Идлис

Изомеризация кислородсодержащих соединений (Г. С. Идлис) 79 [c.3]

Получение окиси этилена и окиси пропилена гидролизом хлоргидринов (Г. С. Идлис, Б. Р. Серебряков)...... . [c.5]

ДО вершины - понимания смысла и цели Жизни. От физики - к химии, от химии -к биологии, от биологии - к социологии, от социологии - к космологии - вот диапазон теории, в рамках которой было получено это общее рещение" [352. С. 40]. На той же основе Меклером и Идлис создается программа "Путь к выживанию и развитию человечества", один из разделов которой озаглавлен "Человечеству - осознанную единую цель жизни реализацию антропного принципа соучастия Жизни в эволюции Вселенной". [c.532]

Сказанное только что родилось иэ скромного, не имевшего серьезной аргументации предположения Меклера о стереокомплементарности аминокислоты с антиаминокислотой. Затем, отнюдь не в результате прямых экспериментальных и теоретических исследований, а с помощью лишь одной силлогистики, оно последовательно, как бы само собой, стало превращаться в постулат, принцип, открытие, закон, фундамент всей биологии, смысл и цель Жизни и, наконец, в нечто такое, что не имеет еще научного названия. Подобных обобщений не знала не только биология, но и физика и химия на протяжении всей истории естественных наук. Поэтому велико желание убедиться в соответствии декларируемых Меклером и Идлис идей действительному положению дел и справедливости такой высочайшей самооценки авторами их умозаключений. Именно "умозаключений", а не результатов экспериментальных и теоретических разработок механизмов свертывания полипептидных и полинуклеотидных цепей, их взаимодействий, трехмерных структур и конформационных свойств белков. Об этом можно судить по следующей фразе Меклера и Идлис в работе 1993 г. "Считаем необходимым еще раз подчеркнуть, что общий стереохимический генетический код не придуман ad ho , не сформулирован "по аналогии", а выведен логически, в результате экстраполяции вниз - до самого низшего уровня организации биологических систем - закономерностей взаимного узнавания и связывания друг с другом элементарных структур иерархии биологических организмов и систем последующих уровней их организации органов, тканей, клеток, субклеточных структур, биополимеров и, наконец, мономеров, из которых эти биополимеры построены" [352. С. 41]. Открытия кода Н-Н и Т-кода потребовали, как известно, диаметрально противоположного направления поиска. [c.532]

Как полагают Меклер и Идлис, "обязательный компонент любой А-А-связи - водородная связь, образующаяся между полярной группой боковой цепи одного аминокислотного остатка и карбонилом остова полипептидной цепи - компонентом аминокислотного остатка-партнсра" [352. С. 43]. Вокруг таких водородных связей имеются гидрофобные рубашки, "защищающие их от атаки молекулами растворителя, в первую очередь, воды. Таким образом Природа обеспечивает образование особых, ранее неизвестных, специфических связей между аминокислотами - Л-Л-связей" [352. С. 44]. Из описанной структурной модели A-A-комплекса, однотипной для всех 26 пар аминокислотных остатков, не ясно, почему водородная связь является "обязательным компонентом любой A-A-связи". Это исключено по целому ряду причин. Во-первых, стабилизирующая энергия водородной связи, даже если она экранирована от контактов с водой, во много раз уступает суммарной энергии других видов невалентных взаимодействий, прежде всего, дисперсионной энергии. Во-вторых, точечное взаимодействие двух атомов этого "обязательного компонента" не может обеспечить стереокомплементарность остатков А и A. Напротив, как хорошо известно [353], взаимное расположение групп С = 0 и Н-О (H-N) определяется не столько самой водородной связью, сколько потенциальной энергетической поверхностью окружающих ее атомных групп. Она реализуется только в том случае, если удовлетворяет требованиям других видов невалентных взаимодействий, среди которых наибольшие ограничения накладывают ван-дер-ваальсовы взаимодействия. В-третьих, сближенность акцептора и донора протона требует определенной ориентации друг относительно друга основной цепи одного остатка и боковой цепи другого, что должно лишать конформационной свободы оба аминокислотных остатка и вести к реализации у всех пар A-A-связей данного типа одинаковых конформационных состояний. Такая унификация пространственного строения A-A-комплексов, как отмечалось, противоречит эксперименту. И наконец, в-четвертых, с предложенной моделью A-A-связи не согласуется четко проявляющаяся в трехмерных структурах белков тенденция боковых цепей заряженных остатков (Arg, Lys, Glu, Asp), находящихся на поверхности глобулы, принимать полностью развернутые конформации и ориентироваться в [c.536]

Например, в кристаллах миоглобина и гемоглобина их от 5 до ю лизоцима - всего 5. Дж. Рапли, детально изучивший этот вопрос, в своем обзоре пишет "...кристалл глобулярного белка можно рассматривать как упорядоченный и открытый ансамбль компактных молекул, имеющих почти что минимальный контакт с областью, не занятой твердым веществом. Эта область составляет около половины объема кристалла-она непрерывна, заполнена растворителем, аналогичным основной массе жидкости, и состоит из каналов, способных вместить молекулы соединений с молекулярной массой более 4000 [354. С. 257]. Полностью исключить возможность отклонения структуры белка в кристалле от структуры в растворе тем не менее нельзя. Но несомненно и то, что в большинстве случаев изменения могут коснуться только положений некоторых боковых цепей в областях контактов на периферии глобулы. Вероятность, что конформационные нарушения произойдут, и произойдут именно в активном центре, невелика, конечно, в том случае, когда кристаллизация осуществляется в условиях, близких к тем, при которых фермент или другой белок проявляет активность. При идентичности структур фермента в кристалле и растворе различия в эффективности катализа могут быть обусловлены лишь разными условиями диффузии субстрата и продуктов реакции и стерическими затруднениями для конформационных перестроек активного центра. Дж. Рапли по этому поводу замечает "...кристаллический белок обладает ферментативной активностью, и, хотя его свойства несколько отличаются от свойств растворенного белка, сам факт каталитического действия кристаллического фермента служит достаточно убедительным аргументом против предположения о большом изменении конформации в процессе кристаллизации [354. С, 271]. Таким образом, можно заключить, что рентгеноструктурные данные почти всегда правильно отражают укладку основной цепи белка и, как правило, буквально воспроизводят биологически активную конформацию. Поэтому все, что говорится Меклером и Идлис о "жидком" и "твердом белке, по моему мнению, представляется глубоко ошибочным и выглядит не более, чем попыткой спасти идею стереохимического кода. Неудачно также отождествление жидкого" белка с "расплавленной глобулой". Трудно предположить, что короткоживущее промежуточное состояние, которое возникает на последней стадии свертывания полипептидной цепи и о котором пока имеется лишь туманное предствление, является активной формой белка, способной функционировать длительное время. [c.538]

Возражения принципиального порядка вызывает также выбранный Меклером и Идлис способ трансляции гипотетической "жидкой" формы белка в "твердую трехмерную структуру с помощью кода П-К. Авторы работы [352] утверждают, что согласно коду П-К аминокислотные остатки, принадлежащие к одному из трех компонентов связности графа кода А-А [355], узнают друг друга и соединяются посредством так называемых П-К-связей, являющихся пептидными водородными связями NH...O а-с1шралей и -складчатых листов. Образование совокупности таких связей и вызывает конформационную перестройку всей белковой глобулы и вместе с сохранившимися А-А-связями стабилизирует "твердую" трехмерную структуру белка. [c.538]

Перед демонстрацией исключительных возможностей собственного подхода Меклер и Идлис "констатируют", что "сегодня молекулярная биология, исходя из аминокислотной последовательности даже такого маленького полипептида, ничего не может сказать ни о его трехмерной структуре вообще, ни о положении его S-S-связей в частности. Ибо огромное число степеней свободы этой полипептидной цепи исключает возможность рассчитать ее конформацию согласно законам физики и химии, например, исходя из величин энергий взаимодействий ее атомов. Согласно теории, которую мы разработали, трехмерная структура любого полипептида определяется биологически - совокупностью А-А-связей, образующихся между его аминокислотными остатками" [352. С. 47]. Эта цитата примечательна двумя высказанными в ней положениями. Первое свидетельствует о незнании авторами литературы, посвященной теоретическому конформационному анализу пептидов и белков, становление которого произошло в 1963 г. с появлением основополагающей работы Г. Рамачандрана и соавт. [356]. Прямым опровержением такого заявления Меклера и Идлис о неспособности физики и химии рассматривать подобные проблемы служат, во-первых, результаты расшифровки генетического кода трансляции, которые были получены как раз с помощью физики и химии, и, во-вторых, материал этой книги и ее библиография, насчитывающая многие сотни ссылок на теоретические конформационные исследования пептидов и белков. Второе положение касается не чисто научных, а в большей мере мировоззренческих вопросов. Оно возвращает читателя к казалось бы давно ушедшим временам, когда в материалистической философии серьезно обсуждалось существование механической, физической, химической и биологической особых форм движения материи, находящихся в субординационных отношениях. [c.540]

В одном из интервью Меклер следующим образом описывает свой творческий процесс создания трехмерных структур пептидов и белков-"Когда я строю молекулу из ленты, я руками и всем вижу, что происходит" (цит. по [357. С. 75]). А на вопрос о том, почему при столь многолетней работе со стереохимическим кодом не удалось форм а ли jq. вать задачу в виде машинного алгоритма, он ответил "Я вовсе не уверен что ее легко формализовать... Когда я это делаю, я вижу, я чувствую молекулу, как она строится и как потом будет работать" (цит. по [357 С. 75]). Весьма красноречивое авторское признание субъективности созданного им подхода. Одну из последних своих статей Меклер и Идлис назвали "Общий стереохимический генетический код - путь молекулярной биологии в XXI в." [352]. Убежден, что в этом предложении можно смело поставить отрицание "не" перед словом "путь". [c.542]

Идлисом и Гинзбургом [489] приводятся данные для аналогичной реакции с замещенными фенил-бис-(п-диметиламинофе-нил)-метилкарбоний-ионами. Эта реакция была изучена для 13 заместителей при 7 температурах в интервале от 10 до 40° С. Наклон прямой в координатах /S.H —Д5 , = 330°K (точки для Л1-Ы0г, и-ЫОг, -ННг и п-М(СНз)г групп отклоняются). Прямые в координатах gk—1/Т для 9 заместителей перекрещиваются в одной точке, также соответствующей величине = 330°K (через эту точку не проходят прямые для указанных четырех заместителей). Исследование зависимости р от температуры приводит к величине = 350°K. При расчете величин р использовалось уравнение Юкава и Цуно (1.31), причем охватывались данные и для отмеченных четырех заместителей. Последним обстоятельством авторы объясняют несколько завышенное значение , рассчитанное исходя из температурной зависимости р. Однако согласие между приведенными величинами отнюдь не является плохим, если помнить обо всем, что было сказано выше. [c.262]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология