Глюкокиназа

Более показательным примером фермента, который может находиться во множестве разных форм, является гексокиназа [схема (6-91)] [70]. Гексокиназа мозга характеризуется низким значением константы Михаэлиса для глюкозы (/См = 0,05 мМ). Она способна, следовательно, фосфорилировать глюкозу, обеспечивая дальнейший метаболизм этого субстрата, даже когда концентрация глюкозы в мозге падает до очень низкого уровня. В то же время глюкокиназа, изофермент печени, уда- [c.67]

Необходимо подчеркнуть важную роль фермента глюкокиназы в процессе утилизации глюкозы печенью. Глюкокиназа, подобно гексокиназе, катализирует фосфорилирование глюкозы с образованием глюкозо-6-фосфата, при этом активность глюкокиназы в печени почти в 10 раз превышает активность гексокиназы. Важное различие между этими двумя ферментами заключается в том, что глюкокиназа в противоположность гексокиназе имеет высокое значение К для глюкозы и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. [c.552]

Фермент гексокиназа способен катализировать фосфорилирование не только В-глюкозы, но и других гексоз, в частности В-фруктозы, В-маннозы и т.д. В печени, кроме гексокиназы, существует фермент глюкокиназа, который катализирует фосфорилирование только В-глюкозы. В мышечной ткани этот фермент отсутствует (подробнее см. главу 16). [c.328]

В этой реакции молекула АТФ затрачивается на фосфорилирование свободной глюкозы, в результате чего образуется глюкозо-6-фосфат. Это та же реакция, которая является первой в процессе гликолиза (гл. 18). Фосфорилирование глюкозы катализируется в мышцах гексокиназой, в печени — глюкокиназой. [c.278]

В печени присутствует другая форма фермента, получившая название глюкокиназы, которая не обнаружена в других тканях. Глюкокиназа отличается от изоферментов группы гексокиназы тремя особенностями во-первых, она специфична только в отношении D-глюкозы и не действует, на другие гексозы во-вторых, глюкозо-6-фосфат не является для нее ингибитором и, наконец, в-третьих, она характеризуется гораздо более высокой по сравнению с гексокиназой ве- -личиной Хм для глюкозы (около 10 мМ). Глюкокиназа печени вступает в действие только тогда, когда концентрация глюкозы в крови заметно возрастает, как это бывает, например, после приема пищи, богатой углеводами. В этих условиях глюкокиназа действует на избыточную глюкозу крови и переводит ее в глюко-зо-6-фосфат для отложения в запас в виде гликогена печени. У больных сахарным диабетом количество глюкокиназы снижено, и это имеет для организма очень серьезные последствия. При сахарном диабете поджелудочная железа не выра- [c.447]

ВЫСОКОЙ концентрацией аффинного лиганда является слишком сильное взаимодействие с выделяемым вешеством, что затрудняет его элюирование. Так, например, тщательный контроль концентрации лиганда имеет решающее значение для выделения глюкокиназы на агарозе со связанной N-(6-аминогексил)-2-амино-2-дез-оксн-D-глюкопиранозой [14] (рис. 5.6). [c.81]

В организме млекопитающих эту реакцию катализируют два разных фермента, заметно различающихся по своим свойствам. В скелетных мышцах присутствует только один из них-гексокиназа. Этот фермент ингибируется глюкозо-6-фосфатом и характеризуется величиной Км 0,1 мМ. В печени помимо гексокиназы содержится также и глюкокиназа, которая здесь преобладает. Глюкокиназа характеризуется гораздо большей величиной К (10,0 мМ) и не ингибируется глюкозо-6-фосфатом. Какое значение имеет различие в величине Км для гексокиназы мышц и глюкокиназы печени Как должны сказываться различия в свойствах этих двух ферментов (величина Хм и способность ингибироваться глюкозо-6-фосфатом) на их физиологической роли в мышцах и в печени [c.473]

I По данным В. С. Ильина, угнетающее действие глюкокортикоидов на глюкокиназу проявляется, однако, лишь в присутствии особой фракции липопротеидов плазмы крови. В чем заключается механизм совместного действия глюкокортикоидов и липопротеидов на фермент гексокиназу (глюкокиназу), в настоящее время еще неясно. [c.248]

Инсулин является также индуктором синтеза специфической глюкокиназы печени (и жировой ткани) и синтетазы гликогена. [c.288]

Выделенная из дрожжей и тканей млекопитаюищх Г. существует в виде неск. форм (изоферментов), для каждой из к-рых известен аминокислотный состав. Г. дрожжей вьще-лена в кристаллич. состоянии, имеет мол. м. 96 тыс. и состоит из 4 субъединиц. Для нее известна пространств, структура. Г. млекопитающих состоит из 1 субъединищ.1 мол. масса каждого из трех распространенных изоферментов ок. 96 тыс., специфической глюкокиназы печени-48 тыс. [c.512]

Ферменты (в скобках даны кодовые номера) I - гексокиназа (2.7.1.1) или глюкокиназа (2.7.1.2) IА -гликоген-фосфорилаза (2.4.1.1) 1В - фосфоглюкомутаза (2.7.5.1) 2 - глюкозофосфатизомераза (5.3.1.9) 3 - фосфофруктокиназа (2.7.1.11) 4 - фруктозобисфосфатальдолаза (4.1.2.13) 5 - триозофосфатизомераза [c.78]

Прежде всего глюкоза подвергается фосфорилированию при участии фермента гексокиназы, а в печени-и глюкокиназы. Далее глюкозо-6-фосфат под влиянием фермента фосфоглюкомутазы переходит в глюкозо-Ьфосфат [c.322]

Жирными стрелками указан путь распада, тонкими - путь синтеза. Цифрами обозначены ферменты 1 - фосфорилаза 2 - фосфоглюкомутаза 3 - глюкозо-6-фосфатаза 4-гексокиназа (глюкокиназа) 5-глюко-30-1-фосфат-уридилтрансфераза 6- гликогенсинтаза. [c.327]

После приема пищи содержание глюкозы в воротной вене резко возрастает в тех же пределах увеличивается и ее внутрипеченочная концентрация . Повышение концентрации глюкозы в печени вызывает существенное увеличение активности глюкокиназы и автоматически увели- [c.552]

Участие фосфатов моносахаридов в биохимических процессах. Один из важных метаболических процессов.— гликолиз — начинается с реакции фосфорилиро-вания глюкозы с помощью АТФ в присутствий фермента глюкокиназы, обеспечивающего избирательное взаимодействие с участием только первичноспиртовой группы. При этом происходит нуклеофильное замещение у атома фосфора с образованием хорошо уходящей группы, в роли которой выступает молекула АДФ. [c.398]

Теоретически выведенная взаимосвязь между количеством сорбируемого фермента, концентрацией аффинного лиганда и константами равновесия лиганд — фермент рассмотрена в гл. 3. Из рис. 3.3 следует, что для систем с низким сродством Кь = = 10 2 моль/л) концентрация привязанного аффинного лиганда представляет собой критический параметр для получения эффективного сорбента. На рис. 5.6 показана аффинная хроматография глюкокиназы на 2-амино-2-дезокси-о-глюкопиранозо-N-(6-амино-гексаноил) —сефарозе при четырех концентрациях связанного аффинанта [15]. Видно, что оптимальная концентрация аффинного лиганда равна 3,75 мкмоль/г (рис. 5.6,6) при более низких концентрациях фермент не отделяется от неактивного материала, в то время как при более высоких концентрациях необходимо увеличить концентрацию глюкозы в элюате и при этом глюкокиназа выходит в большем объеме элюата. При концентрации 10 мкмоль/г глюкокиназа не может быть элюирована даже при высоких концентрациях глюкозы она может быть снята только пропусканием 0,5 М хлорида калия. [c.75]

Цикло-ОНР-зависимая протеинкиназа из легкого теленка Этаноламинкиназа и холинкиназа (КФ 2.7.1.32) из печени крысы Глюкокиназа (печени крысы) [c.309]

Рассмотрим прежде всего, как регулируется само вступление остатков глюкозы на путь гликолиза. Вовлечение глюкозных остатков в процесс гликолиза обеспечивают две важные реакции, и обе эти реакции контролируются регуляторными ферментами. Первая такая реакция-это катализируемое гексокиназой фосфорилирование свободной глюкозы в положении 6 за счет АТР. В некоторых тканях, например в скелетных мыщцах, гексокиназа функционирует как аллостерический фермент и ингибируется продуктом реакции глюкозо-6-фосфатом, как это показано на рис. 15-13. Всякий раз, когда концентрация глюкозо-6-фос-фата в клетке сильно возрастает, т. е. когда он образуется быстрее, чем потребляется, наступает ингибирование-гексокиназа под действием глюкозо-6-фос-фата выключается и дальнейшего фосфорилирования глюкозы не происходит до тех пор, пока избыток глюкозо-6-фосфа-та не будет использован. В печени, однако, преобладает другой фермент-глюкокиназа, который не ингибируется глю-козо-6-фосфатом (разд. 15.6,а). Поэтому в печени, способной хранить большие количества гликогена, избыточная глюкоза крови может фосфорилироваться с образованием глюкозо-6-фосфата, который затем через глюкозо-1-фосфат превращается в гликоген, т. е. в запасной полисахарид. При повышении концентрации глюкозы в крови гормон инсулин, выделяемый поджелудочной железой в кровь, стимулирует синтез глюкокиназы. При диабете и во время голодания глюкокиназная активность понижена. [c.462]

Величина гексокиназы (0,1 мМ) в 100 раз ниже, чем глюкокиназы (10,0 мМ). При нормальной концентрации глюкозы в крови (5 мМ) гексокиназа полностью связана с глюкозой и работает с максимальной эффективностью, тогда как глюкокиназа насыщена лищь частично. Пока потребность мышц в глюкозо-6-фос-фате невелика (например, в отсутствие усиленной физической работы), повышенная концентрация глюкозо-6-фосфата приводит к выключению гексокиназы, Таким образом, утилизация глюкозы мышцами имеет место даже в случае, когда уровень глюкозы в крови ниже нормы, но не происходит при малой потребности в глюкозо-6-фосфате. В отличие от гексокиназы глюкокиназа не ингибируется глю-козо-6-фосфатом это важное свойство обеспечивает утилизацию глюкозы печенью, даже когда потребность в глю-козо-6-фосфате минимальна (например, при биосш1тезе гликогена). Когда уровень глюкозы в крови нормализуется, глюкокиназа перестает работать и утилизация глюкозы печенью прекращается. [c.718]

Так, оказалось, что стероидные гормоны коры надпочечников (глюкокортикоиды), а также гормоны, вырабатываемые передней долей гипофиза, угнетают активность тканевой гексокиназы (глюкокиназы), катализирующей фосфорилирование глюкозы аденозинтрифосфатом ( Кори). Торможение процесса фосфорилнрования глюкозы задерживает использование ее тканями в качестве субстрата дыхания или анаэробного гликолиза (стр. 252, 268), а также тормозит превращение глюкозы в гликоген печени. Все это вызывает накопление неиспользованной глюкозы в избыточном количестве в организме и приводит к развитию резко выраженной гипергликемии. [c.248]

Инсулин снимает угнетающее действие глюкокортикоидов и гормонов передней доли гипофиза на глюкокиназу и тем способствует как нормальному фосфорилирова-нию и использованию глюкозы тканями, так и превращению ее в гликоген печени. [c.248]

Если же анаэробное расщепление углевода в животных тканях начинается не с гликогена, а с глюкозы, то образование глюкозо-6-монофосфор-ного эфира происходит в результате реакции трансфосфорилирования глюкозы под влиянием фермента гексокин азы (глюкокиназы) с аденозинтрифосфорной кислотой (сокращенно АТФ, стр. 58). Аденозинтрифосфат (АТФ) при этом превращается в аденозиндифосфат (АДФ) [c.266]

При инсулярной недостаточности (диабете) глюкокиназа почти полностью исчезает из клеток печени (и жировой ткани), что резко замедляет усвоение глюкозы этими тканями при диабете. Введение инсулина при экспериментальном диабете восстанавливает содержание глюкокиназы в печени. Если же вместе с инсулином одновременно вводить какой-нибудь ингибитор синтеза белка (этионин, антибиотики — пуромицин и актино-мицин D и др.), то действие индуктора (инсулина) в клетках печени не реализуется и содержание глюкокиназы остается резко сниженным. Аналогичным образом было доказано индуцирующее действие инсулина на синтетазу гликогена в печени, а также роль глюкокортикостероидов в индукции синтеза ферментов глюконеогенеза. [c.288]

Ферменты из других клеток и тканей обладают, видимо, высокой специфичностью в отношении глюкозы, и поэтому их правильнее называть глюкокиназами. Печень содерн ит и гексо- и глюкокиназу. [c.283]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.322 , c.328 , c.552 ]

Биохимия (2004) -- [ c.212 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.76 , c.309 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.446 , c.447 , c.462 , c.473 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.61 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.280 , c.283 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.68 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.434 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.706 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.779 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.2 , c.2 , c.7 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.182 , c.183 , c.185 , c.189 , c.197 , c.208 , c.215 , c.222 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.182 , c.183 , c.185 , c.189 , c.197 , c.208 , c.215 , c.222 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.262 , c.277 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.326 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.97 , c.253 , c.406 , c.421 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология