Модификация по карбоксильным группам

Другой способ получения полимеров с концевыми аминогруппами путем модификации состоит в конденсации гексаметиленди-амина с полибутадиеном, содержащим концевые карбоксильные группы. Реакцию проводят при 190 °С в присутствии большого избытка диамина (СООН ЫН =1 10) по схеме [c.431]

Хиральная модификация карбоксильной группы проводится при помощи различных оптически активных спиртов, таких как 2-бута-нол или его более высокомолекулярные гомологи. Для получения диастереомерных эфиров для ГХ был также использован (—)-ментол [4]. [c.67]

При модификациях карбоксильной группы БОК-защита сохраняется она легко удаляется действием 1 н. НС1 в безводном метаноле (24 ч), 4 н. НС1 в диоксане (30 мин) или трифторуксусной кислоты (30 мин) при комнатной температуре [c.460]

В качестве вязкостной присадки предложено [255] использовать озонированный сополимер изобутилена с изопреном молекулярной массы 4000—5000. Модификацией этого сополимера с концевыми карбоксильными группами можно получить присадку, содержащую фосфор и серу. Такая присадка термически стабильна и улучшает вязкостно-температурные, антиокислительные и противоизносные свойства нефтяных смазочных масел [256]. [c.208]

При модификации карбоксильной группы в положении С-4 (ее этерификация) могут быть созданы препараты с повышенными липофильными свойствами, что дает возможность использовать их при приеме внутрь. Если же процесс модификации идет по группе в положении С-7, то это заметно увеличивает устойчивость препарата к -лактамазам и несколько снижает их антибиотическую активность в отношении грамположительных бактерий. [c.372]

Эта реакция была использована для частичной модификации карбоксильных групп в белках [46, 146, 147]. Хоар и Кошланд [146] использовали 1-бензил-3[3-диметиламино-(М)-пропил]-кар-бодиимид в виде /г-толуолсульфоната, Хориниши с сотр. [147] применяли 1 -этил-3[3-морфолино-(4)-пропил]-карбодиимид ЭМП К. В качестве аминного компонента обе группы исследователей использовали метиловый эфир глицина. Степень модификации определяют потенциометрическим титрованием или аминокислотным анализом. При модификации лизоцима в присутствии указанных реагентов конденсация идет соответственно по 8 и 6 карбоксильным группам (из 11). В присутствии реагента, предложенного Хориниши, модификация идет по 1 из 2 карбоксилов бацитрацина и по 3 и 6 карбоксилов инсулина. [c.365]

Модификация карбоксильных групп белка [c.146]

Влияние модификации карбоксильных групп фермента на кинетику окисления перекисью водорода неорганического субстрата — ферроцианида калия — мы изучили на примере пероксидазы, обработанной ЕОР-карбодиимидом. Значения к и после модификации практически не изменяются в диапазоне pH 4,0— [c.110]

Модификацию карбоксильных групп в коротких пептидах осуществляют с помощью водорастворимого карбодиимида путем конденсации с соответствующими диаминами (1,2-диамнноэта-ном или диаминометаном). При соответствующем выборе диамина остатки аспарагиновой кислоты превращаются в аналог лизина [112]. Реакцию конденсации пептида с 2 М диамином проводят при pH 4,75 в присутствии 0,4 М солянокислого 1-этил-3-(3-диэтиламинопропил) карбодиимида при 20 °С в течение 1 ч. Затем добавляют вторую порцию карбодиимида и инкубируют еще в течение 5 ч. Модифицированные пептиды отделяют от продуктов реакции и избытка реагентов путем гель-фильтрации. В результате происходит необратимая модификация всех карбоксильных групп белка. Возможности использования этого типа реакции для модификации высокомолекулярных белков не исследовались. Указанным способом был модифицирован 29-членный пептид глюкагон это самый крупный пептид, подвергнутый такой модификации. [c.146]

Принципиальное улучшение свойств и расширение областей применения нового типа эластомеров — бутадиен-стирольных термоэластопластов— достигается модификацией бутадиеновой части сополимера введением карбоксильных или сложноэфирных групп. Увеличение межмолекулярного взаимодействия за счет водородных связей карбоксильных групп и, в еще большей степени, образование солевых карбоксильных связей повышает сопротивление разрыву даже при 100 °С, уменьшает остаточное удлинение при сохранении способности перерабатываться методами литья и экструзии [29]. Реакция оксосинтеза с блоксополимером протекает более эффективно, чем с полиизопреном, по-видимому, вследствие большего содержания боковых винильных групп и большей реакционной способности бутадиеновых звеньев. [c.236]

Латексы полимеров с небольшим количеством карбоксильных групп находят широкое применение в различных областях латексы с высоким содержанием карбоксильных групп могут с успехом применяться в качестве добавок для модификации свойств (для загущения, стабилизации, агломерации) обычных каучуковых латексов. Функциональные группы карбоксилатных латексов легко вступают в реакции с поливалентными металлами, образуя своеобразные вулканизаты, обеспечивающие высокие физико-механические показатели. [c.607]

Наиболее распространенным и определенным по своим результатам является гидролиз трипсином, приводящий к разрыву полп-пептидной цепи по карбоксильным группам аргинина п лизина. При желании разрыв по Lys можно блокировать модификацией этой аминокислоты по ее е-аминогруппе действием ангидрида янтарной кислоты. [c.297]

Карбоксильные группы или их модификации обозначаются буквами от а до g. 19-69 581 [c.581]

При выборе условий разделения веществ с большим количеством полярных групп необходимо предварительно оценить возможности воздействия отдельных групп друг на друга в каждом веществе и лишь потом сравнивать между собой отдельные вещества. С увеличением числа полярных групп чувствительность активных сорбентов по отношению к каждой последующей группе падает. Поэтому при хроматографировании на силикагеле и окиси алюминия целесообразно снижать полярность функциональных групп (например, этерификацией гидроксильной и карбоксильной групп и т. п.). В том случае, когда такая модификация полярных групп не приводит к удовлетворительному разделению, необходимо обратиться к распределительной хроматографии, которая чувствительна к числу функциональных групп и их характеру. Для разделения веществ с несколькими полярными группами в моле- [c.32]

Обнаружение взаимодействий субстрата с остатками Glu-270 и Arg-145 в кристаллическом комплексе стимулировало попытки модифицировать эти остатки [117]. Реакция примерно трех остатков аргинина в КПА с бутандионом приводит к значительному (85%) уменьшению пептидазной активности [118]. При удалении модифицирующей группы с одного остатка аргинина активность восстанавливается. Так же как при реакциях с тирозином, эстеразная активность уменьшается не пропорционально пептидазной. Место модификации и то, каким образом измеряется кат и Кж для гидролиза пептидов, не определены. Модификация карбоксильной группы Ы-этил-б-фенилизоксазолип-З -сульфонатом (К-реагент Вудвор- [c.539]

Специфическое расщепление по остаткам аспарагиновой кислоты. Метод модификации карбоксильных групп диаминами [112] позволяет проводить гидролиз белка избирательно по остаткам аспарагиновой кислоты. При этом происходит модификация С-концевой и карбоксильных групп глутаминовой кислоты. В связи с этим маловероятно, что метод найдет практическое применение для гидролиза белков. Однако метод вполне применим для гидролиза коротких пептидов, содержащих ограниченное количество или вообще не содержащих глутаминовой кислоты. [c.149]

Изучение каталитических свойств пероксидазы, обработанной карбодиимидами, показало, что модифицируемые ими частично маскированные карбоксильные группы располагаются вблизи участка активного центра фермента, ответственного за связывание органического субстрата (о-дианизидина). Объемистые ацилмочевинные остатки экранируют активный центр следствием этого является уменьшение констант скоростей переноса электрона с донора водорода — о-дианизидина — на окисленные формы пероксидазы Е, и Е . В то же время усиливается связывание о-дианизидина с ферментом. Неорганические субстраты связываются в другом участке активного центра пероксидазы, что и проявляется в особенностях механизма их окисления. Возможно поэтому модификация карбоксильных групп, функционально важных для окисления о-дианизидина, не влияет на окисление ферроцианида калия. Дополнительная модификация трех — семи экспонированных в раствор карбоксильных групп пероксидазы нуклеофильными агентами не влияет на каталитические свойства фермента. [c.112]

Модифицированный фермент не содержит примеси нативного белка, как показано хроматографией на СМ-целлюлозе при pH 5,0 и 4,0 в градиенте Na-ацетатного буфера (0,005—1,5 М). Из-за увеличения общего положительного заряда молекулы модифицированная пероксидаза элюируется при большей ионной силе, чем нативная и тем позже, чем выше степень модификации карбоксильных групп (рис. 49). Ранее мы показали, что при модификации пероксидазы DPG-диамином и карбодиимидом основная часть DPG-диамина связывается с пероксидазой нековалентно и отделяется от белка при хроматографии на СМ-целлюлозе [Угарова и др., 1982]. [c.115]

В присутствии нуклеофила активированные СООН-группы, экспонированные в растворитель, либо гидролизуются, либо ковалентно присоединяют молекулу нуклеофила, а активированные СООН-группы, которые маскированы для растворителя и нуклеофила, претерпевают перегруппировку в N-ацилмочевину, причем последний процесс протекает во много раз медленнее, чем реакции с нуклеофилом [Ноаге, Koshiand, 1967]. Таким образом, в зависимости от расположения в глобуле и условий модификации карбоксильные группы белка либо совсем не модифицируются, если находятся вдали от поверхности молекулы и стерически недоступны, либо могут модифицироваться только карбодиимидом, либо только нуклеофилом, либо и тем и другим. Мы смогли дифференцировать модифицируемые СООН-группы пероксидазы по их расположению в глобуле фермента, проводя модификацию ЕОР-карбодиимидом в отсутствие и в присутствии о-дианизидина. [c.117]

Для нейтрализации непрореагировавших карбоксильных групп кислот, содержащихся в канифоли, продукт модификации (кислый копал) этерифицируют многоатомными спиртами — обычно глицерином или пентаэритритом. Особенно хорошими качествами отличаются смолы, в которых фенольным компонентом является дифенилолпропан. Процесс получения этих смол можно осуществить следующим образом . Сначала конденсацией дифенилолпропана с формальдегидом в щелочной среде получают триметилольное производное дифенилолпропана. Его выделяют путем нейтрализации реакционного раствора кислотой, с последующей промывкой водой и отделением смоляного слоя. После обезвоживания в вакууме триметилолдифе-нилолпропан подвергают взаимодействию с канифолью, и полученный продукт этерифицируют глицерином или пентаэритритом. [c.32]

Модификация не только повыщает когезионные и адгезионные свойства синтетического полиизопрена, но и дает возможность создать клеи на его основе. Полиизопрен с гидроксильной или карбоксильной группой может быгь использован для получения клеев в композициях с полиизоцианатами, эпоксидными смолами и т. д. Модификация полиизопрена бромной водой, рассматриваемая как электрофильное присоединение НОВг, позволяет получить клей с высокой теплостойкостью [14, с. 289—306]. [c.236]

Аналогично кремнрлюрганическим соединениям присоединяются бораны и дибораны. Легкость их окисления позволяет синтезировать углеводородные полимеры с гидроксильными и карбоксильными группами. Изучена модификация полидиенов фосфороргани-ческими соединениями различных классов [61]. [c.240]

Е порфириновой молекуле могут происходить разные модификации при замещении различными функциональными группами водородных атомов на углеродах метиновых мостиков и пиррольных колец. Это приводит к появлению в молекуле порфирина таких функциональных групп, как алкильные радикалы (метил, этил, пропил и т. д.), карбоксильная группа, винильные, фенило-вые или бензиловые группы, возможно образование пятого изо-циклического кольца. [c.24]

При взаимод. алифатич. или ароматич. альдегидов с к-тами, содержащими в а-положении к карбоксильной группе активную метиленовую, в среде пиридина (часто с добавкой пиперидина) при 100°С наряду с К.р. происходит декарбоксилирование (модификация Дёбнера), напр. [c.411]

Одним из путей целенаправленной модификации молекул классических комплексонов алифатического ряда является замена карбоксильных групп на фосфоновые. Оригинальность фрагмента СН2РО3Н2 заключается в его своеобразной стереохимии, отличающейся от стереохимии карбоксильной группы фосфонат-ион имеет форму искаженного тетраэдра с осью симметрии третьего порядка, а карбоксилат-ион, как известно, — плоскую конфигурацию. Кислотный остаток РОз - обладает [c.190]

То обстоятельство, что Y-кapбoк иглyтaмaт ранее никогда в белках не находили, объясняется легкостью, с которой это производное малоновой кислоты подвергается декарбоксилированию в обычную глутаминовую кислоту. Функция витамина К заключается в том, что он содействует включению дополнительных карбоксильных групп в остатки глутамата в предобразованном протромбине. Почвидимому, аналогичной посттранскрипционной модификации подвергаются и другие факторы свертывания крови"". Вызванное такой модификацией повышение способности к связыванию ионов кальция легко объясняется введением дополнительных карбоксилатных анионных групп, поскольку тем самым увеличивается число имеющихся в белке хелатных центров связывания металла. [c.389]

В-третьих, химический синтез преследует цель изменить пептиды для модификации фармакологического действия. Эта задача тесно связана с предыдущей, так как при исследовании связи между строением и активностью неизбежно выявляются новые аспекты для фармацевтического использования. Можно осуществлять различные модификации природной аминокислотной последовательности для получения веществ с улучшенными свойствами. Особый интерес обращается на пролонгирование или усиление биологического действия. В случае пептидов, проявляющих несколько эффектов, важно бывает выделить определенные из них. Путем модификации конечных амино- или карбоксильных групп можно повысить устойчивость пептида к ферментативному расщеплению. При этом следует учитывать, что не все пептиды можно одинаково подвергать химическим изменениям в связи с опасностью частичного или полного инактивирова-ния. В то время как в случае, например, вазопрессина и окситоцина замещение в К-концевой аминофункции ведет к снижению биологического дей- [c.93]

Характер термических превращений при более высокой температуре зависит от температуры и скорости нагрева. При так называемой низкотемпературной термической обработке, т.е. при температурах 200...230°С, деструкция целлюлозы происходит в основном за счет аморфной части. Степень полимеризации падает уже довольно быстро и достигается ПСП, зависящая от происхождения целлюлозы и ее полиморфной модификации. Кристаллическая часть в этих условиях сохраняется. При низкотемпературной деструкции реакции расщепления цепей по гликозидным связям сопровождаются реакциями дегидратации, а в присутствии кислорода - и реакциями окисления. В результате реакций дегидратации в качестве летучего продукта выделяется вода, но частично происходит и распад глюкопиранозных звеньев, о чем свидетельствует образование СО и низкомолекулярных летучих альдегидов. Окисление спиртовых групп приводит к появлению в звеньях карбонильных и карбоксильных групп. Развитию реакции дегидратации способствует медленный нагрев. В результате низкотемпературной обработки получается так называемая ангидроцел-л юл оза, отличающаяся ИК-спектром и свойствами от исходной целлюлозы. [c.356]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Основным способом установления строения полисахаридов служит расщепление полимерной молекулы на фрагменты, установление строения этих фрагментов и последующее воссоздание структуры исходного соединения. При исследовании полисахаридов обычно применяют расщепление нескольких типов во-первых, полный гидролиз всех гликозидных связей, позволяющий определить, из каких моносахаридов состоит данный полимер во-вторых, частичное расщепление, дающее низшие олигосахариды, строение которых соответствует отдельным участкам полимерной молекулы. Весьма употребительным приемом является предварительная модификация полисахаридной молекулы. Она производится либо с целью зафиксировать свободные гидроксильные группы, как в методе метилирования, либо чтобы упростить на первых этапах изучения слишком сложную полисахаридную молекулу. Примерами использования предварительной модификации может служить дезацетилирование частично ацетилированных или десульфирование сульфированных полисахаридов, превращение полиуронидов в нейтральные полисахариды с помощью восстановления карбоксильных групп уроновых кислот, получение так называемых деградированных полисахаридов путем частичной деструкции (гидролизом или периодатным окислением), удаляющей главным образом концевые моносахариды, и т. д. И только для установления молекулярного веса и макромолекулярной структуры полисахаридов с помощью физико-химических методов исследования нет необходимости прибегать к расщеплению полимерной молекулы. [c.492]