Белки частичный

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка При нагревании с водными растворами кислот и щелочей происходит полное разрушение белка — гидролиз до аминокислот, из остатков которых он был построен [c.311]

Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др. связывание простетической группы связывание между собой субъединиц олигомерного белка частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипеп- [c.317]

Растворимые в воде белки образуют коллоидные растворы. При нагревании или под действием некоторых реактивов (соли тяжелых металлов) они сворачиваются. При этом происходит денатурация белков — частичное или полное разрушение пространственной структуры белка при сохранении им первичной структуры, например термическая необратимая денатурация яичного белка. [c.311]

Ни теоретические соображения, ни экспериментальные наблюдения не подтверждают модель сандвича . Представляется термодинамически маловероятным, чтобы белок успешно конкурировал с водой за полярные головки липидных молекул и слой белка мог бы экранировать их от водного окружения. Имеются также многочисленные экспериментальные данные, противоречащие такой модели, из которых самое очевидное — это электронно-микроскопическая картина мембраны, полученная методом замораживание — скалывание (рис. 3.4). На микрофотографии видны частицы, возможно белки, на внутренней поверхности бислоя. Биохимические методы также подтверждают заключение, что белки частично или целиком встроены в мембрану. Позднее мы еще вернемся к этому вопросу. [c.68]

Глобулярная пространственная структура белков в значительной мере стабилизована гидрофобными взаимодействиями неполярных аминокислотных остатков. Энтальпия перехода из развернутого состояния в свернутое невелика, уменьшение же энтропии при переходе развернутой полипептидной цепи в свернутое компактное состояние компенсируется выигрышем энтропии в результате сокращения контактов неполярный остаток — вода. Процесс денатурации можно рассматривать как изменение окружения неполярных аминокислотных остатков от неводного окружения к водному. При этом резко увеличивается число контактов неполярных боковых групп с молекулами воды, что должно вызывать дополнительное структурирование воды и приводить к возрастанию свободной энергии системы. Возникновение множества случайных межмолекулярных гидрофобных взаимодействий, осуществляющихся при столкновениях денатурированных макромолекул, приводит к снижению свободной энергии системы. В результате протекающих при этом процессов макромолекулы белков частично теряют растворимость и в растворах появляются агрегаты макромолекул, накопление которых обусловливает в дальнейшем возникновение прочных объемных дисперсных структур [301, 302]. [c.130]

Мутация, неполностью подавляющая функцию, при которой замена аминокислоты приводит к образованию белка, частично сохраняющего свою ферментативную активность [c.970]

Адсорбция на носителе. При работе с пористым носителем поверхность раздела фаз очень велика и даже сравнительно слабая адсорбция может привести к полной неудаче при электрофоретическом разделении. Причины адсорбции не всегда достаточно ясны. По-видимому, силы неэлектростатического происхождения играют большую роль по отношению к белкам, чем к малым ионам. Адсорбция последних (пептидов, аминокислот и т. д.) связана с наличием ионизованных групп на поверхности носителя. Установлено, что в целлюлозе и крахмале, например, имеется значительное количество карбоксильных групп. Так как эти группы заряжены отрицательно, опасность адсорбции относительно мала для отрицательных ионов, но велика для положительных. Делались попытки уменьшить заряд бумаги этерифи-кацией карбоксилов диазометаном. С белками рекомендуется работать при pH выше их изоточки, тогда электростатическое отталкивание препятствует адсорбции. Этот эффект можно усилить, используя ионообменную бумагу, в которой с поверхностью целлюлозных волокон химически связано значительное число ионизированных групп с зарядом, противоположным заряду исследуемого иона. Для уменьшения адсорбции белков применялись также детергенты иногда помогает предварительная обработка носителя раствором исследуемого белка. Хотя в некоторых случаях эти меры приносят желаемый эффект, адсорбция часто (для белков — почти всегда) наблюдается в той или иной степени при электрофорезе на твердом носителе. Обратимая адсорбция проявляется в уменьшении скорости движения и в образовании хвостов у движущихся зон, что ухудшает разделение и затрудняет количественный анализ. Необратимая адсорбция приводит к тому, что на всем пути зоны остается равномерный след — адсорбированный белок, а количество вещества в зоне постепенно уменьшается. Если это количество мало, зона может вообще исчезнуть по дороге. Иногда адсорбция сопровождается денатурацией белка, частичной или полной потерей его биологической активности. [c.81]

Синтез белковых молекул можно рассмотреть по стадиям. Первая стадия заключается в активировании аминокислоты, которая должна присоединиться. На второй стадии активированные аминокислоты соединяются в определенной последовательности в пептидную цепь. На третьей стадии происходит специфическое пространственное складывание каждой белковой молекулы. По Полингу и Корей (1951) полипептидные цепи во многих глобулярных белках частично представлены а-спи-ралями. На каждый виток спирали приходится 3,7 остатка аминокислот, которые связаны водородом между NH- и СО-группами. [c.93]

В процессе эволюции клетки выработали много различных механизмов, обеспечивающих их выживание в этом мире, полном всевозможных опасностей. Часто какое-нибудь резкое воздействие среды активирует целый набор именно тех генов, продукты которых способны защитить клетки от этого воздействия. Всем клеткам присущ, например, такой механизм, как реакция на тепловой шок ее можно наблюдать в клетках, подвергшихся действию чрезмерно высоких температур. При этом индуцируется синтез особых шоковых белков часть из них, но-видимому, помогает стабилизировать и репарировать другие клеточные белки, частично денатурированные тепловым шоком. [c.284]

В отличие от липидов у мембранных белков нет единого способа структурной организации. 30—50% белка имеет конфигурацию -спирали, остальная часть находится преимущественно в виде беспорядочного клубка. Вероятно, часть белков лишена ферментативной активности и участвует только в поддержании мембранной структуры. В то же время доказано, что для осуществления белками некоторых функций необходима их строго упорядоченная взаимная организация в мембране. Мембранные белки подразделяются на две группы — периферические и интегральные. К первой группе относят белки, легко вымываемые из мембраны и, таким образом, связанные с поверхностями мембран. Вторую группу составляют белки, частично или полностью погруженные в толщу мембраны, а иногда пронизывающие ее насквозь. Обычно интегральные белки образуют комплексы с липидами. Белки и липиды в мембране могут быть связаны ковалентно, а также за счет электростатического и гидрофобного взаимодействий. [c.41]

Здесь необходимо указать, что не все эти материалы полностью инертны. Отмечена сорбция отдельных белков в присутствии некоторых буферных растворов (этим можно воспользоваться как приемом для разделения белков). Частичная сорбция замедляет элюцию, и поэтому белок ведет себя так, как если бы его молекулы имели меньшие размеры, чем это есть на самом деле. [c.201]

Более двух тысяч лет назад для обработки шкур в Египте использовались алюминиевые квасцы. Эффект дубления при обработке кож был слабым, его можно было сравнить скорее с эффектом пикелева-ния. Это связано с тем, что после соприкосновения с водой алюминиевые соли, находящиеся в связи с белком, частично вымываются, подвергаются гидролизу, а кожи в дальнейшем при высушивании становятся жесткими, хрупкими. [c.168]

В некоторых дифференцированных клетках, где полностью подавлена транскрипция, встречаются специфические основные белки, частично или полностью заменяющие гистоны. Так, в эритроцитах птиц гистон HI частично заменен на сходный с ним гистон Н5. В сперме рыб гистоны заменены на протамины. Прота-мины — это белки длиной около 35 а, о., а которых представлена основными остатка.ми, главным образом аргинина. Протамины принципиально отличны от гистонов, так как не образуют нуклеосом и плотно упаковывают ДНК иным способом. [c.238]

Пектиновая кислота дает пектат кальция — трудноот-фильтровываемый слизистый осадок. Белки частично расщепляются до растворимых полипептидов. [c.59]

В зависимости от расположения в мембране и характера связи с липидным слоем мембранные белки условно можно разделить на три фуппы интегральные, периферические и поверхностные (см. рис. 15). Интефальные белки полностью пофужены в мембрану, а иногда пронизывают ее насквозь. Связь интефальных белков с мембранными липидами очень прочна и определяется главным образом гидрофобными взаимодействиями. Периферические белки частично погружены в гидрофобную область, а поверхностные находятся вне ее. В первом случае связь с липидами в основном, а во втором — исключительно определяется элекфостатическими взаимодействиями. Помимо этого некоторые белки и липиды в мембране могут быть связаны ковалентно. [c.49]

Трипсин—протеаза, ускоряющая гидролиз пептидных связей в белках и белках частично гидролизованных (альбумозах и пептонах), а также в некоторых поли- и дипептидах. Опти.мум активности лежит около pH 8,0, но, как и у пепсина, несколько отличен для различных белков. В клетках поджелудочной железы образуется неактивная форма трипсина — поэтому как свежая железа, так и ее секрет не обнаруживают триптической активности. Трипсиноген превращается в активный трипсин под действием знтеропептидазы (активатора, выделяемого из слизистой тонких кишок), самого трипсина и концентрированных растворов солей. Превращение трипсиногена в трипсин при pH 7,8—8,5 протекает под действием трипсина (имеет место автока-талитический процесс). При хранении поджелудочной железы наблюдается превращение трипсиногена в трипсин. [c.54]

Н) и одну из циклических аминокислот — фенил-аланин. К группе ионогенных аминокислот относятся аргинин, лизин, гистидин, боковые цепи которых несут положительный заряд, и аспарагиновая и глутаминовая, несущие отрицательный. Аргинин и лизин являются диамино-монокарбоновыми кислотами, а аспарагиновая и глутаминовая — моноамино-дикарбоновыми. В последних, соответственно, V и б-СООН-группы могут быть амидирова-ны и в белке частично содержатся остатки амидов — аспарагина и глутамина. Далее идет группа аминокислот, обладающих полярностью, но неионогенных. Сюда относятся оксиаминокисло-ты — серии и треонин циклические — тирозин, содержащий фенольную гидроксильную группу, триптофан и уже названный фенил-аланин. Группа серосодержащих аминокислот включает цистеин, цистин и метионин, а иминокислот — пролин и окси-пролин. [c.23]

Я думаю, что эту стереоспецифичность можно было бы объяснить образованием металлических комплексов хелатного типа, в которых металл обладает четырьмя или шестью координационными связями, расходуемыми частично на связь с оптически активным белком, частично — на связь с молекулой субстрата. Известно, что оптически активные координационные соединения таких металлов, как. кобальт, обладают чрезвычайно высоким молекулярным вращением, а потому различие в способности d- и /-форм субстрата давать хелатные соединения может быть весьма велико. Как было отмечено д-ром Чебиреком (см. статью 33), подобного рода хелатные соединения могут содержать металлы как постоянной (например. Mg, Zn), так и переменной валентности. Доказано, что ионы металлов обоих типов играют в биологических системах роль микроэлементов. [c.422]

В начале 20-х годов вопрос о молекулярных разме-)рах белков еще не был решен. Велики они или малы, распределены ли они по молекулярным весам непре- ывно или дискретно Минимальной молекулярной мас- "Осой белка считалась молекулярная масса гемоглобина, вычисленная, исходя из содержания в нем железа, по эмпирической формуле, как это принято в классической химии однако истинная молекулярная масса гемоглобина могла бы быть кратной этой величине, как оно и оказалось в действительности. Вопрос о размерах белков частично был решен путем измерений осмотического давления [6, 7], а также с помощью центрифуги Сведберга. Необходимость создания еще более высокоскоростных и совершенных ультрацентрифуг ощущалась все сильнее. [c.17]

Многие исследователи полагают, что денатурация подчиняется закону все или ничего , т. е. что денатурация всегда протекает полностью и никогда частично [190]. Это лшение трудно проверить экспериментально, поскольку лишь немногие свойства денатурированных белков поддаются количественному измерению. Нерастворимость денатурированного белка не может быть использована как критерий денатурации, так как коагулят нерастворимого денатурированного белка может адсорбировать молекулы нативного белка и, наоборот, само свертывание денатурированного белка может тормозиться благодаря защитному действию остающегося в растворе нативного белка. Поскольку мы не имеем в своем распоряжении достаточно надежных и доступных методов для решения вопроса о том, содержит ли денатурированный раствор белка частично денатурированные молекулы или же он содержит смесь нативных и полностью денатурированных молекул, весь вопрос остается открытым [130]. [c.157]

Принцип метода. Шнайдер [6] экстрагировал нуклеиновые кислоты из обезжиренной ткани печени, нагревая ее в течение 15 мин при 90° в. 5%-ной ТХУ. С тех пор появилось много разнообразных модификаций этого метода, в которых использовались растворы кислоты различной концентрации, разная температура и время инкубации. Анализ показал, что. при экстракции по методу Шнайдера дезоксирибоза, рибоза и фосфор нуклеиновых кислот экстрагируются количественно. Однако количество азота в кислоторастворимой фракции было несколько выше, чем в экстрагированных нуклеиновых кислотах. Недавно было установлено, что при температуре выше 90° в 5%-ной ТХУ белки частично гидролизуются и пептиды переходят в кислоторастворимую фракцию [18]. Действительно, после 30 мин инкубации в кипящей водяной бане из клеток А. aerogenes теряется около 20% белков. [c.142]

Расщепление нуклеопротеидов. Нуклеопротеиды при воздействии на них проникающей радиации распадаются на белки и простетическую группу белки частично раз-рущаются и выводятся из организма, с мочой выделяется также большое количество азотистых оснований. [c.184]

Размер полисом зависит от многих факторов. У бактерий они иногда очень большие и состоят из десятков рибосом, одновременно занятых трансляцией. Частично это зависит от большого размера мРНК (которые могут кодировать более одного белка). Частично это связано с эффективностью трансляции мРНК рибосомами. Поскольку рибосомы могут прикрепляться к бактериальной мРНК раньше, чем завершится ее транскрипция, полисомы, вероятно, связаны с ДНК. [c.70]

Зобом называют любое увеличение щитовидной железы. Простой зоб является результатом попытки организма компенсировать сниженное образование тиреоидных гормонов, поэтому все случаи простого зоба сопровождаются повышением уровня тиреотропина. Причинами таких нарушений могут быть недостаток иодида, избыток иодида при недостаточности ауторегуляторного механизма и различные редкие дефекты метаболизма, иллюстрирующие важность отдельных стадий биосинтеза тиреоидных гормонов. К подобным дефектам относятся 1) нарушение транспорта 2) нарушение иодирования 3) нарушение реакции конденсации 4) недостаточность деиодиназы и 5) образование аномальных иодированных белков. Частичная недостаточность перечисленных функций может вызвать простой зоб у взрослых людей. Любая из этих причин возникновения простого зоба, если она резко выражена, приводит к гипотиреозу. Простой зоб лечат экзогенными тиреоидными гормонами. При специфических формах зоба рекомендуют увеличение или ограничение потребления иода. [c.192]

Кератиновые филаменты имеются и во внешних покровах высших животных. Они образуются в цитоплазме зрелых эпителиальных клеток и затем начинают все больше связьшаться друг с другом и с ассоциированными белками, частично с помощью дисульфидных связей. Клетки в конце концов отмирают, но их кератиновые скелеты сохраняются и образуют на поверхности тела животного прочный защитный слой (разд. 16.4.2). Так же происходит формирование волос и ногтей. [c.124]

Повторяющийся период миелина определяется толщиной составляющего его липидного бислоя, зажатого двумя белковыми слоями, и равен 15-16 нм (рис.4.3). Белки, частично пронизывающие бислой, занимают 5-10% площади распределение его по поверхности бислоя неравномерно — есть области, не занятые белком. Полярные группы липвдов образуют слой толщиной в 1 нм, а гидрофобная область занимает 3,3-3,8 нм. [c.114]

Детальный анализ спектров ЯМР, снятых при 220 МГц в процессе тепловой денатурации, был проведен для лизоцима. На рис. 21.15 представлены эти спектры для DjOIpD 5) при 35, 65 и 80° С (в качестве растворителя использовалась DjO, а не HjO, так как спектры HjO и белка частично перекрываются). Слева приведены участки спектров, расположенные в слабопольиой области, справа — в области сильных полей. Линии резонансного поглошения протонов NH-rpynn, обычно расположенные в интервале 6—11 м. д., отсутствуют, так как протоны заменены атомами дейтерия. Спектр в области от 3 до 6 м. д. не показан, поскольку он сильно загрязнен линиями от HDO. [c.230]

Традиционный метод пептидных карт обычно не позволяет разделить вариабельное ядро нерастворимых пептидов, а электрофоретически нейтральные пептиды недостаточно хорошо разделяются при электрофорезе. В том и другом случае могут быть не замечены существенные различия в первичной структуре близко родственных белков. Частично эти трудности можно преодолеть, присоединяя к пептидам дансилхлоридЭто вещество ковалентно связывается со свободными аминными, фенольными, имидазольными и сульфгидрильными группами. Дансильные производные обладают флуоресценцией от интенсивно-желтого до желто-оранжевого цвета, которая позволяет выявлять наномо-лярные количества пептидов. Кроме того, дансилирование делает пептиды более гидрофобными, что улучшает их разделение при двумерной хроматографии в тонком слое силикагеля в различных системах органических растворителей. [c.84]

Синтез белков, составляющих собственно аппарат трансляции, регулируется на уровне трансляции. Гены, кодирующие белки больщих (L) и малых (S) субчастиц рибосомы и некоторых белков, участвующих в процессе трансляции (в том числе EF-Tu и EF-G), рассеяны по нескольким оперонам (рис. 3.67). Это позволяет координированно регулировать синтез тех генных продуктов, которые ДОЛЖНЫ функционировать согласованно. Экспрессия таких генов как на уровне транскрипции, так и на уровне трансляции происходит координированно. Как мы увидим далее, синтез рибосомных белков частично регулируется также путем изменения содержания трех рРНК и кинетических параметров процесса сборки рибосом. [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология