Аминоацил-транспортная РНК

К кодону и-РНК присоединяются не свободные аминокислоты, а их переносчики — антикодон транспортной рибонуклеиновой кислоты (т-РНК). В молекуле т-РНК есть два активных участка — антикодон, который соединяется с кодоном и-РНК, н участок с триплетом ЦЦА, связывающимся с активирующим аминокислоты ферментом аминоацил-т-РНК-синтетазой. Эти ферменты специфичны по отнощению к соответствующим аминокислотам. В активации аминокислот принимает также участие АТФ. Соединение антикодона т-РНК с кодоном и-РНК происходит только после образования комплекса аминокислота — фермент— т-РНК- Следовательно, из фонда клеточных аминокислот т-РНК выбирает соответствующую своему антикодону аминокислоту и занимает свое место на кодоне и-РНК. [c.45]

Следующий этап — перемещение активированной аминокислоты с участием растворимой транспортной низкомолекулярной РНК (мол. масса 10—40 тыс.) от активирующего фермента на матрицу (основу), где происходит синтез белка. Эта РНК в результате своеобразной реакции переацилирования вытесняет остаток аденозин-фосфата из аминоацил-аденилата и занимает его место. Далее на матрице, представляющей собой высокомолекулярную информационную РНК, аминокислоты располагаются в определенной последовательности и соединяются пептидными связями—происходит синтез белковой молекулы. Последовательность аминокислот в белке определяется последовательностью расположения нуклеотидных остатков в информационной РНК. [c.625]

Опишем вкратце этот процесс (ср. фиг. 79). Прежде всего аминокислоты активируются при участии ферментов путем реакции с АТФ, после чего активированные аминокислоты (I) реагируют с транспортными РНК ( -РНК), образуя комплексы аминоацил-я-РНК II). Транспортные РНК переносят аминокислоты к местам белкового синтеза — рибосомам, где, как предполагают, транспортные РНК после- [c.194]

Взаимодействие транспортной РНК с активированной аминокислотой катализируется активирующим ферментом и приводит к образованию аминоацил — s-PHK (//), как показано на фиг. 81. При этом аминокислота присоединяется эфирной связью к 3 (или 2 )-гидроксилу концевой адениловой кислоты транспортной РНК. Эта связь менее реакционноспособна, чем связь аминоацил — аденилат, хотя она все же легко гидролизуется при pH 7 и выше. Относительно стабильна эта связь в кислой среде. [c.197]

Нек-рые Т. этого подкласса при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК Пример Т. этого подкласса-фосфатацетилтрансфераза, катализирующая перенос ацетила на фосфорную к-ту с образованием ацетилфосфорной к-ты. [c.625]

В процессе трансляции возможны ошибки в специфичности аминоацил-тРНК-синтетаз, которые присоединяют другие аминокислоты. Присутствие орнитина в некоторых арабиногалакто-протеинах может обусловливаться явлением именно этого типа. Кроме того, ошибочное аминоацилирование наблюдалось как результат структурных видоизменений аминоацил-тРНК-синтетаз или транспортных РНК [53]. [c.42]

Далее происходит последовательная поликонденсация аминокислот. На протяжении всей трансляции растущий полипептид удерживается на рибосоме. Присоединение каждого следующего ами-ноацила идет на С-конце полипептида. Транспортная РНК, принесшая очередной аминоацил, остается с ним связанной. Этот аминоацил пристраивается путем замещения тРНК на комплекс аминоацил-тРНК. Получаем схему [c.275]

При изучении субъединичных белков и нуклеопротеидов аффинная модификация дает возможность понять, какие субъединицы участвуют в узнавании специфических лигандов. Эта проблема существенно проще, чем точная локализация точек модификации. Субъединицы как белков, так и нуклеиновых кислот обычно идентифицируются в соответствии с их положе1шем на хроматограмме, электрофореграмме, при изоэлектрическом фокусировании в зависимости от выбранной системы деления. Присоединение метки обычно не изменяет существ венно положение макромолекулы в таких системах. Следовательно, проблема заключается в том, чтобы обнаружить среди разделенных субъединиц ту, которая содержит введенную метку. Трудности возникают в тех случаях, когда в качестве лиганда, несущего реакционноспособную группу, берется полимер. Например, при изучении локализации транспортных РНК на рибосомах или на субъединицах аминоацил-тРНК-синтетаз возможно использование реакционноспособных производных тРНК. Присоединение молекул, несущих большой отрицательный заряд, может привести к сильному изменению положения модифицированного белка в используемой системе разделения. Следовательно, прежде чем проводить разделение, необходимо удалить специфическую макромолекулярную часть из модифицированного материала без разрушения связи метки с соответствующей субъединицей. [c.333]

Митохондрии располагают своим собственным аппаратом для хранения и экспрессии их генетической информации. Эта информация, содержащаяся в митохондриальной ДНК, включает программы для синтеза специальных митохондриальных транспортных и рибосомных РНК. Кроме того, в митохондриальной ДНК запрограммировано несколько полипептидов, участвующих в выполнении основных функций митохондрий. В их числе некоторые из субъединиц цитохром оксидазы и АТФ-синтазы. Однако ббльшая часть белков программируется в ядре и синтезируется в цитоплазме вне митохондрий. Это же полностью относится к белкам, обслуживающим генетический аппарат митохондрий к митохондриальным ДНК- и РНК-полимеразам, к белкам митохондриальных рибосом, которые резко отличаются от цитоплазматических рибосом и по своим основным характеристикам приближаются к рибосомам прокариот, а также к аминоацил—тРНК-синтетазам, катализирующим аминоацилирование митохондриальных тРНК. Следовательно, митохондрии должны располагать механизмом для транспорта в них широкого спектра белков, синтезируемых в цитоплазме. То же в общих чертах можно отнести и к функционированию генетического аппарата хлоропластов. [c.434]

Трансляция. Трансляция информации, содержащейся в и-РНК, заканчивается синтезом специфической белковой молекулы. К полисо-мам, где происходит синтез белка, подвозятся аминокислоты с помощью транспортных РНК (т-РНК). Аминокислоты перед этим активируются с помощью ферментов аминоацил-т-РНК-синтетаз при использовании энергии АТФ [c.95]

После разрушения аминоацил — х-РНК панкреатической рибонуклеазой аминокислота обнарун ивается присоединенной к аденозину [61]. Был обнаружен фермент, который катализирует пирофосфоролиз концевой аденилово кислоты (фА) и двух остатков цитидиловой кислоты (фЦ) в молекуле транспортной РНК [11, 24]. В результате такой обработки транспортная РНК как акцептор аминокислоты инактивируется. Однако активность транспортной РНК удается восстановить, если 2 остатка цитидиловой и 1 остаток адениловой кислоты вновь присоединить при помощи инкубации с ферментом, ЦТФ и АТФ. Все эти факты заставляют предположить, что концевой последовательностью нуклеотидов в молекулах всех транспортных РНК служит последовательность — фЦфЦфА, причем аминокислота присоединяется к концевому А. [c.197]

Как указывалось выше, в бесклеточных системах, содержаш их надлежаш им образом приготовленные рибосомы, надосадочную фракцию, необходимые соли и АТФ, происходит синтез белка из аминокислот. При наличии в системе смеси всех двадцати аминокислот, соединенных с транспортными РНК, все условия, касаюш,ие-ся аминокислот и активируюш их их ферментов, выполнены, однако для образования пептидной связи, помимо рибосом и солей, необходимо еще присутствие ГТФ и фракции растворимых ферментов [22, 36]. По-видимому, фермент нужен для образования пептидных связей. Предполагают [4], что для присоединения аминоацил — s-PHK к рибосомам необходим еще один фермент. Роль ГТФ остается неясной. [c.201]

Транспортная РНК (тРНК). Специализированная молекула РНК, которая связывается с аминокислотой с образованием аминоацил-тРНК и переносит эту аминокислоту к растущей полипептидной цепи, ассоциированной с рибосомами. [c.316]

Избыток субстрата в среде может репрессировать синтез соответствующей транспортной системы. Это особенно характерно для аминокислот, регуляция транспорта которых, по-видимому, скоординирована с регуляций их метаболизма. Важным обстоятельством является участие в такой репрессии аминоацил-тРНК, что свидетельствует о тесном взаимодействии процессов транспорта аминокислот и их последующего использования в трансляции. Репрессия транспорта наступает при избытке соответствующих аминоацил-тРНК. Показано также участие в регуляции транспорта аминокислот фактора терминации транскрипции Rho. Мутация, инактивирующая Rho-фактор, вызывает заметную дерепрессию транспорта аминокислот, но не всех, а только тех, в транспорте которых участвуют связывающие белки. В совокупности эти данные позволяют предположить участие механизма аттенуации в регуляции экспрессии генов, контролирующих соответствующие транспортные системы. [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология