Легумин

Легумин с молекулярной массой около 400 ООО состоит из 6 субъединиц, каждая из которых включает две разные поли-пептидные цепи одна с кислотными свойствами (молекулярная масса 40 000), другая со свойствами основания (молекулярная масса 20 ООО). [c.59]

I локус с кодоминантными аллелями, не сцеплен с ло- [28, 101] кусами легумина и находится в группе сцепления 2 Полипептиды 30 000, 12 000, 14 000 Да, кодируются [172] каждый одним геном с кодоминантными аллелями Полипептид, 5000 Да кодируется одним геном с кодо- [30] [c.59]

Легумин гороха Кольман Кольман —376 (17,0) j 1 1 4.6 [ [c.177]

Растительные клеи подразделяют на белковые (например, легумин из сои), крахмальные (крахмал, декстрин) и на смолы, камеди и бальзамы (гуммиарабик, натуральный каучук, гуттаперча, шеллак и др.). Растительные клеи затвердевают при испарении растворителя. [c.887]

Легумин соевый, иногда неправильно называется соевый казеин ,—белковое вещество, извлекаемое из шрота жмыховых или цельных бобов сои осаждением ifs раствора кислотами, с последующей обработкой. [c.935]

Выпускают молотый и немолотый легумин. В зависимости от технологического процесса выработки легумин подразделяет на зернисто-творожный и обыкновенный. Последний по физикохимическим показателям и клеящей способности разделяют на два сорта I и П. [c.935]

Определение с помощью ультрацентрифуги дает для различных белков сильно отличающиеся величины молекулярного веса 70 000 для сывороточного альбумина, 38 000—41 000 для лактальбумина, 41800 ДЛЯ лактоглобулина, 44 ООО для яичного альбумина, 167 ООО для глобулина сыворотки крови, 208 000 для легумина, 75 000—375 000 для казеина, 2 000 000 для гемоцианина из O topus vulgaris, 6 650 000 для гемоцианина улитки. Насколько эти данные соответствуют истинному молекулярному весу, а не весу мицеллы, судить трудно. [c.396]

В настоящее время клонированы 10 генов гордеинов ячменя, гены а- и -глиадинов и глютенина пшеницы, зеинов кукурузы, легумина бобовых, пататина картофеля и ряд других. Имеются практические результаты трансформации растений. Так, введение в геном пшеницы модифицированного гена проламина привело к активному синтезу модифицированного белка, а также повлияло на состав и уровень соответствующих запасных белков. В итоге улучшилось хлебопекарное качество пшеничной муки. [c.150]

Имеются три обширные группы запасных белков гороха легумин, вицилин и конвицилин каждая из этих групп представлена несколькими полипсттидами. [c.58]

Известно, например, что соотнощение легумина и вицилина регулируется генетически, но пока неясно, обусловлено ли это специфическим регуляторным геном (или генами) или различием в степени дупликации структурных генов, кодирующих эти группы белков. Однако щироко признано существование удвоенных [c.60]

Пернолле и Мосс [79] предложили гипотезу, согласно которой у бобовых два способа образования белковых телец — вакуолярный и ретикулярный — соответствуют запасанию вицилинов и легуминов. Однако этой модели, подтвержденной многочисленными наблюдениями, противоречат результаты других работ [26, 27], согласно которым у гороха белковые депо, сформированные по периферии вакуолей, на первых стадиях развития семядолей образованы легумином и вицилином. [c.137]

Влияние вида, сортового происхождения, условий возделывания культуры на качественный и количественный состав этих белков особенно тщательно исследовалось у бобовых. Так, по наблюдениям, у сои и люпина содержание 75-глобулина обычно выше, чем 115-белков. Соотношение 75 115 у двух Этих видов растений составляют соответственно 1,6 [109, 110] и 1,3 [23, 33]. Наоборот, у гороха и конских бобов преобладает легумин. У 6 сортов конских бобов, изученных Мартенссо-ном [76], соотношение легумина и вицилина колеблется от 1,7 до 2,4. Однако, по данным Гейтенхауза с соавторами [39], оно может варьировать от 2,0 до 3,5. У гороха это соотношение более изменчиво. Действительно, у семи образцов, изученных этими же авторами, оно колеблется в пределах от 1,6 до 4,2 у сортов, изученных другими исследователями [16], соотношение варьирует от 0,2 до 1,5. Образцы с низким содержанием [c.151]

Несколько авторов используют в качестве стандартного метода зонное осаждение на колонке сефадекса G75 или G50. Этот метод, использованный Шутовым и Вайнтраубом [105], усовершенствовали Райт и Боултер [123], а также Шольц и др. [98]. Метод заключается в том, что на колонку, уравновешенную при pH 4,8, помещают смесь глобулинов и элюируют Колонку буфером при pH 7. В этих условиях легумин, изоэлект- [c.153]

Совершенствование аффинной хроматографии также позволило использовать очень специфическую технику очистки. Китаму-ра и др. [59] очищали И S-глобулин сои, пропуская экстракт через колонку сефароза — конканавалин А. Глобулин 7S, который представляет собой гликопротеин, удерживается в геле, тогда как И S-глобулин элюируется. Кэйзи [17] изолировал легумин гороха иммунной аффинной хроматографией на колонке сефарозы, в которую введен IgG-антилегумин. По свидетельству этого автора, данный метод можно применить ко всему набору сортов гороха, несмотря на некоторую генетическую изменчивость состава легумина. [c.155]

На конечной стадии очистки некоторые авторы использовали центрифугирование в градиенте сахарозы. Мори и Утсуми [83], как и Кэйзи [17], очищают этим способом легумины соответственно конских бобов и гороха. Однако для аналитических целей чаще применяется ультрацентрифугирование. Этот метод остается ценным средством для проверки чистоты образца и позволяет, кроме того, оценивать размеры молекул [17, 33, 47, 52, 85]. [c.155]

Для контроля за степенью очистки белков чаще применяют метод электрофореза. Большинство авторов в качестве носителя используют гомогенные гели или градиент концентрации акриламида. Основной способ при этом — электрофорез в диссоциирующей среде ДДС-Na соответственно процедуре, которую описал Лэммли [68]. В определенных случаях завершающим приемом при этом являются иммунодиффузия [29, 114] либо иммуноэлектрофорез [17, 80, 118]. При исследовании структуры некоторые авторы прибегают к двумерному электрофорезу. Тогда первая миграция молекул может происходить в гомогенном геле полиакриламида с ДДС-Na или без него во втором направлении молекулы мигрируют в полиакриламидном геле с ДДС-Na в присутствии восстановителей дисульфидных связей (р-меркапто-этанол) [10, 40, 61, 78]. Чтобы охарактеризовать субъединицы легуминов гороха и конских бобов, Матта и др. [77, 78] применяют сочетание ДДС-Na с р-меркаптоэнталом и электрофокусированием. Рестани и др. [92 пользуются этим же способом применительно к глобулинам люпина, а Ху и Еэзен [53] демонстрировали гетерогенность белков сои. Указанные методы с [c.155]

Сравнение биохимических свойств большинства 115-глобули-нов бобовых показывает, что у многих из них имеются большие аналогии. Так, легумины конских бобов и гороха имеют одинаковые константы седиментации, близкие к 125, и молекулярные массы около 350 ООО Да. Кроме того, как и в случае с соей, речь идет о белках, состоящих из 12 субъединиц — шести а-субъединиц с кислотными свойствами и шести р-субъединиц с основными свойствами (с молекулярными массами соответственно 40 000 и 20 000 Да), связанных дисульфидными мостиками. Райт и Боултер [123] предположили, что легумин конских бобов имеет структуру оерб. Мосс и Пернолле [84] полагают, что здесь речь идет скорее о структуре (а—р)б, в которой субъединицы аир представляют собой половинки двухцепочечных белков, соединенных дисульфидными мостиками. [c.160]

Реакции ассоциации и диссоциации намного меньше изучены в отношении 11 S-глобулинов других бобовых. Однако Райт и Боултер [122] показали, что легумин конских бобов необратимо диссоциирует при pH 2,2. Кроме того, Джонсон и Ричардс ]57] также получили 38-субъединицы из легумина гороха при pH 2,05. [c.166]

Миндаль. Сладкий миндаль — почти яйцевидные, несколько заостренные сплющенные двояковыпуклые семенные ядра, одетые коричневой запыленной, покрытой продольными плоскими, морщинками кожурой. Обдав миндаль горячей водой, можно легко отделить кожуру от двух белых гладких масляно-мясис- тых, плотно прижатых одна к другой семядолей. Вкус миндаля сладковатый, слегка маслянистый. 100 ч. сладкого миндаля содержат в среднем 8 ч. воды, 6 ч. кожицы, 45—55 ч. жирного масла, 3 ч. камедистого вещества, 6 ч. сахара, 20—25 ч. белковых веществ (служащих защитными коллоидами при изготовлении эмульсий из миндаля), эмульсина, легумина (или растительного казеина) и 5 ч. золы. Кожица содержит небольшое ко- [c.116]

Кроме генов фазеолина локализованы и выделены гены таких запасаемых белков, как зеин — белок кукурузы и легумин — белок гороха. Эти гены удается переносить в отдельные негомологичные растения. [c.519]

Соевый зернисто-творол ный легумин немолотый представляет собой однородные зерна величиной до 2 мм поверхность зерен блестящая, излом стекловидный. Легумин зернисто-творожный молотый—однородный порошок цвет от желтого до темножелтого без запаха. Засоренность посторонними механическими примесями не допускается. [c.935]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.710 ]

Биохимия растений (1968) -- [ c.523 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.343 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.346 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.196 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.327 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология