Фибрин фибриноген

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Таким образом, механизм процесса свертывания крови можно представить в следующем виде 1) протромбин+тромботропин+Са +тромбоки-наза -> тромбин 2) тромбин+фибриноген фибрин. [c.328]

Однако плазмин способен разрушать и предшественник фибрина фибриноген (рис. 10.7), и если уровень последнего в результате терапии с использованием активатора плазминогена снизится слишком сильно, могут произойти обширные внутренние кровотечения. Это привело к необходимости создания тромболитических препаратов, разрушающих только фибрин в [c.213]

После отщепления пептидов, получивших название фибрин-пептиды , фибриноген превращается в хорошо растворимый в плазме крови фибрин-мономер, который затем быстро полимеризуется в нерастворимый фибрин-полимер. Превращение фибрин-мономера в фибрин-полимер протекает с участием фибринстабилизирующего фактора—фактора ХП1 в присутствии ионов Са . [c.605]

Наиболее широкие исследования по действию перекиси водорода на вещества, представляющие биологический интерес, проведены с белками. Природа таких реакций может сильно колебаться. Более или менее энергичная обработка перекисью водорода может вызвать агрегапию [407] или желатинирование [408] альбумина, желатины или тканевых экстрактов или даже разложение их до аммиака, кетонов и альдегидов [409]. В менее жестких условиях влияние перекиси водорода слабее, что позволяет говорить о фактическом физиологическом действии. Такого рода исследовапия были проведены с фибрином и фибриногеном [410] (белками, участвующими в свертывании крови), глобулином [411] (имеющим значенрш для иммунитета) и миозином [412] (белком мышцы, обусловливающим ее способность к сокращению) для этой темы имеют интерес и работы Сайзера [389] по действию пероксидазы на белки. Этот уровень реакции обладает известной специфичностью так, сделано наблюдение [413], что обработка казеина перекисью водорода лишает питательной ценности только содержащиеся в нем метионин и триптофан. Эти белко- [c.354]

Превращение фибриногена в фибрин. Фибриноген - это гликопротеин, который синтезируется в печени и содержится в плазме крови в концентрации 8,02—12,9 мкмоль/л (0,3 г/л). Молекула фибриногена состоит из 6 полипептидных цепей, которые связаны друг с другом дисульфидными связями. [c.317]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Главное звено в свертывании крови — превращение растворимого белка фибриногена (фактор 1) под действием тромбина в фиб-рин-мономер, а затем путем полимеризации последнего — в нерастворимый фибрин-полимер. Фибриноген — высокомолекулярный белок, состоящий из грех пар неидентичных субъединиц — аА, рВ и Yi т. е. его структура (aA,fiB,v)2. Совокупность физико-хими-ческих данных позволила С. Халлу и X. Слэйтеру предложить модель пространственной организации фибриногена (рис. 134). [c.234]

Растворы фибриногена очень вязки, что обусловлено формой молекул. В процессе свертывания крови фибриноген превращается в фибрин. В отличие от фибриногена фибрин не растворяется в воде и обладает значительно большей молекулярной массой. [c.26]

Фибриноген или мономер фибрина Антитела к ДНФ-группе То же [c.358]

Фактор I (фибриноген) —важнейшгп компонент свертывающей системы крови, так как биологической сущностью процесса свертывания крови является образование фибрина из фибриногена. Фибриноген состоит из [c.600]

Белок сыворотки Гемоглобин Глнадин Глобин Глобулин сыворотки Желатина Казеин Коллаген 4,7—4,9 6,8 6,5 8,1 5,4 4.7 4.7 5,1 Лейцитин Мышечный белок Нуклеиновые кислоты Оксигемоглобии Протамины Фибрин Фибриноген Яичный белок 1, 7—2,7 6.7 0,7 6.7 9.7—12,4 6.8—6,9 4.9—5,0 4,8—4,9 [c.299]

При образовании фибрина фибриноген подвергается определенным изменениям. Под влиянием тромбина от него отщепляются два полипептида с образованием фибринмономера, подвергающегося полимеризации с образованием фибрина. Фибрин, в противоположность фибриногену имееч свободные аминогруппы глицина. [c.520]

III. Превращение фибриногена в фибрин Фибриноген > Фибринпептид-f Фибрин [c.523]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Техническое значение имеет альбумин кровяной сыворотки, который применяется для изготовления светочувствительных бумаг и в ситцепечатании. Ол, так жз как и фибриноген, получается на бойнях из крови животных. При выходе из кровеносных сосудов фибриноген свертывается в фибрин. Для того чтобы лучше отделять фибрин, кровь сбивают. При сбивании кровв фибрин выделяется в виде белых нитей, а в остатке получается жидкость, красная от плавающих в ней кровяных телец. Последние удаляют центрифугированием и получают кровяную сыворотку. При осторожном выпаривании этой сыворотки из нее выделяются кристаллы альбумина. [c.390]

Особенно важную защитную функцию выполняют белки н процессе свертывания крови у позвоночных. На последней стадии этого сложного процесса, включающего 12 факторов (из них 11 белковых) и начинающегося при понрежденни сосуда, растворимый белок плазмы фибриноген, синтезируемый в печени, переходит в фибрин, закрывающий рану. [c.427]

Фибриноген крови относят по классификации к глобулинам. Его специфической особенностью является легкая денатурация нагреванием, причем он свертывается. Для этой денатурации достаточна температура в 52—56°, т. е. значительно более низкая, нежели для двух других белковых веществ крови. Под действием фермента тромбина, находящегося в фэрмениых элементах коови и тканях организма, фибриноген прн вы<оде из организма сравнительно быстро (в несколько минут) свертывается и переходит в фибрин. Эго явление мы наблюдаем при поранениях нормальная кровь при выходе из раны образует сгусток и закупоривает рану. Действие фермента активируется кальциевыми солями и при отсутствии их не происходит. Самый механизм действия изучен недостаточно и является спорным, происходит ли свертывание фибриногена и переход его в фибрин путем каталитической ферментативной реакции или коллоидно-химической, взаимным осаждением коллоидов. Изоэлектрическая точка фибрнна находится при рН=7,2. При саертывании фибриногена pH плазмы сдвигается в кислую сторону. Фибрин способен поглощать значительные количества как кислоты, так и щелочи. При этом он сильно набухает, но не растворяется. [c.193]

Фибриноген растворен в кровяной плазме в концентрации всего 0,2—0,4%. Явление свертывания очень сходно с денатурацией при этом фибриноген — корпускулярный белок — превращается в фибрин — фибриллярный белок. Электроно-граммы кровяного сгустка показывают, что он состоит из волокон, образующих редкую решетку, занимающую весь первоначальный объем крови и включающую всю жидкость. При перемешивании стеклянной палочкой объем сгустка можно уменьшить примерно до 1 /100 объема свернувшейся крови. Некоторые признаки указывают на то, что в фибрине макромолекулы соединены электровалентными связями, существующими между кислыми и основными группами. Как фибриногеп, так и фибрин дают рентгенограммы типа винтов а. [c.444]

Прои.зводпые фибриногена Фибриноген или мономер фибрина Сефароза 68 491 [c.356]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология