Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Целлюлазный комплекс ферментов

    Ферментативный гидролиз целлюлозы происходит в результате последовательно-параллельного действия нескольких ферментов, входящих в состав так называемого целлюлазного комплекса [14—17]. Общая кинетическая схема действия целлюлолитических ферментов на природную целлюлозу может быть представлена в следующем достаточно упрощенном виде [17, 18]  [c.124]


    Можно предположить по меньшей мере три причины возникновения синергизма [115-121] а) снятие одним ферментом ингибирующего действия промежуточных продуктов гидролиза целлюлозы (главнЬш образом целлобиозы) на другие ферменты целлюлазного комплекса б) прямое влияние целлюлолитических ферментов на специфическую активность друг друга, напри- [c.73]

    Аналогично крахмалу и гликогену гидролизуются другие природные полисахариды целлюлоза—при участии целлюлазного комплекса ферментов (состоит из эндо-1,4-Р Глюканазы, экзоцеллобиогидролазы, целлобиазы и экзо- [c.332]

    К л ё сов А. А,, Чурилова И. В. Новый ультразвуковой метод изучения состава и свойств полиферментных систем ферменты целлюлазного комплекса. — Биохимия, т. 45, вып. 1, с. 3—10. [c.206]

    В процессе гидролиза нерастворимой целлюлозы меняется также ее СП Характер изменения СП зависит от ряда факторов свойств самого субстрата, относительного содержания прочно и слабо адсорбирующихся ферментов, а также от состава целлюлазного комплекса [c.26]

    Известна точка зрения, согласно которой эффективность адсорбции эндоглюканаз коррелирует со скоростью гидролиза кристаллической (но не аморфной) целлюлозы [140]. Если концентрация прочно и слабо адсорбирующихся эндоглюканаз на поверхности целлюлозного субстрата равна, скорость его гидролиза в случае прочно адсорбирующихся ферментов будет больше, тогда как для аморфного субстрата = тот эффект не проявляется. Обнаруженная корреляция [140] справедлива для эндоглюканаз ряда целлюлазных комплексов, однако пока не ясно, является ли она общей или носит частный характер. [c.82]

    ЦЕЛЛЮЛОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ, УЧАСТВУЮЩИЕ В БИОКОНВЕРСИИ ЛИГНОЦЕЛЛЮЛОЗНЫХ МАТЕРИАЛОВ. ЦЕЛЛЮЛАЗНЫЙ КОМПЛЕКС [c.59]

    ПРИРОДА СИНЕРГИЗМА В ДЕЙСТВИИ ФЕРМЕНТОВ ЦЕЛЛЮЛАЗНОГО КОМПЛЕКСА [c.72]

    Целлобиазы ( -глюкозидазы), как правило, имеют существенно более высокую молекулярную массу (120-180 кЛа), которая может в несколько раз возрастать за счет склонности фермента к ассоциации с образованием комплексов. Изоэлектрические точки многих целлобиаз лежат в близкой к нейтральной области, хотя большинство ферментов имеют р1 4,5-5,5. По адсорбционной способности целлобиазы значительно уступают другим компонентам целлюлазного комплекса, что позволяет выделять их методами аффинной хроматографии на целлюлозе. Биохимические характеристики ферментов из ряда микробных источников приведены в табл. 5.1. [c.121]

    Следует отметить, что синергизм в действии компонентов целлюлазного комплекса наблюдается не всегда [10, 57, 91], причем величина эффекта синергизма зависит от выбора способа наблюдения за ним, концентраций субстрата и ферментов, а также от свойств субстрата (ИК, СП) [60, 107, 111-114]. [c.72]


    Ферментативный гидролиз целлюлозы постоянно осуществляется в природе при разложении растительных остатков микроорганизмами. Наибольшей способностью к синтезу целлюлазного комплекса ферментов обладают среди аэробных организмов микроскопические грибы, например грибы из рода ТгкЬос1егта. Но этот процесс идет медленно, что объясняется прежде всего сложностью строения субстрата. [c.135]

    Схема (117) отражает лишь основные пути гидролиза целлюлозы под действием полиферментной целлюлазной системы. Здесь не показаны процессы образования и превращения соответствующих фермент-субстратных комплексов, ингибирование или активация ферментов промежуточными метаболитами и продуктами гидролиза (см. [19, 20]), адсорбция (в том числе и непродуктивная) целлюлаз на поверхности субстрата н связанные с этим регуляторные явления [21—23] и т. д. Изучая данные закономерности по отдельности, [14—26], можно сделать вывод, что схема (117) является общей для ферментативного гидролиза целлюлозы независимо от состава целлюлазных комплексов и их происхождения. [c.125]

    Сравнительный анализ глубины гидролиза целлюлозы под действием прочно и слабо адсорбирующихся ферментов целлюлазных комплексов 48° С pH 4,5), по данным [Ц7] [c.83]

    Используют Г. как реагенты в исследованиях сложных углеводов, как лек. ср-ва (напр., гиалуронидаза-для размягчения рубцов), в кач-ве бактерицидного ср-ва при консервировании продуктов питания (лизоцим), при облагораживании продуктов питания (напр., пектиназы), при осаха-ривании крахмала (амилазы). Представляет практич. интерес проблема переработки отходов пром-сти и с. х-ва, содержащих целлюлозу, в глюкозу с помощью ферментов целлюлазного комплекса, относящихся к Г. [c.576]

    В учебном пособии проанализированы возможности ферментативной конверсии растительного сырья Охарактеризованы структура и свойства целлюлозы и различных растительных материалов, а также влияние предварительной обработки на их реакционную способность при ферментативной конверсии Уделено внимание методам мате матического моделирования ферментативного гидролиза целлюлозы, а также культивирования продуцентов целлюлаз, регуляции их би осинтезл, очистки ферментов целлюлазного комплекса, возможности применения ферментных препаратов в промышленности и сельском хозяйстве [c.2]

    На рис 1 11 показано, что действие прочно адсорбирующихся ферментов (на примере целлюлазного комплекса Т уггг<1е) при небольшой глубине гидролиза приводит к большему снижению реакционной способности целлюлозного субстрата, чем действие слабо адсорбирующихся ферментов при 10%-ой глубине гидролиза измельченной хлопковой целлюлозы ее реакционная способность уменьшалась на 45 и 7% соответственно Однако, при дальнейшем увеличении глубины гидролиза в случае прочно адсорбирующихся ферментов реакционная способность практически не изменяется, а в случае слабо адсорбирующихся ферментов — уменьшается с постоянной скоростью до глубины гидролиза по крайней мере 70% [c.25]

    Развитие исследований по фракционированию целлюлазного комплекса показало, что принимаемый за негидролитический Сгфермент представляет собой экзоглюканазу (не гидролизует целлобиозу, а также растворимые производные целлюлозы), а С -ферменты являются эндоглюканазами [89-91]. Тем не менее Сх-Сзг-гипотеза продолжала существовать, будучи подвергнутой [c.70]

    В настоящее время базовой моделью действия целлюлазного комплекса является следующая. Эндоглюканаза гидролизует целлюлозу, осуществляя ее деполимеризацию, диспергирование и в определенной степени разрушение кристаллической структуры. Одновременно происходит подготовка субстрата для действия целлобиогидролазы. Оба этих фермента в качестве растворимого продукта дают целлобиозу, которая под действием / -глюкозидазы (целлобиазы) гидролизуется до глюкозы. [c.71]

Рис. 3.9. Адсорбция ферментов препарата целлюлазного комплекса Т.кочтди (концентрация по белку 1 г/л) на порошковой целлюлозе Solka Floe (4 г целлюлозы в рабочей камере экспериментальной установки) при 25° С, pH 4,5, в 0,1 мМ ацетатном буфере и скорости потока 0,7 мл/мин. Сплошная кривая отражает уровень белка на выходе из рабочей зоны, пунктирная кривая — концентрацию ВС — концентрация белка на входе в рабочую камеру установки в начале эксперимента, о — концентрация ВС. Напряженность поля составляла Рис. 3.9. <a href="/info/615008">Адсорбция ферментов</a> препарата целлюлазного комплекса Т.кочтди (концентрация по белку 1 г/л) на <a href="/info/1553422">порошковой целлюлозе</a> Solka Floe (4 г целлюлозы в <a href="/info/616193">рабочей камере</a> <a href="/info/117321">экспериментальной установки</a>) при 25° С, pH 4,5, в 0,1 мМ <a href="/info/219599">ацетатном буфере</a> и <a href="/info/21610">скорости потока</a> 0,7 мл/мин. Сплошная кривая отражает <a href="/info/1856562">уровень белка</a> на выходе из <a href="/info/331665">рабочей зоны</a>, пунктирная кривая — концентрацию ВС — <a href="/info/586712">концентрация белка</a> на входе в <a href="/info/616193">рабочую камеру</a> установки в начале эксперимента, о — концентрация ВС. <a href="/info/10677">Напряженность поля</a> составляла
    Рассмотрим явление синергизма на примере ферментов целлюлазного комплекса T.vinde [115] Для количественного выражения синергизма целесообразно ввести понятие коэффициента синергизма (А син), за который можно, принять отношение скорости образования продуктов гидролиза при одновременном действии ферментов к сумме скоростей их индивидуального действия [116]. Изучение зависимости коэффициента синергизма от относительной концентрации эндоглюканазы и целлобиогидролазы показало [115, 116], что явление синергизма наблюдается лишь при определенном соотношении этих ферментов (рис. 3.3). Ка,н уменьшается с увеличением относительной концентрации целлобиогидролазы и при каком-то ее значении становится равным единице (это означает, что синергизм отсутствует). Кроме того. Кет зависит от начальной концентрации нерастворимого субстрата. С увеличением концентрации субстрата коэффициент синергизма уменьшается и при соответствующей концентрации становится почти равным единице (рис. 3.4). [c.73]


    Еиси — исходный целлюлазный комплекс Еп и Ес — прочно и слабо адсорбирующиеся ферменты. [c.83]

    Как прочно, так и слабо адсорбирующиеся ферменты обладают способностью гидролизовать целлюлозу Важно, однако, отметить, что общая активность фракции слабо адсорбирующихся ферментов изучаемых препаратов целлюлазного комплекса выше, чем фракции црочно адсорбирующихся ферментов (табл. 3,2, поясним, что под фракцией имеется в виду весь набор прочно или, наоборот, слабо адсорбирующихся ферментов целлюлазного комплекса — эндоглюканаза, целлобиогидролаза, целлобиаза и др,). Эффект проявляется и в том случае, когда эндоглюканазная [c.83]

    Ограниченная подвижность прочно адсорбированных ферментов по матрице целлюлозного субстрата и резкое уменьшение реакционной способности субстрата в зоне дислокации их молекул служит причиной явления псевдоинактивации прочно адсорбирующихся ферментов [118, 147]. Оно заключается в уменьшении активности прочно адсорбирующихся ферментов по отношению к нерастворимой целлюлозе (с увеличением глубины ее гидролиза). При этом ферменты сохраняют активность по отношению к растворимому субстрату (например КМЦ, если дополнительно внести ее в реакционную смесь). Например, при глубине гидролиза измельченной хлопковой целлюлозы, равной 25% (соответствует времени гидролиза 24 ч), скорость ее гидролиза прочно адсорбирующимися на ней ферментами целлюлазного комплекса T.viride уменьшалась в 1,6 раза, скорость же гидролиза этими ферментами КМЦ не уменьшалась совсем (рис. 3.8). [c.86]

    В табл. 5.1 представлены данные по биохимическим характеристикам множественных форм целлюлолитических ферментов микроорганизмов, эндоглюканаз, целлобиогидролаз и целлоби-аз. Как правило, каждый из ферментов целлюлазного комплекса представлен рядом множественных форм, причем, как продуктов экспрессии различных генов [4, 5], так и продуктов посттрансляционной модификации — ограниченного протеолиза и (или) дегликозилирования [6-9] Данные множественные формы часто имеют близкие биохимические характеристики (молекулярная масса, р1 и др.), что значительно затрудняет их получение в высоочищенном состоянии. [c.118]

    Эндоглюканазы целлюлазных комплексов наиболее широко изучены Ферменты состоят, как правило, из одной полипептидной цепи [3]. Единственным исключением, по-видимому, является фермент из S lerottum rolfstt, состоящий из двух субъединиц с молекулярными массами 22 и 32 кЛа, связанных между собой S-S связью [10]. Чаще всего молекулярная масса эндоглюканаз из микробных источников находится в интервале 30-50 тысяч. Из культуральной жидкости ряда микроорганизмов выделены и низкомолекулярные эндоглюканазы (с молекулярной массой менее 20 кЛа), являющиеся, по мнению авторов [И], фрагментами более высокомолекулярных предшественников. [c.118]

    Почти все эндоглюканазы являются гликопротеинами. Общее содержание сахаров колеблется от долей процента до 50% от общей массы. Некоторые ферменты углеводов не содержат. Основными компонентами углеводной части являются манноза, галактоза, N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин [3]. Обычно в состав целлюлазных комплексов входит ряд эндоглюканаз, [c.118]

    Целлобиогидролазы целлюлазных комплексов выделены к настоящему времени из существенно меньшего количества источников, что связано во многом с отсутствием до последнего времени селективных методов их определения в смеси с эндоглюканазами. Как и эндоглюканазы, целлобиогидролазы являются в большинстве случаев гликопротеинами с молекулярной массой 55-65 кЛа, однако, известны ферменты и с меньшими значениями молекулярной массы (см. табл. 5.1). Изоэлектрические точки наиболее изученных множественных форм фермента из T.reesei имеют значения несколько ниже (3,8-4,2) и выше (5,5-6,5) р1 для эндоглюканаз. Как и эндоглюканазы, ферменты различаются по сродству к целлюлозе. В целом, биохимические характеристики целлобиогидролаз и эндоглюканаз весьма близки, что создает серьезные трудности при их разделении. [c.121]


Библиография для Целлюлазный комплекс ферментов: [c.91]    [c.96]   
Смотреть страницы где упоминается термин Целлюлазный комплекс ферментов: [c.100]    [c.35]    [c.124]    [c.236]    [c.300]    [c.25]    [c.26]    [c.27]    [c.59]    [c.60]    [c.62]    [c.65]    [c.66]    [c.70]    [c.71]    [c.71]    [c.73]    [c.81]    [c.84]    [c.86]    [c.87]   
Основы биохимии (1999) -- [ c.332 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте