Иммуноглобулины строение

Рис. 14.41. Первичный и вторичный иммунные ответы на первую и последующую дозы антигена. Вторичный ответ формируется быстрее и выражен сильнее первичного. IgM и IgG — два класса антител (иммуноглобулинов), различающиеся строением своих тяжелых цепей. IgM обеспечивает первичный ответ, а IgG инициирует вторичный.

У ряда белковых соединений несколько сложных полипептидных цепей белка могут агрегироваться вместе, создавая более сложный комплекс определённого строения, называемый четвертичной структурой белка. Каждая полипептидная цепь, образующая четвертичную структуру, называется субъединицей и сохраняет свойственные ей первичную, вторичную и третичную структуры, однако биологическая роль комплекса в целом отличается от биологической роли субъединиц вне комплекса. Фиксация четвертичной структуры обеспечивается водородными связями и гидрофобными взаимодействиями между субъединицами. Например, молекула гемоглобина - белка с четвертичной структурой - состоит из четырёх субъединиц, окружающих гем (простетическую железосодержащую группу - железопорфирин) между субъединицами нет ковалентной СВЯЗИ, однако тетрамер представляет собой единое целое, в котором субъединицы тесно связаны и ведут себя в растворе как одна молекула. Наличие четвертичной структуры характерно также для других металлопротеинов и для иммуноглобулинов. При формировании четвертичной структуры белка образующийся комплекс может содержать, помимо субъединиц полипептидной структуры, и субъединицы иной полимерной природы, а также соединения других классов. [c.71]

Рис. 7. Схема строения и фрагментации иммуноглобулинов

Рис. 17.2. Строение молекулы иммуноглобулинов (схема). Объяснения в тексте.

Рис. 121. Пространственное строение иммуноглобулина С.

Рис. 114. Схема строения иммуноглобулина А

Анализируя данные о строении и функционировании генов иммуноглобулинов, известные австралийские ученые высказывают гипотезу о том, что эволюция иммунной системы позвоночных могла осуществляться по Ламарку, т. е. путем наследования приобретенных признаков. [c.456]

Рис. 18.2. Модель строения иммуноглобулина С

По строению белковых молекул глобулярные (иммуноглобулины, гемоглобин, ферменты) и фибриллярные (коллаген, кератин, фиброин). [c.23]

Изучение строения генов константных областей тяжелых цепей иммуноглобулинов показывает, что они состоят из ряда экзонов, каждый из которых кодирует отдельный домен молекулы. Принимая во внимание тот факт, что каждый из У-генов и С .-генов кодирует один домен, а также структурную гомологию между домена- [c.217]

Рнс I Схема строения иммуноглобулина G I-легкая иепь 2-тяжелая цепь, 3-гипервариабельные участки, 4-шарнирная область, 5-остаток олигосахарида, 6-N-K0HiUii, 7-С-концы, Vl и V - ootb вариабельные домены легкой и тяжелой цепей, Сн1, Сц2 и С 3-постоянные домены тяжелой цепи, пунктиром обведены Fab- и Рс фрагменты [c.216]

Рентгеноструктурные исследования выявили трехмерное строение доменов и антиген-связывающих участков иммуноглобулинов [19, 22] [c.34]

Так что же, существуют миллионы генов, каждый из которых кодирует свой иммуноглобулин И откуда они берутся, эти гены Они есть уже в зиготе, то есть достались от родителей Что за дурацкие вопросы Конечно Как же может быть иначе, если химическое строение иммуноглобулинов определяется последовательностью ДНК (а чем еще может определяться строение белков ). [c.83]

Антитела, или иммуноглобулины (Ig), — это группа белков, синтезируемых в организме в ответ на попадание в его внутреннюю среду частиц чужеродного вещества. Иммуноглобулины имеют характерные особенности строения, функций и биосинтеза. В совокупности работу иммунной системы человека обеспечивают около 10 ° молекул иммуноглобулинов. [c.485]

Так-то оно так, но если наша ДНК несет в себе информацию о строении миллионов белков иммуноглобулинов, то в ней больше ни для чего не останется места. А ведь и кроме иммунной системы в нашей ДНК много чего записано. Это во-первых. А во-вторых, если гены иммуноглобулинов переходят к нам от наших родителей вместе с генами других белков, то почему внутри нас иммуноглобулины мамы не атакуют белки папы и наоборот [c.83]

В последнее время большое внимание уделяется специфическим белкам — иммуноглобулинам, которым придается важное практическое значение. Иммуноглобулины также должны быть отнесены к сложным белкам, так как в их состав входят от 2,9 до 12% углеводов. Иммунопротеиды обладают общими характерными сво11ствами так, при электрофорезе они распределяются главным образом в 7-глобулиновой и отчасти — в р-глобулиновой зонах (рис. 88) электрофореграммы белков сыворотки крови (см. стр. 218). Общими для них являются одинаковые принципы строения, ряд антигенных свойств, а также все они обладают активностью антител. [c.206]

Важное направление в И.-изучение хим. строения рецепторов, посредством к-рых лимфоидные клетки специфически взаимод. с антигеном. Эта р-ция обусловливает синтез антител, специфичных для данного антигена, и появление особой категории лимфоцитов, ответственных за р-ции клеточного иммунитета (иммунитет, опосредованный клетками иммунной системы). Показано, что антигенные рецепторы лимфоцитов, происходящих из костного мозга (В-лимфо-циты), имеют иммуноглобулиновую природу и отличаются от сывороточных иммуноглобулинов лишь небольшим участком своих тяжелых полипептидных цепей, встраивающихся в цитоплазматич. мембрану этих клеток. После активации В-лимфоцитов антигеном при участии ряда медиаторов (напр., интерлейкинов, интерферонов) эти клетки приобретают способность продуцировать антитела. [c.218]

В клетке, синтезирующей антитело, каждая цепь иммуноглобулина кодируется одним геном, имеющим прерывистое строение. Экзоны этого гена в точности соответствуют функциональным доменам белка. Первый экзон вариабельной области кодирует сигнальную последовательность (необходимую для прикрепления к мембране), второй-основную часть У-области (размером менее 100 кодонов). Структура константной области зависит [c.504]

Экспрессия иммуноглобулинов незрелыми лимфоцитами всегда начинается с синтеза IgM. Клетки, образующие IgM, имеют эмбриональное строение Сн-генов, характерное для зародышевой линии (рис. 39.7). У—В—1-рекомбинации уже достаточно, чтобы запустить экспрессию Сн-гена. Изменения в экспрессии Сн-генов осуществляются двумя путями. Некоторые из них происходят на уровне процессинга РНК, однако большая часть этих изменений происходит путем дальнейших рекомбинаций ДНК. В этом процессе участвует система, отличная от той, которая функционирует при соединении сегментов У—В—I (она может вступать в действие только после этого соединения). [c.512]

Продукты, образующиеся при гидролизе папаином ИгГ человека [27, 28], мыши [29] и лошади [30, 31], сходны с фрагментами, полученными из ИгГ кролика, что еще раз показывает, что иммуноглобулины этих видов имеют одинаковое строение. [c.105]

Рецепторы иммуноглобулиновые — белки иммуноглобулиновой природы, являющиеся интегральными компонентами мебраны В-лимфоцитов. Способны подобно антителам специфически взаимодействовать с антигенами (гаптенами). Отличаются от сывороточных иммуноглобулинов строением С-концевых участков тяжелых цепей. [c.277]

Основу строения всех иммуноглобулинов составляет ква-зиоимметричный димер, состоящий из двух легких и двух тяжелых цепей, длина которых у иммуноглобулинов разных классов различна. В антителах человека обнаруживают два класса легких цепей х и К. Тяжелые цепи обозначают греческими буквами у, х, а, б и е (см. прилагаемую таблицу). Иммуноглобулины lgM и 1 А содержат дополнительную Л-цепь . [c.381]

Рис 2 Упрощенная схема строения иммуноглобулина М I легкая цепь, 2 тяжелая цепь, 3 вариабельная область, 4 постоянные области легкой и тяжелой цепей, 5 J-цeпь [c.217]

Важную группу полисахаридов составляют гликозаминогликаны, к которым относятся гиалуроновая кислота, хондроитинсульфаты и кератансульфат. Было показано, что в ориентированных пленках молекулы этих соединений в зависимости от типа присутствующих катионов могут принимать целый ряд взаимо-превращаемых конформаций [12]. Эти конформации представляют собой группу левых спиралей, упакованных антипараллельно и отличающихся в основном степенью растянутости. Наиболее сжатой является одна из конформаций гиалуроновой кислоты, в которой одна молекула закручена вокруг другой с образованием двойной спирали [13] во всех остальных случаях молекулы упакованы бок о бок . В некоторых случаях удалось детально выяснить строение молекул, что для волокнистых веществ, в отличие от кристаллических, очень трудно сделать удалось даже выявить положение молекул воды и геометрию участков молекул, координированных вокруг катионов [14]. Важными вехами на пути понимания конформационных принципов строения полисахаридных цепей стали а) первый пример установления с помощью, рентгеноструктурного анализа упорядоченной конформации разветвленного полисахарида (внеклеточного полисахарида Е. oli) это позволило предположить, что наличие ветвлений играет важную роль при ориентации боковых цепей антипараллельно основной цепи и стабилизации таким образом конформации молекул полисахарида посредством нековалентных взаимодействий [15] б) первое изучение этим же методом структуры кристаллического гликопротеина, которое показало упорядоченность конформации его углеводной части [16]. Ко времени опубликования работы [16] определение строения (F -фрагмента иммуноглобулина G) не было доведено до конца, однако уже можно было сделать ряд важных выводов, которые будут рассмотрены ниже. [c.283]

Значительным успехам в понимании детального строения антител способствовал тот факт, что у больных с опухолями лимфатической системы (например, при опухоли костного мозга — множественной миеломе) была обнаружена секреция огромных количеств гомогенных иммуноглобулинов или их фрагментов. В скором времени подобные опухоли были найдены у мышей, которые стали источником экспериментального материала. Оказалось, что белки Бенс-Джонса, секретируемые в мочу у больных миеломой, представляют собой легкие цеп имлгуноглобулннов. Определение аминокислотной последовательности показало, чго у каждого больного белок Бенс-Джонса гомогенен, однако не было обнаружено даже двух больных, секретирующих один л тот же белок. Позже были получены также интактные гомогенные миеломные глобулины и макроглобулины (IgM). [c.382]

Пространственное строение центров связывания было определено для двух различных белков миеломы для иммуноглобулина New человека, который связывает производные витамина К [618], и для иммуноглобулина МсРС 603 мыши [607], который связывает фосфорилхолин. На основании этих исследований были сделаны следующие выводы. [c.244]

Первые работы по исследованию олигосахаридной части иммуноглобулинов выполнены Портером [210], а также Смитом с сотр. [211]. Показано, что нормальный IgG состоит из трех гликопептидов, содержащих два типа олигосахаридных звеньев [211]. При периодатном окислении этого иммуноглобулина разрушались не все остатки 2-ацетамидо-2-дезокси-Д-глюкозы и D-маннозы с помощью мягкого кислотного гидролиза показано, что остатки -фукозы и сиаловой кислоты находятся на невосстанавливающих концах молекулы и связаны с D-галактозой остатки D-маннозы замещены при С-3 или находятся в точках ветвления, а некоторые остатки 2-ацетамидо-2-дезокси-0-глюкозы (окисляемые перйодатом) связаны по С-6 пли являются терминальными. Эти результаты вместе с данными, полученными при расщеплении IgG гликозидгидролазой, позволили приписать одному из гликопептидов IgG человека структуру (56) [212]. Сходное строение имеют иммуноглобулины Е [213] и А [214] человека, которые содержат разные количества невосстанавливающих концевых остатков сиаловых кислот и D-галактозы, что указывает на различные стадии завершенности биосинтеза внешних цепей или микрогетерогенность. В состав IgG быка [215] входит гликопептид (57), идентичный IgG человека, но не содержащий остатки сиаловой кислоты. [c.270]

АТ—зто белки, относящиеся к иммуноглобулинам. У человека имеется пять основных классов иммуноглобулинов, обозначаемых IgG, IgM, IgA, IgD, IgE. В качестве АТ функционируют IgG. Их м. м. примерно 150 000, константа седиментации 73. Иммуноглобулины IgM являются пентамерами IgG. Строение многих IgG изучено. На рис. 4.24 показана схема IgG кролика. Молекула состоит из двух тяжелых цепей с м. м. 53 500 4000 ( 450 остатков), обозначаемых и двух легких — с м. м. 23 800 1000 ( 220 остатков), обозначаемых и или X. Цепи связаны дисуль-фидными мостиками. [c.122]

ВИЯМ, каждый тип иммуноглобулина 4-Схема строения молекулы иммуноглобулина вырабатывается группой в-лимфо- Нндепь - тяжелая цепь,- Ь-цепь - легкая цепь и Щ1ТОВ, произошедших от одного - вариабельные участки тяжелой и лёгкой цепей [c.39]

Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (см. 1.4). Как уже говорилось, у таких больных в результате присутствия одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно леп о отделить от всех остальных. Дальнейшие успехи в получении индивидуальных антител связаны с достижениями клеточной биологии, позволившими осуществлять слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы для выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридоми сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают индивидуальные антитела. Так как в этом случае гибридомы происходят от одной исходной слитной клетки, то они представляют собой единый клон получающиеся из них антитела называют поэтому моноклональными антителами. [c.39]

Рецепторы Т-клеток. На поверхности Т-лимфоцита экспрессирован рецептор, распознающий антиген чужеродной клетки. Он представляет собой гликозилированный гетеродимер, состоящий из двух неравнозначных цепей (а и р). Каждая цепь содержит два домена, один из которых имеет константную, а другой — вариабельную структуру По своему строению рецепторы Т-клеток имеют много общего с иммуноглобулинами. В связи с антигеном участвуют обе а- и р-цепи рецептора. Кроме того, у всех активированных Т-клеток рецептор нековалентно связан с белком ТЗ, состоящим из трех полипептидных цепей (у, 5 и е). Этот белок участвует в передаче сигнала от анти-ген-рецепторного комплекса внутрь клетки (рис. 30.3). [c.478]

Исследование первичной структуры мнеломных белков было проведено в конце 60-х годов в лабораториях Р. Портера в Оксфорде и Дж. Эдельмана в Нью-Йорке. Характерной чертой строения молекул иммуноглобулинов является так называемая доменная структура. И легкие и тяжелые цепи упакованы в компактные домены, состоящие примерно из НО аминокислотных остатков и содержащие внутримолекулярные дисульфидные связи (рис. 116). Легкие (каждая содержит около 220 аминокислот) и тяжелые (каж- [c.212]

На основании рентгеноструктурного анализа выяснено пространственное строение как целой молекулы IgG, так и ее фрагментов (А. Эдмонсон, 1973). Установлено, что все домены иммуноглобулинов имеют очень похожую трехмерную структуру, получившую название иммуноглобулиновой упаковки (рис. 121). Каждый домен похож на сэндвич , образованный двумя слоями белка один слой содержит три витка полипептидной цепи, а другой — четыре. В каждом слое соседние витки являются антипараллельными и образуют ( -структур) (рис. 118). Два слоя располагаются примерно параллельно друг другу и соединяются одной внутрицепочечной S—S-связью. [c.218]

Строение антигенов гистосовместимости 1 класса было выяснено в 70-х годах работами ученых разных стран, прежде всего лабораторий Дж. Стрёминджера и С. Натансона (США). Для такого рода белков (Н — 2К, D, L-антигенов мыши и HLA — А, В, С-антигенов человека) характерна очень высокая степень структурной гомологии (70%) вместе с тем имеются два гипервариабельных участка, локализованных в N-концевом домене. Доказан статистически достоверный уровень гомологии между надмембранными доменами антигенов тканевой совместимости, С -доменами иммуноглобулинов и р2-микроглобулином эта гомология может указывать на обшее эволюционное происхождение этих белков. [c.220]

Поэтому, как только появилась возможность выяснить детальное строение генов высших организмов, в первые объекты изучения попали гены иммуноглобулинов. Наибольший вклад в решение проблемы методами генной инженерии внес швейцарский иммуногенетик Сусуми Тонегава. Изучая гены иммуноглобулинов, он впервые обнаружил расчленённые гены. Оказалось, что между участками ДНК, па которых записана информация о вариабельной и постоянной частях иммуноглобулинов, есть участок, в котором не записано никакой белковой последовательности. А в готовой молекуле иммуноглобулина вариабельная и постоянная части образуют единую полиаминокислотную цепь. Эта новость мгновенно облетела весь научный мир и буквально через несколько месяцев стало ясно, что лоскутное устройство — это типичная картина для любых генов высших организмов. [c.84]

Конечно, самое интересное происходит на стадии /, то есть тогда, когда образуется лимфоцит данного типа. Чем определяется то, какая именно пара генов У и У состыкуется, окажется рядом при вырезании участка ДНК Это центральный вопрос, так как от этого целиком зависит строение вырабатываемого лимфоцитом иммуноглобулина. [c.85]

К. Анфинсен обнаружил существование двух доменов у стафилококковой нуклеазы [225]. Они обладают повышенной стабильностью, проявляющейся в большей денатурационной устойчивости. Доменная структура КАО(никотинамидадениндинуклеотид)-зависимых дегидрогеназ, как и у иммуноглобулинов, связывается со слиянием генов. У лактатдегидрогеназы, малатдегидрогеназы, алкогольдегидрогеназы и глицеральдегид-З-фосфатдегндрогеназы один из структурных доменов везде выполняет одну функцию, являясь NAD-связьгеающим центром. В связи с этим он отличается в ряду перечисленных ферментов большим постоянством в своем химическом и пространственном строении [226]. В два домена складываются также полипептидные цепи фосфоглицераткиназы и гексакиназы [227—229]. [c.308]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология