Металлопротеины

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Ко второй группе металлопротеинов относится ряд ферментов ферменты, содержащие связанные с молекулой белка ионы металлов, определяющих их функщгю,— металлоферменты (в процессе очистки металлы остаются связанными с ферментами) ферменты, активируемые ионами металлов, менее прочно связаны с металлами, но для проявления своей активности нуждаются в добавлении в реакционную среду определенного металла. Предполагают, что механизмы участия металла в акте катализа в обоих случаях, вероятнее всего, сходны ионы металла участвуют в образовании тройного комплекса активный центр фермента—металл—субстрат (Е—М—8), или М—Е—8, или Е—8—М. Есть доказательства, что в активном центре многих ферментов в связывании металла участвует имидазольная группа гистидина. [c.95]

МЕТАЛЛОПРОТЕИДЫ (металлопротеины), сложные бел. [c.326]

Появилась и стала быстро развиваться бионеорганическая химия, изучающая металлоферменты, металлопротеины, комплексы с ДНК и др. [c.39]

Ускорение этих процессов (своеобразного транспорта электронов, ионов или атомов) достигается при участии многочисленных ферментов, большинство из которых относится к группе металлопротеинов. В качестве коферментов в редокс-процессах выступают не только ионы металлов или их комплексов, но и некоторые органические вещества. Наиболее хорошо изучены цинксодержащие дегидрогеназы. [c.572]

Медьсодержащий протеин — гемоцианин — обратимо поглощает молекулярный кислород. Структура его не выяснена, молекулярная масса его субъединицы 25000—75000, молекулярная масса всего металлопротеина приближается к четырем миллионам. Изменение pH раствора резко сказывается на способности поглощать О2. [c.570]

Молекулярная структура кислородиереносящих белков удивительна в процессе биологической эволюции природа создала несколько типов молекул для переноса кислорода. Все они ярко окрашены. Кислородпереносящие белки можно разделить на три больших семейства гемоглобин, хорошо знакомое красное вещество в крови человека и многих других животных гемоцианин, голубой пигмент в крови многих моллюсков и членистоногих гемэритрин , белок вишневого цвета в физиологических л<идко-стях организмов некоторых мелких беспозвоночных. Все они относятся к металлопротеинам. Гемоглобины содержат железо в составе гема гемоцианины имеют в активных центрах два атома меди (разд. 6.5), а гемэритрипы — два атома железа. Гемоглобин— это красный белок красных кровяных телец, который переносит кислород из легких к тканям иа долю гемоглобина крови приходится примерно три четверти содержания железа в человеческом теле [232]. [c.359]

От обычных белков, состоящих исключительно из протеиногенных аминокислот, следует отличать сложные белки, называемые также конъюгированными белками или протеидами. Это вещества, содержащие помимо белковой части небелковый органический или неорганический компонент, необходимый для функционирования, могущий быть связанным с полипептидной цепью ковалентно, гетерополярно или координационно и вместе с аминокислотами присутствующий в гидролизате. Важнейшие представители сложных белков гликопроТеины (простетическая группа — нейтральные сахара (галактоза, манноза, фукоза), аминосахара (N-aцeтилглюкoзa-мин, N-aцeтилгaлaктoэaмин) или кислые производные моносахаридов (уро-новые или сиаловые кислоты)), липопротеины, содержащие триглицериды, фосфолипиды и холестерин, металлопротеины с ионом металла, связанным ионной или координационной связью, фосфопротеины, связанные эфирной связью через остаток серина или треонина с фосфорной кислотой, нуклеопротеины, ассоциирующиеся с нуклеиновыми кислотами в рибосомах или вирусах, а также хромопротеины, содержащие в качестве просте-тической группы окрашенный компонент. Обзор структур важнейших белков см. в разд. 3.8. [c.345]

Возможно включение линейных двух- и трехатомных субстратов, таких, как СО, N0, О2 или N3- Ионы металла находятся внутри макроциклического лиганда, причем каждый из них связан с несколькими донорными группами N 2, а также с расположенным в центре макроцикла субстратом (4 молекулы в случае Поскольку некоторые металлопротеины используют двухъядерные металлические центры для осуществления каталитической функции, то данная модель имитирует медные пары третьего типа в медьсодержащих ферментах. В двухъядерном Си (II)-комплексе расстояние Си—Си оценивается в 0,52 нм. Интересно, что этот комплекс обнаруживает антиферромагнетизм и является диамагнитным при комнатной температуре. [c.380]

Цитохромоксидаза объединяет в себе свойства нескольких металлопротеинов. выполняющих транспортные или окислительновосстановительные функции для осуществления более сложной комбинации процессов, включающих связывание и восстановление кислорода и транспорт электронов и протонов. Реальные механизмы этих реакций, так же как и многие вопросы относительно структурной организации фермента, в настоящее время неизвестны. [c.618]

Металлоферменты, содержащие медь, и другие металлопротеины [c.653]

Методом ЭПР определены степени окисления и координационные числа металлов, а также получены данные о лигандах во многих металлопротеинах в замороженных растворах. Один из примеров— оксид хромпорфиринового комплекса. [c.76]

Чтобы схематически представить взаимодействие ионов металла с молекулами субстрата и ферментом в том комплексе, который образуется в процессе реакции, надо начать с чисто геометрических образов. Важность такого общего подхода отчасти оправдывается большим числом ферментов, для активации которых требуется ион металла (около половины всех известных ферментов) , отчасти обусловлена тем, что формы активирующего действия отличаются значительным разнообразием. Надо заметить, что, вообще говоря, нет прямой корреляции между сродством металла к апоферменту и каталитической ролью металла (Малмст-рем и Розенберг). Поэтому ряд авторов (М. Скраттон) не считают целесообразным разделять системы металл — ион — фермент на металлопротеины, т. е. относительно прочные соединения ме- [c.363]

Из встречающихся в природе металлопротеинов, способных связывать и транспортировать кислород, известны три миоглобин, гемоглобин, гемеритрин. [c.570]

Наиболее знакомый нам гемоглобин — металлопротеин со значительно большей молекулярной массой, чем миоглобин, состоит из двух пар субъединиц, в каждой из которых имеется по одному атому железа (см. гл. 13), заключенному в порфириновый цикл. Как и все переносчики О2, гемоглобин может существовать в двух формах диоксигенированной (диоксиформа) и оксигенированной (оксиформа). В первой из них железо (II) — высокоспиновый ион (s = 3/2), он не входит в порфириновое окно (или полость ), а возвышается над ним. Во второй форме (после присоединения кислорода) по перпендикулярной схеме Fe (И) характеризуется нулевым спином (s = 0) и находится в плоскости, образованной четырьмя атомами пиррольного азота. По-видимому, размеры иона Fe + в высокоспиновом и низкоспиновом состояниях разные и координационное число меняется от 5 до 6—7. Поглощение кислорода гемоглобином происходит при определенном pH раствора, в котором растворен кислород. [c.570]

В живых организмах содержится большое количество металлопротеинов, содержащих железо, о чем уже говорилось. Они разделяются на две группы гемовые протеины, содержащие порфирн-новое кольцо, выполняющие роль переносчиков О2 (о них уже го- [c.572]

В настоящее время известно небольшое количество комплексных соединений переходных металлов с политиа- и тиаазамакроцикличе-скими лигандами Такие комплексы исследованы недостаточно В литературе отсутствуют систематические данные о синтезе таких веществ, их идентификации и физико-химических характеристиках. Между тем координационная химия комплексов с политиа- и тиаазамакроцикли-ческими лигандами представляет значительный интерес для моделирования некоторых природных серосодержащих металлопротеинов. [c.137]

Конъюгированные белки. Здесь следовало бы сказать о всевозможных простетических группах, которые соединяются с белками, образуя белковые конъюгаты. Полипептиды, с которыми соединены простетические группы, называются апопротеи-нами, а если такой комплекс обладает каталитической активностью, его называют голоэнзимом. В качестве примера можно указать на гемопротеины (цитохромы, пероксидазы, каталазы) и порфиропротеины (флавопротеины и металлопротеины). В этом случае, как показали последние исследования, применение различных детергентов приводит к образованию разных комплексов хлорофилла, имеющих неодинаковую подвижность при электрофорезе [97]. [c.44]

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), пуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы), липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы). [c.72]

Карбоксипептидазы. Подробно изучены две карбоксипептидазы—А и В, относящиеся к металлопротеинам и катализирующие отщепление от полипептида С-концевых аминокислот. Карбоксипептидаза А разрывает преимущественно пептидные связи, образованные концевыми ароматическими аминокислотами, а карбоксипептидаза В—связи, в образовании которых участвуют С-концевые лизин и аргинин. Очищенный препарат карбоксипептидазы А обладает бифункциональной активностью—пептидазной и эстеразной и содержит ион Х (один атом на 1 моль фермента). При замене ионов на ионы Са полностью утрачивается пепти- [c.422]

Эти соединения служат пигментами крови или дыхательными пигментами у очень небольшого числа беспозвоночных. Они представляют собой металлопротеины и включены а этот раздел условно, так как, несмотря на названия, не явля- [c.177]

Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть — глобин — соединена с простетической группой — г е м о м. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам. Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины — ионы металла. [c.376]

Супероксид дисмутаза ( 4.1), металлопротеин [c.452]

Групповой сорбент. для аффинной хроматографии полисахаридов, гликопротеидов и гликопептидов, а также моносахаридов. Лкгапд сорбента — конканавалин А — гем-агглютирующий металлопротеин растительного происхождения, выделенный из канавалии мечевидной. Лиганд специфически реагирует в присутствии Мп - и Са +) с углеводами, содержащими терминальные а- [c.226]

Многие белки, например ферменты рибонуклеаза и химотрипсин, состоят из одних только аминокислот и никаких других химических групп не содержат их назьшают простыми белками. Однако есть белки, которые при гидролизе помимо аминокислот дают и другие химические компоненты. Эти белки носят название сложных белков. Неаминокислотную часть сложного белка обычно называют его простетической группой. Сложные белки классифицируются в зависимости от химической природы их простетиче-ских групп (табл. 6-3). Липопротеины содержат липиды, в состав гликопротеинов входят сахара (от греч. glykos , что значит сладкий), а металлопротеины имеют в своем составе тот или иной характерный для каждого из них металл, например железо, медь или цинк. Обычно простетическая группа белка играет важную роль при выполнении белком его биологической функции. [c.142]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.345 , c.419 , c.420 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.94 , c.95 ]

Биохимия (2004) -- [ c.49 , c.63 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.142 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.239 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.0 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология