Максфилд

Гликопротеин представляет собой гибкие нити, и, согласно Максфилду, его можно рассматривать как до некоторой степени гибкий стержень. В другом исследовании [278] была обнаружена значительная гибкость и было высказано предполон<ение о существовании сетчатой структуры, которая действительно видна на некоторых фотографиях Максфилда. Недавно проведенное исследование с применением методики негативного окрашивания [279] показало, что при высушивании в условиях, необходимых для такой техники, образуется фибриллярная сетка, в которой каждая фибрилла состоит из ряда молекул, соединенных боковыми сторонами. Видны также некоторые внутренние детали структуры молекул. Некоторые более ранние электронные микрофотографии бронхиальной слизи [280, 281] интересны в том отношении, что на них также видна фибриллярная структура сходного тина, хотя и при меньшем увеличении. Капиллярные силы поверхностного натяжения, которые могут возникать во время высушивания раствора гликопротеина, могли приводить к формированию наблюдавшихся фибрилл. Поэтому не следует считать, что такой же тип структуры обязательно существует в растворе. Опубликованы некоторые более поздние электронные микрофотографии более жестких белков глобулярного типа [282]. В случае если отдельные молекулы легко различимы, электронная микрофотография позволяет определить степень нолидиснерсности по отношению к удобному для измерения параметру молекулы. Это обычно имеет значение только в том случае, если одно измерение очень велико. [c.95]

Аминокислотный состав ГТХ исследован Максфилдом и Стефани [311 (табл. 2). [c.158]

Все данные цитируются по Максфилду и Стефани [31], за исключением и ). [c.158]

Пуэ [20] и Перлманн с сотр. [19] показали, что после обработки препаратов ГТХ человека нейраминидазой их электрофоретическая подвижность изменяется приблизительно от —8,4-10" до —6,7-10 см сек в при pH 7. Это может происходить в результате уменьшения отрицательного или (по данным титрования) увеличения положительного заряда ГТХ. При pH 7 гидроксильная группа тирозина не заряжена и не может обусловливать такое изменение в подвижности. Пейп и Максфилд [45] нашли, что молярное количество аргинина в ГТХ, определенное по методу Сакагучи, увеличивается после действия нейраминидазы пропорционально количеству отщепленной NANA. Благодаря этому факту становится понятным обнаруженное увеличение положительного заряда, о котором было сказано ранее. В противоположность необычному поведению тирозина в ГТХ человека увеличение количества аргинина наблюдается в каждом из четырех исследованных гликопротеинов, оказывающих тормозящее действие на реакцию гемагглютинации под действием вирусов. В гликопротеипе, не оказывающем тормозящего действия (например, в фетуине), никаких изменений количества аргинина не обнаружено. [c.161]

Максфилд и Мак-Гавран (в печати) показали, что внутривенное введение кролику небольшого количества ГТХ (3 мг) уже через 6 час после инъекции приводит к развитию частичного тромбоза и артериита в мелких ветвях легочной артерии. [c.163]

Увеличение выведения ГТХ наблюдается при тиреотоксикозе. Однако Волинсу и Максфилду [57] не удалось обнаружить каких-либо изменений в физико-химических свойствах препаратов ГТХ, выделенных у больных тиреотоксикозом и микседемой. Томас (неопубликованные данные) показал, что препараты ГТХ обладают тиреотропной активностью. В настоящее время не ясно, присуща ли эта активность ГТХ или она связана с каким-либо другим веществом, адсорбированным на ГТХ. [c.164]

Ф. Максфилд и Г. Шерага предприняли в 1976 г. еще одну попытку разработать алгоритм предсказания, который мог бы дать ограниченный набор начальных конформаций белковой цепи, а минимизация последних привела бы к правильной трехмерной структуре макромолекулы [134]. Новый алгоритм, выведенный из статистического анализа 20 белков известной структуры, позволяет предсказывать для каждого остатка пять конформационных состояний в областях правой а-спирали, -структуры, левой а-спирали и двух промежуточных областях. В нем учитываются внутриостаточные взаимодействия, а та1сже (косвенным образом) парные взаимодействия данного остатка с четырьмя предшествующими остатками. Средняя точность разработанного алгоритма, по оценке самих авторов, составила всего 56%. Следовательно, около половины остатков в белковой последовательности предсказываются неправильно. Ф. Максфилд и Г. Шерага заключают, что хотя предложенный ими метод идентификации конформационных состояний среди всех существующих предсказательных алгоритмов является наиболее точным, но и он не обеспечивает выхода к структуре, которая могла бы послужить исходной для последующего уточнения. [c.265]

Исследование Максфилда и Шераги (последний интенсивно занимается поисками эмпирических корреляций, начиная с 1960 г.) Примечательно не столько разработкой еще одного предсказательного алгоритма, сколько своим общим заключением о возможностях статистического подхода в отношении надежности предсказания и понимания принципов пространственной организации белковой Молекулы. Так, авторы пишут "Поскольку любой метод, использующий данные о белках известной структуры, будет сталкиваться с [c.265]

Другая общая для рассматриваемых исследований черта состоит в стремлении избежать, или крайне упростить анализ взаимодействий даже между соседними по цепи остатками. При корреляционном подходе это также неизбежно, поскольку признание значительной роли межостаточных взаимодействий в формировании структуры белка равносильно отказу от поиска эмпирических зависимостей. Действительно, при огромном множестве комбинаций как природных аминокислот в последовательности, так и конформационных состояний каждого остатка количество подлежащих рассмотрению вариантов структур даже на малых олигопептидных участках боковой цепи столь велико, что для их корректного статистического анализа недостаточно опытных данных о структурах всех имеющихся в природе белков. В этом заключается еще одна принципиальная ограниченность статистического подхода к исследованию пространственного строения белков. Она также не оставляет никаких надежд на возможность решения эмпирическим путем структурной проблемы белка в будущем при накоплении большого экспериментального материала, как это предполагают вслед за Максфилд и Шерагой многие исследователи [134]. Далее, во всех работах этого направления при обсуждении пространственного строения белка подразумевается лишь конфигурация полипептидной цепи. [c.329]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология