Иммуноглобулины строение и функция

Антитела, или иммуноглобулины (Ig), — это группа белков, синтезируемых в организме в ответ на попадание в его внутреннюю среду частиц чужеродного вещества. Иммуноглобулины имеют характерные особенности строения, функций и биосинтеза. В совокупности работу иммунной системы человека обеспечивают около 10 ° молекул иммуноглобулинов. [c.485]

В книге обсуждаются основные вопросы клеточной иммунологии и многие иммунологические феномены, однако она не подменяет собой руководств по общей иммунологии. Именно молекулярные аспекты иммунологии являются ее основным содержанием. В пособии представлены прежде всего те разделы современной иммунологии (строение антигенов и антител, биосинтез антител, эффекторные функции иммуноглобулинов, система комплемента), где уже осуществлен глубокий анализ явлений на молекулярном уровне. Рассматриваются также молекулярные аспекты регуляции иммунного ответа и некоторые проблемы иммунопатологии. В книгу вошел также раздел, знакомящий читателя с методологией нм-мунохимического эксперимента, возможностями молекулярной иммунологии для решения ряда задач современной молекулярной биологии и биохимии. Последнее представляется необходимым, чтобы показать, сколь велики возможности молекулярной иммунологии в областях, во многом определяющих прогресс биологии. [c.4]

К. Анфинсен обнаружил существование двух доменов у стафилококковой нуклеазы [225]. Они обладают повышенной стабильностью, проявляющейся в большей денатурационной устойчивости. Доменная структура КАО(никотинамидадениндинуклеотид)-зависимых дегидрогеназ, как и у иммуноглобулинов, связывается со слиянием генов. У лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы и глицеральдегид-З-фосфатдегндрогеназы один из структурных доменов везде выполняет одну функцию, являясь NAD-связьгеающим центром. В связи с этим он отличается в ряду перечисленных ферментов большим постоянством в своем химическом и пространственном строении [226]. В два домена складываются также полипептидные цепи фосфоглицераткиназы и гексакиназы [227—229]. [c.308]

Рассмотрение различных вариантов иммуноэлектрофореза естественным образом завершает начатое еще в предыдущей книге изложение методов фракционирования белков и нуклеиновых кислот в электрическом поле. В любом из вариантов иммуноэлектрофореза обязательно имеет место явление иммунопреципитации. Это явление широко используется и само по себе — как плодотворный способ высокоизбирательной очистки белков, а также для обнаружения иммуноспецифических продуктов фракционирования, проведенного с помощью обычного электрофореза или ИЭФ. Поэтому представляется целесообразным предварить рассмотрение собственно иммуноэлектрофореза описанием механизма и особенностей метода иммунопреципитации. Однако многие из этих особенностей, в частности очень важные явления неоднозначности иммунного ответа и полиморфизма иммунных реакций, нельзя понять без хотя бы беглого, но не слишком поверхностного знакомства С механизмом выработки иммунитета, строением я функцией иммуноглобулинов, природой сил взаимодействия между антителами и антигенами и т. д. Эти же представления окажутся необходимыми в следующей части книги при рассмотрении радиоиммунных методов исследования. Между тем в большинстве случаев биохимики и молекулярные биологи довольно плохо знакомы с современной иммунохимией, претерпевающей к тому же пору бурного развития. [c.81]

Однако, как известно (см. гл. 4), иммуноглобулины и иммуноглобулиновые рецепторы лимфоцитов кодируют два вида генов вариабельные (1 ) и константные (С). Только при их совместной экспрессии синтезируются полипептидные цепи иммуноглобулинов. А что если 1 -гены для иммуноглобулинов или родственные им гены экспрессируются в самых разнообразных клетках сами по себе или совместно с иными генами, нежели С-гены для иммуноглобулинов Такие белки, в том числе рецепторные, будут сходны с иммуноглобулинами лишь по своим активным центрам, отличаясь строением других участков молекулы и, как следствие этого, биологической функцией. Такое предположение было выдвинуто автором еще в 1975 г. Согласно этой гипотезе вариабельные гены, экспрессируемые в нелимфоидных клетках, кодируют белки, которые принадлежат к категории рецепторных лигандами для них служат гормоны, витамины, другие индукторы и регуляторы клеточного метаболизма. Постулировано также, что экспрессия вариабельных генов в составе рецепторных белков является филогенетически наиболее [c.52]

Антитела являются гетеродимерами, так как основная составляющая их единица состоит из разных белковых цепочек тяжелой (Н) и легкой (L) цепей (см. табл. 3.1). Две Н + L-пары, образующие основную молекулу, удерживаются вместе химическими связями. Такое строение характерно для IgG-антител и связанных с клеточной поверхностью мономерных 1дМ (и IgD). Обратите внимание, что антигенсвязывающий центр образован взаимодействием вариабельных областей Н- и L-цепей. Константная область Н-цепи определяет класс иммуноглобулина и защитную функцию антитела (см. табл.3.1). Внизу рисунка в рамке приведены сильно упрощенные изображения антител, которые используются в других рисунках (рис. 1.2, 3.1, 3.6, 3.7 и 4.1). [c.70]

Таким образом, в строении иммуноглобулинов удивительно тонко сочетается взаимосвязь структуры и функции и необыкновенно наглядно выступает специфика молекулярной организации белков, характеризующихся определенной, в данном случае защитной, биологической активностью. [c.88]

Развитие иммунохимии в течение последних 25 лет позволило установить строение антител, выявить стереохимические основы их функционирования. Особое внимание было уделено изучению структуры активных центров антител, что привело к созданию полицентровой модели связывания антигена. Исследования динамических структурных свойств иммуноглобулинов способствовало установлению характера связи между антигенсвязывающими и эффекторнымн функциями. [c.17]

Важную роль в изучении структуры и функции иммуноглобулинов сыграли методы фрагментации молекулы с помощью различных протеназ. Рассмотрим строение и свойства фрагментов на примере продуктов протеолиза IgG кролика. [c.58]

Степень гомологии аминокислотных последовательностей вариабельных районов полипептидных цепей рецепторов Т-лимфоцитов (а именно им приписывают лигандсвязывающие функции) и полипептидных цепей иммуноглобулинов (их К-домены) особенно выразительна по консервативным участкам аминокислотной последовательности. Так как строение консервативных участков вариабельных районов иммуноглобулинов не зависит от их лигандсвязывающей специфичности (см. разд. 3.2), сравнение вариабельных районов пептндпых цепей иммуноглобулинов и вариабельных доменов рецепторов Т-клеток именно по этим участкам будет носить корректный характер даже в том случае, когда их специфичность не совпадает. [c.59]

В предыдущем разделе было указано, что различия в строении секретируемой и рецепторной форм иммуноглобулинов определяются короткими С-копцевыми участками их тяжелых полипептидных цепей. Чтобы представить размер участка тяжелой цепи, от которого зависит принадлежность иммуноглобулина к рецепторному типу, можно рассмотреть данные о строении ц-цепи иммуноглобулина класса М (IgM)—белка, выполняющего функции антигенсвязывающего рецептора В-лимфоцитов, не контактировавших ранее с антигеном (см. рис. 20). .i-цепь секретируемой формы IgM насчитывает 577 аминокислотных остатков. У рецепторного IgM вслед за четвертым доменом константного участка i-цепи находится участок из 12 гидрофильных аминокислотных остатков, за которым расположен трансмембранный сегмент, построенный из 26 преимущественно гидрофобных аминокислот, и, наконец, С-концевой трипептид —лиз —вал —лиз —СООН, погруженный в цитоплазму. Еще раз необходимо подчеркнуть, что трансмембранный и цитоплазматический участки тяжелых цепей рецепторных иммуноглобулинов различных классов очень сходны по своему строению. [c.70]

Каждая эффекторная функция иммуноглобулинов зависит от особенностей строения определенного участка молекулы. Этот участок по аналогии с активным центром (антидетерминантой) называют эффекторным центром. В одних случаях этот центр подобно антидетерминанте связывает определенный лиганд и (или) сам служит лигандспецифической структурой, распознаваемой другим, неродственным иммуноглобулину белком. В других случаях под эффекторным центром подразумевают ту область молекулы, от которой зависит инициация каскада реакций, приводящих к сложному биологическому эффекту. [c.123]

По сравнению с огромным разнообразием форм беспозвоночных организация позвоночных по общему плану довольно единообразна и все они принадлежат к одному типу хордовых. Хотя эволюционное древо позвоночных имеет многочисленные уровни и ветви, в том числе бесчелюстных, хрящевых рыб. костных рыб. амфибий, рептилий, птиц и млекопитающих, основные клеточные и молекулярные компоненты врожденного иммунитета у всех современных челюстноротых удивительно консервативны. Однако усложнению строения тела соответствует возрастание специализации лимфоидной ткани и функций лимфоцитов, а также увеличение разнообразия классов иммуноглобулинов. Самой сложной по структуре и функциям иммунной системой обладают млекопитающие. [c.285]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология