Аминокислоты символы

Последовательность аминокислот в молекуле инсулина человека показана на рис. 14.4. Следует обратить внимание, что символ Су—S использован для обозначения половины молекулы цистина. Мостик S—S находится между шестым и одиннадцатым остатком в цепи А, благодаря чему образуется кольцо имеются также две связи S—S, соединяющие цепь А с цепью Б. [c.393]

Позже, когда Гамов осознал важность РНК, ему пришла идея создать клуб РНК, члены которого носили бы галстуки, украшенные символами нуклеотидов и аминокислот. Из шутки родился клуб, а в клубе родилась статья Крика с его адапторной гипотезой, которая предсказывала существование транспортной РНК. Эта статья так и не была опубликована в нормальной научной печати, а ходила в рукописи по рукам. Мне его гипотеза совсем не нравилась, я не видел никаких экспериментальных оснований для существования такой РНК. Тем не менее. Крик [c.138]

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (К-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях pH (близких к pH 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы 1) неполярные (гидрофобные) 2) полярные (гидрофильные) 3) ароматические (большей частью неполярные) 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (р1) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы. [c.34]

Вы можете также встретить для природных кислот обозначение их конфигураций буквой L ( -аминокислоты) символ у ка- [c.196]

Генетические ряды. Вещества, различные по строению, но имеющие родственную конфигурацию у асимметрического центра, относятся к одному и тому же стереохимическому ряду В- или -ряды). Отнесением антиподов к Ь- или Х)-рядам целесообразно пользоваться лишь для сахаров и а-аминокислот. Символы О (правый) и Ь (левый) не имеют отношения к знаку вращения. Возможны конфигурации 0 ), 0(+ , Ц+) и Ц-). [c.439]

Следует отметить, что в ряду аминокислот символы В и Ь имеют иной смысл, чем в ряду моносахаридов у моносахаридов эти символы относятся к наиболее удаленному от карбонильной группы асимметрическому атому, а у аминокислот — к атому углерода, смежному с карбоксилом. [c.385]

Необходимо отметить, что в случае аминокислот символы Ь п О приняты для обозначения конфигурации а-углеродного атома и их ни в коем случае нельзя идентифицировать со знаком оптического вращения (для указания последнего используются символы + и —) . Например, -аминокислоты, такие, как цистеин, лейцин, фенилаланин, пролин, серий, в нейтральных водных растворах являются левовращающими (—) напротив, аланин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты — правовращающие (- -), хотя также принадлежат к -ряду. На знак оптического вращения большое влияние оказывает среда, в которой производится определение. Так, -серин в нейтральной среде является левовращающим, а в кислой — правовращающим. [c.31]

Несмотря на широкое использование символов в и ь для обозначения абсолютной конфигурации, этот метод не лишен недостатков. Определение принадлежности того или иного энантиомера к о- или ь-ряду может зависеть от того, к какому соединению его относят. Известны случаи, когда энантиомер можно путем пяти или шести стадий связать с известным соединением о-ряда, а другим путем, также из пяти или шести стадий, этот энантиомер можно связать с ь-энантиомером того же соединения. В таких случаях приходится делать произвольное отнесение к о- или ь-ряду. Из-за отмеченного недостатка, а также из-за некоторых других в настоящее время система оь-обозна-чений используется редко исключение составляют такие соединения, как углеводы и аминокислоты. [c.146]

Не лучше обстоит дело и с широко распространенными в природе амино-сахарами и оксиаминокислотами, взаимные переходы которых трудно описать символами О 1. Например, 2-амино-З-оксимасляная кислота—треонин (V)— может быть отнесена по ключу оксиальдегидов к >-ряду, а по ключу аминокислот—к -ряду [c.385]

Углеводную номенклатуру следовало бы применять к аминокислотам, используя префиксы О и Ь для обозначения конфигурации хирального центра с наибольшим номером, уточняя с помощью символов Dg и Lg то, что стандартом служил глицериновый альдегид. Названия >5-треонин и Lg -треонин обозначают одну н ту же структуру . [c.197]

Однако эти дополнительные символы не получили широкого распространения. При их отсутствии следует считать, что конфигурационные префиксы относятся к -углеродному атому аминокислот. [c.197]

Ранние работы в области аминокислот и белков начаты примерно одновременно с работами в области углеводов. Конфигурация аминокислот основывается на таковой для L-серина (46) (R = H20H). Однако в связи с тем, что все природные аминокислоты являются а-аминосоединениями, символы D/L в данном случае неизбежно относятся к асимметрическому атому, имеющему наименьший локант, в противоположность тому, как это принято в номенклатуре углеводов (основанной на при-писании этих символов асимметрическому атому, имеющему наибольший локант). В настоящее время доказано, что абсолютная конфигурация -серина отвечает символу 5, как и для большинства других природных аминокислот. Специалисты де-СООН [c.171]

Вместо названий и формул аминокислот часто используют специальные символы. Существуют две системы таких символов. В первой из них, обычно используемой для формул-последовательностей, каждая аминокислота обозначается трехбуквенным сокращением (обычно это три первых буквы тривиального названия аминокислоты). Первую букву пишут или печатают прописной, остальные две — строчными. Подразумевается, что аминокислоты имеют -конфигурацию, если не приводят иных указаний. Во второй системе каждая аминокислота обозначается одной заглавной буквой. Как можно убедиться из табл. 5.4, символы из одной буквы меньше напоминают о названиях. [c.263]

Для облегчения печатания и для экономии места в качестве стандартного соединительного символа используется дефис, обозначающий по существу пептидную связь. Используя глицин как пример, покажем, что аминокислота определенной структуры может входить в состав полипептида в трех разных формах [c.263]

Для производных аминокислот в соответствующих местах через связи записываются символы заместителей [c.12]

Число и последовательность связанных в пептид аминокислот называют первичной структурой. Для пептида с известной последовательностью формулу записывают, соединяя символы аминокислотных остатков черточками. Наконец, различают собственно пептид, например Ala-Ser-Asp-Phe--Gly и фрагмент -Ala-Ser-Asp-Phe-uly- (с черточками при концевых аминокислотах). Если часть последовательности пептида еще не известна, то аббревиатуры соответствующих аминокислот, разделенные (запятыми) указывают в скобках [c.86]

При замене аминокислотного остатка в пептиде название аминокислоты, которая замещает другую, а также положение замены указывают в квадратных скобках перед тривиальным названием соответствующего пептида. В краткой форме, которую применяют только в таблицах, место замены указывается цифрой, стоящей сверху у символа заменяющей аминокислоты. Аналогично поступают прн многократных заменах [c.91]

Аминокислоты Принятые сокращенные обозначения и однобуквенные символы М/р1 Среднее содержание в белках, % [c.35]

Для правильного понимания соотношения конфигураций в ряду углеводов и аминокислот необходимо помнить, что символы О к L имеют смысл только при определенном написании проекционных формул. Поворот проекционной формулы на 180°, который мы делаем при написании аминокислот, полученных деструкцией аминосахаров, и вызывает смену символа, принятого для обозначения конфигурации данного асимметрического центра. [c.282]

Аминокислоты, конфигурация. Характерной особенностью приходных аминокислот является наличие в их молекуле асимметрического центра, эти аминокислоты могут существовать в двух оптически активных формах (Ь и О). В состав белков входят Ь-аминокислоты. Символы Ь и О применяют для обозначения конфигурации а-атома углерода. Для указания направления оптического вращения плоскости используют знаки (+) — правовращающий и (—) — левовращающий. Ряд а-а шно-кислот (гистидин, лейцин, метионин, цистеин, треонин, фенилаланин, тирозин, пролин, триптофан, оксипролин, серин) в нейтральных водных растворах — левовращающие. В то же время среди а-аминокислот есть и правовращающие (алавив, валин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин). [c.8]

Две молекулы хирального вещества, являющиеся зеркальными отражениями друг друга, называются энантиомерами. Поскольку два энантиомера не являются точной копией друг друга, их называют изомерами. Описанный тип изомерии называется конфигурационной, или оптической, изомерией. Для того чтобы различить образующие пару энантиомеры, один из них обозначают символом R (от латинского re tus -правый), а другой символом S (от латинского sm/ster-левый) или соответственно о (от латинского dexter-правый) и l (от латинского /аеми - левый). Энантиомеры любого хирального вещества обладают одинаковыми физическими свойствами, например растворимостью, температурой плавления и т. п. Их химическое поведение по отношению к обычным химическим реагентам также неразличимо. Однако они различаются своей реакционной способностью по отношению к другим хиральным молекулам. Поразительно, что все природные аминокислоты обладают s-, или L-, конфигурацией у углеродного центра (исключение составляет глицин, не относящийся к хиральным соединениям). Только аминокислоты с такой конфигурацией у хирального углеродного центра биологически эффективны в образовании полипептидов и белков в большинстве организмов пептидные связи образуются в клетках при таких специфических условиях, которые неодинаковы для энантиомерных молекул. [c.445]

