Белки время жизни

Поляризация флуоресценции. Важной характеристикой фотолюминесценции является поляризация флуоресценции. Каждую молекулу можно рассматривать как колебательный контур — элементарный осциллятор, который способен поглощать и испускать излучение не только вполне определенной частоты, но и с определенной плоскостью колебания. Если на вещество падает поляризованный свет, то он преимущественно возбуждает те молекулы, в которых направление колебания осциллирующих диполей совпадает с направлением электрического вектора возбуждающего светового пучка. Поэтому несмотря на то что молекулы в растворе ориентированы хаотично, возбуждению подвергаются лишь те из них, которые обладают соответствующей ориентацией. Если.время жизни возбужденного состояния велико по сравнению со временем, необходимым для дезориентации молекул вследствие вращения, этот процесс дезориентации происходит еще до того, как появится заметная флуоресценция. Если же скорость вращательного движения мала по сравнению со временем жизни возбужденного состояния, то свет флуоресценции испускается до завершения дезориентации. При этом осцилляторы, ответственные за флуоресцентное излучение, ориентированы в той же плоскости, в которой они были ориентированы в момент поглощения, так что флуоресцентное излучение оказывается частично поляризованным. В очень вязких растворителях даже малые молекулы могут сохранять ориентацию за время испускания флуоресценции. Крупные молекулы, такие, как белки, сохраняют свою ориентацию в течение периода времени, который достаточно велик по сравнению со временем испускания флуоресценции, поэтому их флуоресценция частично поляризована. Степень поляризации флуоресценции определяется по формуле [c.56]

Если две различные молекулы расположены достаточно близко, они могут влиять на флуоресценцию друг друга. Одна из них, например, может поглощать излучение флуоресценции другой, свидетельствуя о довольно эффективной миграции энергии от одной молекулы к другой при облучении молекулярного комплекса. Такое взаимодействие может происходить между ароматическими аминокислотами, в ферментах и флуоресцирующих коферментах. Следовательно, можно определять и расстояние между этими молекулами. Кроме того, излучаемый отдельными молекулами данного вещества поток энергии определенным образом ориентирован по отношению к излучающей молекуле. Поэтому флуоресценция твердых тел сильно поляризована. В жидких невязких растворителях поляризация флуоресценции небольших молекул обычно мала, так как вследствие броуновского движения молекулы быстро меняют свое положение. Однако у больших молекул, таких, как белки, даже в жидких растворителях наблюдается менее интенсивное броуновское движение за время жизни возбужденного состояния они мало меняют свое положение, и поэтому их флуоресценция сильно поляризована. У флуоресцирующих групп, находящихся внутри белковой молекулы или соединенных с белком в виде комплексов фермент — кофермент или фермент — субстрат, также обнаруживается поляризация флуоресценции. Степень поляризации флуоресценции таких комплексов и влияние на нее различных факторов дают информацию о механизме действия фермента. Все это представляет ценность для анализа не только собственно ферментов, но и вообще всех белков. [c.178]

Прочность и продолжительность существования (время жизни) пены зависят от свойств пленочного каркаса, в свою очередь определяющихся природой и содержанием в системе пенообразователя, адсорбированного на межфазной поверхности. К типичным пенообразователям в случае водных пен принадлежат такие поверхностно-активные вещества, как спирты, жирные кислоты, мыла и мылоподобные вещества, белки, сапонин (экстрагируемый из растений глюкозид, обладающий поверхностно-активными свойствами). Существенно, что эти вещества обусловливают и устойчивость эмульсий углеводородов в воде. [c.386]

ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ И ВРЕМЯ ЖИЗНИ [c.198]

Белки очень чувствительны к изменению активности водородных ионов в связи с множеством способных к ионизации групп в молекуле. Для выяснения роли заряда молекул глобулярных белков на скорость образования адсорбционного слоя и величину прочности, а также на время жизни элементарных капель нами изучалось поведение межфазных слоев глобулярных белков при разных pH среды от 2 до 10 и 22 и 55° С. [c.208]

Кинетика достижения равновесной степени спиральности при переходе спираль — клубок интересна не только сама по себе, но и с точки зрения ее прямой связи со скоростями конформационных перестроек в белках, обусловливающих их ферментативную активность, и другими биологическими процессами. По индивидуальным сигналам от обеих форм (см. разд. 13.4.1), отстоящим друг от друга примерно на 100 Гц, можно оценить их время жизни, которое в данном случае не может быть меньше 10 с судя по остаточной мультиплетности протонных сигналов в спектрах некоторых полипептидов (например поли-Ь-аланине), минимальное время жизни конформационных состояний порядка 10 с. С другой стороны, методами температурного скачка [161], диэлектрической релаксации [162—164] и ультразвукового поглощения [165, 167] для этого характеристического времени получены величины порядка 10 с или даже меньше теоретическая оценка согласуется с данными этих методов [163, 168, 170]. Таким образом, данные метода ЯМР заметно противоречат результатам других методов и это противоречие нельзя устранить, даже предположив, что часть рассмотренных нами результатов ошибочна. [c.322]

Достаточно большие времена жизни металлсодержащих белков в конформационно неравновесных состояниях делают возможным оценить их химическую реакционную способность. Измерили константы скорости некоторых специфических реакций этих белков сразу после образования их неравновесных состояний и в течение релаксации. Были подробно исследованы следующие реакции окисление восстановленных железосодержащих белков феррицианидом калия или некоторыми металлсодержащими белками в окисленной форме. [c.79]

Карбоксипептидаза А катализирует гидролиз некоторых концевых пептидных связей в пептидах и белках и содержит один атом цинка в молекуле. Путем замены цинка на Мп + в фермент можно ввести парамагнитный зонд, при этом активность хотя и снижается, но не утрачивается полностью. Изменения эффекта парамагнитного усиления релаксации протонов воды показали, что связывание таких ингибиторов, как бромацетат, приводит к вытеснению молекулы воды из координационной сферы иона Мп +, соединенного с ферментом, что указывает на непосредственную связь между ингибитором и ионом Мп + [14]. Последующее изучение спектров ЯМР ингибиторов подтвердило гипотезу о прямом связывании с Мп + [15]. Однако для большинства ингибиторов не удалось определить расстояния из-за того, что т , с [уравнение (23.5)]. Несмотря на это, можно определить верхнюю границу возможных расстояний, полагая ЕсЛи и величины одного порядка, то можно, по крайней мере в принципе, измерить т , независимым путем,что позволяет затем рассчитать Условие 2т > 1,2га при исследованиях ферментов выполняется очень часто, так как (т. е. время жизни комплекса металл -фермент — лиганд) часто имеет порядок 10 с, что совпадаете типичными значениями для Т 2т- [c.389]

Из-за флуктуации зарядов белок может существовать при одном и том же значении pH в различных ионных формах. Поэто-му, измеряя подвижность, мы находим значение, усредненное за промежуток времени, значительно превосходящий время жизни каждой из ионных форм белка. Вблизи изоэлектрической точки зависимость подвижности и от pH часто является линейной, т. е. описывается прямой. Наклоны таких прямых для разных белков, как правило, различны. При том значении pH, где кривые, построенные для двух белков, пересекаются, разделить эти белки с помощью электрофореза невозможно. В изоэлектрической точке = 0. Величина pH, при которой и = 0, зависит от состава буфера, в котором проводится эксперимент. Обычно буфер, содержащий простые однозарядные ионы, меньше сдвигает изе электрическую точку, чем буфер с ионами более сложного строения. [c.218]

Метод применялся главным образом для определения размеров больших молекул, например белков. Обычная процедура состоит в обработке белка флуоресцирующим реагентом, необратимая реакция с которым дает флуоресцирующую полимерную молекулу. Нужные реагенты чаще всего получают, вводя изоцианатные, изотиоцианатные или сульфохлоридные группы в обычные флуоресцирующие соединения. Хорошо взаимодействуют с белком, например, изоцианаты флуоресцеина, родамина Б и антрацена. Флуоресцирующие изоцианаты необратимо реагируют со свободными амино- или сульфгидрильными группами белка. Очевидно, что и реагенты и условия реакции следует подбирать так, чтобы размер и физическое строение молекулы белка изменялись в минимальной степени. Обычно времена жизни полученных этим способом флуоресцирующих конъюгатов белков близки к временам жизни простых флуоресцирующих молекул. Подробные данные о методике и ее применении можно найти в обзоре [308]. [c.373]

Если результаты гидродинамических измерений интерпретировать упрощенно, то можно прийти к выводу, что гидратационные слои дают вклад в инерционность молекулы белка (в растворе), а время жизни молекулы воды в этих слоях должно быть велико ло сравнению с характеристическим временем движения белковых молекул. Например, если ориентационные времена релаксации больших белковых молекул, согласно, скажем, измерениям частотной зависимости диэлектрической проницаемости или вычислениям из закона Стокса, составляют Ю" с, то можно ожидать, что продолжительность их жизни будет значительно больше. Однако такая точка зрения неправильна. Чтобы объяснить данные гидродинамических измерений, достаточно предположить, что при гидратации белка молекула воды находится в определенном положении. Если это условие удовлетворяется (а для этого молекула воды должна резко изменить свой угловой момент инерции, как если бы она внедрялась в массу растворителя или же покидала его), то продолжительность жизни молекулы воды может быть меньше, чем время, которое характеризует движение белка и еще дает вклад в инерционность белковых молекул. На то, что это требование удовлетворяется, указывают рентгенографические данные, согласно которым многие молекулы воды в гидратационном слое находятся в определенных положениях. [c.161]

По нашему мнению, продолжительность жизни молекулы воды в гидратационном слое по порядку величины составляет 10 с, т. е. примерно в 100 раз больше, чем время, требуемое для молекулы воды, чтобы разорвать и снова образовать несколько водородных связей, которые ограничивают ее движение в чистом растворителе. Тем не менее это время достаточно мало, чтобы его можно было рассматривать как характеристическое время для движения молекул жидкости. Разъяснение данной точки зрения и другие аспекты динамики взаимодействий вода — белок и белок — вода — белок в растворах белков и являются предметом настоящей статьи. Ниже представлены данные и выводы, следующие из результатов использования очень эффективного экспериментального метода, который, не будучи уже новым, применяется только в нашей и еще очень немногих лабораториях. Авторы измерили зависимость скорости магнитной спин-решеточной релаксации ядер растворителя (воды) в растворах белка от величины магнитного поля. Этому методу дали сокращенное название ЯМР-д (дисперсия ядерной магнитной релаксации). Опыты по ЯМР-д показали, что на быстрое вращательное броуновское движение молекул растворителя (воды) накладывается в результате функционирования механизма взаимодействия (еще не вполне понятого) очень небольшая по величине компонента, которая имитирует намного более медленное вращательное движение молекул белка [6, 7]. Кроме того, в экспериментах по ЯМР-д измеряются усредненные свойства всех молекул растворителя, так что время жизни молекул воды в гидратационном слое выступает в качестве естественного параметра во многих моделях, которые объясняют эти данные. Можно добавить, что данные по ЯМР-д прямо указывают на довольно быстрое ориентационное броуновское движение. Поэтому появляется возможность изучения микроскопической вязкости растворителя вблизи белковой молекулы в широком диапазоне значений pH, в присутствии различных буферов и т. д., что не всегда удается сделать с помощью других методов. [c.162]

Время жизни белков плазмы регулируется следующим образом. Потеря концевого невосстановленного сахара, связанного с белком углеводной боковой цепью, приводит к обнажению концевой О-галакто-зы. Этот остаток распознается рецептором на поверхности клеток печени, затем присоединяется весь гликопротеид и разлагается белками клетки У лектина (например, конканавалина А) имеется центр для присоединения специфического сахара (а-метилманиозида) рецептора (гликопротеида). Присоединение лектина является пусковым механизмом деления клетки. Лектины могут дать важные сведения для выяснения этого процесса. Их истинная функция пок еще не известна. [c.269]

В свое время Ф. Энгельс следующим образом охарактеризовал роль белка в жизни всего органического мира Жизнь есть способ существования белковых тел, и этот способ сушествования состоит по своему существу в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел... Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где-мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни ... (Ф. Энгельс. Анти-Дюринг, изд. 1948, стр. 77). [c.335]

Относительно ограниченное число групп основных молекул и наличие общих путей синтеза и распада их во всех живых организмах говорят об общности происхождения всей существующей в настоящее время жизни на земле. То, что синтетические процессы более отчетливо выражены в растениях, а процессы распада — в животных организмах, еще больше подчеркивает эту общность. В конечном счете животный мир существует за счет растений. С биохимической точки зрения жизнь представляет собой великое единство, оно создается и поддерживается действием связанных между собой цепей биохимических реакций, катализаторами которых являются специфические белки-ферменты, осуществляющие эти реакции в водной среде. [c.57]

Но не будем удаляться в глубь веков. Ведь белки синтезируются очень быстро, достаточно нескольких минут для образования их из аминокислот. И за время жизни организма, даже самого недолговечного, существующего только несколько часов, в нем десятки, сотни, тысячи раз повторяется синтез новых белков для замены отработанных и разрушенных. Таким образом, на протяжении жизни животного или растения их белки многократно распадаются и замещаются новыми. И каждый раз организм образует белки, являющиеся точной копией существующих, способные полностью заменить нх. [c.85]

Если флуоресцирующая молекула жестко прикреплена к макромолекуле, то изучение поляризации таких флуоресцирующих комплексов позволяет определить величину константы вращательной диффузии молекулы полимера. Для определения точной величины р, конечно, необходимо знать время жизни т, которое может быть получено в результате специальных опытов [22]. Чаще всего используется химическое присоединение флуоресцирующего вещества к макромолекуле с последующим изучением поляризации в растворах, не содержащих свободного флуоресцирующего красителя. При исследовании различных белков были получены константы вращательной диффузии этих компактных макромолекул, составляющие величины порядка 10 [2, 36]. [c.183]

Для фотобиологии применение этих недавно обнаруженных фотореакций является очевидным. В условиях твердого каркаса биополимеров и в анаэробных условиях время жизни триплетных состояний внедренных хромофоров определенно увеличивается при комнатной температуре. Это доказывается, в частности, медленным спадом экспоненциальной триплетной фосфоресценции, обусловленной включениями и несовершенством структур в белках и нуклеиновых кислотах. Следовательно, могут осуществляться подходящие условия для двухфотонного разрыва связей, дегидрирования и локальной ионизации. [c.397]

Аминокислоты, образовавшиеся при расщеплении белков пищи и поступившие в ткани, используются преимущественно для биосинтеза специфических для организма белков. Ежедневно в организме образуется около 1,3 г белка на 1 кг массы тела, что и определяет суточную норму его потребления. Белки в клетках организма постоянно синтезируются, так как имеют ограниченное время жизни. Так, период полураспада белков печени составляет примерно 9 дней, белков мышц — 120 дней, а все белки организма обновляются приблизительно за 130—150 суток. Процессы биосинтеза белков играют очень важную роль в процессах роста и развития организма в восстановлении и адаптации при спортивной деятельности. [c.250]

Наряду с процессами биосинтеза белка в клетках постоянно протекают процессы их распада (протеолиз) с участием протеолитических ферментов. Все белки клетки имеют определенное время жизни — от нескольких минут до нескольких недель и более. В процессе распада белка образуются либо аминокислоты, либо низкомолекулярные пептиды, которые могут использоваться для построения других белковых молекул или изменения механизма этого процесса. [c.255]

Воспринимающие свет пигменты обеспечивают сложный механизм концентрирования световой энергии (рис. 4.6, а). Световая энергия, воспринимаемая большим числом (около 200) молекул хлорофилла, передается на единый активный центр. При этом фотосинтетические системы I и II имеют световоспринимающие пигменты различного типа, благодаря чему осуществляется постепенная передача энергии на активный центр от пигментов, поглощающих световые кванты более высокой энергии (т. е. коротковолновые кванты). Поскольку расстояние между молекулами хлорофилла около 1,8 нм, для процесса передачи энергии синглетной формой хлорофилла за время жизни возбужденного состояния может осуществиться около 300 актов передачи энергии. При соотношении числа активных центров и числа воспринимающих пигментов 1/200 активные центры всегда получают достаточное количество энергии. Порядок расположения пигментов еще окончательно не выяснен. Обычно хлорофилл в биологических системах связан с белками, образуя с ними пигмент-белковые комплексы. При обработке пигментов поверхностно-активными веществами происходит сдвиг в длинах волн поглощаемого света. Этот факт сразу наводит на мысль об использовании полимерных матриц для моделирования и регулирования процессов описываемого типа. [c.119]

Обращают внимание на то, что многие ферменты, ранее представляющиеся цитоплазматическими, также способны создавать структурно-функциональные ансамбли, соответствующие их метаболической активности. Такие агрегаты, названные метаболона-ми, часто оказываются связанными с наружной или внутренней клеточной мембраной. В основе такого связывания лежат слабые взаимодействия. Отсюда легко предположить, что в клетке осуществляется динамическое равновесие организованный (мембраносвязанный) белковый комплекс- набор невзаимодействующих индивидуальных белков. Время жизни и условия образования такого комплекса диктуются потребностями клеточного метаболизма. [c.54]

Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

Обычно время полужизни белков составляет от нескольких минут до нескольких часов. Такая вариабельность обусловливается различиями в числе дисульфидных связей в белковых молекулах и наличием или отсутствием на 5 "-конце определенных аминокислот. Например, если к N-концу -галактозидазы присоединять разные аминокислоты, то время жизни модифицированного белка in vitro может варьировать от двух минут до более 20 часов (табл. 6.4). Аминокислоты, увеличивающие время жизни белков, можно включать в белки генноинженерными методами. Часто для стабилизации белка-мищени достаточно присоединить к N-концу всего [c.121]

Белки можно включать в бислой либо прибавлением их к липидному раствору перед формированием мембраны, либо введением в уже сформировавшийся бислой посредством диффузии. Применение черных липидных мембран (bla k lipid membranes, BLM) оказалось особенно успешным для изучения низкомолекулярных пептидных ионофоров, таких, как антибиотики грамицидин и валиномицин. Кинетику их ионного транспорта удалось проанализировать детально было показано, что валиномицин — ионофор, а грамицидин, напротив, димеризуется, образуя в мембране поры. Этот метод настолько чувствителен, что позволил количественно изучать свойства единичных ионных каналов, их ионную селективность, максимальную проводимость и время жизни. [c.88]

Основным признаком эукариотической клетки является наличие ядра, содержащего преобладающую часть клеточной ДНК. Эта ДНК существует в виде многокомпонентного комплекса с большим набором белков, называемого храма-тином. Обычно ядро содержит несколько огромных двуспиральных молекул ДНК, каждая из которых состоит из десятков или даже нескольких сотен миллионов нуклеотидов. На определенных стадиях, предшествующих клеточному делению, хроматин конденсируется и в световой микроскоп можно наблюдать характерные структуры. Эти структуры называют хромосомами-, они были обнаружены задолго до того, как ученые узнали, что ДНК является важнейшим переносчиком наследственной информации. В конце XIX в. было открыто, что число хромосом удваивается с образованием пар идентичных хромосом непосредственно перед делением клетки. Таким образом, Томас Морган постулировал, что хромосомы являются основными структурами, отвечающими за наследственность. Хромосомная теория наследственности яъляеггся одной из основных теорий генетики — биологической дисциплины, изучающей наследственность живых организмов. Общепризнано, что хромосомы не образуются de novo при конденсации хроматина, а существуют в виде определенных органелл во все время жизни клетки, правда в довольно диффузной форме. [c.24]

Прочность смешанных межфазных адсорбционных слоев и время жизни капли углеводорода до коалесценции всегда гораздо больше, чем в случае отдельно взятых водорастворимых и маслорастворимых поверхностно-активных добавок. ПАВ, растворенные в углеводороде, ориентируются так, что их полярные группы направлены в сторону адсорбционных слоев белков, при этом возможно образование дополнительных контактов как между полярными, так и гидрофобными группами обоих ПАВ (масло- и водорастворимых), что приводит к дополнительному структурпро-ваншо в адсорбционном слое. Поэтому прочность межфазных слоев [c.216]

Кажущееся постоянство химического состава живого организма поддерживается за счет равновесия между процессами синтеза и разрушения составляющих его компонентов, т. е. равновесия между катаболизмом и анаболизмом. В растущем организме такое равновесие смещено в сторону синтеза белков, т. е. анаболическая функция преобладает над катабо-лической. В организме взрослого человека в результате биосинтеза ежесуточно обновляется до 400 г белка. Разные белки обновляются с различной скоростью — от нескольких минут до 10 и более суток, атакой белок, как коллаген, практически не обновляется за все время жизни организма. В целом период полураспада всех белков в организме человека составляет около 80 сут. Из них необратимо распадается примерно четвертая часть протеиногенных аминокислот (около 100 г), которая должна возобнов- [c.360]

Люминесцентные характеристики объекта необычайно чувствительны к изменению самой структуры и окружения люминесцирующих центров. Это обстоятельство делает флуоресцентный анализ удобным методом изучения структуры различных молекул, в том числе биополимеров. В подобных исследованиях анализируют все характеристики люминесцентного излучения квантовый выход, спектр люминесценции, поляризацию люминесценции, время жизни возбужденного состояния, миграцию энергии возбуждения и получают важные данные о структуре сложных биополимеров — белков, ДНК, РНК, ДНП и т. д. Кроме того, по изменению люминесценции в ходе опыта можно судить о конформационных изменениях люминесцирующих молекул и о ходе биохимических реакций, происходящих как in vivo, так и in vitro, причем если иззгчаемый объект обладает люминесценцией, то эти исследования можно проводить без нарушения целостности объекта. [c.288]

Протоны также обладают спином и поэтому в магнитном поле ориентируются в одном из двух возможных направлений, соответствующих двум различным уровням энергии. Расстояние между этими уровнями примерно в 1000 раз меньше, чем в случае свободных электронов. Протонный, или ядерный, магнитный резонанс (ЯМР) обычно наблюдают в области радиочастот 10 гц. Результирующее поле, в котором находится тот или другой атом водорода, зависит от магнитных полей окружающих его атомов, и поэтому с помощью спектров ЯМР часто оказывается возможным определять число ядер водорода, находящихся в том или ином окружении. О характере окружения судят по спии-сииновому взаимодействию соседних ядер. Для проведения измерений требуется, чтобы концентрация атомов водорода составляла М. Большая часть белковых молекул не может следовать за изменениями электромагнитного поля, происходящими с частотой порядка 10 гц. Вследствие этого полосы в спектрах ЯМР у белков довольно широки. В денатурированном белке отдельные группы меньше связаны внутримолекулярными взаимодействиями и в большей степени способны к переориентировке за время жизни возбужденного состояния протона, вследствие чего они находятся в более однородном поле по--этому- деаатурадид- белка сопровождается сужением пол ос в спектрах ЯМР. [c.182]

Трансферрин, связанный с Ре + или Сг +, обладает большим сродством к рецепторам ретикулоцитов, чем апотрансферрин [94, 95]. Этот эффект частично зависит от природы закомплексованного иона металла и, по-видимому, обусловлен более высокой константой скорости реакции диссоциации комплекса ретикулоцит — трансферрин в том случае, когда белок не содержит металла. Таким образом, молекулы трансферрина, содержащие Сг + или Ре +, имеют более продолжительное время жизни на поверхности ретикулоцита, при этом среднее время жизни молекулы белка на поверхности клетки, вероятно, составляет 5—10 мин [4]. Трансферрины, содержащие марганец, медь или цинк, ведут себя подобно апотрансферрину [93]. Яндл и Катц, [96] и Корнфельд [94] рассчитали, что на поверхности ретикулоцита имеется около 50 ООО рецепторных центров, так что в условиях насыщения около 2% площади поверхности клетки занято трансферрином. Бейкер и Морган [97] подсчитали, что с ретикулоцитом может быть связано 500 ООО молекул белка. [c.355]

Эти авторы показали также, что в большинстве белков происходит по крайней мере два разных экспоненциально затухающих из-лучательных процесса, причем форма полос излучения зависит от pH. Послесвечение триптофана (время жизни 3 сек.) не зависит от pH, но для тирозина в кислой среде оно равно 3 сек., а в щелочной падает приблизительно до 0,9 сек. Таким образом, сложное строение спектра белков может обусловливаться наложением спектров этих аминокислот, на которые, вероятно, еще налагается спектр фенилаланина, обладающего гораздо более слабым послесвечением со временем жизни менее 0,1 сек. [c.133]

Перенос энергии в зернах хлорофилла рассмотрен Ламри, Мейном и Спайксом [1301 эти исследователи определили относительный выход флуоресценции хлоропластов в зависимости от интенсивности света, температуры и концентрации окислителя в реакции Хилла. Резонансная миграция возбуждения, вероятно, играет важную роль при собирании энергии многих квантов света в общей основной ловушке, в которой она преобразуется в ту или иную форму химической или электрической свободной энергии. Последние работы по вопросам миграции и сбора энергии обобщены Рабиновичем [172], который предполагает, что единственным существенным типом миграции энергии в хлоропласте является миграция локализованного экситона. Фотосинтезирующая ячейка, вероятно, состоит примерно йз 250 молекул хлорофилла, присоединенных к макромолекуле белка. Однако время жизни возбужденного синглетного состояния хлорофилла ( 10 сек) может быть слишком малым, чтобы допустить миграцию через ячейку из 250 молекул. Эта трудность может быть устранена, если миграция осуществляется триплетными экситонами [150]. [c.132]

Чтобы избежать излишеств и в то же время обеспечить нормальную жизнедеятельность организма, надо прежде всего дать человеку с пищей полноценный по ассортименту набор белков. Если белков в питании недо-сшет, взрослый человек ощущает упадок сил, у него снижается работоспособность, его организм хуже сопротивляется инфекции и простуде. Что касается детей, то они при неполноценном белковом питании сильно отстают в развитии дети растут, а белки — основной строительный материал природы. Каждая клетка живого организма содержит белки. Мышцы, кожа, волосы, ногти человека состоят главным образом из белков. Более того, белки — основа жизни, они участвуют в обмене веществ и обеспечивают размножение живых организмов. [c.44]

Когда флуоресцирующая группа, жестко присоединенная к молекуле глобулярного белка, возбуждается поляризованным светом, флуоресценция под прямым углом к плоскости поляризации падающего пучка будет поляризована до такой степени, которая зависит от расстояния, пройденного вращающейся молекулой за время жизни в возбужденном состоянии Те. При исследовании вращательной диффузии молекул глобулярных белков этот принцип впервые был использован Вебером [722]. Обзор работ в этой области был дан Вебером [723], а также Штейнером и Эдельхохом I486]. Если степень поляризации выразить через Р = (/ц — + [c.251]

Со1ласно современным воззрениям, иРНК служит переносчиком генетической информации от ДНК к белку и принимает непосредственное участие в его синтезе. Количество иРНК составляет всего 1—10% от всей клеточной РНК, что можно объяснить исключительной ее динамичностью и малым периодом существования. При изучении кинетики синтеза белка и распада РНК установлено, что время жизни иРНК достаточно для образования нескольких десятков белковых молекул. [c.425]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология