Полипептидные цепи также

Ответ. Нингидрин является сильным окислителем. При действии нингидрина на NH2- oдepжaщиe заместители при С -атомах полипептидной цепи, а также на концевые NH2-гpyппы происходит процесс дезаминирования с превращением в соответствующий альдегид. Эта реакция сопровождается количественным вьщелением СО2 [c.356]

Белковая цепь приобретает чрезвычайную устойчивость, сворачиваясь в правостороннюю а-спираль (рис. 21-17). В такой структуре аминокислотные остатки направлены наружу от оси спирали, а группы С=0 одного витка спирали связаны с группами Н—N следующего витка водородными связями. Водородные связи образуются между сильно электроотрицательными атомами, например Р или О, и атомами водорода с небольшим локальным избытком положительного заряда. Такие связи имеют главным образом электростатическое происхождение и зависят от способности двух атомов к тесному сближению. Атомы О и Р, имеющие небольшие размеры, способны давать такие связи более крупные атомы О обычно не могут образовать водородных связей. В белках водородные связи играют очень важную роль они возникают между кислородным атомом карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, принадлежащими полипептидной цепи. Как видно из рис. 21-13, частично двоесвязный характер пептидной связи С—N не только обеспечивает плоскостность пептидного звена, но также делает атом кислорода несколько отрицательным, а атом азота с присоединенным к нему атомом водорода несколько положительными. Это и создает благоприятные условия для образования водородных связей. [c.316]

Не менее важную роль в комплексообразовании играет также и повышенная микровязкость в поверхностном слое (см. раздел Микросреда активного центра этой главы). Повышенная микровязкость обусловлена тем, что подвижность полипептидных цепей в известной степени заторможена. Если бы это было не так, то энтропийные потери при образовании сложного комплекса фермент — органический лиганд могли бы стать столь большими, что образование его было бы неэффективным (см. раздел Оценка свободной энергии сорбции этой главы). [c.24]

В глобулярных белках одно или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. К белкам данного типа относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, а также пищевые белки. [c.425]

Считают, что а-спиральной конформацией обладают белки типа а-кератина, в то время как для белков волос, шерсти, шелка предполагают наличие растянутых полипептидных цепей, также связанных друг с другом водородными связями. Кроме того, бел- [c.592]

Как видно из рис. 100, , сборка активного полимерного миозина из субъединиц (состоящих в свою очередь из 5 полипептидных цепей) также чувствительна к давлению. В отличие от полимеризованного актина (Р-актина) полимер миозина стабилизирован главным образом полярными взаимодействиями. При образовании водородных связей объем возрастает примерно на 3—7 см /моль. В этом случае увеличение объема при сборке полимера будет достигать около 300 см /моль — столь большой величины, что высокие давления должны будут сильно благоприятствовать мономерному состоянию. Следовательно, нити миозина, образующиеся при большом давлении, должны быть короче обычного, что опять-таки наглядно подтверждается при прямом электронно-микроскопическом исследовании мышц придонных рыб. [c.319]

Возникновение такого рода связей внутри полипептидных цепей также приводит к замыканию их в циклы различных размеров, к скручиванию, к образованию складок. [c.332]

Ферменты состоят из аминокислот, связанных пептидными связями. Молекула фермента имеет чередующиеся полярные группы СООН, NHa, NH, ОН, SH и др., а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обусловливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается и свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей. Возникает вторичная структура фермента в [c.295]

Под влиянием других неорганических пероксидов (персульфатов, перкарбонатов, перборатов и пр.) также происходит как окислительное разрущение некоторых полярных боковых заместителей аминокислотных звеньев, так и частичная деструкция полипептидной цепи. [c.364]

При увеличении влажности волоса до 5-7% происходит экстремальное увеличение его плотности, что обусловлено гидратацией пептидных и других полярных групп полимерного субстрата. При большем содержании воды в кератине развиваются пластификационные процессы, ослабляющие межмолекулярные контакты и повышающие сегментальную подвижность полипептидных цепей. Если бы кератин был представлен в полимерном субстрате только одним типом вторичной структуры - а-спиралью, - то все они были бы жесткими палочковидными образованиями. Но макромолекулы белка включают и участки статистических клубков, а также складчатые р-структуры (правда, доля последних невелика). [c.380]

Отметим общие черты синтеза полипептидов на различных полимерах. Полимер, играющий в этом синтезе роль матрицы, имеет функциональные группы, способные реагировать с аминокислотами, присоединяя к себе их остатки ковалентной связью, а также функциональные группы, влияющие на прочность этой связи. Он представляет собой пористое твердое тело, набухающее в водных растворах, что увеличивает вместимость его пор, в которых должны помещаться синтезируемые цепи полипептидов. Чтобы избежать ограничений, зависящих от объема пор, синтез полипептидов проводят на линейных полимерах в растворе. В результате реакции молекул аминокислоты с функциональными группами полимера на его поверхности происходит ориентированная укладка присоединяющихся пептидов таким образом, что наружу обращены все карбоксильные или все аминогруппы. Входя в состав твердого вещества, полипептидные цепи приобретают [c.192]

Определенные различия в структуре лизоцима в кристалле и растворе были также обнаружены с помощью метода комбинационного рассеяния [40], причем в конформации боковых цепей фермента (конформация основной полипептидной цепи была практически одинакова в кристалле и растворе). [c.156]

Электростатическое взаимодействие фермент-субстрат играет положительную роль также и в катализе карбоксипептидазой А, которая специфически отщепляет аминокислоты от С-конца пептидов и полипептидных цепей белков. Заряженная карбоксильная группа концевого аминокислотного остатка при образовании комплекса Михаэлиса электростатически взаимодействует с положительно заряженной гуанидиновой группой Arg-145 (см. схему на стр. 19 и рис. 7). Метилирование концевой карбоксильной группы, которое элиминирует электростатическое взаимодействие фермент—субстрат, практически полностью тормозит катализ карбоксипептидазой А [17]. [c.46]

Другой упорядоченной конформацией является -структура, в которой полипептидные цепи располагаются параллельно в вытянутой зигзагообразной форме и также закрепляются водородными связями, образующимися теперь уже между аминокислотными остатками из разных цепей. Белки могут принимать также неупорядоченную, случайную конформацию. Этому особенно способствуют растворители, которые разрывают водородные связи. [c.344]

Другой упорядоченной конформацией является р-структура (р-спираль), в которой полипептидные цепи располагаются параллельно в вытянутой зигзагообразной форме и также за- [c.636]

Полипептидная цепь, имеющая ту или иную вторичную структуру (т. е. форму а-спирали, 3-форму или иную конформацию), может приобретать еще одну форму упорядочения — третичную структуру. Именно третичная структура и определяет в значительной степени биологические свойства каждого конкретного белка. Так называемая денатурация— утрата специфических свойств природного белка — связана прежде всего с изменениями третичной (а также вторичной) структуры. [c.334]

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в клубок — компактную глобулу (рис. 22). Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ионных и других связей. [c.650]

При анализе белковых веществ правомочна постановка задачи по определению не только элементарного, но и аминокислотного состава, а также последовательности сочетания отдельных аминокислотных остатков в полипептидных цепях. Вторая и третья задачи являются более актуальными для химии пептидов нащих дней, и сама их постановка и успешное решение отражают более глубокий уровень проникновения научного познания в структуру белковых тел. Не лишне отметить, что успехи координационной химии, накопление информации о формах и константах образования комплексных соединений в растворах делают современной задачу определения уже не только ионного (элементного), но и надмолекулярного состава растворов (образование. сольватов, молекулярных комплексов и т. п.). [c.18]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

Первичные структуры а-, Р-, у-, 5-, е- и -полипептидных цепей Г. человека, а также мн. др. глобиновых цепей разл. происхождения известны. Гены, кодирующие а-глобиновые цепи Г. человека, сцеплены и расположены в последовательности 42-4 - 2-а1 на хромосоме 16 (цифры-номера дуплицированных генов) группа генов, кодирующих др. полипептидные цепи, также непосредственно примыкающие один к другому (8-72-71 -8-Р), локализована на хромосоме 11. Первичная структура а- и не а-глобиновых генов человека известна. Для каждого из них установлено наличие двух нитронов (отрезков ДНК, прерывающих кодирующие участки,-экзоны) и больших некодирующих участков, находящихся на флангах генов. Биосинтез гема, а- и р-глоби-новых цепей, а также сборка тетрамерных молекул НЬА осуществляется в клетках эритроцитарного ряда и практически завершается к моменту выхода зрелых эритроцитов (их продолжительность жизни у человека составляет 120-130 дней) из костного мозга в кровяное русло. [c.516]

Водородные связи укрепляют вторичную структуру белка. Однако полипептидные цепи не могут образовать спирали на всем их протяжении — этому мешают дисульфидные связи между молекулами цистеина, расположенными в разных частях полипептидной цепочки, а также молекулы пролина и оксипролина, не укладывающиеся в спираль. Концевые радикалы полипептидной цепи также препятствуют образованию четко упорядоченной спирали. В результате возникает специфическое для данного белка расположение полипептидных цепей в пространстве или упаковка спиралей, называемая третичной структурой белкг. Белковые молекулы могут объединяться между собой, образуя более тяжелые полимеры. В этом случае речь идет о четвертичной структуре белка. [c.50]

Спектры полипептидов и фибриллярных белков имеют полосы амид I и II, частоты которых различны для цепей разных конформаций. Эмброз и Эллиот [2] нашли, что для вытянутой формы эти частоты примерно на 25— 30 см 1 меньше, чем для а-формы (являющейся, как позже было показано Полингом и Кори, а-спиральной формой). Это можно наблюдать в спектрах некоторых синтетических полипептидов, представленных на рис. 4.9 и 5.2. Позже было установлено, что полипептидные цепи также могут существовать в форме беспорядочного клубка, в которой [c.121]

Л. Полинг и Р. Кори рассмотрели все возможные конформации в минимумах торсионных потенциалов вращения вокруг связей С —N и С —С и пришли к выводу, что а-спираль и складчатый лист отвечают наиболее предпочтительным ориентациям смежных пептидных групп. Что же касается у-спирали, то она не оказалась в числе низкоэнергетических структур. При учете только торсионного потенциала эта спираль, по оценке Полинга и Кори, менее стабильна, чем а-спираль, на 2,3 ккал/моль. В отличие от компактной а-спирали, имеющей хорошие ван-дер-ваальсовы контакты, у-спираль представляет собой более рыхлую цилиндрическую структуру с отверстием около 2,5 А. Л. Полинг и Р. Кори не только сформулировали требования к геометрии полипептидной цепи и предложили удовлетворяющие им структуры, но и проанализировали имеющийся для белков и синтетических пептидов экспериментальный материал [67—71]. Они пришли к заключению, что а-спираль и -структура весьма распространены среди фибриллярных и глобулярных белков, а также гомополипептидов. В частности, было предложено, что а-кератин и другие белки этой группы имеют структуры, близкие а-спирали, а Р-кератин состоит из слоев складчатого листа, между которыми находятся двойные слои а-спиралей. К суперконтракционной форме кератина и миозина была отнесена у-спираль. Для коллагена Полинг и Кори предложили трехцепочечную, скрученную в жгут конформацию. В тройной спирали коллагена полипептидные цепи также имеют спиральную форму с меньшим шагом. Из-за большого содержания в коллагене пролина и оксипролина (30%) а- и у-спирали не могут реализоваться по стерическим причинам и из-за отсутствия многих водородных связей. Поэтому для единичных цепей коллагена предложена спираль с винтовой осью 9-го порядка. [c.23]

ВОЙ цепью, но их площади несколько меньше. Однако один остаток, Ь-пролил, совершенно отличен от других и должен рассматриваться отдельно. Кроме того, остаток, который предшествует пролину в полипептидной цепи, также заслуживает особого обсужде- [c.251]

Обратимся теперь к взаимоотношениям между генами и белками. Как показала работа Сеймура Бензера (Seymour Benzer) по генетическому картированию высокого разрешения, гены-неразветвленные структуры. Этот важный результат согласовывался с установленным фактом, что ДНК представляет собой линейную последовательность пар оснований. Полипептидные цепи также имеют неразветвленную структуру. Поэтому в начале 60-х годов возник следующий вопрос существует ли линейное соответствие между геном и его полипептидным продуктом [c.77]

Перенося электроны, эти комплексы обратимо изменяют свои свойства (магнитные, оптические и др.). Роль переносчика электронов они выполняют, например, в нитрогеназе, пируватдегидроге-назе, а также при восстановлении метгемоглобина, гидроксилиро-вании стероидов и т. п. Предложенное для этих белков название ферродоксины отражает их способность передавать электроны. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Атомы (ионы) железа через цистеиновые остатки соединены с короткими полипептидными цепями белка. [c.366]

Ферменты — высокомолекулярные белковые соединения, состоящие из аминокислот, связанных пептидными связями. В составе природных белков встречается около двадцати аминокислот. Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 10 до 10 . Молекула фермента в своем составе имеет чередующиеся полярные группы СООН, ННа, МН, ОН, 5Н и другие, а также гидрофобные группы. Первичная структура фермента обуславливается порядком чередования различных аминокислот. В результате теплового хаотического движения макромолекула фермента изгибается, свертывается в рыхлые клубки. Между отдельными участками полипептидной цепи возникает межмолекулярное взаимодействие, приводящее к образованию водородных связей другие участки могут взаимодействовать за счет электростатических или ван-дер-ваальсовых сил [c.632]

После заверщения синтеза получают полистирол с привитыми полипептидными цепями заданного состава. Такой привитой сополимер обрабатывают смесью РзССООН и НВг, что приводит к отщеплению синтезированного полипептида, выделению изобутилена и СО2, а также к регенерации матричного полимера. Этот процесс синтеза автоматизирован, и современные аминокислотные синтезаторы могут присоединить к растущей полипептидной цепи до 6 аминокислотных звеньев в сутки. [c.354]

При обработке белков пероксидом водорода Н2О2 последний реагирует преимущественно с yS-Sy , ys и Met. В присутствии переходных металлов окислению могут подвергаться также боковые заместители Try, Туг и др. Одновременно ускоряются процессы гидролитической деструкции полипептидных цепей фиброин и кератин полностью растворяются (с деструкцией) в 3%-м растворе Н2О2 при 60 °С в течение трех дней. [c.364]

Натуральный шелк представляет собой нить, полученную размоткой коконов шелкопряда в условиях интенсивного набухания при гидротермических обработках. Получаемая таким образом нить характеризуется сложным морфологическим строением два фиброиновых стержня соединяются в единую нить с помощью серициновой прослойки. После дополнительного удаления серицина до содержания его 20-25% коконная нить превращается в шелк-сырец, а при более глубокой отмывке (до 4-5%) - в натуральный шелк. В зависимости от своих функций (формирования армирующей основы шелка - фиброиновых стержней или обеспечения связи между ними) полипептидные цепи имеют первичную структуру, включающую большее (в фиброине) или меньшее (в серицине) количество гидрофобных аминокислотных звеньев, но четкое различие между этими белками отсутствует (рис.6.12). Связь между ними обеспечивается проходными цепями, дисульфидными и сложноэфирными мостиками, межмолекулярными водородными связями, а также через небелковые фрагменты, например через монозы. [c.376]

Группа Летсингера и Клотца разработала недавно метод синтеза иеитидов с использованием матриц этот метод напоминает природный механизм синтеза на рибосомах (рис. 2.1). В методе используются полимерный носитель и полинуклеотидная матрица, но отсутствует необходимость, как и в природных системах, временно защищать аминокислоты для образования правильных связей. Такой подход назван методом комплементарного носителя (рис. 2.5). Растущая полипептидная цепь связана концевой карбоксильной группой с 5 -ОН-группой олигонуклеотида эфирной связью. Новая поступающая аминокислота также присоединена эфирной связью, но с З -ОН-групной второго олигонуклеотида. [c.65]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

При иммобилизации ферментов в макропористых кремнеземах (размеры пор должны значительно превышать размеры фермента) нйдо обеспечить, во-первых, химическую связь с поверхностью кремнезема и, во-вторых, достаточную подвижность фермента в среде, чтобы обеспечить доступ субстрата к каталитически активному центру фермента. Поэтому прививка фермента к поверхности должна быть произведена через достаточно длинную конформаци-онно подвижную цепь. Для соединения такой цепи с ферментом можно использовать аминогруппы полипептидных цепей белка. Поэтому к поверхности кремнезема следует привить модификатор, также содержащий концевые аминогруппы, а затем аминогруппы модификатора поверхности и фермента сшить друг с другом. Для [c.108]

Подобные копформациоиные переходы лизоцима обнаружены также в ряде работ другими методами. Так, в работе [157] показано, что обратимый конформационный переход лизоцима в щелочной области pH контролируется ионогенной группой с рК 9,9. В работе [158] было найдено, что прп низких значениях pH лизоцим претерпевает обратимую денатурацию, скорость которой зависит от иопизации карбоксильных групп свободного фермента с рК в области 1,4—1,8. По данным работ ([159, 160]) карбоксильная группа с аномально низким значением рК<С2 принадлежит остатку Asp 66 лизоцима, экранированному от внещней среды полипептидной цепью фермента и также проявляющему наимень-щую реакционную способность по отношению к мoдV фикaтopaм. [c.200]

Порядок химической связи аминокислот друг с другом создает первичную структуру макромолекулы белка. Однако его свойства зависят также и от конформации полипептидной цепи (вторичной структур ы). Одной из моделей вторичной структуры белка является так называемая а-спираль, в которой полипептидную цепь надо представлять себе в виде нити, обвивающей поверхность 1илиндра. Устойчивость а-спирали обеспечивается водородными связями между группами NH и С=0 (рис. 11.1). [c.334]

Познание химического сгрое-ния белков позволило решить вопрос о их синтезе. В этом отношении также достигнуты большие успехи. В настоящее время используют разработанный в начале 60-х годов твердофазный синтез. При этом первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе (специальной полнстирольной смоле) и к ней последовательно подшиваются все новые и новые аминокислоты. По окончании синтеза готовая полипептидная цепь снимается с носителя. Таким методом были синтезированы инсулин, рибонуклеаза, а за ними и многие другие белки. Для синтеза рибонуклеазы необходимо было осуществить более десяти тысяч отдельных операций. В настоящее время разработаны автоматы, осуществляющие все необходимые операции по заданной программе. [c.336]

Большой интерес для биологии представляют пленки, образованные двумя или несколькими компонентами (не считая молекул подложки). К ним относятся, например, пленки, образованные двумя нерастворимыми в воде, но взаимно растворимыми веществами ( нерастворимые растворы ), а также пленки, состоящие из нерастворимого вещества и растворимого ПАВ, например, исследуемые Зонтагом (ГДР) ПАВ-полимерные пленки и липиднопротеиновые пленки. Последние изучают в настоящее время особенно интенсивно, поскольку они являются следующей (после обычной пленки) стадией модельного приближения к биологическим мембранам. Согласно современным представлениям, клеточные мембраны бимолекулярны и состоят из двух фосфолипидных слоев, обращенных наружу полярными группами, которые связаны с полярными группами полипептидной цепи белковых молекул. [c.112]

ДНК-полимераза I состоит из одного полипептида длиной 911 аминокислотных остатков (а. а.) (Л1г=102 000 D). Этот фермент отличается от прочих ДНК-полимераз Е. oli наличием 5 -экзонуклеазной активности. Фактически ДНК-полимераза I — это два фермента на одной полипептидной цепи ограниченный протеолиз расщепляет эту ДНК-полимеразу на большой и малый фрагменты с разными активностями. Большой субфрагмент ДНК-па имеразы I (называемый также ДНК-полимеразой Кленова или фрагментом Кленова) обладает полимеризующей и З -экзонуклеазной (корректирующей) активностями. Л алый субфрагмент несет 5 -экзонуклеаз-ную активность. 5 -экзонуклеаза ДНК-полимеразы I действует на 5 -конец полинуклеотидной цепи только в составе дуплекса и отщепляет от него как моно-, так и олигонуклеотиды. Направление действия 5 -экзон клеазы совпадает с направлением полимеризации новой цепи ДНК, т. е. в ходе полимеризации экзонуклеаза расчищает дорогу для полимеразы (рис. 29). Подобные свойства ДНК-полимеразы I соответствуют ее функциям в клетке эта полимераза удаляет различного рода дефекты нз ДНК в ходе репарации и служит вспомогательной поли- [c.48]

Наличие путей альтернативного сплайсинга существенно увеличивает число разных мРНК, транскрибируемых с одного гена (рис. 106, 2, б). При образовании мРНК тропонина с помощью механизма альтернативного сплайсинга используется также взаимоисключающая и взаимозаменяемая экспрессия экзонов 16 и 17, кодирующих определенный участок полипептидной цепи тропонина. На разных стадиях развития образуются а- и р-тропонины, различающиеся последовательностью из 14 аминокислот, начиная с 229-го и кончая 242-м аминокислотным остатком. Остальные участки полипептидной цепи этих изотипов тропонина идентичны. Остается не ясным, какие изменения функциональных свойств тропонина обусловлены экспрессией того илн иного экзона в составе мРИК- [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология