Белки синтез II также Трансляция, Рибосомы

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Репликация, транскрипция и трансляция геномов органелл. В хлоропластах и митохондриях ДНК представлена небольшими двухцепочечными молекулами, обычно кольцевыми, и не связана с гистонами. Таким образом, генетическая информация органелл содержится в структурах, весьма сходных с хромосомами прокариот, хотя и значительно меньших по размерам. В каждой органелле имеется множество копий ДНК (до 40—50 в некоторых хлоропластах). Кроме того, хлоропласты и митохондрии содержат аппарат транскрипции и трансляции, включая специфические для органелл рибосомы, которые меньше цитоплазматических 808-рибосом и близки по величине к 708-рибосо-мам прокариот. Синтез белка в органеллах ингибируется хлорам нико-лом и некоторыми другими антибиотиками, подавляющими этот процесс и у прокариот, но не влияющими на синтез белка в цитоплазме эукариотической клетки. Таким образом, хлоропласты и митохондрии обнаруживают ряд важных черт фундаментального сходства с прокариотическими клетками. Митохондрии обладают еще одной особенностью, характерной для клеток, но не для других компонентов клетки они образуются путем деления предсуществующих органелл. Это продемонстрировано также в отношении многих типов хлоропластов у водорослей. У высших растений зрелые хлоропласты развиваются из более простых структур — пропластид на стадии пропластид и происходит воспроизводство этих органелл. [c.49]

Более того, хотя синтез мембранных и секреторных белков происходит на мембраносвязанных рибосомах, инициация их трансляции совершается на свободных частицах нативные 40S частицы, начинающие инициацию, всегда свободны, и образующиеся в результате инициации 80S частицы также еще не прикреплены к мембранам. Присоедине- [c.277]

Многоступенчатый матричный синтез белка, или собственно трансляцию, протекающую в рибосоме, также условно делят на 3 стадии инициацию, элонгацию и терминацию. [c.524]

Широко применяемые в клинике тетрациклины также оказались ингибиторами синтеза белка в 70S рибосоме (меньше тормозится синтез в 80S рибосоме). Они легко проникают через клеточную мембрану. Считают, что тетрациклины тормозят связывание аминоацил-тРНК с аминоацильным центром в 50S рибосоме. Возможно, что тетрациклины химически связываются с этим центром, выключая тем самым одну из ведущих стадий процесса трансляции. [c.543]

Обычно трансляция происходит гораздо быстрее, чем импорт в митохондрии, так что синтезированные белки полностью отделяются от рибосомы, прежде чем начинают взаимодействовать с мембраной митохондрии. Когда белковый синтез блокирован циклогексимидом, скорость трансляции становится ниже скорости импорта. Поскольку сигнальный пептид для импорта белка в митохондрию расположен на его N-конце, то некоторые из частично синтезированных митохондриальных белков, все еще прикрепленные к рибосомам, могут в этих условиях взаимодействовать с митохондриальной мембраной. В результате начавшийся импорт даже одного такого белка приводит к прикреплению рибосомы и связанной с ней мРНК (а также других рибосом, транслирующих ту же молекулу мРНК) к митохондриальной мембране. [c.368]

Синтез. Биосинтез Б. происходит в результате трансляции в субклеточных частицах-рибосолшх, представляющих собой сложный рибо-нуклеопротеидный комплекс. Информация о первичной структуре Б. хранится в соответствующих генах-участках ДНК-в виде последовательности нуклеотидоа В процессе транскрипции эта информация с помощью фермента-ДНК-зависимой РНК-полимеразы - передается на матричную рибонуклеиновую к-ту, к-рая, соединяясь с рибосомой, служит матрицей для синтеза Б. Выходящие из рибосомы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают присущую данному Б. конформацию, а также подвергаются модификации благодаря р-циям разл. функциональных групп аминокислотных остатков и расщеплению пептидных связей (см. Модификация белков). [c.253]

По-видимому, стабилизация двуспирального участка с участием инициаторного триплета либо за счет третичной структуры РНК, либо в результате специфического присоединения РНК-связьшающего белка, может полностью блокировать инициацию в данном участке. Так, очень похоже, что в MS2 РНК, а также в РНК родственных фагов R17, Г2 и др. третичной структурой заблокированы инициаторные триплеты как А-цистрона, так и S-цистрона. Инициация на А-цистроне происходит, вероятно, лишь в процессе синтеза РНК, когда полная пространственная структура еще не сформирована. Инициация на S-цистроне имеет место в процессе трансляции предшествующего С-цистрона рибосомы, считывая С-цистрон, расплетают РНК, освобождая участок с инициаторным триплетом S-цистрона из какого-то более стабильно свернутого состояния. Когда появляются готовые молекулы белка оболочки фага, снова происходит выключение инициации S-цистрона белок оболочки фага имеет специфическое сродство к нестабильной спирали, содержащей инициаторный AUG триплет (рис. 11), и, связываясь с ним, стабилизирует спираль. [c.24]

Накопление, передача и экспрессия (выражение в фенотипе) генетической информации составляют основную тему части IV. В начале описьгоаются эксперименты, показывающие, что ДНК является генетическим материалом, а также история открытия двойной спирали ДНК. Затем следует описание ферментативного механизма репликации ДНК. Далее мы перейдем к экспрессии генетической информации, заключенной в ДНК, начав с описания данных о роли информационной РНК как промежуточного переносчика информации. Затем рассматривается процесс транскрипции, т. е. синтез РНК в соответствии с инструкциями, заключенными в матричной ДНК. Из этого логически вытекает описание генетического кода, т.е. взаимосвязи между последовательностью оснований в ДНК (или в транскрибируемой с нее информационной РНК) и последовательностью аминокислот в соответствующем белке. Генетический код, общий для всех живых организмов, прекрасен своей простотой. Три основания составляют кодон-единицу кода, соответствующую одной аминокислоте. Кодоны в информационной РНК последовательно считываются молекулами транспортных РНК, которые выполняют роль адапторов в син-тезе белка. Далее мы переходим к механизму белкового синтеза, а именно к процессу трансляции, в ходе которого четырехбуквенный алфавит нуклеиновых кислот, в котором каждая буква представлена соответствующей парой оснований, переводится в 20-буквенный алфавит белков. Трансляция происходит на рибосомах и обеспечивается координированным взаимодействием более чем сотни различных высокомолекулярных соединений. В следующей главе описывается регуляция экспрессии генов у бактерий, причем основное внимание уделяется оперо-нам лактозы и триптофана у Е. соН, как наиболее изученным в настоящее время. Далее обсуждаются результаты последних исследований экспрессии генов у более высокоорганизованных организмов (т.е. у эукариот), отличающихся от бактерий (прокариот) более высоким содержанием ДНК и наличием оформленного ядра, что обеспечивает диф-ференцировку клеток. Затем рассматри- [c.15]

В соответствии с вышесказанным трансляция интактной MS2 РНК в бесклеточных системах, а также, по-видимому, и in vivo начинается с инициации синтеза белка оболочки. Трансляция С-цистрона приводит к тому, что рибосомы движутся вдоль него по направлению к S-цистрону и расплетают структуру РНК по мере своего продвижения. Это приводит к открыванию инициирующего района цистрона S. Таким образом, еще до окончания трансляции С-цистрона первой рибосомой и синтеза первой молекулы белка оболочки инициирующий район S-цистрона делается доступным, и происходит инициация синтеза субъединицы РНК-репликазы. [c.235]

Цитоплазматическая мембрана содержит липиды, состоящие из эфиров глицерола и изопреноидных углеводородов (разд. 3.13). Рибосомы по своей величине сходны с рибосомами эубактерий (70S), однако последовательность оснований в рибосомных РНК, особенно в 16S-pPHK, существенно иная, чем у эубактерий. В отношении последовательности 16S-pPHK метанобразующие бактерии значительно сильнее отличаются, например, от JE. oli, чем цианобактерии. Кроме того, механизм трансляции нечувствителен к антибиотикам, подавляющим синтез белка у эубактерий. На основании этих, а также ряда других отличительных признаков метанобразующие бактерии относят к архебактериям (разд. 3.13). [c.317]

Нуклеиновые кислоты вирусов реа шзуют генетическую программу по созданию вирусного потомства и определяют наследственные свойства вирусов. С помощью специальных ферментов (полимераз) снимаются копии с родительской нуклеиновой кислоты (происходит репликация), а также синтезируются информационные РНК, которые соединяются с рибосомами и осуществляют синтез дочерних вирусных белков (трансляцию). [c.27]

Инсулин влияет также на синтез белков, изменяя, по-видимому, скорость трансляции. После инкубации с инсулином в клетках происходит фосфорилирование рибосомального белка 65 с молекулярным весом 31 ООО. Фосфорилирование этого белка достигает максимума уже спустя 5 мин после инкубации клеток с инсулином. Этот процесс коррелирует с ускорением транспорта глюкозы, однако весьма вероятно, что он имеет отношение и к белковому синтезу. Фосфорилирование рибосомального белка подавляется антителами на инсулин, но ускоряется антителами на инсулиновый рецептор. Циклические нуклеотиды и a не имитируют этого эффекта. В то же время, экстракт из клеток,, преинкубированных с инсулином, также вызывает фосфорилирование белка 65. Возможно, при связывании инсулина с рецептором в клетке образуются неизвестные пока посредники ( вторичные мессенджеры ). Существует предположение, что под действием инсулина от рецептора отщепляется фрагмент (короткий пептид), который покидает плазматическую мембрану, проникает в цитоплазму и осуществляет свое регуляторное влияние на внутриклеточные структуры. Нельзя исключить и того, что инсулин вызывает выход протеинкиназы из мембраны и последующее взаимодействие с рибосомой. [c.172]

Обработка интерфероном приводит к индукции или подавлению синтеза многих белков. Некоторые белки индуцируются любыми интерферонами [88], другие — интерферонами лишь какого-нибудь одного класса [201]. Например, -ИФН индуцирует синтез нескольких белков в дополнение к тем, которые индуцируются также а-ИФН и -ИФН [264]. Можно также легко показать, что обработка интерфероном всех трех классов запускает синтез новых уникальных видов мРНК, которые обнаруживаются в течение первых 40 мин, накапливаются в течение 2 ч и затем в течение нескольких (до 16 ч) часов остаются связанными с рибосомами [41]. При трансляции этих мРНК в бесклеточной белоксинтезирующей системе происходит синтез нескольких новых белков. Пока идентифицированы лишь немногие из них. К наиболее хорошо изученным относятся 2,5-oligo (А)-синтетаза и протеинкиназа, обсуждавшиеся выше. В нормальных тканях уровень этих ферментов варьирует, но в обоих случаях при об- [c.68]

Необходимо также вернуться к ранее упомянутой способности некоторых белков подавлять трансляцию как собственных, так и других матриц. Так, белок оболочки фага MS2 ингибирует трансляцию матрицы для репликазы этого же фага путем взаимодействия с точкой инициации. Аналогичным действием иа трансляцию собственных матриц обладают рибосомиые белки L10 и L12, однако они взаимодействуют с матрицей на некотором расстоянии от инициирующего кодона. Есть сведения, что РНКП Е. oli обнаруживает способность к отрицательной регуляции собственного синтеза на уровне трансляции. [c.45]

Синтез белков, составляющих собственно аппарат трансляции, регулируется на уровне трансляции. Гены, кодирующие белки больщих (L) и малых (S) субчастиц рибосомы и некоторых белков, участвующих в процессе трансляции (в том числе EF-Tu и EF-G), рассеяны по нескольким оперонам (рис. 3.67). Это позволяет координированно регулировать синтез тех генных продуктов, которые ДОЛЖНЫ функционировать согласованно. Экспрессия таких генов как на уровне транскрипции, так и на уровне трансляции происходит координированно. Как мы увидим далее, синтез рибосомных белков частично регулируется также путем изменения содержания трех рРНК и кинетических параметров процесса сборки рибосом. [c.186]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки синтез II также Трансляция, Рибосомы: [c.57] [c.57] [c.407] [c.34] [c.22] [c.57] [c.665] [c.211] [c.513] [c.562] [c.192] [c.89] [c.84] [c.218] [c.194] [c.19] [c.45] [c.112] [c.88] [c.322] [c.141] [c.118] [c.145]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология