Аминокислоты свойства и распространение

Строение и свойства пептидной группы представляют исключительный интерес для молекулярной биологии и теоретической химии. Она является элементарным звеном основной цепи белков, входит в боковые цепи аминокислот Asn и Gin, присутствует в составе большого числа природных соединений. Несомненно, это одна из самых распространенных в природе совокупностей валентно-связанных атомов. Данный факт весьма знамена- лен, и, по-видимому, его одного уже достаточно для предположения об Исключительной структурной организации пептидной группы, ее универсальности. [c.129]

Некоторые органические соединения обладают одновременно и кислотными и основными свойствами, т.е. являются амфотерными. Это обусловливает возможность их межмолекуляр-ной ассоциации за счет образования водородных связей (см. 2.2.3). Амфотерные соединения могут существовать в виде внутренних солей, например а-аминокислоты (см. 11.1.3) и ароматические аминосульфокислоты (см. 9.4). Амфотерность — довольно распространенное явление среди биологически важных соединений. [c.112]

Процесс получения продукта и сам продукт были названы ЗСР. Предполагается, что этот новый продукт в ближайшие годы получит промышленное распространение, в первую очередь как кормовой продукт для животных. 5СР может вполне сравниться с традиционным канадским кормовым продуктом соей. Как и соя, стоимость которой достигает 300 дол. за 1 т, 5СР содержит 45% протеина (к абсолютно сухим веществам), но углеводов в нем меньше, а жиров больше. По составу аминокислот и содержанию витаминов ЗСР отличается более высокими показателями и более благоприятен как кормовой продукт. По пищевым свойствам ЗСР скорее сравним с пивными дрожжами и может найти применение как продукт питания для людей. [c.208]

Распространенные а-аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллы, не имеющие четких температур плавления и разлагающиеся при температуре около 200°С. Они растворимы в воде, слегка растворимы в этаноле и нерастворимы в большинстве других растворителей. Эти свойства, типичные для сильнополярных соединений, являются следствием того, что в кристаллах а-аминокислоты находятся в виде диполей цвиттерионной структуры (2) цвиттерионы присутствуют также в водных растворах [19, 20]. При титровании раствора нейтральной аминокислоты (т. е., например, с недиссоциирующей боковой цепью) в кислой и щелочной области обнаруживаются два типа диссоциации, соответствующие равновесию, указанному на схеме 1. Например, глицин (1, Р = Н) имеет рК 2,35 и 9,78. [c.234]

Придумано много самых разнообразных и остроумных методов очистки белка. О них можно было бы написать целую книгу. Но чтобы вы представили себе, как это делается, расскажем лишь об одном широко распространенном сейчас способе, предложенном в 30-х годах шведским ученым Тизелиусом. Ведь все белки разные. В один входит больше аминокислот, обладающих щелочными свойствами, а в другой — кислыми. Значит, получится, что белки бывают щелочными и кислыми. Теперь поставим такой опыт. Возьмем раствор смеси этих белков и нальем в стакан. Опустим в него электроды и начнем пропускать электрический ток. Естественно, что кислые белки будут двигаться в одну сторону, причем более кислые быстрее, менее кислые медленнее, а щелочные белки поедут в противоположном направлении. На этом принципе Тизелиус и построил свой аппарат для [c.40]

Если вы помните, мы раньще говорили, что поверхность биологических полимеров, в том числе и белков, не равноценна из-за различного аминокислотного состава, чередования аминокислот и упаковки цепей в белковой молекуле отдельные участки ее поверхности обладают разными свойствами. В ферментах участки поверхности устроены таким образом, что они подходят к веществу, которое должно вступить в реакцию, иначе говоря, к субстрату, буквально как ключ к замку. Заметим кстати, что принцип ключа и замка очень распространен в биологических про- [c.62]

Область органической химии, посвященная изучению структуры и химических свойств соединений, синтезируемых живыми организмами, исключительно велика по объему и чрезвычайно разнообразна. Многие типы природных соединений, рассмотренные в предыдущих главах, например углеводы, аминокислоты, белки и пептиды, а также алкалоиды, были исследованы настолько детально, что описанию их распространения в природе, методов выделения и анализа, установления структуры, рассмотрению их химических реакций, способов синтеза, биологических функций и биогенетических реакций, приводящих к их образованию, посвящены (или могут быть посвящены) целые тома или даже серии томов таков объем наиболее важных областей, связанных с исследованием природных соединений. [c.417]

Аминокислоты - соединения, содержащие одну или несколько амино- и карбоксильных групп. Наиболее распространенными являются а-аминокислоты - структурные элементы белка - основы живой ткани. Скелет молекулы белка состоит из остатков аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. Аминокислоты - солеобразные соединения, являются твердыми веществами и, как правило, пе имеют четких температур плавления, хорошо растворимы в воде и плохо в органических растворителях. Наиболее характерное свойство аминокислот - амфотерность. [c.43]

Несмотря на широкое распространение микроорганизмов, накапливающих аминокислоты в процессе роста, продуцентов, обеспечивающих экономически выгодные выходы этих продуктов, не так много. Получают их обычно путем применения различных мутагенных факторов. Продуцент должен аккумулировать преимущественно одну аминокислоту. Одновременное присутствие нескольких аминокислот, особенно если они близки по своим физико-химическим свойствам, затрудняет их выделение и очистку. [c.340]

Амфолитные (амфотерные) ПАВ—соединения, содержащие в составе молекул оба типа групп — кислотную (чаще всего карбоксильную) и основную (обычно аминогруппу разных степеней замещения). В зависимости от pH среды они проявляют свойства как катионных ПАВ (при pH < 4), так и анионных (при pH 9—12). При pH 4—9 они могут вести себя как неионогенные соединения. К этому типу ПАВ относятся многие природные вещества, включая все аминокислоты и белки. Примерами их синтетических аналогов могут служить алкил аминокислоты— цетиламиноуксусная кислота С бНззКН —СН2СООН и др. Производство таких веществ достаточно сложно и дорого, и они не получили пока широкого распространения в качестве ПАВ. [c.95]

Недавние результаты, полученные в различных областях, указывают на щирокую распространенность в нервной ткани неболь-щих пептидов и на их влияние на эту ткань. Так, оказалось, что выделенный из мозга свиньи природный материал, обладающий наркотическим действием и долгое время постулировавщийся, представляет собой два тетрапептида [34] (17) и (18). Существование таких молекул, обладающих свойствами физиологических передатчиков, предполагалось и ранее для объяснения функций морфиновых рецепторов, играющих важную роль в передаче болевых ощущений, однако морфин и родственные соединения не являются для этих рецепторов обычными агонистами. Интересно отметить, что в обоих указанных пептидах Л -концевой аминокислотой является тирозин, что было причиной оживленного обсуждения связи между топологией пептидов и морфина [35]. [c.294]

Большое распространение в последнее время получила хроматография на полиамиде (е-поликапролактаме). Было показано, что полиамиды в зависимости от способа получения обладают различной разделительной способностью [154]. В качестве связующего для полиамидных слоев хорошо зарекомендовала себя целлюлоза [43, 154]. Полиамид применяли также и для приготовления незакрепленных слоев [154]. Помимо целлюлозы в качестве связующего можно использовать крахмал. Слои с пре-красны.ми механическими свойствами мол<но получить из смеси полиамида, силикагеля и крахмала [94]. Полиамид пригоден для разделения фенолов. В этом случае при использовании водных систем растворителей характер разделения аналогичен получаемому при применении хроматографии с обращенными фазами, т. е, в системе с гидрофильной неподвижной фазой (см. разд. 3.2.1.3) [154]. Необходимо помнить, что элюотропный ряд растворителей в случае полиамида совершенно иной, чем применительно к другим сорбентам. Это объясняется разным характером взаимодействия между хроматографируемым веществом и сорбентом. Помимо фенолов в тонком слое полиамида хроматографировали антипиретики [54], тиаминовые производные [60], антибиотики [77], консервирующие вещества [57, 90], аминокислоты и их производные, нуклеозиды и нуклеотиды [163, 164] и другие соединения. Хроматографируемые вещества хорошо вымываются из полиамидного слоя, поэтому пластинки с полиамидом можно использовать для повторных разделений [163]. [c.41]

Кроме аминокислот многие другие ор-гмические биомолекулы аминокислот также обладают хиральньши свойствами и содержат один или большее число асимметрических атомов углерода. Примером таких соединений может служить широко распространенный сахар глюкоза, в молекуле которой содержится не менее пяти асимметрических атомов углерода. В живых организмах хиральные молекулы присутствуют обычно только в одной из двух возможных форм. Так, аминокислоты, и в частности аланин, встречаются в белках только в одной хи-ральной форме. Аналогичным образом глюкоза, основная структурная единица крахмала, обнаруживается в биологических объектах только в одной из своих многочисленных хиральных форм. Наоборот, когда химик в лабораторных условиях синтезирует органическое соединение с одним асимметрическим атомом углерода, используя обьиные небиологические реакции, с равной вероятностью образуются обе возможные хиральные формы, в результате чего получается эк- [c.64]

ЛОСЬ согласие с результатами, найденными для ЧгИстых аминокислот (табл. 6). По-видимому, отклонения пиролиза пептидов по сравнению с пиролизом аминокислот зависят от положения аминокислоты в пептиде. Это свойство должно скорее запутывать интерпретацию фрагментации при пиролизе пептидов, чем являться ценным способом определения некоторых аминокислот на концах пептидной последовательности, как предлагалось авторами. При распространении исследований на природные пептиды пиролиз кристаллического бычьего инсулина, например, приводил к ацетону из глицина, бензолу из фенилаланина, толуолу из тирозина, пирролу из пролина, пропилену из глутаминовой кислоты, сероокиси углерода и сероуглероду из серусодержащих аминокислот. [c.182]

В книге профессора А. Майстера, предлагаемой вниманию читателей, в систематизированной монографической форме излагается обширный, тщательно отобранный материал, освещающий современное состояние вопросов биохимии аминокислот, их роли в питании, превращений у организмов различных классов, а также некоторых патологических нарущений обмена аминокислот. В монографии приведено множество сравнительно-биохимических данных и кратко изложены основные сведения по химии аминокислот (история открытия, свойства, методы определения и получения, распространение аминокислот и некоторых пептидов в природе). Весьма полезным справочным материалом служат приведенные в тексте сводные схемы биохимических превращений отдельных аминокислот и общириая библиография (цитировано свыше 2800 наиболее важных работ, изданных в данной области до начала 1957 г., в том числе исследования ряда советских авторов). [c.5]

Из тканей млекопитающих был получен только один препарат оксидазы L-аминокислот он был выделен из почек крысы Бланшаром и сотрудниками [118]. Этот фермент, катализирующий окисление 13 L-аминокислот (см. табл. 18), был подвергнут очистке найдено, что его число оборотов равно примерно 6. Он отличается от остальных общих аминокислотных оксидаз тем, что его коферментом служит рибофлавинфосфат. Примечательное свойство этого фермента состоит в том, что он окисляет L-a-оксикислоты несколько быстрее, чем L-аминокислоты. Субстратная специфичность фермента по отношению к аминокислотам сходна со специфичностью оксидазы D-аминокислот для обоих ферментов характерно очень медленное окисление дикарбоновых аминокислот и диаминокислот. Помимо почек, оксидаза L-аминокислот в других тканях животных не найдена. Представляется маловероятным, чтобы фермент, столь мало распространенный и обладающий такой низкой активностью, мог играть существенную роль в общем процессе дезаминирования L-аминокислот у млекопитающих. [c.187]

В качестве поглотителей могут быть применены растворы аммиака, углекислых солей натрия и калия, фенолят натрия, фосфорнокислого калия и органические поглотители — этанол-амины (аминоспирты) и соли аминокислот (алкацид). Все эти растворы обладают свойством при определенных условиях поглощать сероводород и при изменении условий, главным из которых является температура, выделять его в неизмененном виде. Из всех поглотителей наибольщее распространение получили углекислые растворы натрия и затем калия, что объясняется их доступностью, относительной дещевизной и отсутствием корродирующего действия на аппаратуру. [c.281]

Физические свойства. Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества с высокой температурой плавления (около 300° С). Плавятся они с разложением, нелетучи. Большинство аминокислот хорошо растворяются в воде. Наиболее распространенные в природе -аминокислоты безвкусные или горькие соединения, а )-амннокис-лоты — обычно сладкие. [c.409]

Гемоглобинопатии. Структурные аномалии гемоглобина, приводящие к клиническим признакам болезни, называют гемоглобинопатиями. При этом изменяется одно из трех свойств гемоглобина растворимость сродство к кислороду устойчивость к денатурации. Изменение растворимости наблюдается при серповидноклеточной анемии эритроциты содержат НЬ8, у которого в Р-цепи в 6-м положении вместо глутаминовой кислоты находится валин. Такое замещение полярного радикала на неполярный приводит к резкому снижению растворимости дезоксигемоглобина 8. В результате образуется волокнистый осадок, который деформирует эритроцит, придавая ему форму серпа (полумесяца). Такие эритроциты быстро разрушаются, возникает гемолитическая анемия. Последняя бывает только у гомозигот, у гетерозигот течение бессимптомное. Эта мутация имела приспособительное значение в регионах распространения малярии. Люди оказались более устойчивыми к заболеванию, так как в быстро разрушающихся эритроцитах нет условий для развития малярийного плазмодия. Мутации, приводящие к замене аминокислот вблизи гема, вызывают нарушение связывания кислорода. [c.434]

Особенностью номенклатуры аминокислот является широкое распространение тривиальных названий. По мере открытия аминокислот, выделяемых из гидролизатов белков, они получали названия в соответствии с их происхождением или свойствами. Названия, составленные на основании правил химической номенклатуры, мало употребительны, что в значительной степени связано с их громоздкостью. Так, например, триптофан следует называть а-амино- 3-индолилпропионовой кислотой, тирозин — а-амино-р-( г-оксифенил)-пропионовой кислотой и т. д. Но даже тривиальные названия аминокислот оказываются слишком длинными при обозначении аминокислотной последовательности полипептидов. В связи с этим приняты международные сокращенные обозначения аминокислот (табл. 1) [c.27]

Положение дискретной генной структуры как вполне самостоятельной по отношению к химической подтверждается возможностью установить химическими средствами родство между другими, даже самыми специальными, видами молекулярной активности, но не со строго дискретной генетической формой. Это указывает на недоступность для замкнутого химического измерения также предсказания и дифференцировки задатков химического мутагенеза. Химия не предсказала ни одного из найденных потом в генетическом эксперименте мутагенных ппков и не дает определения мутагенной активности как химического понятия, устанавливаемого чисто химическим путем — вне взаимодействия с генами. С другой стороны, предпосылки квантования химической формы заложены в различных группах химической структурной классификации. Они проявились задолго до того, как возникло генное состояние, представляющее завершенный результат распространения квантования на химический уровень. Полные наборы нуклеотидов и аминокислот, взятых в химическом состоянии, не переходят сами в генное, н химическая обработка не сообщает им генных свойств. Последние могли возникнуть в результате спонтанного, очень редкого, крупнейшего скачка в природе, который принес завершенный в каком-то варианте охват [c.76]

Описанные в данной главе эксперименты свидетельствуют в пользу использования in vitro мутагенеза клонированных генов НА для изучения функции гидрофобных областей белка. Существуют многочисленные возможности распространения этой технологии на другие участки молекулы, включая пептид слияния, антигенные сайты, сайт связывания рецептора и точки прикрепления углевода. Точный анализ роли индивидуальных аминокислот в структуре и функции белка может быть проведен при введении изменений в одном основании в определенных сайтах в гене НА с использованием олигонуклеотидуправляемого мутагенеза [32]. Хотя подобные эксперименты будут особенно уместны для нашего анализа молекулы НА, эти дополнительные результаты весьма ценны для понимания структуры и функции цельных мембранных белков в общем смысле. Не говоря об особенных свойствах, связанных с антиген-ностью и биологическим значением, структура молекулы НА характерна для основного класса клеточных мембранных белков. Более того, поскольку биосинтез НА включает ферменты клетки хозяина и процессы во время трансляции, мембранного транспорта, гликозилирования и созревания, НА представляет собой полезную модель для изучения мембранных белков и органелл. [c.184]

A. По самым скромным подсчетам удовлетворяющие таким требованиям структуры могут принимать от 3 до 3 различных форм основной цепи. Поэтому их предсказание на основе эмпирического подхода исключено. К этой же мысли подводит и недавно опубликованная работа С. Кинга и соавт. [180], в которой предпринята попытка классифицировать встречающиеся в белках П-петли. Результаты анализа Q-петель, проведенного Лещинским и Раузе, интересны, тем не менее, по ряду других причин. Во-первых, авторы [179] показали, что петли представляют собой высококомпактные участки белка, образование которых в процессе свертывания не менее выгодно, чем образование а-спиралей и -структур. Следовательно, широко распространенное мнение об исключительной энергетической выгодности регулярных вторичных структур и наибольшей скорости их формирования при свертывании белковой цепи лишено серьезных оснований. Во-вторых, было установлено, что в подавляющем большинстве случаев петли находятся на поверхности глобул, и играют определяющую роль в функционировании белков и их конформационной подвижности [181, 182]. В-третьих, анализ аминокислотного состава П-петель не выявил остатков, наделенных значительной потенцией встраиваться именно в данный вид нерегулярной вторичной структуры. Такое заключение с неизбежностью следует из сопоставления рассчитанных Лещинским и Раузе коэффициентов встречаемости аминокислот в П-петлях [179]. Из табл. II. 6 видно, что отклонения этих коэффициентов от 1 в положительную или отрицательную стороны так невелики, что хорошо корре-лируется с данными предшествующей таблицы. Если табл. II.5 демонстрирует индифферентность аминокислот по отношению к регуляр-ноц вторичной структуре, то табл. II.6 — по отношению к нерегулярной. И здесь можно прийти к выводу, что присутствие любого иного аминокислотного остатка в а-спирали, -структуре, -изгибе, П-петле не есть проявление его имманентных свойств. [c.277]

Модель солитонного переноса энергии. В работах А. С. Давыдова [11, 43] развивается концепция солитонного переноса энергии в белках. Сама идея солитонов, т. е. одиночной волны возбуждения (электронов или вибрационного возбуждения) представляет интересную попытку предложить возможное решение проблемы переноса энергии на большие расстояния (до 70 А ). Процесс перемещения этих квазичастиц, происходящий, со скоростью, превышающей скорость звука, сопровождается локальной деформацией цепей. Движение солитонов, переносящих дипольное вибрационное возбуждение или электроны, рассмотрено на системах пептидных групп. При этом оно происходит без потерь энергии, напоминая явления сверхпроводимости и сверхтекучести. Показана значительная устойчивость солитонов к различным возмущающим воздействиям. Однако ряд свойств, солитонов сильно ограничивает возможное их распространение в биоструктурах. Во-первых, солитонная волна может возникнуть только при определенном минимальном числе групп. Во-вторых, в отличие от окситонов, возбуждение светом является запрещенным для солитонов, в соответствии с принципом Франка-Кондона, по которому оптический перенос не должен сопровождаться сдвигом тяжелых частиц, т. е. солитоны, по-видимому, неприменимы для процессов фотосинтеза. В-третьих,, модель солитонов рассмотрена только для случая одномерной, молекулярной цепи, состоящей из пептидных связей. Как мы упоминали в разд. З.1.1., помимо систем пептидных связей, существенную роль в надмолекулярных структурах играют а разветвленные системы водородных связей аминокислот, способные включаться и в структуру систем пептидно-водородных связей. Пока возможность солитонного механизма переноса энергии по таким системам не рассматривалась. Отметим, чта недавно предпринята попытка экспериментального обнаружения биологических солитонов [21]. [c.51]

Разумно предположить, что все читатели этой книги осведомлены об антискорбутной природе витамина С. Те, кто хоть немного изучал биологию, легко смогут понять, что эффективность витамина в заживлении ран и способность ускорять рост связаны с его участием в синтезе волокнистых соединительных тканей, особенно в ускорении посттрансляционного гидроксилирования остатков пролина и лизина коллагена — наиболее распространенного белка животного мира. Этот процесс, все еще далекий от того, чтобы быть полностью понятным, в ходе которого, как это ни парадоксально, восстановительные свойства аскорбиновой кислоты необходимы для окисления пролина и лизина, будет главной темой настоящей главы. Хотя, конечно, этим роль аскорбиновой кислоты отнюдь не ограничивается. Начиная с первых лет становления биохимии витамина С, ознаменовавшихся спорами вокруг его открытия, а также вокруг роли в метаболизме аминокислот, сфера влияния этого соединения все более расширялась, охватывая различные аспекты иммунологии, онкологии, процессов пищеварения и всасывания, эндокринологии, нейрологии, детоксикации и профилактики катаракты. [c.88]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты свойства и распространение: [c.79] [c.514] [c.107] [c.133] [c.55] [c.78] [c.116] [c.121] [c.288] [c.7] [c.67] [c.121] [c.55] [c.78] [c.262] [c.140] [c.514] [c.284] [c.227] [c.283] [c.168]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология