Ферменты, активация металлом реакции

Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

Активность ферментов. Когда реакция может быть катализирована как ферментом, так и простыми веществами (кислотами, основаниями или ионами металлов), как правило, ферментативная реакция протекает со значительно большей скоростью, иными словами, энергия активации ферментативной реакции значительно меньше. Так, было установлено, что для гидролиза определенного количества сахарозы в данное время при 37° необходима в 10 млн. раз большая концентрация ионов водорода, чем инвертазы. [c.794]

Большинство полифосфатов нерастворимо в воде. Растворяются только полифосфаты ш елочных металлов. В водных растворах эти соли неустойчивы и разлагаются с образованием ортофосфатов. Однако высокие энергетические барьеры (энергии активации) этих реакций сильно их замедляют. Для достижения равновесия при обычных условиях требуются многие часы, сутки, иногда годы. Скорость реакции существенно возрастает при нагревании и в присутствии ферментов. [c.439]

Уравнение (5.34) — трехпараметрическое и достаточно часто используется в стационарной кинетике ферментного катализа. Помимо субстратного торможения, трехпараметрическое уравнение описывает рН-зависимости ферментных реакций, активацию и ингибирование ферментов ионами металлов и другие процессы. [c.573]

Описанные выше корреляции могут быть использованы не только при исследованиях металлсодержащих ферментов и комплексов металлов с макромолекулами. Например, исследование констант активации или ингибирования какой-либо ферментативной реакции ионами различных металлов и сравнение этих констант с константами стабильности комплексов тех же ионов с различными лигандами может дать представление о природе групп активного центра фермента. Всевозможные сравнительные исследования ионов металлов чрезвычайно полезны для изучения специфических участков крупных молекул. [c.414]

Попытки определить роль М + в реакциях, катализируемых фосфоглюкомутазой, путем сравнения свойств различных металло-фосфоглюкомутаз не имели успеха. Все изученные ионы металлов давали одинаковые дифференциальные спектры при взаимодействии с апоферментом, и это взаимодействие сопровождалось небольшими изменениями конформации фермента, что было показано путем замены растворителя [278]. Дифференциальные спектры, отвечающие образованию промежуточного комплекса (рис. 14.5), изменяются при добавлении ионов металлов, причем степень изменения этих спектров в районе тирозина обратна эффективности активации различными М + [279]. [c.480]

Изучение начальных скоростей при активации енолазы из дрожжей ионами двухвалентных металлов [303, 304] дало основания для предположения, что мостиковый комплекс фермент — М + — субстрат участвует в реакции, катализируемой этим ферментом [3]. [c.484]

В этой главе суммированы имеющиеся в настоящее время данные о роли ионов металлов в механизме катализа некоторыми классами сравнительно малоизученных металлоферментов. В большинстве случаев наши знания ограничены данными о специфичности активации ионами М +, и лишь для немногих ферментов мы понимаем характер участия этого кофактора в механизмах реакции. Для небольшого числа подробно исследованных металлоферментов понять роль ионов металлов удалось в первую очередь в [c.493]

После того как было выяснено, что константа скорости реакции расщепления S—S-связи в тиосульфате является лимитирующим фактором, ограничивающим максимальную скорость всего процесса, появилась возможность решить вопрос о вероятном участии сильной нуклеофильной группировки фермента в этой реакций. Этот вопрос возник в связи с весьма значительным выигрышем в энтропии, который давала ферментативная реакция по сравнению с некатализированной реакцией тиосульфата с цианидом. Механизм двухтактного замещения благоприятствует реакции между двумя одноименно заряженными ионами, поскольку в этом случае заряд первого субстрата уходит в раствор вместе с продуктом реакции до того, как происходит реакция со вторым субстратом. Для реакции тиосульфата с цианидом этот электростатический энтропийный фактор сам по себе дает разницу в свободной энергии активации около 6 ккал/моль. Помимо того-, замена бимолекулярной реакции на мономолекулярную на стадии, лимитирующей общую скорость, должна снижать AG на 1,4— 2,4 ккал/моль за счет вклада неэлектростатической энтропии, определяющегося либо в соответствии с гипотезой о повышении концентрации до 10 AI (стр. 102), либо в соответствии с представлением об энтрЬпийном факторе отбора , равном 8 э. е. Если учесть небольшой дополнительный вклад строгой ориентации тиосульфат-иона в комплексе, то общий выигрыш энтропии будет весьма близок к величине общего изменения ДС. Если бы все перечисленные составляющие выигрыша энтропии могли быть реализованы, то для расщепления связи в субстрате с помощью нуклеофильной группировки фермента такой же силы, как цианид, было бы достаточно небольшого электрофильного смещения альтернативно реакция могла бы проходить с очень слабым нуклеофилом, но тогда должно было бы существовать сильное электрофильное влияние, например со стороны иона металла, связанного с ферментом. [c.208]

Химические факторы, определяющие скорость и направление реакций органических фосфатов, связаны главным образом с расположением гидроксильной или фосфатной группы (или других функциональных групп) субстрата относительно реагирующей части органического фосфата, присутствием или отсутствием основных катализаторов и распределением заряда в ангидриде или эфире. Химически распределение зарядов может быть изменено рядом способов, таких, как подавление диссоциации фосфатных групп при образовании эфира или проведение реакции в кислой среде (например, катализируемые протонами взаимопревращения нуклеозид-2 - и нуклеозид-З -фосфатов и нуклеозид-2 - и нуклеозид-3 -алкилфосфатов, которое не наблюдается в щелочной среде) и образование смешанных ангидридов из кислот, сила которых несоизмерима с силой фосфорной кислоты. Для неферментативных химических реакций также наблюдались каталитические и направляющие эффекты, возникающие в результате образования комплексов с ионами некоторых поливалентных металлов. В биохимических реакциях аналогичный контроль может осуществляться с полющью таких факторов, как конформация нуклеозид-5 -полифосфатов, связывание субстрата и фермента через металл, связывание диссоциирующих групп фермента с группой Р = О водородными связями, что эквивалентно протонированию. (С точки зрения резонансных форм фосфатов, разница между группами Р = О и Р — носит чистоформальный характер.) Образование катнон-субстратных комплексов, таких, как комплекс АТФ с магнием, по-видимому, увеличивает электрофильный характер атомов фосфора (препятствуя ионизации) и почти наверняка приводит к такому смещению электронной плотности, которое облегчает атаку данного атома фосфора, зависящую от определенной стереохимической конфигурации комплекса. В фермент-металл-субстратных комплексах, в которых металл служит ю тикoм между ферментом и субстратом, свободная энергия активации, по-видимому, значительно снижена. [c.350]

Ферментам, которые катализируют реакции переноса между двумя атомами углерода в гексозо- или пентозофосфатах (мутазы), необходим для активации ион двухвалентного металла, как [c.478]

Кроме того, в случае ацетил-КоА-синтетазы для активации, как реакции в целом, так и стадий (а) и (б) (рис. 14.7), необходимы одновалентные катионы [359]. Однако связывание ацетиладенила-та ферментом [стадия (в), рис. 14.7] протекает и в отсутствие ионов одновалентных металлов. Многие аминоацил-тРНК-синтета-зы также требуют одновалентных катионов для своей активации [360]. [c.490]

Влияние изменения состава лигандов на катали.э. При катализе по лигандному механизму активность катализаторов и характер процесса могут сильно изменяться за счет изменения состава лигандной оболочки. Для гомогенных комплексных катализаторов такие эффекты хорошо известны и широко используются. В последнее время Хидекель в своих работах по синтезу и исследованию каталитических систем — аналогов ферментов для жидкофазных реакций обнаружил подобные явления при катализе различных реакций гидрирования молекулярным водородом на платине и на других металлах У1П группы. Введением различных органических и неорганических веществ с резко выраженными донорными и акцепторными свойствами в одних случаях удается получать весьма активные катализаторы гидрирования углеводородов, в других случаях — высоко селективные катализаторы мягкого гидрирования непредельных карбонильных соединений в соответствующие непредельные спирты. Основной механизм действия таких добавок, вводимых в жидкую фазу,— алкоголятов щелочных металлов, хинонов и др.,— по-видимому, сводится к образованию на поверхности лигандных соединений, содержащих наряду с субстратом (Из и гидрируемое соединение) лигандные активаторы, создающие новые более сложные и более совершенные каталитические системы, напоминающие биокатализаторы с сокатализаторами [40]. Эти явления в то же время сходны и не всегда отличимы от разных случаев модифицирования. В этом плане весьма интересны данные по сильной металлоидной активации платины для газовых реакций, полученные в последнее время в нашей лаборатории при изучении действия металлических катализаторов с поверхностью, очищенной в ультравакууме. Поучительный пример сильной активации наблюдается при реакции СО2 + Н2СОН2О. После нескольких опытов самоактивация снижает температуру реакции с 1200 до 400° С. По-видимому, она связана с частичным восстановлением СОхем водородом до С, образующего поверхностный карбид платины. [c.61]

Чтобы схематически представить взаимодействие ионов металла с молекулами субстрата и ферментом в том комплексе, который образуется в процессе реакции, надо начать с чисто геометрических образов. Важность такого общего подхода отчасти оправдывается большим числом ферментов, для активации которых требуется ион металла (около половины всех известных ферментов) , отчасти обусловлена тем, что формы активирующего действия отличаются значительным разнообразием. Надо заметить, что, вообще говоря, нет прямой корреляции между сродством металла к апоферменту и каталитической ролью металла (Малмст-рем и Розенберг). Поэтому ряд авторов (М. Скраттон) не считают целесообразным разделять системы металл — ион — фермент на металлопротеины, т. е. относительно прочные соединения ме- [c.363]

Для активации фермента необходимы ионы двухвалентных металлов (Мд, Мп, Со и Ре). Кокарбоксилаза является коферментом и для других реакций, например, для превращения (пировиноградной кислоты в ацетоин СНзСН(ОН)СОСНз. Угаи (1943) и Мицухара (1951) нашли, что тиамин как таковой может служить катализатором в реакциях, катализируемых кокарбоксилазными ферментами. Реакции идут медленней и с меньшими выходами, но они протекают в мягких физиологических условиях и могут служить интересными моделями ферментативных реакций. Бреслоу (1958—1960) при помощи дейтерообмена показал, что атом водорода у в соли тиазола I кислотный и образовавшийся илид И аналогичен цианид-иону, который является специфическим катализатором ацилоиновой конденсации. На этом ос-нор.ании Бреслоу предложил логичный механизм образования ацетоина [c.724]

Среди ферментов, содержащих ионы переходных металлов, важное место принадлежит нитрогеназе. Ряд видов бактерий (в частности, находящихся в симбиозе с бобовыми растениями) и водорослей обладает способностью восстанавливать азот воздуха до аммиака. В конечном счете именно этим способом в организмы доставляется азот, необходимый как для белков, так и для нуклеиновых кислот. Такая реакция, как N2 + ЗПг-> 2NПз, в газе требует гетерогенного катализатора, давления порядка 250 атм и температуры до 450°С (процесс Габера—Боша). В бактериях эта реакция идет с участием нитрогеназы — комплекса двух белков, один из которых содержит молибден и железо, а другой — только железо. Роль Мо является определяющей. Несмотря на то, что структура нитрогеназы пока еще мало изучена, с помощью качественных методов квантовой химии, основанных на теории поля лигандов, удалось выявить роль молибдена. Активация молекулярного азота N2 происходит, по- видимому, в комплексе Ме — N = N — Ме (Ме — металл). При этом связь NN в N2 из тройной превращается практически в единичную. Рентгеноструктурный анализ показал, что в модельных комплексах N2 с металлами длина связи NN равна 0,137 нм (длина связи N=N 0,110 нм, N=N 0,123 нм, N—N 0,144 нм). [c.218]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Гипотеза, сформулированная Полингом [241 ], о природе переходного состояния фермент-субстратных комплексов утверждает, что функция ферментов определяется их способностью к более прочному связыванию форм переходного состояния, чем молекулы субстрата, и что это свойство обусловливает понижение свободной энергии активации реакции. На основании структурных исследований Липскомба и сотр. [29, 188, 189], свидетельствующих о координации карбонильного кислорода субстрата катионом металла, можно предполагать, что такой же способ координации существует в переходных фермент-субстратных коплексах металлсодержащих аналогов КПА. Следовательно, прочность связи металл— кислород, образующейся при присоединении субстрата, может давать существенный вклад в стабилизацию переходного фермент- [c.96]

В которых один неспаренный электрон приходится на каждый атом металла. Предполагается, что это связано с димеризацией комплекса с образованием связи между двумя атомами металла. Уильямс [21 ] отметил, что ё-электроны и с1-орбитали элементов с небольшим числом (З-электронов, по-видимому, легко доступны для лигандов, что в случае соединений Мо(У) приводит к димеризации. Эту склонность к образованию димеров нужно учитывать при обнаружении по спектрам ЭПР низкоспинового состояния восстановленной ксантиноксидазы. Было высказано предположение, что интенсивность спектра ЭПР, соответствующая всего 37% полного содержания молибдена, объясняется существованием равновесия между парамагнитным мономером и диамагнитным димером. В модельных комплексах Мо(У) в водном растворе число неспаренных электронов, обнаруживаемых методом ЭПР, еще меньше (менее 1 %). Отсюда следует, что биологические системы способны стабилизировать мономерные комплексы Мо(У). Специфические эффекты стабилизации могут также регулировать баланс между состояниями окисления. Такая регуляция имеет существенное значение, если молибденсодержащие ферменты эффективно функционируют как электрон-транспортные реагенты, поскольку процессы переноса электрона между молекулами, протекающие с низкими энергиями активации, возможны только в случае подходящих соотношений между окислительно-восстановительными потенциалами компонентов. Данные, полученные Уильямсом и Митчеллом [18], показывают, каким образом достигается регуляция окислительно-восстановительных потенциалов в случае молибдена. Эти авторы обнаружили специфическую стабилизацию Мо(1У) цианид-ионами, повышение устойчивости Мо(У1) по сравнению с Мо(111) при наличии гидроксила в качестве лиганда и примерно одинаковую устойчивость Мо(1П) и Мо(У) в присутствии хлорида и тиоцианата. При нейтральных рн окислительно-восстановительные потенциалы пар Мо(У1)/Мо(У) и Мо(У)/Мо(1П) находятся в интервалах от —0,2 до —0,4 В и от —0,6 до —1,0 В соответственно. Таким образом, первая пара близка по своему окислительно-восстановительному потенциалу к флавиновьш системам (около 0,25 В), тогда как вторая пара имеет потенциал, выходящий за пределы обычных окислительно-восстановительных потенциалов биологических систем. Однако способность меркаптоуксусной кислоты ( около —0,30 В) восстанавливать Мо(У) до Мо(1П) показывает, каким образом окислительно-восстановительный потенциал молибденовой пары может быть смещен в область, в которой протекают биологические реакции, путем преимущественной стабилизации состояния с меньшей степенью окисления ([21], см. также гл. 15). [c.267]

Более типичным для биологич. Ф. является случай, когда в активных центрах ферментов, участвующих в переносе фосфорильной группы, присутствуют ионы металлов. Показано, что в зависимости от природы металла могут быть образованы различные комплексы АТФ с ионами металлов. Так, ионы Mg, Са и Ха предпочтительно образуют хелатные соединения с фос-фатнь1ми группами в р- и у-положениях АТФ, Си " взаимодействуют с а- и р-фосфатными группами, а Ми , по-видимому, может взаимодействовать со всеми тремя группами. Наиболее эффективными катализаторами ферментативных реакций, как правило, являются ионы Си, Хп, Мн и Са для этих элементов, ио-видимому, общим можно считать наличие вакантных атомных орбит, на к-рые могут внедряться неподе-ленные пары электронов атома кислорода фосфорильной группы. Отмечена следующая закономерность в изменении стабильности металл-хелатных комплексов с АТФ Мд>Са>8г>Ва. Снижение свободной энергии активации на стадии, определяющей скорость реакции, в чем, по существу, и состоит смысл катализа, реализуется двумя путями а) размазыванием [c.254]

Там, где возможно сравнение, оказывается, что неорганическ.ий катализатор, повидимому, понижает анергию (изменение теплосодержания) активации [3] то же самое справедливо для ферментов [131]. Влияние катализатора на энтропию активации, насколько это представляет себе автор настоящей статьи, в общем менее заметно. Каким-то образом молекулы, адсорбированные на металле, окиси металла или на других катализаторах или удерживаемые специфическим белком, превращаются в более лабильную форму, т. е. потенциальный барьер для одного определенного вида реакции (или, может быть, для нескольких реакций) значительно понижен. [c.193]

Катализировать реакции водорода способны весьма разнообразные вещества. Из них наиболее известны и имеют наибольшее значение твердые тела, в том числе металлы (в особенности переходные металлы), окислы (ZnO, СггОз, АЬОз и т. д.) и некоторые соли. Так, например, если в газовой фазе энергия активации гидрогенизации этилена или обмена между молекулярным водородом и дейтерием имеет порядок 50 ккал1моль, то на поверхности переходных металлов, таких, как никель или палладий, она равна лишь 10 ккал1моль. В исследованиях, начатых в 1931 г. [1], было обнаружено, что некоторые микроорганизмы содержат фермент или систему ферментов, названную гидрогеназой, которая может катализировать различные реакции водорода. Позднее было установлено, что ряд ионов и комплексов металлов являются гомогенными катализаторами для реакции гидрогенизации в растворе. Вследствие того что каталитические механизмы в этих системах просты как с химической, так и с кинетической точек зрения, оказалось возможным дать им подробное объяснение. [c.335]

Действие эстераз, вероятно, стало в какой-то степени ясным, как и действие любого фермента, благодаря работе Уилсона, Нахмансона и др. Хотя мнения могут различаться по поводу точной природы реакционного пути, представление о циклическом активированном комплексе при учете мезомерного сдвига электронов от донорной к акцепторной группам белка, является теперь распространенным. Вполне вероятно, что такие циклические активированные комплексы встречаются и в других ферментативных реакциях. Если мы постулируем существование в белке проводящего электронного пути меж ду донорными и акцепторными группами, как это сделал, например, Гайз-ман [65], то тогда можно будет ожидать высокой степени резонансной стабилизации активированного комплекса и низкой энергии активации. Последнее наблюдалось для некоторых обменных механизмов на металлах [66]. [c.322]

Другим возможным способом классификации является систематизация по типам полимерных носителей реакционноспособных групп. Особую важность при этом приобретает вопрос активации полимеров. В предыдущем разделе были подробно рассмотрены методы введения различных реакционноспособных групп в полимерные структуры. Приведенные примеры можно обобщить в виде схем для наиболее распространенных полимеров. На рис. 2.3 приводятся данные по полимерным реакциям таких распространенных и стабильных материалов, как полиэтилен и полипропилен. Эти полимеры практически не участвуют ни в каких ионных реакциях, число вводимых в них активных групп обычно незначительно. Как правило, модифицированные структуры очень устойчивы и имеют гидрофобный характер. Однако даже такой чрезвычайно стабильный промышленный пластик, как полипропилен, может быть использован в качестве полимера-носителя в очень тонких реакциях (например, в фиксации ферментов). Модификацию полиэтилена и полипропилена можно осуществлять непосредственно в процессе переработки, поскольку многие технологические процессы (формование волокон, пленкообразование) проводятся из расплава, что создает богатые возможности для введения других активных мономеров, получения привитых и блок-сополимеров и т. д. Сшитый сополимер стирола и дивинилбензола может подвергаться различным химическим превращениям (рис. 2.4). Эти материалы будут подробнее рассмотрены в разд. В.З, посвященном полимерным реагентам. Введение групп типа ЗОзН придает полистиролу гидрофильность и позволяет получить растворимый полимер, однако, если такие группы вводятся в сшитый полимер, реакция протекает в очень неоднородных условиях и число присоединенных групп сильно зависит от размера частиц, их пористости, состояния поверхности и т. д. Очевидно, что в процессах ионообмена выгодно иметь возможно большее число таких групп. Для получения большей ионообменной емкости необходимо вводить группы —80 зН и —Ы КзХ почти в каждое фенильное ядро. При использовании полистирола в качестве носителя (при твердофазном синтезе пептидов, ферментативном катализе, катализе переходными металлами и т. д.) требуется, чтобы количество введенных групп превышало 10%. Химическая модификация полистирола (рис. 2.4) может быть осуществлена [c.44]

Карбоксилирование рибулозо-1,5-дифосфата, в результате кО торого образуются 2 моля 3-фосфоглицерата [реакция (23)], катализируется ферментом, который, как принято считать, требует активации ионом двухвалентного металла [229, 230] (однако см Андерсон и др. [231]) [c.474]

Несколько лиаз кетокислот, близкородственные альдолазам, также требуют активации добавлением М +, например изоцитрат-лиаза [295], р-окси-р-метилглутарил-КоА-лиаза [296] и цитрат-лиаза [297]. Было высказано предположение, что в катализе лиазами кетокислот [295] участвуют мостиковые комплексы фермент— М + — субстрат, однако имеется мало данных, подтверждающих это предположение. Было показано образование кинетически важного комплекса Мп2+ —цитратлиаза, в котором Мп2+ повышает СРП. Однако не наблюдалось снижение этого эффекта ни при добавлении субстрата (цитрата), ни при добавлении продуктов этой реакции (оксалоацетата, ацетата) [298]. Эти данные, однако, недостаточны, чтобы исключить образование комплекса с металлом в качестве мостика. Сходные результаты были получены при СРП-исследованиях Мп2+-ФДФ-альдолазы из дрожжей, однако в [c.483]

Эти ферменты, например ацил-КоА-синтетаза жиров, амино-ацилпереносящие РНК-синтетазы, катализируют реакции, в которых активация карбоксилыюй группы сопровождается расщеплением НТФ до НМФ-ЬРгО [351]. Во многих из этих реакций могут промежуточно образовываться ациладенилаты, связанные с ферментом [352—354]. Для всех до сих пор изученных синтетаз этого типа показана необходимость М + для их активации. Однако только в немногих случаях исследована роль иона металла в катализе. [c.489]

Ввиду большого разнообразия ферментов, переносящих фосфат при участии ионов металлов, следует учитывать возможность такого же разнообразия функций 1металла. Действительно, если обратиться к сравнению эффективности различных металлов, природы ингибиторов и концентрационных зависимостей активации и ингибирования, то можно увидеть, что специфические требования к металлам для различных ферментов неодинаковы. Вполне возможно, что для каждого фермента характерен свой механизм участия ионов металла в реакции. Тем не менее можно попытаться найти некоторую объединяющую основу, базирующуюся на фундаментальных законах химии. [c.644]

Смотреть страницы где упоминается термин Ферменты, активация металлом реакции: [c.134] [c.292] [c.120] [c.728] [c.182] [c.13] [c.354] [c.229] [c.575] [c.445] [c.464] [c.471] [c.482] [c.487] [c.488] [c.490] [c.491] [c.492] [c.493] [c.494] [c.532] [c.680]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология