Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

схема альдолазе

    Альдолаза, триозофосфатизомераза и а-глицерол-З-фосфатде-гидрогеназа (по схеме I) пируваткиназа и лактатдегидрогеназа (по схеме II). [c.240]

    АЛЬДОЛАЗЫ, ферменты класса лиаз, катализирующие альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Молекулы А. класса I состоят из 4 субъединиц одинаковой мол. массы (по 30-40 тыс). Проявляют оптим. каталитич. активность при pH 7,0-9,0, инактивируются КаВНд. Для А. из ряда источников определена первичная структура. Наиб, изученный и распространенный представитель-фруктоз о-бисфосфат-альдолаза, к-рая при гликолизе катализирует расщепление по одинаковой схеме фруктозо-1,6-дифосфата и фруктозо-1-фосфата, напр.  [c.113]


    В этом случае также было обнаружено образование альдо- и кетопентоз [60]. Для объяснения реакции образования пентоз из гексоз предполагалась также схема [61], по которой О-фруктоза-1,6-фосфат расщепляется альдолазой и дает диоксипропанонфос-фат и D-глицерозо-З-фосфат. Если заменить в этой схеме триозу на гликолевый альдегид, тот же фермент может из-за обратимости реакции синтезировать >-ксилозу. Возможны также реакции окисления производного )-глюкозы и декарбоксилирования полученной уроновой кислоты до ксилозы [62]. [c.333]

    Реакция 5,5 -дитио-быс-2-нитробензоата [реактив Элмана схема (2-28)] с альдолазой вызывает быстрое блокирование одной —5Н-группы в каждой субъединице. Присутствие субстрата мешает протеканию реакции, откуда следует, что в активных центрах находятся и 5Н-группы (по-видимому, Суз-72 и Суз-ЗЗб). Имеются и та- [c.163]

    На основании этих данных Лей и Хореккер [145] предложили гипотетическую последовательность химических превращений, происходящих в активном центре альдолазы (рис. 7-10). Как показано на этой схеме, фермент катализирует раскрытие циклической формы фрукто-зодифосфата, причем в этой реакции, возможно, участвует фосфатная группа субстрата [147]. Реакция р-расщепления может быть инициирована — -группой. Предполагается, что имидазольная группа активного центра служит донором протона, который, как было показано, присоединяется к тому же положению (стереохимически), какое занимала связь между атомами углерода в фруктозо-1,6-дифосфате. Высказано предположение, что перенос протона имидазольной группы осуще- [c.164]

    IV. Лиазы. Эта группа объединяет ферменты, отщепляющие от субстратов ту или иную группу с образованием двойной связи, или, наоборот, присоединяющие различные группы к двойным связям. Примером является альдолаза, расщепляющая кетозо-1-фосфат на диоксиацетонфосфат и альдегид. Систематическое название, указывающее на природу действия этого фермента будет кетозо-1-фосфат—альдегид-лиаза (см. схему на стр. 47). [c.46]

    Единственной реакцией расщепления С — С-связи является в данной схеме реакция 6, катализируемая альдолазой фруктозофосфата (или [c.278]

    Ферментативный катализ альдольной конденсации также можно условно разделить на составляющие стадии. Нативная альдолаза катализирует стереоспецифическое отщепление протона от фосфата диоксиацето-на, причем было найдено, что скорость этой реакции, измеренная по обмену трития с растворителем, намного выше, чем общая скорость реакции, катализируемой альдолазой. Иными словами, скорость реакции определяет преимущественно стадия конденсации [схема (64)]. Если фермент модифицировать действием карбоксипептидазы, то происходит специфическое уменьшение ферментативной активности на стадии отщепления протона и скорость определяющим процессом становится именно эта стадия. Обмен трития при этом становится незначительным, а при использовании диоксиацетона, содержащего дейтерий в положении, где идет отщепление протона, скорость общей реакции начинает зависеть от дейтериевого изотопного эффекта. С этим же модифицированным ферментом наблюдается быстрая реакция обмена карбонильного компонента реакции глицераль-дегид-З-фосфата на гексозодифосфат схема (64), стадия 2, быстрая [121]. [c.102]


    При брожении или сгорании глюкозы в процессе клеточного дыхания первой фазой этих многостадийных реакций (см. схему на стр. 435) является фосфорилирование глюкозы 1, т.е. превращение ее в сложный эфир фосфорной кислоты. Этерификация осуществляется по гидроксилу шестого углеродного атома глюкозы посредством АТФ при содействии фермента глюкокиназы. Образующийся 6-фосфат глюкозы (11) под действием фермента изомеразы превращается в 6-фосфат фруктозы (111)., (Если сбраживанию подвергается фруктоза, то при фосфорилировании непосредственно образуется 6-фосфат 111.) Далее 111 епде раз фосфори-лируется по первому гидроксилу при действии новой молекулы АТФ (фермент фосфофруктокиназа). Полученный так 1,6-дифосфат фруктозы (IV—V) претерпевает под влиянием фермента альдолазы расщепление (реакция, обратная альдольной конденсации) на фосфат диоксиацетона (VI) и 3-фосфат глицеринового альдегида (VII). Эти два фосфата триоз под действием соответствующей изомеразы (фермент) обратимо превращаются друг в друга (Vl4=tVII). В дальнейшем превращении фигурирует лишь фосфат VII. Смысл этого дальнейшего превращения в том, что [c.434]

Рис. 20. Гипотетическая схема расположения ферментов в мембране эритроцитов (П. Фридрих, 1986), Димеры В-З-Р (белка полосы 3) — погруженные в мембрану гексагональные структуры. Их Ы-концы формируют в липидном бислое каналы для анионов и выступают в цитоплазму. ФГК — 3-фосфоглицераткиназа НЬ — гемоглобин ГАФД - глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа Альд. — альдолаза ФФК — фос( х)фруктокиназа Рис. 20. Гипотетическая схема расположения ферментов в мембране эритроцитов (П. <a href="/info/5928">Фридрих</a>, 1986), Димеры В-З-Р (<a href="/info/1378948">белка полосы</a> 3) — погруженные в мембрану <a href="/info/188137">гексагональные структуры</a>. Их Ы-концы формируют в <a href="/info/265833">липидном бислое</a> каналы для анионов и выступают в цитоплазму. ФГК — 3-<a href="/info/33599">фосфоглицераткиназа</a> НЬ — гемоглобин ГАФД - <a href="/info/187151">глицеральдегид</a>-3-<a href="/info/489749">фосфатдегидрогеназа</a> Альд. — <a href="/info/849">альдолаза</a> ФФК — фос( х)фруктокиназа
    Фруктоза включается в путь распада глюкозы на стадии триозофосфатов (см. рис. 9.32, а). С наследственной недостаточностью фруктозо-1-фосфатальдола-зы (фермент 2 на схеме) связана врожденная непереносимость фруктозы. В этом случае при наличии в пище фруктозы в тканях накапливается фруктозо-1-фосфат (вследствие блока реакции 2), который ингибирует альдолазу фруктозо-1,6-бис-фосфата — фермент гликолиза и глюконеогенеза. В результате нарушается и распад, и синтез глюкозы. Кроме того, фруктозо-1-фосфат ингибирует фосфорилазу гликогена. Эти причины приводят к появлению гипоглюкоземии после приема пищи, содержащей фруктозу. Болезнь обычно обнаруживается после перехода с грудного кормления на пищу, содержащую сахарозу, и проявляется приступами рвоты и судорог после еды. При устранении фруктозы из рациона дети развиваются нормально. [c.276]


Смотреть страницы где упоминается термин схема альдолазе: [c.521]    [c.463]    [c.700]    [c.230]    [c.362]    [c.105]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.163 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Альдолаза



© 2024 chem21.info Реклама на сайте