Проекции Фишера для двух возможных структур аминокислот изображены выше. Та аминокислота, в проекции которой карбоксильная группа располагается наверху, группа К — внизу, а аминогруппа — справа от углеродной цепи, называется -энантиомером. Это обозначение такое же, как для а-гидроксикислот (разд. 15.1.2), но отличается от обозначения углеводов, что может привести к путанице (разд. 12.3). При обозначении хиральности аминокислот с помощью символов и 5 (разд. 12.3) теоретически порядок старшинства группы может меняться при достаточно существенных изменениях структуры боковой цепи. Практически боковые цепи большинства биологически важных аминокислот имеют такое старшинство МНо-и СО2Н-ГРУПП, при котором обозначения п, ь и 7 , 5 совпадают, т. е. о и 1, =5 (исключение составляют цистеин и цистин). [c.292]

Б). Вы правы. Символ Ala- изображает левую часть аминокислоты с сохранившейся NHj-rpynnon и свободной валентностью в группе —СО—. Переходите к следуюш,ему разделу. [c.264]

Конформационные параметры Рц, Рр и Р( представляют собой частоты встречаемости данной аминокислоты в составе а-спирали, р-структуры или р-изгиба (по данным для 15 белков с известной структурой), деленные на среднюю частоту встречаемости данной аминокислоты в молекуле. Аминокислотные остатки в таблице расположены в порядке убывания их способности образовывать спираль. Символы - —1- , + , сл. , безр. , анти. и анти.+ означают, что аминокислота характеризуется соответственно сильной тенденцией к образованию данной структуры, умеренной тенденцией, слабой тенденцией, что ей безразлично, в какой структуре она будет находиться, что она противодействует нли сильно противодействует образованию структуры данного типа [29]. [c.100]

Для удобства написания пептидных фрагментов предложено пользоваться сокращенными названиями аминокислотных остатков, которые состоят из первых трех букв тривиального названия аминокислоты, например Ala для L-аланина и Met для L-метионина (сокращения для других аминокислот см. в табл. 1-1). Оптическая конфигурация аминокислоты указывается символами, причем специально отмечаются только о- и DL-амино-кислоты, например о-А1а и DL-Met. длло-Соединения обозначаются символом а , например alle для алло-ь-изолейцина. [c.11]

Обозначение аминокислотных остатков и производных аминокислот. Принято обозначать замещения атома водорода в амино-, имино-, гуанидино-, окси- или тиольНой группе, а также замещения -ОН в карбоксильной группе с помощью свободной связи (черточки) в случае замещения водорода а-аминогруппы ее ставят слева от символа аминокислоты, в случае замещения в гидроксильной группе а-карбоксила — справа, если же замещение имеется в боковой цепи, то проставляется свободная связь сверху или снизу [c.11]

Номенклатура. Номенклатурные правила для а-аминокислот см. в [BJ 149, 1 (1975) Bio hem. 14, 449 (1975)]. Символы для производных аминокислот и пептидов см. в [BJ 126, 773 (1972) EJB 27, 201 (1972) JB 247, 977 (1972)]. [c.11]

При сокращенной записи замещение боковой цепи обозначают, помещая аббревиатуру этого заместителя выще или ниже символа соответствующей аминокислоты илн же в скобках непосредственно после него, например для пентапептида ь-аланил-ь-аспарагил-( -трет-бутиловый эфир)глицил-Ы -трет-бутилоксикарбонил-ь-лизил-О-трет-бутил-ь-тирозина [c.86]

Даже обозначения винных кислот не свободны от двусмысленности. В этой книге мы будем считать для винных кислот н углеводов (разд. 33.13), что СНО-группа глицеринового альдегида является местом, откуда начинается наращивание цепи по циан-гидринной реакции. Одиако некоторые химики рассматривают винные кислоты так же, как аминокислоты, считая, что СООН-группа образуется из СНО-группы глицеринового альдегида, и обозначая (—)-винную кислоту символом ь. а (+)-винную кислоту символом о. [c.909]

Аминокислота или ее остаток S Я <и 0 SS м Н а Мнемонический ключ к одно-буквенному символу Относительное содержание в белках Е. oli, % [19J Молекулярная масса остатка при pH 7 Значение р/С боковой цепи [19] Значение ДО переноса боковой цепи из воды в этанол При 25 "С, ккал/моль Пб] [c.10]

Дополнительные трехбуквенные символы Азх, 01х — либо кислота, либо амид. Аминокислотный остаток —НМ—СНН—СО есть часть аминокислоты (рис. 1.2,а), входящая и пептидное звено К — боковая цепь (рис. 1.1). Дополнительные однобуквенные символы В = Азх, 2 = 01х, X = неизвестный или минорный аминокислотный остаток. [c.10]

Природные высшие олигопептиды и полипептиды, как правило, имеют тривиальные названия. Для краткости структура низкомолекулярных пептидов чаще изображается с помощью трехбуквенных обозначений однобуквенные обозначения в этом случае не используются, поскольку они в меньшей степени ассоциируются с названиями соответствующих аминокислот. Вышеупомянутый трипептид в трехбуквенных обозначениях выглядит следующим образом Ьеи-А1а-Н18. Отсутствие Стереодескриптора перед аминокислотными остатками однозначно указывает на природную Ь-конфигурацию для В-аминокислот в пептидной последовательности их конфигурация должна быть указана. Замещенные амино-или карбоксильная группа концевых аминокислот пептидной последовательности обозначают добавлением символа соответствующего заместителя, например, Лс-Ьу8-01у (Л -ацетиллизилгли-цин) или 01у-8ег-0Ме (метиловый эфир глицилсерина). Обозначения защитных групп концевых функций указаны в табл. 47 9. [c.315]

В приведенных примерах дефис, разделяющий трехбуквенные символы аминокислот, обозначает пептидную связь, образованную карбоксильной группой аминокислоты, расположенной справа, и аминогруппой аминокислоты, расположенной слева. Однако в пептидах связь между отдельными аминокислотами не всегда бывает пептидной, т. е. образованной за счет а-ф кциональных групп. Для обозначения таких связей используют ломаные или вертикальные линии как показано на схеме 5. [c.315]

Символы I л X обозначают защитные группы для амино- и карбоксильной групп, необходимые для того, чтобы реакция шла только в одном направлении. Обычно защите подлежат также некстс шв боковые функциональные группы аминокислот - амино-, карбокси-, гуанидиновая, окси-, ме №алтогруппы и др. [c.7]

Любой функционально значимый белок представляет собой в очищенном виде индивидуальное вещество, состоящее из идентичных молекул, не только содержащих один и тот же набор различных аминокислотных остатков и одинаковое число остатков каждого В1ща, но и характеризующихся одной и той же последовательностью, в которой эти остатки собраны в линейную полипептидную цепь. Эту последовательность называют первичной структурой белка. К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в. виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна, поскольку многие белки построены из сотен аминокислотных остатков. Поэтому в химии белка широко используется сокращенная форма записи аминокислотных остатков — трехбуквенная или однобуквенная. Сокращения для всех двадцати главных мономерных компонентов белковой молекулы приведены в табл. 2.1. При записи последовательности амино-KH JiOT в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики преддолагается, если это особо не оговорено, что а-аминогруппа находится слева, а о-карбоксильная группа — справа от символа, т.е. полипептидная цепь начинается с остатка, имеющего свободную о-аминогруппу, и заканчивается остатком, имеющим свободную карбоксильную группу. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом и С-концом или карбоксильным концом полипептидной цепи, а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остаткам . [c.31]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты символы: [c.694] [c.695] [c.203] [c.317] [c.318] [c.331] [c.197] [c.11] [c.13] [c.548] [c.40] [c.651]

Названия органических соединений (1980) -- [ c.263 ]

ПОИСК

Смотрите так же термины и статьи:

Символы

Справочник химика 21

Химия и химическая технология