Двухкомпонентная структура ферментов

Нужно сказать, что между гетерогенным катализатором и ферментом имеется крупный сближающий момент, заключающийся в общем двухкомпонентном типе их структуры гетерогенный катализатор представляет структуру, состоящую из активного центра (ансамбля атомов), адсорбционно связанного с носителем, роль которого играет или посторонняя подкладка, или кристаллическая решетка самого катали-затора [c.44]

Каталитическую функцию выполняет не вся молекула фермента, а только ее часть, названная активным центром фермента. У однокомпонентных ферментов активный центр представляет собой уникальное сочетание определенных аминокислотных остатков в какой-то части белковой молекулы. Это хорошо видно на примере химотрипсина, который содержит 246 остатков аминокислот. В активный центр фермента входит остаток серина, связанный с аспарагиновой кислотой и с глицином. Хотя в молекуле находится 26 сериновых остатков, для проявления каталитической активности важен лишь тот, который соединен с аспарагиновой кислотой и глицином. Но в то же время простой пептид, содержащий такое сочетание аминокислотных остатков (—асп—сер—глиц—), каталитической активностью не обладает. Оказывается, в активном центре химотрипсина поблизости от серина расположена активирующая его аминокислота гистидин, правда находящаяся сравнительно далеко от серина в полипептидной цепочке. Но при возникновении третичной структуры белковой молекулы остаток гистидина оказывается близко расположенным к серину, и, следовательно, в молекуле образуется комбинация аминокислотных остатков, благодаря которой осуществляется действие фермента. Такое сближение аминокислотных остатков возможно лишь в результате совершенно определенного свертывания полипептидной цепи и появления свойственной данному ферменту третичной структуры. И у двухкомпонентных ферментов каталитическую функцию выполняет активный центр, включающий кофермент. У этих [c.6]

Клетки и клеточные структуры можно разрушить также путем повторного замораживания и оттаивания. При этом внутри клеток образуются кристаллы льда, вызывающие разрушение клеточных структур. В некоторых случаях для разрушения клеток используют ультразвук (действие высокочастотных звуковых колебаний). Однако ультразвук может вызвать частичную или полную потерю активности фермента. Для очистки ферментов от сопутствующих (балластных) веществ прибегают к различным приемам. Низкомолекулярные вещества могут быть удалены путем диализа. Этот прием пригоден для всех однокомпонентных ферментов и для тех двухкомпонентных ферментов, у которых оба составляющих компонента (белковый и небелковый) крепко связаны друг с другом и не расчленяются при диализе. [c.127]

В двадцатых годах нашего столетия благодаря работам Вильштеттера окончательно сложилось представление о двухкомпонентной структуре ферментов, оказавшееся, однако, правильным не во всех, а лишь во многих случаях. По представлениям Вильштеттера. ферменты состоят из двух компонентов одного, находящегося в коллоидальном состоянии (так называемый носитель — ферон), и другого, активного компонента — агсна. Вильштеттер не сумел правильно оценить значение носителей , оказавшихся во всех случаях белковыми веществами. Последующие исследования показали ведущее значение белковых компонентов в проявлении действия ферментов, они привели к выяснению во многих случаях химической природы и механизма действия небелковых компонентов ферментов. [c.168]

В дальнейщем, развивая свои работы в области структуры ферментов, Вильштетер сузил представление о ферментных системах в тех случаях, когда не были, найдены специфические простетические группы, которые должны были бы быть вторыми компонентами активной системы. Его идеи были подхвачены некоторыми русскими биохимиками (А. В. Благовещенский и др.), которые еще более расширили универсальность представления о двухкомпонентной системе почти всех ферментов и некоторых тканей, [c.439]

Вопрос о связывании и функционировании НАД в активном центре является общим для ряда дегидрогеназ независимо от их субстратной специфичности. Стадия взаимодействия с коферментом является определяющей в том смысле, что предшествует связыванию субстрата, и может быть поэтому исследована независимо в двухкомпонентной системе фермент—кофермент. Рассмотрению данных такого рода в этом обзоре предшествует описание структуры и свойств молекулы НАД, а также характеристика функциональных групп белка — второго участника реакции образования фермент-коферментного комплекса [c.14]

На кафедре биофизики и биотехнологии Воронежского государственного университета в течение длительного времени проводятся систематические исследования по изучению влияния УФ-ра-диации на структуру и функции молекул одно- и двухкомпонентных белков (гемоглобина человека и некоторых животных, сывороточного альбух лина, каталазы, пероксидазы, цитохрома с, лактатдегидрогеназы, белков системы комплемента) и их комплексов, иммобилизованных ферментов и биомембран в условиях различного микроокружения, в широком диапазоне pH и температур, в присутствии модифицирующих агентов (серотонина, НА1)(Н), аскорбиновой кислоты, третичного бута1 ола, маннита, а-токоферола и др.). Определены величины г вантовых выходов, констант скоростей, энергии активации и термодинамических параметров реакции фотомодификации белковых молекул. [c.141]

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет ферментативные свойства. При этом белок резко повышает каталитическую активность добавочной группы, присущую ей в свободном состоянии в очень малой степени добавочная же группа стабилизирует белковую часть и делает ее менее уязвимой к денатурирующим агентам. Таким образом, хотя непосредственным исполнителем каталитической функции является простетическая группа, образующая каталитический центр, ее действие немыслимо без участия полипептидных фрагментов белковой части фермента. Более того, в апоферменте есть участок, характеризующийся специфической структурой, избирательно связывающий кофермент. Это так называемый ко4№рмеит связывающий домен его структура у различных апоферментов, соединяющихся с одним и тем же коферментом, очень сходна. Ткковы, например, пространственные структуры нуклеотидсвязывающих доменов ряда дегидрогеназ (см. рис. 53, с. 119). [c.98]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология