Амфотерные белки

Для студней амфотерных белков максимальный синерезис наблюдается в изоэлектрической точке, так как в таком состоянии молекулы несут равное число разноименных зарядов, что способствует сжатию молекулярной сетки студня. С изменением pH среды (относительно изоэлектрической точки) синерезис уменьшается, так как молекулярные цепочки приобретают одноименный заряд, обусловливающий их распрямление и отталкивание друг от друга. [c.491]

Для студней амфотерных белков наибольший синерезис осуществляется в изоэлектрической точке. С отклонением pH среды в ту или другую сторону от изоэлектрической точки синерезис уменьшается, так как фрагменты макромолекулы приобретают одноименный заряд, что приводит к взаимному отталкиванию цепочек макромолекул друг от друга. Это в свою очередь вызывает увеличение объема студня, а следовательно, и уменьшение синерезиса. Влияние низкомолекулярных электролитов на синерезис различно, но, как правило, электролиты, способствующие набуханию, уменьшают синерезис. [c.374]

Большинство белков амфотерны. Белки взаимодействуют и с кислотами, и -со щелочами подобно аминокислотам, остатки которых входят в состав молекул белков, образуя солеобразные соединения. [c.256]

Амфотерный электролит—белок (ср. опыт 272) в растворе проявляет буферные свойства, т. е. может связывать как появляющиеся водородные, так и гидроксильные ионы. В результате окраска индикатора конго переходит от синей к красной (снижается кислотность), а розовая окраска фенолфталеина исчезает (снижается щелочность системы). В этих опытах особенно наглядно обнаруживается амфотерность белка, который в опыте А реагирует как основание, а в опыте Б—как кислота. [c.351]

Ионообменная хроматография амфотерных белков принципиально отличается от хроматографии аминокислот и низкомолекулярных пептидов. Как показал Тизелиус [211], она основана на селективной десорбции из ионитов при определенных [c.244]

Для пояснения изложенного приведем один пример. Количественная нейтрализация казеина показала, что он связывает вдвое больше гидрата окиси натрия, нежели соляной кислоты, и оказалось, что состав этого амфотерного белка вполне соответствует данным его нейтрализации при гидролизе его образуется вдвое больше молекул кислых аминокислот, нежели основных. [c.342]

А. Я. Данилевский большое биолого-химическое значение придавал амфотерности белков, считая ее функцией присутствия в молекуле карбоксильных и аминных групп. Он писал [259 ] Белковые тела с ясно выраженным кислотным или основным характером мы встречаем готовыми как в растительном, так и животном организмах. Биологическая роль того или другого химического характера этих тел едва ли только начинает нам делаться понятною. Но нет никакого сомнения в том, что значение этой роли велико, что многие явления жизнедеятельности клеток основаны именно на функции белковых веществ, как слабых кислот или слабых оснований. Достаточно вспомнить, что основные белковые формы в состоянии связать и тем, может быть, обезвредить для жизни клеточных элементов кислоты, вредные либо по своей натуре в малых дозах, либо своим количеством. Также точно наоборот, кислотные белки связывают избыток щелочных тел, которые своим присутствием могли бы сильно мешать нормальному точению жизненных процессов. Роль белковых веществ в этом отношении еще мало изучена, но она заслуживает большого внимания (стр. 307—308). Действительно, работы самого А. Я. Данилевского и других ученых Рос- [c.263]

Важным физико-химическим свойством является амфотерность белков (табл. 4). [c.21]

Практическое значение амфотерности белков. В методе электрофореза белков сыворотки крови используют слабощелочные буферные растворы (т.е. рН>Р1), чаще pH 8,6. При этом белки заряжаются отрицательно и перемещаются к аноду. Если Р1 альбуминов — 4,9, а Р1 у-глобулинов — 6,6, то при pH 8,6 у альбуминов будет больший отрицательный заряд и они быстрее будут перемещаться к аноду. Это позволяет разделить белки сыворотки крови по заряду (электрофоретической подвижности) альбумины, ар, а2 , Р-, у-глобулины. [c.21]

Амфотерные свойства белков проявляются благодаря наличию свободных -МНз СООН групп. В кислой среде белки могут диссоциировать как основания, а в щелочной — как кислоты. При взаимодействии с кислотами и основаниями белки образуют солеподобные соединения, способные выпадать в осадок. На этом основан один из методов выделения белков — осаждение путем высаливания. Амфотерность белков используют при разделении их на отдельные фракции (метод электрофореза) с целью диагностики различных заболеваний и контроля за изменениями функциональных состояний. [c.239]

Амфотерность белков (наличие у молекул как кислотных, так и основных свойств) обусловлена присутствием в их молекулах свободных карбоксильных групп (кислотные группы) и аминогрупп (основные группы). Эти фуппы входят в состав радикалов аминокислот и, как было выше указано, не участвуют в образовании пептидных связей. Проявление белками кислотных или основных свойств зависит от кислотности среды. [c.9]

По методу Бредига, пользовавшегося разбавлениоп соляной кислотой, заряжаются отрицательно за счет ионов хлора, адсорбированных из раствора. С другой стороны, кислые, основные или амфотерные вещества, будучи в коллоидном растворе, приобретают заряд обычно за счет собственной ионизации. Так, амфотерные белки (стр. 170) в кислой среде образуют положительно заряженные частицы, в то время как в щелочной частицы несут отрицательный заряд. Подобные вещества являются коллоидными электролитами, один из иоиов которых имеет размеры коллоидной частицы. Каков бы ни был источник зарядов, коллоидная частичка окружается в растворе слоем ионов противоположного знака, образуя таким образом вместе с собственными ионами так называемый двойной слой. Гельмгольц представлял себе двойной слой состояпщм из противоположно заряженных слоев, находящихся друг от друга на определенном расстоянии порядка размеров молекулы. Таким образом, в двойном слое должно иметь место очень резкое падение потенциала. Эта разность потенциалов называется -потенциал. Тепловое движение делает наличие такого местного двойного слоя мало вероятным. Внешние ионы образуют диффузный слой, концентрация которого постепенно уменьшается, доходя до среднего значения в основной массе раствора. Размещение ионов подчиняется закону распределения, подобно изображенному на рис. 1 (стр. 12), так что двойной слой не обладает определенностью гельмгольцевского, напоминая скорое рис. 5 (стр. 130), нежели рис. 2, а этой главы. [c.212]

Окраска азосоединений обусловлена наличием в молекуле хромофорной группы атомов, в данном случае азогруппировки Аг——Аг. Для прочного соединения с волокном ткани необходимо наличие в молекуле азокрасителя еше и других атомных группировок либо кислотного характера (—ОН, —ЗОзОН), либо основного характера (аминогруппы) соответственно этому различают кислые и основные красители. Кислотные и основные группировки обычно влияют и на оттенок окраски, а при крашении дают возможность красителю образовать с амфотерными белками шерсти или шелка прочные солеобразные соединения (см. опыт 275). Растительные волокна—хлопок, лен, состоящие из клетчатки, удерживают азокраситель обычно менее прочно и главным образом за счет адсорбции его на поверхности. [c.274]

Как при высаливании солями, так и при высаливаний й -электролитами имеет значение pH среды, особенно при ыделе-нии амфотерных белков. [c.350]

В амфотерных белках денатурация приводит к разрыву электростатических связей. В результате этого разрыва заряженные группы приходят в соирикосиовеине с водной средой. Вода вокруг таких групп подвергается электрострикцин и происходит уменьшение объема, как правило, на 1 —П мл на 1 моль заря- женных групп. [c.133]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология