Карбоксильные группы связанные с белком

Белок глобин, видимо, связан в гемоглобине через карбоксильную группу. . [c.351]

Как хорощо известно, белки состоят из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Определенная часть этих аминокислот имеет две кислотные или две основные группы. Пептидная связь-связывает, однако, лишь одну амино-и одну карбоксильную группу каждой аминокислоты. Поэтому в молекуле белка всегда содержится некоторое число свободных кислотных и щелочных групп. Этим группам белок и обязан своими амфотер-ными свойствами. Часть гипотетической пептидной цепи, содержащей свободные ионогенные группы, показана на, рис. 24. [c.159]

На первой стадии образование батородопсина происходит за времена порядка десятков пикосекунд, а каждая последующая в 10 —10 раз медленнее предыдущей. Согласно современным представлениям, изменения обусловлены стерической невозможностью для прямого а11-гра с-ретиналя поместиться на поверхности опсина. Лишь изогнутый 11-4<ис-ретиналь вписывается в белок. Поглощение кванта света приводит к фотоизомеризации и тем самым к напряженным структурам, а в конце концов — к расщеплению химической связи между белком и хромофором. Переход к батородопсину влечет за собой изомеризацию ретиналя с образованием почти аИ-граис-формы, но такой, которая еще не релаксировала к самой низкоэнергетической геометрии. Более сильно релаксировавший а11-гранс-изомер появляется на стадии люмиродопсина. На каждой стадии белковый скелет перегруппировывается заметно выраженные изменения, связанные одной или более углубленными внутрь карбоксильными группами, становятся видимыми в метародопсине I. Образование метародопсина И сопровождается депротонированием шиффова основания, а также существенными изменениями липидной структуры. Именно метародопсин II з Jпy кaeт следующий набор биохимических стадий, которые мы коротко рассмотрим. Изменения оптического поглощения, по-видимому, согласуются с представленной картиной. Понижение энергии возбужденного состояния вследствие взаимодействия ретиналя с опсином приводит к длинноволновому сдвигу соответствующей полосы поглощения, причем чем сильнее взаимо-дейс№ие, тем сильнее сдвиг. Когда последовательно образуют- [c.239]

Ренгеноструктурное определение трехмерной структуры одного из альбуминов карпа было выполнено при разрешении 200 пм [287, 288]. Белок представляет собой единственную полипептид-ную цепь, содержащую 108 аминокислот, и состоит из четырех основных а-спиральных участков. Они ограничены остатками 40—51, 60—70, 79—88 и 99—107. Из первоначальных данных рентгеноструктурного анализа [287] сферическая область высокой электронной плотности с центром, находящимся на расстоянии около 250 пм от атомов кислорода карбоксильных групп аспар-тата-94, аспартата-90, аспартата-92и глутамата-101 и карбонильной группы лизина-96, была интерпретирована как связанный ион Са(11). Более поздние исследования [288, 289] показали, что второй центр связывания локализован между карбоксильными группами аспартата-51, аспартата-53, глутамата-62 и карбонильными группами серина-55 и фенилаланина-57. Ко времени написания данного обзора второй центр связывания не был охарактеризован достаточно подробно и поэтому здесь не обсуждается. [c.113]

Решающее влияние белкового компонента на специфичность каталитического действия хорошо иллюстрируется на примере сравнения каталитических свойств гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Все четыре соединения содержат в качестве простетической группы один и тот же протогем, который связан с белковым компонентом у всех четырех соединений через атом железа. Связывающая группа белкового компонента еще точно не установлена по мнению некоторых авторов, атом железа связан или с имидазольными или с карбоксильными группами белкового компонента (см. стр. 244). В пероксидазе белок связан также с кислотными боковыми цепями гема, а в цитохроме — с винильными группами гема. Эти различия в строении белкового компонента и в характере связей между белком и гемом обусловливают те большие различия в свойствах, которые наблюдаются у гемоглобина, цитохрома с, каталазы и пероксидазы. Так, например, гемоглобин и гемин имеют слабо выраженную каталазную и более ясную пероксидазную активность (примерно 0,1% активности каталазы или пероксидазы) [98, 132]. Влияние белкового компонента на каталитическую активность указанных соединений видно также из данных, приводимых в табл. 17. [c.300]

Большинство количественных исследований было выполнено с растворимыми белками, и, как и следовало ожидать, для каждого сочетания белок— поверхностноактивное вещество количественные соотношения оказались весьма специфичными. Как правило, количество связанного белком поверхностноактивного вещества значительно больше стехиометрического. Путем исследования диаграмм сила—площадь монослоев и измерений поверхностной вязкости и поверхностной эластичности Александер и Кампер [195] изучили реакции Р-глобулина, инсулина и пепсина с полиэлектролитами, содержащими карбоксильные группы. Измерения поверхностного и межфазного натяжения были использованы при" изучении реакций сывороточного альбумина с доде-цилсульфатом [194]. Эта система широко изучалась рядом исследователей, [c.262]

Отдельные полипептидные цепи коллагена синтезируются на рибосомах, связанных с мембраной, и переходят в просвет эндоплазматического ретикулума в виде более длинных предшественников, называемых про-а-цепями. У этих предшественников имеется не только короткий сигнальный пептид на аминном конце, необходимый для того, чтобы протащить секретируемый белок через мембрану ретикулума (разд. 8.6.5), но и группы других дополнительных аминокислот, называемые пропептидами, на аминном и карбоксильном концах. В просвете эндоплазматического ретикулума остатки пролина и лизина гидроксилируются с образованием гидроксипролина и гидрокеилизина соответственно Затем каждая про-а-цепь с помощью водородных связей объединяется с двумя другими в трехцепочечную спиральную молекулу, известную как проколлаген (рис. 14-34). Секретируемые формы фибриллярных коллагенов (но не коллаген типа IV) во внеклеточном пространстве преобразуются в молекулы коллагена путем отщепления пропептидов (см. ниже). [c.496]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология