Целлобиаза

Целлобиоза. Этот дисахарид был получен в виде октаацетата при расщеплении (ацетолизе) целлюлозы уксусным ангидридом и концентрированной серной кислотой (Скрауп и Кёниг, Франшимон). Свободный сахар хорошо кристаллизуется, легко растворим в воде и очень мало растворим в спирте -Ь34,6°. Он является восстановителем, дает озазон и при кипячении с кислотами или под влиянием энзимов (целлобиаз) разлагается с образованием глюкозы. По своему строению является 4-р-глюкозидоглюкозой (4-р-Л-глюкопиранозил- >-глюкозой) (Хеуорс, Цемплен) [c.450]

Ферментативный гидролиз целлюлозы осуществляется при участии фермента целлюлозы. Высшие животные не усваивают целлобиозу и целлюлозу, так как не обладают разлагающим ферментом. Черви, улитки, гусеницы и многие микроорганизмы, содержащие ферменты целлюлозу и целлобиазу, способны расщеплять целлюлозосодержащие растительные ткани. При гидролизе целлюлозы в присутствии концентрированных кислот образуется только Р-глюкоза. Возможен также частичный гидролиз целлюлозы с образованием редуцирующего дисахарида целлобиазы, в котором между двумя остатками глюкозы -Р-1,4-глюкозидная связь. Отличительной способностью обладают жвачные животные (например, коровы), которые могут питаться целлюлозой, поскольку в одном из отделов их желудка есть бактерии, продуцирующие фермент целлюлазу. Этот фермент расщепляет ее и превращает в О-глюкозу. [c.390]

Дрожжи не разлагают целлобиозу однако целлобиазы очень широко распространены в животном и растительном мире и были обнаружены в солоде, прорастающих семенах шпината, овса, ячменя, [c.450]

Целлобиазы ( -глюкозидазы), как правило, имеют существенно более высокую молекулярную массу (120-180 кЛа), которая может в несколько раз возрастать за счет склонности фермента к ассоциации с образованием комплексов. Изоэлектрические точки многих целлобиаз лежат в близкой к нейтральной области, хотя большинство ферментов имеют р1 4,5-5,5. По адсорбционной способности целлобиазы значительно уступают другим компонентам целлюлазного комплекса, что позволяет выделять их методами аффинной хроматографии на целлюлозе. Биохимические характеристики ферментов из ряда микробных источников приведены в табл. 5.1. [c.121]

Биохимические характеристики эндоглюканаз, целлобиогидролаз и целлобиаз из микробных источников [c.119]

Очистка и характеристика целлобиаз из микробных источников [c.124]

Следует отметить, что номенклатура ферментов, действующих на малые олигосахариды, [ге доработана и не учитывает специ- фичности ферментов к агликоновой части субстрата. Так, в ряде случаев р-глюкозидаза и целлобиаза являются совершенно различными ферментами (см. выше), хотя формально обе они [c.14]

З-глюкозидаза, или целлобиаза, которая катализирует превращение целлобиозы и целлотриозы в глюкозу (рис. 13.15). [c.298]

Синицын A. П,, Клёсов A. A, Сравнительная роль экзо-1,4-Р-глюкози-дазы и целлобиазы при ферментативном гидролизе целлюлозы. — Биохимия, 1981, т. 46, № 2, с, 202—213. [c.36]

Полученное уравнение (142) показывает, что величина периода индукции по глюкозе не зависит от начальной концентрации исходного субстрата и обратно пропорциональна концентрации отдельных компонентов целлюлазного комплекса (а именно целлобиазы и экзоглюкозидазы) и, следовательно, концентрации всего комплекса в целом. [c.131]

Целлобиоза [ 4-ф-В-глюкопиранозидо)-0-глюкопираноза] содержится в прорастающих семенах, косточках абрикосов, пасоке деревьев. Она представляет собой основной структурный элемент целлюлозы, образуется при её ферментативном гидролизе под влиянием целлюлазы. Высщие животные не в состоянии усваивать целлюлозу, так как не обладают разлагающим её ферментом. Однако улитки, гусеницы и черви, содержащие ферменты целлобиазу и целлюлазу, способны расщеплять (и тем самым утилизовать) содержащие целлобиозу растительные остатки. Целлобиоза, как и лактоза, имеет 1,4- 3-гликозидную связь и является восстанавливающим дисахаридом, но в отличие от лактозы при пшном гидролизе даёт только О-глюкозу. [c.97]

Беецв. нглы нз Н2О сущат в вакууме при 90°С. Безводн. i 164 + 165. [а]о° — 108 (с = 1, безводн. в HjO). Раств-сть р. Н2О. Субстрат для определения Р-глюкозидазы (целлобиазы). Гидрол. контролируют по освобождению п-нитрофенола (в щел. раетв. желтая окраска при pH 10,2 400 нм, [c.310]

В некоторых случаях возможно и большее число стадий ферментативного-расщепления. Так, при гидролизе целлюлозы различают С -цел-люлазы, катализирующие расщепление микрофибрилл целлюлозы и переход ее в растворимое состояние, Сд.-целлюлазы, превращающие целлюлозу в смесь целлодекстринов, содержащих от двух до пяти моносахаридных остатков, и целлобиазу ф-глюкозидазу), катализирующую расщепление целлодекстринов до глюкозы. [c.619]

Гель-фильтрация является наиболее мягким способом фракционирования целлюлаз. Метод наиболее эффективен для отделения целлобиаз, имеющих значительно более высокую молекулярную массу, чем эндоглюканазы и целлобиогидролазы, или низкомолекулярных эндоглюканаз с молекулярной массой менее 20000 Ла. Среди носителей наиболее эффективны сефакрил S-200, ультрагели (Pharma ia), биогели (Bio-Rad). Применение гель-фильтрации эффективно и для групповой очистки эндоглюканаз и целлобиогидролаз, однако низкая разрешающая способность полидисперсных носителей, как правило,не позволяет разделить множественные формы этих ферментов с близкими Mr (см. табл. 5.1). Недостатком метода является многократное увеличение объема наносимых образцов в ходе элюции, что требует последующего концентрирования, длительность процесса. [c.126]

В настоящее время базовой моделью действия целлюлазного комплекса является следующая. Эндоглюканаза гидролизует целлюлозу, осуществляя ее деполимеризацию, диспергирование и в определенной степени разрушение кристаллической структуры. Одновременно происходит подготовка субстрата для действия целлобиогидролазы. Оба этих фермента в качестве растворимого продукта дают целлобиозу, которая под действием / -глюкозидазы (целлобиазы) гидролизуется до глюкозы. [c.71]

В литературе широко обсуждаются причины снергизма, к которым относят, например, образование ферментных ассоциатов на поверхности целлюлозы [10, 62, 100], снятие ингибирующего действия на ферменты целлобиозы в присутствии целлобиазы [10, 111] и другие. [c.72]

Как прочно, так и слабо адсорбирующиеся ферменты обладают способностью гидролизовать целлюлозу Важно, однако, отметить, что общая активность фракции слабо адсорбирующихся ферментов изучаемых препаратов целлюлазного комплекса выше, чем фракции црочно адсорбирующихся ферментов (табл. 3,2, поясним, что под фракцией имеется в виду весь набор прочно или, наоборот, слабо адсорбирующихся ферментов целлюлазного комплекса — эндоглюканаза, целлобиогидролаза, целлобиаза и др,). Эффект проявляется и в том случае, когда эндоглюканазная [c.83]

Ионообменная хроматография целлобиогидролаз и целлобиаз протекает, как правило, с высокими выходами ферментов по активности (50-90%). Иная картина наблюдается при очистке эндоглюканаз в режиме сорбции фермента с последующей его элюцией путем увеличения ионной силы. Как уже отмечалось, для этого требуется нанесение фермента при pH 7-8,5, что наряду с длительностью процесса (особенно при использовании мягких носителей типа сефадекс) приводит к значительным, до 90%, потерям активности фермента. Выходом из этого положения является применение более жестких носителей на основе сферона, трисак-рила, методов ВЭЖХ. Как будет показано ниже, это позволяет значительно увеличить разрешающую способность методов при практически полном сохранении активности фермента за счет быстрого проведения процесса. [c.125]

В табл. 5.2-5.4 приведены примеры получения гомогенных по данным аналитического изоэлектрофокусирования и (или) электрофореза в полиакриламидном геле эндоглюканаз (см. табл. 5.2), целлобиогидролаз (см. табл. 5.3) и целлобиаз (см. табл. 5.4) из различных микробных источников. Как видно из представленных данных, во всех случаях для получения высокоочищенного фермента требуется 4-6 стадий. Помимо упомянутой выше близости множественных форм эндоглюканаз и других компонентов комплекса по биохимическим характеристикам, сложность и трудоемкость процесса получения очищенных целлюлаз связана с большим количеством примесей белкового (ксиланазы, ламинари-назы, пектиназы, протеиназы, другие белки и ферменты) и небелкового характера. Все это приводит к тому, что для ферментов из каждого, а нередко и из одного продуцента разрабатываются оригинальные схемы очистки. [c.121]

Аналогичным образом из состава целлюлазного комплекса выделяют целлобиазы (/ -глюкозидазы) и целлобиогидролазы с р1 5,6-6,2. Однако в этом случае чаще используют катионообменную хроматографию на СМ-, 8Р- и 8Е-сорбентах (см. табл. 5.3, 5.4). [c.125]

Смотреть страницы где упоминается термин Целлобиаза: [c.15] [c.123] [c.124] [c.124] [c.126] [c.139] [c.100] [c.297] [c.234] [c.311] [c.37] [c.59] [c.66] [c.66] [c.69] [c.70] [c.73] [c.79] [c.110] [c.124] [c.126] [c.128]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология