Дезаминирование глютаминовой

Янтарная кислота, являющаяся двухосновной кислотой, также образуется только при сбраживании сахара живыми дрожжами в количестве 0,3—0,6% от сброженного сахара. Янтарная кислота образуется из двухосновной глютаминовой аминокислоты, получающейся при автолизе дрожжевого белка. В результате дезаминирования и окисления глютаминовой кислоты под влиянием ферментов образуется янтарная кислота по реакции [c.555]

Окислительное дезаминирование аминокислот (стр. 330) в мозговой ткани доказано только для Ь (4-)-глютаминовой кислоты превраш,ение аминокислот в мозгу осущ,ествляется преимущественно путем переаминирования (стр. 332). [c.409]

Более сложным путем происходит дезаминирование (вернее отщепление иминогруппы) 1-пролина и близкой к нему аминокислоты Ь-оксипролина (иминокислоты). Пролин подвергается дегидрированию и дальнейшему превращению с образованием глютаминовой кислоты, которая затем дезаминируется обычным для нее путем с помощью специфической дегидразы. [c.350]

Оксидазы -аминокислот, как известно, катализируют реакции окислительного дезаминирования аминокислот с выделением а-кетокислот и аммиака. Аминоферазы же катализируют реакции перенесения аминогрупп от аминокислот на а-кетокислоты. Исследования А. Е. Браунштейна показывают, что окислительное дезаминирование аминокислот может происходить путем сопряженной реакции, катализируемой аминоферазой и дегидразой глютаминовой кислоты [c.356]

В нервной ткани, особенно в головном мозге, имеет место превращение азотистых веществ. В ней имеются ферменты переаминирования и дезаминирования аминокислот, дезаминазы адениловой кислоты и глютаминовой кислоты, декарбоксилаза глютаминовой кислоты и др. [c.564]

Установлено (Браунштейн и Крицман), что в организме, кроме прямого окислительного дезаминирования, широко протекает непрямое дезаминирование, которое осуществляется путем предварительного переаминирования с кетоглю-таровой кислотой и последующего дезаминирования глютаминовой кислоты. [c.192]

В качестве примера вовлечения промежуточных продуктов спиртового брожения в процессы, связанные с синтезом, могут служить данные С. В. Дурмишидзе и Г. И. Мосиашвили об образовании янтарной кислоты дезаминированием глютаминовой кислоты в процессе спиртового брожения. Акцептором водорода при этой реакции служит триозоглицериновый альдегид, поэтому реакция дезаминирования сопровождается одновременным накоплением глицерина. Этот процесс можно выразить следующим суммарным уравнением [c.254]

Д у ip м и ш и д 3 е С. В. и Мосиашвили Г. И., Триоза как акцептор водорода В процессе дезаминирования глютаминовой кислоты при алкогольном брожении, Биохимия виноделия, сб. 2, изд. АН СССР, 1948. [c.499]

Неправильно было бы, однако, считать, что оксидаза L-аминокислот играет существенную роль в дезаминировании L-аминокислот в организме. Против этого говорят следующие факты 1) активность этого фермента в почках и в печени (в органах, где интенсивно происходит дезаминирование аминокислот) сравнительно незначительна, 2) L-аминооксидаза практически не катализирует дезаминирование глютаминовой и аспарагиновой кислот, образующихся в больших количествах как при гидролизе белков, так и синтетически 3) оксидаза L-аминокислот обнаружена только лишь в почках и в печени, в иных же органах и тканях она отсутствует. [c.346]

Глютаминовая кислота под влиянием широко распространенного фермента глютаматдегидрогеназы и кофермента НАД подвергается окислительному дезаминированию с образованием кетоглютаровой кислоты и аммиака. [c.193]

В то же время при физиологическом значении pH активность оксидазы Ь-аминокислот довольно низкая. Так, при рН=7,0 она равняется 0,1 активности, наблюдаемой при оптимальном pH. Эти данные, а также и некоторые другие не позволяют приписать оксидазе аминокислот основную роль в физиологических механизмах дезаминирования Ь-аминокислот. Эйлеру удалось показать, что в тканях имеется активная в физиологических условиях дегидрогеназа, специфически дезаминирующая Ь-глютаминовую кислоту, количественно расщепляя ее на кетоглютаровую кислоту и ЫНз. Эта глютамикодегидрогеназа весьма распространена и содержится во многих тканях (печени, почках, мозгу и др.) и легко оттуда извлекается. [c.331]

Выяснилось, что если через переживающие органы, например печень, пропускать раствор, содержащий а-кетокислоту и аммиак, то в оттекающей от органа жидкости можно обнаружить накопление соответствующей аминокислоты, т. е. ресинтез ее из продуктов ее дезаминирования. Таким образом было доказано, например, образование глютаминовой кислоты из а-кетоглютаровой, образование аланина из пировиноградной кислоты [c.331]

Возбуждение нервной системы сопровождается освобождением аммиака в нервной ткани. Это наблюдается при раздражении как периферических нервов, так и мозга. Имеется указание, что образование аммиака в данном случае происходит путем дезаминирования адениловой кислоты. Количество аммиака в мозгу животных уменьшается в период спячки и увеличивается при пробуждении в связи с повышением деятельности мозга. Аммиак обычно нельзя открыть в спинномозговой жидкости, и только в условиях резкого раздражения мозга, особенно при судорогах, он появляется в ней в заметных количествах. Необходимо напомнить, что аммиак является весьма ядовитым веществом, особенно для нервной системы, поэтсму сколько-нибудь значительное повышение его концентрации может оказаться роковым. Для обезвреживания аммиака в мозговой ткани имеется важнейший биохимический механизм, котором устраняет аммиак, связывая его в виде глютамина — безвредного для организма вещества. Кора головного мозга при достаточном содержании глютаминовой кислоты может таким путем связать большие количества аммиака. [c.408]

В 1-й день плача у контрольных растений больший набор аминокислот и большее количество каждой аминокислоты, подаваемое с пасокой, по сравнению с опытными растениями в дальнейшем нет значительной разницы между растениями обоих вариантов. Следует отметить, что у некоторых растений происходили закономерные изменения количества аминокислот и их амидов. В 1-й день плача в пасоке много глютамина, во 2-й и З-й день количество глютамина сильно уменьшается, но появляется много глютаминовой кислоты. Аналогичные изменения имеют место для аспарагина и аспарагиновой кислоты. Очевидно, в корнях после удаления надземных органов происходит дезаминирование амидов. У тех и других растений ясно выражен 24-часовой ритм подачи аминокислот с пасокой, который найден и у других растений (Трубецкова и др., 1964). Таким образом, обработка гиббереллином не изменила ни качественный состав аминокислот в пасоке, ни периодичность их подачи. Как у контрольных, так и у опытных растений доказан суточный ритм подачи следующих аминокислот и амидов лейцина, фенилаланина, валина, а-аланина, суммы глютаминовой кислоты и глютамина, суммы аспарагиновой кислоты и аспарагина. [c.108]

Переаминирование имеет большое значение для синтеза белков, а также для дезаминирования аминокислот. Дезаминирование — это отщепление аминогруппы от аминокислоты, в результате образуются аммиак и кетокис-лота. Кетокислота используется растением для переработки в углеводы, жиры и другие вещества аммиак же вступает в реакцию прямого аминирова-ния кетокислот, возникающих из углеводов, и дает аминокислоты. Кроме того, аммиак реагирует с аспарагиновой и глютаминово кислотами, способными связать еще но одной его молекуле, давая таким образом амиды амино дикарбоновых кислот [c.173]

Таким образом, окислительное дезаминирование аминокислот в организме может протекать не только в результате действия оксидаз аминокислот, но в результате действия аминофрез и дегидразы -глютаминовой кислоты. Учитывая это обстоятельство, а также то, что при синтезе мочевины (и некоторых других азотистых соединений) используются аминогруппы аспарагиновой кислоты без промежуточного образования аммиака, можно заключить, что реакции переаминирования аминокислот играют очень важную роль в процессах азотистого обмена. [c.356]

В моче содержится некоторое количество аминокислот. Общее количество аминокислот в суточной моче человека составляет около 1 г. Применение метода хроматографического разделения аминокислот позволило выявить, какие именно аминокис юты и в каких количествах содержатся в моче. Установлено, что в моче встречаются почти все известные аминокислоты, но в различных количествах. Больнге всего в моче глютаминовой кислоты и глютамина (350 мг), гистидина (200 лгг), аспарагиновой кислоты (150 мг), остальные аминокислоты содержатся в суточной моче в количествах 20—50 мг. Содержание аминокислот в моче возрастает при наруптении процессов, приводящих к их дезаминированию. В особых случаях нарушений обмена аминокислот в организме увеличивается выделение аминокислот с мочой с преобладанием какой-либо одной из них, например, при цистинурии — цистина (стр. 387). [c.499]

Еще большее влияние, чем на усвоение иоиа NH4+, на усвоение аминокислот оказывают дикарбоновые кислоты. Например, у Phy omy es blakesleeanus на среде с аргинином вес достигал 43 мг, а при добавке в эту среду 0,1% янтарной кислоты—192 мг. Видимо, при этом легче происходит биосинтез набора аминокислот, образующихся в результате реакции переаминирования и участвующих далее в биосинтезе протеинов. Вторая функция дикарбоновых кислот состоит в нейтрализации получающегося при дезаминировании аминокислот избытка аммиака. Сходная причина, т. е. степень легкости использования в реакциях переаминирования, лежит в основе наблюдавшегося Стейнбергом явления градации степени пригодности аминокислот как единственного источника азота (Steinberg, 1942). Из 22 испытанных им аминокислот наилучшими оказались 7 аланин, аспарагиновая кислота, аргинин, глицин, глютаминовая кислота, пролин и оксипролин, которые были названы первичными. Стейнберг предполагал, что остальные [c.108]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология