М+ и пики ионов [СбН5]+ и [ eH5N = = S] + - (m/z 135). Если в (12) К >СНз, то из М+ легко отщепляется молекула (R —Н). [c.291]

Получающиеся в результате этих реакций полиамины имели при разделении в газовом хроматографе заметно меньшие удерживаемые объемы и давали более острые пики. С помощью масс-спектрометрии все изучаемые пептиды можно было идентифицировать в виде как полиаминоспиртов, так и полиаминов. Определенные аминокислоты в ходе двукратного восстановления теряют некоторые структурные особенности, а образующиеся из них продукты дают при масс-спектрометрии пики с одинаковым числом единиц массы и, следовательно, становятся неразличимыми. К ним относятся Ала и Сер, Вал и Глу, Про и Опр, а также а-аминомасляная кислота, Тре и Асп. В таких случаях их можно различить на масс-спектре, если восстановление вести в присутствии LiAlDi, когда восстанавливаемые группы метятся одним или несколькими атомами дейтерия [7]. Проиллюстрируем это на примере трех последних аминокислот при двукратном восстановлении боковая цепь а -аминомасляной кислоты (/) остается неизменной, в Тре (//) включается один атом дейтерия и в Асп IIГ)—три [c.340]

Масс спектры лазерной десорбционной ионизации были за регистрированы на этой системе для ряда нелетучих образ цов — аминокислот, пептидов нуклеозидов сахаридов В боль шинстве случаев предел обнаружения составлял 1 нг/ см и менее Основная трудность при работе с этой системой зак лючалась в отсутствии воспроизводимости как относительных интенсивностей пиков основных ионов так и их абсолютных интенсивностей Главный источник этих изменений — неодно родность покрытия поверхности ленты образцом примеси и фоновые загрязнения Непосредственное нанесение раствора образца на ленту с последующим испарением растворителя не дает удовлетворительных результатов так как степень смачи ва1шя ленты и движение жидкости по поверхности влияют на однородность слоя и как следствие на форму пиков [61] Для полного испарения растворителя при ограничении испаре ния образца необходим тщательный баланс между потоком растворителя и скоростью испарения [c.43]

При ионизации полевой десорбцией масс-спектры пептидов состоят практически из одних молекулярных ионов. На этой основе Я. Шимониши был разработан метод исследования структуры белка путем непосредственного анализа смеси пептидов, получаемых после ферментативного гидролиза. Смесь пептидов подвергается деградации по методу Эдмана, и после каждого этапа, наряду с идентификацией отщепленных аминокислот, масс-спектрометрически по молекулярным ионам определяются молекулярные массы [c.73]

Исследованию связи между электронной структурой молекул и устойчивостью образующихся ионов посвящены работы [13—51]. Для решения вопроса о путях фрагментации иона исследуется зависимость между вероятностями разрыва связей в ионе и некоторыми величинами, вычисляемыми с помощью метода молекулярных орбиталей. Найдена корреляция между распределением положительного заряда в молекулярных ионах и вероятностями разрывов связей, рассчитанными из экспериментальных масс-спектров. При этом плоггность положительного заряда на связи С—С была принята равной электронной плотности, создаваемой электроном высшей занятой молекулярной орбитали на этой связи в исходной молекуле. Такое соответствие получено для н-алканов Сз—Сю [13—15], первичных и вторичных алкиламинов [16, 17], изоалканов и циклоалканов [18], простых и сложных эфиров и эфиров аминокислот [19]. [c.89]

Наблюдаемые явления можно объяснить следующим образом до гидролиза во фракциях присутствует некоторое количество молекул относительно высокой молекулярной массы, хроматографическая подвижность которых уменьшена за счет наличия полярных группировок, освобождающих при гидролизе аминокислоты. Эта часть молекул в масс-спектре не фиксируется вследствие своей низкой летучести. После проведения гидролиза и отщепления полярных группировок (возможно, с декарбоксили-рованием возникающей карбоксильной группы ) порфирины приобретают большую хроматографическую подвижность, что сказывается на изменении Rf фракции, и летучесть, благодаря чему они начинают фиксироваться в масс-спектре. Одновременно происходит уменьшение поглощения в области карбонильных группировок в колебательном спектре за счет удаления из молекул карбонила аминокислот и декарбоксилирования. К сожалению, попытки четкого химического доказательства предложенной концепции путем этерификации карбоксильных групп порфиринов с последующим масс-спектрометрическим определением сложных эфиров не привели к однозначно интерпретируемым результатам. Однако к числу косвенных доказательств, помимо перечисленных выше, можно отнести довольно четкое соответствие содержания отщепляемых аминокислот во фракциях с изменением хроматографической подвижности фракции после гидролиза (относительно этиопорфирина) (рис. 4.17, б). [c.364]

При изучении масс-спектров фенилтио- [690] и метилтиогидан-тоинов [691] аминокислот было впервые показано, что масс-спектры этих производных позволяют определить строение аминокислоты, из которой получен соответствующий тиогидантоин. Была показана возможность идентификации аминокислот по характеристическим пикам в масс-спектрах эфиров их Л -ацильных производных [692] [c.289]

Говоря о применении малолинейчатой масс-спектрометрии в качественном анализе, нельзя не упомянуть о фотоионизации, позволяющей в весьма мягких условиях получить масс-спектр соединений в близпороговой области. Так, исследование цис- и трансизомеров 4-третбутилциклогексанона [730] при энергии фотонов 21,2 эв позволило получить весьма интересные данные, связывающее структуру конфорМеров с величиной пика Mi и (М—H2Q)i [731, 732]. Фотоионизационным методом исследовались аминокислоты, пептиды и другие сложные высокомолекулярные систему, имеющие большое значение для химии природных соединений [733]. [c.296]

Если полиаминоспирты содержат в боковых цепях гидроксильные группы (образующиеся при восстановлении полифунк-циональных аминокислот, таких, как глутаминовая и аспарагиновая кислоты, а также серина, треонина или оксипролина, остатки которых могут присутствовать в пептиде), необходима дополнительная модификация пептида. Авторы предложили замещать гидроксильные группы хлором (путем обработки пептида тионилхлоридом) с последующим восстановлением Е1А1Н4 или ЫАШ4. Относительная сложность химической обработки и наличие большого числа пиков в масс-спектрах явилась причиной того, что этот метод не нашел широкого применения. [c.191]

Пики минус 27 и 28 м. ед. обычно присутствуют в масс-спектрах а-пептидов. Их отсутствие можно использовать для обнаружения р-связи у аспарагилсодержащих пептидов и у связи у глутамилсодержащих пептидов, как это было показано Ван Хеенуртом и сотр. [25] для нескольких изомерных пар пептидных производных, содержащих дикарбоновые аминокислоты (а также р-аланиновые производные). [c.194]

До разработки метода перметилирования было показано, что пептиды, содержащие несколько трифункциональных аминокислот, могут быть подвергнуты масс-спектрометрическому анализу при условии, что дикарбоновые аминокислоты (Asp, Glu) этери-фицированы по их свободным карбоксильным группам, тирозин представлен в виде 0-метилового эфира, а лизин — е-ацилирован производные цистина и гистидина дают масс-спектры без модификации боковых цепей [25]. Только аргинин вызывает наибольшие затруднения. Шемякин и сотр. [26] показали, что арги-ниновые пептиды могут быть сконденсированы с Р-дикетонами (например, ацетилацетоном) с образованием пиримидиновых производных, которые дают хорошие масс-спектры (см. также Веттер-Дихтел и сотр. [27]). Шемякин и сотр. [26] далее показали, что обработка аргининовых пептидов гидразином приводит к образованию соответствующих орнитиновых производных. [c.217]

Молекулярные ионы тиагидантоинов, образующихся при взаимодействии аминокислот с фенилизотио цианатом, более стабильны. Интенсивность их пиков достигает 25— 80%. Максимальным в масс-спектрах этих соединений является обычно пик иона mie 135 ( eHj NS), а основные направления распада молекулярного иона связаны с элиминированием углеводородного остатка. Наиболее интенсивные фрагментные ионы, образующиеся при диссоциативной ионизации, например N-фенилтиогидантоина, полученного из лейцина, приведены на схеме [c.149]

Ион Ф41 теряет затем молекулу СО, образуя альдимин-ный фрагмент Ф42, характерный для масс-спектров аминокислот. Последний элиминирует молекулу альдимина, образуя новый ацилиевый фрагмент Ф , содержащий на одну концевую аминокислоту меньше, чем в исходном полипептиде. Такой процесс распада продолжается до тех пор, пока не будут отстрцжены все аминокислотные остатки. Зная массы остатков основных аминокислот и сравнивая между собой массы наблюдаемых в спектре ионов, можно вывести последовательность сцепления аминокислот в исследуемом образце. [c.150]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты масс-спектры: [c.41] [c.693] [c.547] [c.36] [c.40] [c.111] [c.137] [c.198] [c.456] [c.456] [c.663] [c.345] [c.700] [c.206] [c.212] [c.220] [c.226] [c.345] [c.677] [c.149]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология