Аргининосукцинат

Рис. 19-22. Обрааование аргинина из аргининосукцината.

На следующей стадии цитруллин превращается в аргинин в результате двух последовательно протекающих реакций. Первая из них, энергозависимая,— это конденсация цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргининосукцината (эту реакцию катализирует аргининосукцинат-синтетаза). Аргининосукцинат распадается в следующей реакции на аргинин и фумарат при участии другого фермента—аргининосукцинатлиазы. На последнем этапе аргинин расщепляется на мочевину и орнитин под действием аргиназы. [c.449]

Рис. 19-21. Образование аргининосукцината. Карбамоильная группа цитруллина и аминогруппа, поставляемая аспартатом, выделены красным. Остальная часть молекулы аспартата показана на сером фоне.

Реакцию катализирует фермент аргининосукцинат-синтетаза. Под его контролем аргининянтарная кислота расщепляется на аргинин и фумаровую кислоту [c.29]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр, аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминирование аминокислот, ведущее к образованию ненасьпц. соединений, Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр, аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). [c.589]

А-остаток аденозина, РР-пирофосфорная к-та Отщепление аргинина с образованием фумаровой к-ты (IV) катализируется аргининосукцинат-лиазой. Ключевое звено цепи превращений в О. ц.- гидролиз аргинина (V) на орнитин и мочевину, к-рая выводится из организма через почки. Р-ция катализируется аргиназой, к-рая активна в присут. Со " или Мп . Т. обр., благодаря О. ц. организм освобождается от токсичных для него продуктов - КН/ и СО2 ( отходов обмена в-в). [c.409]

Аргининосукцинат распадается на аргинин и фумаровую кислоту при участии фермента аргининосукцинатлиазы [c.393]

Образовавшийся аргининосукцинат под влиянием арги-ниносукцинатлиазы распадается на аргинин и фумаровую кислоту. [c.198]

L-глутамат может, разумеется, получить свою аминогруппу почти от любой из других обычных аминокислот в реакции трансаминирования с а-кетоглутаратом. Перенос второй аминогруппы на цитруллин происходит в результате реакции конденсации между аминогруппой аспартата и карбонильными углеродом цитруллина в присутствии АТР при этом образуется аргининосукцинат (рис. 19-21). Реакция катализируется аргининосущи-нат-синтетазой (Mg -зависимым ферментом, содержащимся в цитозоле клеток печени) [c.593]

На следующей стадии аргининосукцинат под действием аргининосущинат-лиазы (рис. 19-22) обратимо расщепляется с образованием аргинина и фумарата [c.593]

Однако важность этого факта в прошлом, по-видимому, переоценивали. Особое значение приписывали митохондрии как силовой станции клетки , где протекают аэробные процессы, снабжающие клетку энергией. Все ферменты, катализирующие цикл лимонной кислоты, локализованы в митохондриях, но оказалось, что ряд незаменимых ферментов этого цикла присутствует не только в этой органелле. Было показано, что выделенные митохондрии (с соответствующими добавками) катализируют цикл лимонной кислоты, но in situ промежуточные метаболиты могут не оставаться в пределах органеллы. Известно, что внутренняя мембрана митохондрий имеет множество систем, осуществляющих транспорт карбоксильного аниона они определяют количество промежуточных продуктов цикла лимонной кислоты, проникающих из митохондрий в цитоплазму (или в другие субклеточные структуры). Ферменты другого цикла, а именно цикла мочевины у млекопитающих, распределены весьма необычно орнитин-карбамоилтрансфераза и большая часть карбаматкиназы сосредоточены в митохондриях, в то время как два других фермента этого цикла, аргининосук-цинат-синтетаза и аргининосукцинат-лиаза, находятся в цитоплазме. Для завершения цикла, по-видимому, требуется встречный транспорт орнитина и цитруллина, через мембрану митохондрий. [c.92]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.95 , c.98 , c.168 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.449 , c.450 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.591 , c.593 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.68 , c.80 , c.82 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.459 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.313 , c.314 , c.315 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.313 , c.314 , c.315 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.164 , c.165 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология