Печень мочевины

Рис. 12.5. Орнитиновый цикл синтеза мочевины в печени.

После того как вы съели какой-нибудь белок, ферменты, называемые протеазами, разрывают пептидные связи. Происходит это в желудке и тонком кишечнике. Свободные аминокислоты переносятся током крови сначала в печень, а потом во все клетки. Там из них синтезируются новые белки, необходимые организму. Если в организм поступило белка больше, чем надо, или организму требуется сжечь белки из-за недостатка углеводов, то эти реакции аминокислот происходят в печени здесь азот из аминокислот образует мочевину, выделяемую из организма с мочой через мочевыводящую систему. Именно поэтому белковое питание дает лишнюю нагрузку на печень и почки. Оставшаяся часть молекулы аминокислоты либо перерабатывается в глюкозу и окисляется, либо превращается в жировые запасы. [c.262]

Орнитиновый цикл синтеза мочевины. В начале XX в. в печени был открыт гидролитический фермент аргиназа, отщепляющий гуанидиновую группу от аминокислоты аргинина. В процессе гидролиза аргинина образуется мочевина и аминокислота орнитин, не входящая состав белка [c.391]

Необходимо учесть, что аргиназа содержится в печени только тех организмов, которые экскретируют мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. Очень незначительное количество аргиназы выявлено в почках и мозговой ткани. Аргиназа относится к аллостерическим регуляторным ферментам, ее ингибитором является орнитин и лизин. [c.394]

Приводим поэтапно расчет синтеза печенью мочевины. [c.547]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Мочевина HgN—СО — NHj является главным к о н е ч-ным продуктом обмена белков у человека и многих животных. Образование мочевины в организме подробно изучалось И. П. Павловым, М. В. Ненцким, И. А. Залесским и С. С. Салазкиным. Местом синтеза мочевины в организме является главным образом печень. Мочевина выводится преимущественно с мочой. [c.191]

Мочевина. При усиленном распаде тканевых белков, избыточном поступлении в организм аминокислот в печени в процессе связывания токсического для организма человека аммиака (МНз) синтезируется нетоксическое азотсодержащее вещество — мочевина. Из печени мочевина поступает в кровь и выводится с мочой. [c.472]

У. применяют в медицине для определения содержания мочевины в крови и моче при ряде заболеваний почек и печени. [c.46]

В табл. 6,6 приведены характеристики некоторых потенциометрических ферментных электродов. Среди них наибольщее распространение получили электроды для определения мочевины (диагностический показатель функции печени). В качестве базового электрода применяют стеклянный электрод, чувствительный к ионам аммония. Уреазу закрепляют на поверхности электрода нанесением слоя полиакриламидного геля, содержащего фермент, или с помощью целлофановой мембраны. Слой геля удерживается на поверхности с помощью нейлоновой сетки. Если такой электрод опустить в раствор, содержащий мочевину, то она диффундирует в слой фермента, в котором происходит ферментативный гидролиз мочевины с образованием ионов аммония в результате протекания реакции [c.215]

В организме образование мочевины в основном происходит в печени. Синтез мочевины связан с затратой довольно значительного количества энергии (на образование 1 молекулы мочевины расходуется 3 молекулы АТФ). При заболевании печени, когда количество АТФ в гепатоцитах уменьшено, синтез мочевины нарушается. Показательно в этих случаях определение в сыворотке отношения азота мочевины к аминоазоту. В норме это отношение равно 2 1, а при тяжелом поражении печени составляет 1 1. [c.559]

Мочевина составляет большую часть органических веществ, входящих в состав мочи. В среднем за сутки с мочой взрослого человека выводится около 30 г мочевины (от 12 до 36 г). Общее количество азота, выделяемого с мочой за сутки, колеблется от 10 до 18 г, причем при смешанной пище на долю азота мочевины приходится 80—90%. Количество мочевины в моче обычно повышается при употреблении пищи, богатой белками, при всех заболеваниях, сопровождающихся усиленным распадом белков тканей (лихорадочные состояния, опухоли, гипертиреоз, диабет и т.д.), а также при приеме некоторых лекарственных средств (например, ряда гормонов). Содержание выделяемой с мочой мочевины уменьшается при тяжелых поражениях печени (печень является основным местом синтеза мочевины в организме), заболеваниях почек (особенно при нарушенной фильтрационной способности почек), а также при приеме инсулина и др. [c.619]

Так, метаболизм высших животных, включая человека, обеспечивается сложной системой органов. Усвоение пищи происходит в системе пищеварительных органов, которая включает в себя ротовую полость, пищевод, желудок и кишечник. В процессе пищеварения участвуют поджелудочная железа, которая обеспечивает систему рядом пищеварительных ферментов, и печень, которая продуцирует желчь, необходимую для переваривания жиров. В этой системе все полимерные и, другие сложные химические соединения превращаются в более простые вещества, которые могут поступать в кровь для того, чтобы быть доставленными ко всем другим органам. Кровеносная система, кроме того, доставляет кислород, сорбированный эритроцитами в легких. Кишечник, почки и легкие участвуют также в выделении побочны-ч продуктов (продуктов жизнедеятельности). Так, СОа, образовавшийся при окислении ряда органических соединений, может быть либо выдохнут через легкие, либо, превратившись в мочевину, выделиться с [c.26]

Функциональное значение трансаминирования в различных тканях неодинаково. Так, значительная часть азота аминокислот работающей мыщцы приходится на аланин, который синтезируется путем трансаминирования пирувата, образующегося из глюкозы, затем он поступает в кровь и поглощается печенью, где вновь в процессе непрямого дезаминирования превращается в пируват, который вовлекается в процесс глюконеогенеза, а аминогруппа утилизируется в печени с образованием мочевины. Таким образом, аланин, по-видимому, в плазме крови является главной транспортной формой азота, а в печени служит ключевым предщественником глюкозы белкового происхождения (рис. 24.6). [c.378]

Глутамат, который при этом регенерирует, возвращается в ткани, а аммиак в почках используется на образование аммонийных солей, в печени — вовлекается в синтез мочевины. [c.389]

Как отмечалось ранее, мочевина синтезируется в печени, затем поступает в кровь и экскретируется почками. На долю мочевины приходится 80—90% вьщеляемого азота у человека при сбалансированном режиме питания. [c.391]

В 1932 г. Кребс и Хензелайт [33с] предположили, что в срезах печени мочевина образуется в ходе циклического процесса, в котором орнитин превращается сперва в цитруллин и далее в аргинин. Гидролитическое расщепление аргинина приводит к образованию мочевины и регенерации орнитина (рис. 14-4, внизу). Последующие эксперименты полностью подтвердили это предположение. Попытаемся проследить весь путь удаляемого в печени азота избыточных аминокислот. Транс-аминазы (стадия а, рис. 14-4, в центре справа) переносят азот на а-кетоглутарат, превращая последний в глутамат. Поскольку мочевина содержит два атома азота, должны быть использованы аминогруппы двух молекул глутамата. Одна из этих молекул прямо дезаминируется глутаматдегидрогеназой с образованием аммиака (стадия б). Этот аммиак присоединяется к бикарбонату (стадия в), образуя карбамоилфосфат, карбамоильная группа которого переносится далее на орнитин с образованием цитруллина (стадия г). Азот второй молекулы глутамата путем переаминирования переносится на оксалоацетат (реакция й) с превращением его в аспартат. Молекула аспартата в результате реакции с цитруллином целиком включается в состав аргининосукцината (реакция е). В результате простой реакции элиминирования 4-углеродная цепь аргининосукцината превращается в фумарат (стадия ж) в качестве продукта элиминирования образуется аргинин. Наконец, гидролиз аргинина (стадия з) дает мочевину и регенерирует орнитин. [c.96]

По мере накопления в печени мочевины она удаляется с кровотоком, попадает в почки и отсюда экскретируется с мочой. Мочевина представляет собой конечный продукт расщепления белков — от 80 до 90% всего азота, окскретируемого с мочой. [c.383]

ОРНИТИНОВЫЙ ЦИКЛ (цикл мочевины), циклический фер, сптативный процесс, в результате к-рого происходит ассимиляция в клетках животных, растений и микроорганизмов ЫНз, токсичного для большинства организмов, и синтез мочевины (см. рис.). У млекопигающих О. ц. локализован в печени. У растений и микроорганизмов О. ц,— важный путь связывания солей аммония и превращения их в орг. азотистые соединения. Открыт X. Кребсом в 1931 [c.416]

Фермент широко распространен в тканях млекопитающих и представлен двумя изозимами, пространственно разобщенными в клетке. Один изозим локализован в цитозоле, другой связан с митохондриальной фракцией. Изозимы существенно различаются по аминокислотному составу, физико-химическим свойствам, зависимости активности от pH среды и, что особенно важно с физиологической точки зрения, по кинетическим свойствам. Различное сродство к субстратам реакции ставит изозимы фермента в разные условия в отношении доступности субстратов прямой и обратной реакций. Этим определяется бифункциональность поведения аспартатаминотрансферазы в печени реакция, катализируемая митохондриальным изозимом, может быть сдвинута от состояния равновесия в сторону образования а-кетоглутарата, и поэтому может быть связана с функционированием цикла Кребса и цикла мочевины. Наоборот, цитоплазматический изозим способствует образованию щавелевоуксусной кислоты, т. е. связан с функционированием глюконеогенеза. [c.351]

У взрослого человека выделение мочевины составляет приблизительно 20 г в день. При снижении этих количеств в крови может накапливаться аммиак, достигая токсического уровня. В норме плазма содержит 0,5 мг-л аммиака, и токсические симптомы проявляются уже При превышении этого уровня в 2—3 раза. И неудивительно, что обнаружен ряд наследственных нарушений в ферментной системе, принимающей участие в цикле мочевины. Одно из наиболее распространенных нарушений (аргининосукцинацидурия) связано с отсутствием способности к расщеплению аргининоянтарной кислоты. Известны как летальные, так и нелетальные варианты этой болезни. Описано свыше 20 нелегальных случаев. Для всех наследственных нарушений цикла мочевины характерны непереносимость богатой белками пищи, а также-и психические расстройства. Токсическое накопление аммиака в крови часто наблюдается при алкогольном циррозе печени, что объясняется пониженной способностью печени к синтезу мочевины. [c.98]

И. ф. применяют в произ-ве Ь-аминокислот, 6-аминопенициллановой к-ты, из к-рой получают полусинтетич. пенициллины, в синтезе преднизолона, для удаления лактозы из продуктов питания, используемых больными с лакгазной недостаточностью, в изготовлении ферментных электродов для экспресс-определения мочевины, глюкозы и др. в-в, для создания аппаратов искусств, почка и искусств, печень , для удаления эндотоксинов, образующихся в процессе заживления ран и ожогов, при лечении нек-рых онкологич. заболеваний и др. Большое значение приобрели в клинич. и лаб. практике иммуноферментные методы анализа, в к-рых также используются И. ф. [c.216]

Катаболизм белков у всех организмов начинается с их расщепления по пептидным связям протеолитич. ферментами. В желудочно-кишечном тракте животных белки гидролизуются трипсином, химотрипсином, пепсином и др. ментами до своб. аминокислот, к-рые всасываются стенками кишечника и попадают в кровоток. Часть аминокислот подвергается дезаминированию до оксокислот, претерпевающих дальнейшее расщепление, др. часть используется печенью или тканями организма для биосинтеза белков. У млекопитающих отщепляющийся от аминокислот аммиак превращ. в орнитиновом х икле в мочевину. Этот процесс осуществляется в печени. Образующаяся мочевина вместе с др. р-римыми продуктами О.в. выводится из кровотока почками. [c.315]

Являясь конечным продуктом белкового обмена в живых организмах, мочевина активно участвует в регуляции их водного режима. Наличие такой "обратной связи" индуцируется протеканием процесса биосинтеза мочевины (из NH3 и СО2 в БЛВС печени) по замкнутому, так называемому орнитиновому циклу, состоящему из последовательного ряда ферментативных реакций [2]. [c.110]

Согласно данным Роуселла и Леонарда [281], монокремневая кислота не оказывает никакого действия на ферменты. Мономер кремнезема при проникновении в клетки печени не взаимодействовал с ферментами и не блокировал клеточные мембраны, которые сохраняли нормальную проницаемость по отношению к ионам и к небольшим молекулам, например молекулам ацетата или мочевины. [c.1061]

Необходимо подчеркнуть, что аргиназа содержится в печени тех животных, которые экскретируют с мочой мочевину как основной и конечный продукт азотистого обмена. В печени птиц, например, аргиназа отсутствует, поскольку птицы вместо мочевины выделяют мочевую кислоту. Орнитиновый цикл мочевинообразования с учетом новых данных представлен на рис. 12.5. [c.449]

Количественному учету при белковой недостаточности в основном поддаются нарушения, связанные с обменом аминокислот. Одним из наиболее ранних нарушений азотистого обмена при белковой недостаточности является резкое снижение интенсивности процессов дезаминирования, трансаминирования и биосинтеза аминокислот, а также синтеза мочевины в печени. Оказалось, что эти нарушения обусловлены недостаточным синтезом и разрушением белковой части ферментов, катализи- [c.465]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

В печени широко представлены также защитные синтезы, например синтез мочевины, в результате которого обезвреживается весьма токсичный аммиак. В результате гнилостных процессов, протекающих в кишечнике, из тирозина образуются фенол и крезол, а из триптофона—скатол и индол. Эти вещества всасываются и с током крови поступают в печень, где обезвреживаются путем образования парных соединений с серной или глюкуроновой кислотой. [c.560]

В настоящее время в клетках животных вьщелены два типа карбамоилфос-фатсинтетаз (КФС) аммиак-зависимая КФС I, локализованная в митохондриях печени и катализирующая синтез КФ в процессе образования мочевины, и глутамин-зависимая КФС И, широко распространенный фермент цитозоля клеток различных тканей, катализирующий образование КФ в процессе синтеза пиримидиновых оснований (гл. 26). [c.392]

ОКТФ в митохондриях печени ассоциирована с КФС I, что помогает избежать гидролиза карбамоилфосфата и способствует необратимости реакции образования цитруллина. Так же как и первый фермент, ОКТФ выполняет регуляторную функцию в процессе синтеза мочевины. [c.393]

Процесс синтеза мочевины является необратимым, поскольку сопровождается значительным уменьшением свободной энергии (ts.G° = —40 кДж). Примечательна компартментализация цикла мочевины и связанных с ним реакций. Так, образование аммиака в реакциях трансдезаминирования, его включение в карбамоилфосфат и синтез цитруллина происходят в митохондриальном матриксе, а все последующие реакции (второй и третий этапы) — в цитозоле клетки печени. [c.394]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология