Тонкая структура антител

Тонкая структура антител [c.238]

Тонкая структура антител 237 [c.499]

Чувствительность в определении единичных аминокислотных замен в случае моноклональных антител значительно выше по сравнению с антисывороткой и позволяет использовать моноклональные антитела даже для детекции тонких конформационных изменений молекулы белка. Благодаря высокой чувствительности, с которой моноклональные антитела определяют антигенные детерминанты, их можно использовать для точного установления границ и структуры детерминант, а также для идентификации и выделения чистых специфических пептидных фрагментов антигена. [c.306]

При изучении химического состава тонких соединительных нитей в них неожиданно обнаружили высокое содержание оксипролина и оксилизина. Каждая нить состоит из трех цепей и имеет, по-видимому, коллагеновую структуру (гл. 2, разд. Б.З.в). Глобулярные же концы имеют, вероятно, более типичную белковую структуру. Таким образом, белок lq представляет собой еще одну молекулярную машину , секреты которой предстоит раскрыть. Связываясь с антителами, антигены активируют их участки, связывающие комплемент. Активированные антитела связываются белком lq зто связывание каким-то образом его активирует, и он в свою очередь активирует С1г. Считают, что последний связывается с центральной частью lq, тогда как антитела связываются с наружными концами этой сложной молекулы. Возникает вопрос каким же образом информация об активации переносится с наружных частей на центральную часть молекулы [c.388]

Если синаптические контакты между нейронами настолько сложны, то как мы можем определить, какие отростки нейрона формируют данный синапс или синаптический комплекс Нейроморфологи разработали для этого несколько методик. Иногда тонкая структура синапсов отличается настолько, что этого достаточно для идентификации соответствуюш,их отростков по одному лишь морфологическому срезу, как это имеет место в случае сетчатки (рис. 5.ША). Однако в более обш,ем случае требуется трехмерная реконструкция по серии последовательных срезов (это иллюстрирует рис. 5.10Б для обонятельной луковицы). Другой метод заключается в обработке ткани антителами, выработанными на фермент, участвуюш,ий в процессе синтеза медиатора. На рис. 5.10В видно, что в ткани обонятельной луковицы, обработанной антителами, специфичными в отношении фермента глутаматдекарбоксилазы (этот фермент участвует в синтезе ГАМК), шипики клеток-зерен оказываются положительными, тогда как дендриты митральных клеток — нет. Это соответствует данным, согласно которым дендриты клеток-зерен оказывают тормозное воздействие на дендриты митральных клеток благодаря действию ГАМК в дендро-дендритных синапсах. Еш,е один метод заключается в инъекции в клетку красителя люцифера желтого или фермента. пероксидазы хрена, что позволяет узнать инъецированную клетку при микроскопии. Можно также перерезать пучок входных волокон, чтобы идентифицировать те синапсы, которые образованы дегенерировавшими после перерезки терминалями. Наконец, последний способ заключается в окрашивании ткани по методу [c.121]

Устройство ввода на основе решетки позволяет завести свет в световод. Решетка —это периодическая структура (например, треугольная, пилообразная, синусоидальная) (рис. 7.8-21), которая нанесена на поверхность световода. Когда свет падает на решетку он возбуждает в световоде проходящую моду в зависимости от периода решетки. Чтобы усилить эффект изменения показателя преломления на границе раздела, изменения, происходящие на поверхности решетки, надо перенести на световод. Например, на рис. 7.8-21 свет, падающий вблизи устройств ввода, будет возбуждать проходящие моды, зависящие от показателя преломления окружающей среды. В этом варианте поверхность становится чувствительной к тонким изменениям показателя преломления. Этот вариант, следовательно, подходит для проведения безметочного иммунного анализа, поскольку связывание между иммобилизованным антителом и антителом пробы дает большую плотность этих молекул на расстоянии порядка длины волны вглубь от поверхности (заметьте, что глубина проникновения света составляет величину порядка длины волны, уравнение 7.8-34) и, таким образом, приводит к изменению показателя преломления. Например, конкурентный иммунный анализ можно применить для определения пестицидов, при этом на модифицированной аминосиланом поверхности устройства связи ковалентно иммобилизован триазиновый гаптен, а связывание антитела детектируют за счет измерения угла несвязывания [7.8-53, 7.8-54]. Чтобы детектировать присутствие триазиновых пестицидов, пробу следует предварительно выдержать с антителами, а затем — перенести к иммобилизованному гаптену. Очевидно, чтобы обеспечить невмешательство пользователя в эту процедуру анализа, в устройстве должен быть предусмотрен этап выдержки. [c.559]

В конечном счете действие комплемента приводит к разрушению клеток путем их лизиса и к активации лейкоцитов, поглощающих чужеродные клетки в результате фагоцитоза. Комплемент индуцирует также освобождение хемотаксиче-ских факторов, которые обеспечивают перемещение полиморфноядерных лейкоцитов в соответствующую зону (гл. 1, разд. Д-2). Внимание биохимиков было сконцентрировано на распознающем компоненте комплемента С1, который состоит из 3 белков, обозначаемых lq, С1г и ls. Белок lq взаимодействует с Сн2-до.меном антител, связавших антигены. Однако (дополнение 5-Е) для активации lq необходим по крайней мере димер IgG или самопроизвольно образующийся пентамер IgM. Структура фактора lq (его мол вес равен 400 ООО) довольно необычна. К центральной части молекулы, диаметр которой составляет 3—6 нм, а длина— 10—12 нм, присоединены шесть очень тонких соединительных нитей длиной 10—13 нм и диаметром около 1,5 нм, заканчивающихся глобулами, имеющими диаметр нм. [c.387]

Химическая индивидуальность, или видовая специфичность, белков легко выявляется серологическим путем. Если животному, например кролику, ввести в кровь чужеродный ему белок (антиген), то в организме вырабатываются специфические антитела, являющиеся белками глобулино-ной природы и находящиеся, главным образом, в у-глобулиновой фракции белков сыворотки крови. Антигены и антитела взаимодействуют друг с другом с образованием осадков (преципитата), что можно наблюдать при добавлении к сыворотке крови животного, которому ввели в кровяное русло чужеродный белок ( иммунизированного животного), того же белка (антигена). Образование осадка носит название реакции преципитации . Эта реакция весьма тонкая и позволяет выявить свойства белков, неуловимые при их хими ческом изучении. Так, например, тщательное химическое изучение гемоглобина крови лошади, овцы и собаки не выявляет каких-либо особенностей в их химической структуре. Между тем при введении этих гемоглобинов в кровь кролика образуются специфические для каждого из них антитела. Известны, однако, некоторые белки, почти не вызывающие образования антител. Гормоны белковой природы (инсулин, некоторые гормоны гипофиза и др.), изолированные из желез внутренней секреции крупного рогатого скота, при введении их в кровь человека (а также животных) практически не вызывают образования антител. Надо полагать, что химические различия в структуре белков-гормонов животных и белков-гормонов человека настолько малы, что они не всегда выявляются серологически. Это обстоятельство имеет большое практическое значение, так как оно позволяет широко применять в медицинской практике белки-гормоны без опасения вызвать при повторном введении их в организм человека реакцию преципитации. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология