Ферменты цинксодержащие

Ускорение этих процессов (своеобразного транспорта электронов, ионов или атомов) достигается при участии многочисленных ферментов, большинство из которых относится к группе металлопротеинов. В качестве коферментов в редокс-процессах выступают не только ионы металлов или их комплексов, но и некоторые органические вещества. Наиболее хорошо изучены цинксодержащие дегидрогеназы. [c.572]

В некоторых случаях молекулы белка могут диссоциировать при взаимодействии с тяжелыми металлами или комплексообра-зователями. Например, алкогольдегидрогеназа диссоциирует в присутствии ионов серебра или ртути [125, 126]. Отдельные полипептидные цепи образуются также в присутствии таких комп-лексообразователей, как о-фенантролин [127], поскольку алкогольдегидрогеназа является цинксодержащим ферментом. Ком-плексообразователи удаляют цинк из молекулы этого белка, в результате чего наряду с диссоциацией происходит инактивация фермента. На рис. 10 в графической форме представлена корреляция между ферментативной активностью,. содержанием цинка и количеством недиссоциированного фермента. Эти данные указывают на то, что SH-группы и ионы цинка являются важными факторами, обеспечивающими нативную конформацию. [c.411]

В ряде случаев металл проявляет избирательное сродство к тем или иным группам белка. Характером и прочностью связи металлов с функциональными группами белка во многом определяется специфичность фермента по отношению к субстрату. Примеры различной специфичности отдельных цинксодержащих ферментов к соответствующим субстратам приводит Вильямс (1962). Возможные варианты каталитических центров у цинксодержащих ферментов по Вильямсу выглядят так [c.44]

Из анализа данных, приведенных на фиг. 79, а также из ряда других данных следует вывод, что в карбоксипептидазе координационные связи образуются сульфгидрильной группой цисте-инового остатка и аминогруппой. Из металлов, обычно встречающихся в биологических системах, карбоксипептидаза наиболее сильно связывает цинк и, по-видимому, именно поэтому относится к классу цинксодержащих ферментов. Концентрация ионов цинка особенно велика в поджелудочной железе, где происходит синтез карбоксипептидазы. Исходя из сравнительно высокой константы стабильности связи цинка с сульфгидрид-ной группой, можно ожидать, что цинк связан с серой и в других цинксодержащих белках судя по всему, это так и есть. Замещение иона цинка в карбоксипептидазе на ион другого двухвалентного металла часто дает активный металлсодержащий фермент, активность которого иногда превосходит активность нативного, цинксодержащего фермента. [c.413]

Все же трудно переоценить последствия, которые могут возникнуть при нарушении деятельности ферментов дыхательного цикла. Инактивация цинксодержащих ферментов должна сказаться на активности других, самых разнообразных ферментных систем, непосредственно не связанных в своем действии с этим металлом. Прямым следствием нарушений в гликолитическом цикле и цикле ди- и трикарбоновых кислот могут явиться различные отклонения в реакциях цепи дыхания, переноса электронов от различных субстратов, в том числе и кислот цикла Кребса, к кислороду. При этом изменится в первую очередь деятельность окислительных ферментов. [c.138]

Цинксодержащий фермент карбоангидраза катализирует следующую реакцию [c.207]

Алкогольдегидрогеназы — это цинксодержащие металло-ферменты, окисляющие широкий круг алифатических и ароматических спиртов до соответствующих альдегидов и кетонов и использующие в качестве кофермента NAD+ [см. схему (12.11) . Наиболее детально изучены две алкогольдегидрогеназы из дрожжей и из печени лошади. Кристаллическая структура апо-и голоферментов из печени лошади была установлена с разрешением 2,4 [9] и 4,5 А соответственно. Молекула этого фермента представляет собой симметричный димер, состоящий из двух идентичных цепей с мол. весом 40 ООО. Каждая цепь содержит один центр связывания NAD+ и два центра связывания Zn +. Непосредственное участие в катализе принимает только один из ионов цинка. Дрожжевая алкогольдегидрогеназа представляет собой тетрамер с мол. весом 145 009, каждая цепь которого связывает одну молекулу NAD+ и один ион Zn +. Несмотря на отмеченные различия, предварительные данные по аминокислотной последовательности свидетельствуют о высокой гомологичности ЭТИХ двух ферментов. Предполагается, что механизм ферментативной реакции для обоих ферментов в принципе одинаков, ХОТЯ лимитирующая стадия, рН-зависимость скорости реакции и графики Гаммета могут различаться. [c.348]

Реакция идет без катализаторов, однако в условиях нормального протекания жизненных процессов требуется ее ускорение. Последнее достигается в результате катализа ее цинксодержащим ферментом,— карбоангидразой. Этот фермент встречается в трех формах, имеет молекулярную массу 30 000 в состав его входят 260 аминокислотных остатков. В макромолекуле металлофермен-та имеется довольно глубокая полость, внутренняя поверхность которой покрыта гидрофобными группами аминокислотных остатков. В глубине полости находится необходимый для осуществления реакции (а) ион цинка, связанный с тремя остатками гистидина через имидазольные группы. Четвертое координационное место занято, по-видимому, молекулой воды или гидроксидионом. [c.571]

Исследовано действие олово- и цинксодержащих сополимеров на интенсивность дыхания и активность ферментов перекисного окисления липидов (каталаза, СОД) грибов - основных биодеградантов промышленных материалов. Показано, что олово- и цинксодержащие полимеры ингибируют более интенсивно и при меньших концентрациях процесс дыхания у грибов по сравнению с оловосодержащими. Однако снижение активности каталазы и СОД происходит в меньшей степени при действии олово- и цинксодержащих сополимеров, чем при действии оловосодержащих. Эго позволяет предположить, что основными точками действия олово- и цинксодержаитих сополимеров могут являться другие дыхательные ферменты, в частности, гликолиза шшЦПС [c.80]

Другая цинксодержащая протеиназа термолизин, продуцируемый Ba illus thermoproteolyti us,— фермент, обладающий заметной термостабильностью. Он содержит также четыре связанных иона кальция [47, 48]. [c.116]

Совсем другой путь для попадания в цепь питания обнаружь у кадмия и некоторых других тяжелых металлов Кадмий может замещать цинк в цинксодержащих ферментах (гидроксилазах) По- сле этого фермент становится иеактивиым, а организмы, в которые попал кадмий, могут служить пищей для других организмов, (Таким образом d внедряется в общую цепь питания [c.119]

Представителями металлсодержащих ферментов являются карбоангидраза — цинксодержащий фермент, ускоряющий распад угольной кислоты, или некоторые ферменты группы гемопротеинов, в которых железо связано с четырьмя атомами азота, образующими порфириновый цикл. Из ферментов второй группы можно назвать некоторые гид-рогеназы, катализирующие окисление СНОН до = О, [c.253]

Цинк. В биологических средах устойчивы комплексы цинка, которые он образует с аминокислотами, пептидами и белками, нуклеотидами за счет взаимодействия с фрагментами биомолекул, содержащими в качестве электронодонорных атомов серу, кислород и азот. В цинкзависи-мых ферментах и цинксодержащих биокомплексах ион металла не участвует в окислительно-восстановительных процессах за счет переноса электронов. [c.194]

Деградация коротких пептидов в тонком кишечнике осуществляется другими пептидазами. К ним относится в первую очередь карбоксшепшидаза-цинксодержащий фермент (разд. 10.21), синтезируемый в поджелудочной железе в виде неактивного зимогена прокарбокстепти- [c.749]

В то же время цинксодержащий фермент карбоангид-раза, являющийся высокоактивным катализатором в этой реакции, не обнаруживает специфичности в отношении тех же субстратов. Этот случай, когда фермент обладает меньшей избирательностью по сравнению с небиологическими катализаторами, ясно показывает, что относительно специфичности ферментов правомерно одноединственное обобщение — что она может быть самой [c.99]

Доказано существование связи цинка с серусодержащими группами белка некоторых цинксодержащих ферментов — дрожжевой алкогольдегидрогеназы, угольной ангидразы, щелочной фосфатазы. У цинка более, чем у иона марганца (Мп2+), выражена способность координироваться с азотсодержащими группами. Большим сродством к сере обладают также ионы меди одновалентной (Си+) и менее — меди двухвалентной (Си +). Вполне вероятно, что вся Си + связана в белках с серой, с остатками цистеина и гистидина. Ионы Ре2+, Сц2+, Со + имеют более выраженную тенденцию связываться с азотсодержащими груп-, пами, чем с кислородсодержащими (Orgel, 1958). Особенно четко это выражено для двухвалентной меди. Железо трехвалентное (Ре +) напротив предпочитает комплексироваться с кислородными донорами. Таким образом, избирательное распределение ионов металлов между молекулами в биологических системах определяется сродством катионов к таким функциональным группам белков, как сульфидные и кислородсодержащие анионные [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология