треонин метаболизм

Процессы метилирования теснейшим образом связаны с метаболизмом метионина, который синтезируется из гомоцистеина путем переноса на него метиЛьной группы. Источниками метильной группы при биосинтезе метионина могут быть одноуглеродные фрагменты глицина, серина, треонина. Этот процесс осуществляется с помощью коферментов — производных фолиевой кислоты и витамина Bij. [c.113]

Промежуточное соединение в метаболизме треонина, аспарагиновой кислоты и метионина (гл. 31) [c.27]

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Участие множественных молекулярных форм ферментов в регуляции метаболизма можно проиллюстрировать на примере синтеза аминокислот у бактерий. У Е. соИ аспартаткиназная реакция предшествует синтезу трех аминокислот треонина, лизина, метионина. Имеются три изоэнзима аспартаткина-зы (АК-1, АК-2 и АК-3), которые по принципу обратной связи ингибируются соответствующими аминокислотами. Вообще регуляция метаболизма изоферментами основана на различии их некоторых свойств, влияющих на скорости каталитического процесса (табл. 6.2). [c.83]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

Значительные изменения конформаций полипептидов наблюдаются при энзиматической модификации их боковых групп при метилировании, декарбоксилировании, де-амидировании. Наибольщие изменения гидрофильности и конформации полипептидов происходят при фосфорилиро-вании боковых групп серина, треонина или тирозина (под действием фосфокиназ) или при гликозилировании полипептида. Эти процессы относятся к другой области саморегуляции организма — к области согласованных ферментных систем, обеспечивающих метаболизм и взаимосвязь пептидов с другими классами молекул с углеводами, полифосфатами и липидами. [c.57]

Первичная спиртовая группа серина и первичная тиоспиртовая (—8Н) группа цистеина являются в определенных условиях хорошими нуклеофилами и участвуют в ферментативном катализе. Хотя вторичная спиртовая группа треонина тоже является нуклеофилом, данные о ее возможной каталитической роли отсутствуют. Помимо каталитической функции —ОН-группа серина участвует в регуляции активности некоторых ключевых ферментов метаболизма, активность которых зависит от фосфорили-рования определенных остатков серина. [c.29]

Протеинкиназы связывают сАМР и GMP с клеточным метаболизмом. Эти киназы катализируют перенос у-фосфата АТР к гидроксидным группам серина или треонина разнообразных акцепторных белков, включающих гликогенсинтазу (разд. 15.3.8), киназу фосфорилазы Ь (разд. 15.3.8), рибосомные белки (гл. 26), гистоны (гл. 26), а также мембранные белки субклеточных органелл, таких, как митохондрии (гл. 12). Изменение активности ферментов в результате фосфорилирования в действительности и есть тот метаболический процесс регуляции, который осуществляется по сигналу, полученному после связывания регуляторного агента с мембранными рецепторами. Неферментные субстраты протеинкиназ, например рибосомные белки и гистоны, могут проявлять свое влияние посредством других механизмов, а именно через реакции, воздействующие на скорости синтеза специфических белков (гл. 25 и 41). [c.366]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология