Аминокислоты пептидные связи

Производные углеводородов. Радикалы и функциональные группы. Реакции замещения. Спирты, простые эфиры, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, сложные эфиры, амины, аминокислоты. Пептидные связи, пептиды и белки. [c.263]

Рис. 3.7. Соединение аминокислот пептидной связью (затененная область).

Если аминная группа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, то образующееся соединение называют дипептидом, а связь между аминокислотами — пептидной связью [c.24]

Аминокислоты Пептидная связь [c.235]

Чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, например получить аланилглицин, необходимо а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам б) образовать пептидную связь в) снять защитные группы. Защитные группы должны надежно закрывать амин-ную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи. [c.505]

Рис. 3.23. Часть молекулы полипептида, образованная тремя остатками аминокислот. Пептидные связи обозначены звездочкой.

Как известно, основными составными частями пептидов являются а-аминокислоты К СН(КНг) -СООН в виде полипептидов, т. е. веществ, образованных соединением аминогруппы одной молекулы аминокислоты с карбоксилом другой молекулы (одинаковой или различной) аминокислоты. Пептидная связь = С — КН — СО — К, которая образуется в результате отщепления молекулы воды из амино- и карбоксильной групп, играет важнейшую роль в простых пептидах, молекулы которых представляют собой цепи из нескольких сотен аминокислот. Естественно, что строение белков более сложно. [c.375]

Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, например получить аланилглицин, необходимо а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не [c.384]

Получающиеся соединения назьшаются пептидами, а группа — СО — КН—, соединяющая две молекулы аминокислоты, пептидной связью. Подобные вещества являются простейшей моделью белков. [c.398]

Именно поэтому аминокислоты хорошо растворимы в воде. Получаюш аяся при взаимодействии аминокислот пептидная связь (рис. 19.9) уже не обладает осевой свободой вращения вокруг С—М-связи. Эта связь имеет кратность около 1,5, а орбитали связанных с ней атомов С и N имеют зр -гибридизацию. Выделенные на рис. 19.9 четыре атома каждой из аминокислот образуют жесткий плоский четырехатомный фрагмент. Гибкость полипептидных белковых цепей определяется только возможностью осевых вращений вокруг вр -гибридизованных атомов углерода. Но эта так называемая первичная структура полипептидной цепи характеризуется, как видно из схемы ее фрагмента, попеременно чередующимися направлениями связей С-- 0 и N—Н. Способность атома Н аминогруппы образовывать водородную связь, попеременное чередование связей С—О и N—Н приводят к образованию вторичной структуры белков, т. е. к взаимосвязанности цепей полипептидов. Жесткость возникающих из-за водородных связей структур лежит в основе работы белков как очень разнообразных молекулярных механизмов. [c.417]

Первичная структура белков формируется в результате соединения Ь-а-аминокислот пептидными связями. Об этом свидетельствует множество различных данных, однако наиболее убедительным доказательством стал химический синтез инсулина и рибонуклеазы, осуществленный путем последовательного соединения аминокислот пептидными связями. [c.43]

В первую очередь специфические особенности строения и функционирования каждой клетки определяются набором синтезирующихся в ней белков. Белки — это полимеры, содержащие в своем составе всего 20 из нескольких сот известных в природе аминокислот. Пептидные связи соединяют аминокислоты в структуру, называемую пептидной цепью белка. [c.6]

Вероятность соединения аминокислот пептидной связью [c.109]

Примечание. Справа от символа аминокислоты — пептидная связь, образованная карбоксильной группой указанной аминокислоты именно она гидролизуется соответствующим ферментом X — любая аминокислота. [c.334]

Подобно кортикостероидам желчные кислоты хроматографируются в соответствии с пх полярностью. Если желчная кислота связана с аминокислотой пептидной связью, как, напршиер, таурохолевая или гликохолевая кислота, то следует использовать растворитель, содержащий сильно гидрофильный компонент, например метанол или воду. [c.271]

Водород в амидной связи полиамидов из -аминокислот (пептидной связи) испытывает акцепторное влияние карбонильной группы, связанной с группой, и второй карбонильной группы, удаленной от атома азота на один углерод Даже в полиамиде из /3-аминокислот, а тем более у-, 6- и т д, влияние второй карбонильной группы на атом азота значительно слабее, так как оно передается уже через два и более атомов углерода [c.882]

Среди существующих точек зрения есть теория, по которой образование пептидных связей в живых клетках осуществляется теми же ферментами, которые вызывают разрыв пептидных связей после смерти. Основным дока.-зательством этой теории служит эксперимент, в котором расщепляющие белок (так называемые протеолитиче-ские) ферменты действительно связывают между собой две аминокислоты пептидной связью. Однако этот процесс происходит только при некоторых определенных условиях. Наиболее важным из них является противодействие естественной склонности протеолитических ферментов гидролизовать пептидные связи. Добиться того, чтобы гидролиз шел в обратную сторону, можно простым приемом — нужно выбрать такую реакцию, при которой образуется нерастворимый пептид, выпадающий из раствора по мере своего образования. Используя это обстоятельство, можно показать, что протеолитические ферменты несомненно могут катализировать образование пептидных связей. [c.75]

В белках а-карбоксильная группа одной аминокислоты соединена с а-аминогруппой другой аминокислоты пептидной связью (назьшаемой также амидной связью). На рис. 2.17 показано, как из двух аминокислот образуется дипептид с высвобождением одной молекулы воды. Равновесие этой реакции сильно сдвинуто в сторону гидролиза, а не синтеза. Следовательно, биосинтез пептидных связей требует притока свободной энергии, тогда как гидролиз идет с высвобождением энергии. [c.23]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология