Фибрин

Кровяная плазма, полученная по описанной выше методике, представляет собой жидкость, слегка окрашенную каротиноидамн, и содержит следующие белки альбумины (растворимы в 5%-ном солевом растворе), липопротеины, фибриноген и протромбин. Из цельной крови без защитных добавок при стоянии через несколько минут выделяются хлопья в результате превращения растворимого глобулярного фибриногена в н< растворимый нитевидный белок—фибрин, нити которого образуют ячеистую структуру сгустков. Это превращение происходит под влиянием протромбина и ионов кальция. Центрифугирование свернувшейся крови приводит к отделению смеси фибрина и красных кровяных тел. Надосадочная жидкость представляет собой кровяную сыворотку, которая отличается от плазмы тем, что не содержит фибриногена. Витамин К является антигеморрагическим агентом, так как он снижает концентрацию протромбина. Цитрат и гепарин предупреждают свертыванис крови, связывая ионы кальция. [c.670]

Шелк (кокон- Фибрин 1,35—1,37 1100 350 400 18—22 (160- [c.268]

Таким образом, механизм процесса свертывания крови можно представить в следующем виде 1) протромбин+тромботропин+Са +тромбоки-наза -> тромбин 2) тромбин+фибриноген фибрин. [c.328]

ПЛАЗМИН, фермент класса гидро таз, катализирующий расщепление фибрина, в результате чего происходит разрушение тромбов П -гликопротеин (мот м ок 92 тыс), состоящий из двух полипептидных цепей, соединенных связью 8— 8 тяжелой (мол м ок 68 тыс ) и легкой (мол м ок 25 тыс), к рая содержит активный центр фермента, образованный остатками 8ег-740, Н13-602 и Азр-734 (букв обозначения см в ст Аминокислоты) В фибрине П гидро- [c.553]

ПЛАЗМ И Н (фибринолизин), фермент класса гидролаз ЙЗ группы сериновых протеаз. Гликопротеид белковая часть молекулы состоит из двух соединенных связью S — S полипептидных цепей — тяжелой (мол. м. ок, 60 ООО) и кгкой (ок. 25 ООО), в к-рой локализован активный центр. Обра.зус тся из неактивного предшественника — плазми-вогена. Катализирует расщепление фибрина, приводящее к растворению к])0вят 1.1х сгустков. [c.445]

Фибрин из крови крупного рогатого скота [c.505]

ТРОМБИН, фермент класса гидролаз. Гликопротеин состоит из связанных между собой связью S—S легкой цепи (49 аминокислотных остатков у Т. быка и 36 у Т. человека) и тяжелой (259 остатков), в к-рой локализован активный центр. Образуется при огранич. протеолизе неактинного предшественника — протромбина. Катализирует превращение с5>ибринотена в фибрин при свертывании кровп, стимулирует агрегацию тромбоцитов. Обладает мито] енпой а]стив-ностью по отношению к фибробластам, что обусловливает заживление раневой пов-стц сосудов. [c.599]

Изолейцин........ Фибрин крови 1904 Эрлих [c.436]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

По мнению авторов, внутрисосудистый гемолиз при введении ядов вызван травмированием эритроцитов сгустками фибрина, образующимися под влиянием прокоагулянта. Роль фосфолипазы А в этом процессе вспомогательная при действии ее на лецытин плазмы образуется лизолецитин, вызывающий сфероцитоз эритроцитов, Сфероформы эритроцитов особенно чувствительны к осмотическому и механическому воздействию и легко разрушаются в сосудистом русле сгустками фибрина, то есть фосфолипаза, непосредственно не вызывая гемолиза, способствует его возникновению. [c.96]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

Электродиализ находит себе широкое применение как препаративный метод для удаления электролитов из различных суспензий, коллоидных растворов и т. д. Большое применение имеет электродиализ лечебных сывороток. При получении иммунных сывороток было выяснено, что основные иммунологические свойства лечебных сывороток связаны с определенной фракцией белков крови, а именно с глобулинами. Остальные компоненты, такие как форменные элементы крови, фибрин, альбумин, являются балластом и для лучшего иммунологического действия должны удаляться из крови. Для этого используют то обстоятельство, что в нолунасыщенном растворе сернокислого аммония выделяется глобулин, а остальные компоненты плазмы крови остаются в растворе. После осаждения глобулина сернокислым аммонием последний обычно удалялся диализом, и этот процесс представлял собой весьма громоздкую по аппаратуре и длительную но времени операцию. А. В. Маркович первый ввел электродиализ в широкую практику очистки сывороток и разработал технологию его промышленного использования. В настоящее время этот метод в Советском Союзе является общепринятым для бактериологических институтов. [c.182]

Техническое значение имеет альбумин кровяной сыворотки, который применяется для изготовления светочувствительных бумаг и в ситцепечатании. Ол, так жз как и фибриноген, получается на бойнях из крови животных. При выходе из кровеносных сосудов фибриноген свертывается в фибрин. Для того чтобы лучше отделять фибрин, кровь сбивают. При сбивании кровв фибрин выделяется в виде белых нитей, а в остатке получается жидкость, красная от плавающих в ней кровяных телец. Последние удаляют центрифугированием и получают кровяную сыворотку. При осторожном выпаривании этой сыворотки из нее выделяются кристаллы альбумина. [c.390]

ФИБРИН, белок, образующийся из фибриногена в неск. стадий. Под действием тромбина от фибриногена отщепляются пептиды А и Б (мол. масса соотв. ок. 2000 и ок. 2500) и образуется фибрин-мономер. Затем происходит спонтан- [c.619]

Механизм превращения белков П. к. (см. схему) включает внеш. путь, в к-ром участвует тканевый фактор-липопро-теин, образующийся при повреждении ткани, и внутренний. Сплошные стрелки на схеме показывают пути активации белков П. к., пунктирные-пути ингибирования этого процесса (ФЛ-фосфолипиды мембраны клетки). Тромбин участвует в конечной стадии образования кровяного сгустка путем активации превращения фибриногена в фибрин. [c.129]

Т.-кодируемая, незаменимая аминокислота, входит в состав мн. белков (пепсин, глиадин, фибрин и др.). В организме Т. дезаминируется с образованием 2-оксомасляной к-ты при участии пиридоксальфосфата. При действии альдолаз Т. обратимо расщепляется на ацетальдегид и глицин. [c.628]

Т. ифает ключевую роль в системе свертывания крови -катализирует превращение фибриногена в фибрин, осуществляет активацию разл. факторов свертьгеания крови. (см. Протромбиновый комплекс), стимулирует активацию тромбоцитов, эндотелиальных (выстилают внутр. стенки кровеносных и лимфатич. сосудов, полостей сердца) и гладкомышеч- [c.12]

Ф.-кодируемая, незаменимая аминокислота, встречается во всех организмах в составе молекул белков, напр, в оваль-бумине, зеине, фибрине, инсулине, гемоглобине входит в состав пептидов-подсластителей (см. Аспартам), соматоста-тина и энкефалина. Остаток D-Ф. входит в грамицидин S и нек-рые др. пептиды. [c.65]

Курс органической химии (1965) -- [ c.390 ]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.670 ]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.619 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.72 , c.73 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.213 ]

Органическая химия (1974) -- [ c.1053 ]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.221 , c.553 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.605 ]

Технология белковых пластических масс (1935) -- [ c.172 , c.194 , c.195 ]

Методы органической химии Том 3 Выпуск 3 (1930) -- [ c.321 ]

Химия углеводов (1967) -- [ c.607 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.158 ]

Биоорганическая химия (1987) -- [ c.231 , c.234 , c.236 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.619 ]

Катализ в неорганической и органической химии книга вторая (1949) -- [ c.475 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.444 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.293 , c.767 ]

Курс органической химии (1967) -- [ c.390 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.440 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.476 ]

Капельный анализ (1951) -- [ c.502 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.656 ]

Основные начала органической химии Том 1 Издание 6 (1954) -- [ c.711 ]

Очерк общей истории химии (1979) -- [ c.201 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.174 , c.181 , c.185 , c.366 ]

Новейшие методы исследования полимеров (1966) -- [ c.135 , c.327 , c.328 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.324 , c.327 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.399 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.171 , c.175 ]

Полимеры медико-биологического назначения (2006) -- [ c.68 , c.88 , c.292 ]

Современные методы эксперимента в органической химии (1960) -- [ c.465 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.305 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.20 , c.508 , c.520 , c.521 , c.522 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.325 , c.326 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.325 , c.326 ]

Генетика с основами селекции (1989) -- [ c.499 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.68 , c.70 ]

Биохимия мембран Кальций и биологические мембраны (1990) -- [ c.94 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.147 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.147 ]

Биосенсоры основы и приложения (1991) -- [ c.338 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.505 , c.506 , c.513 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.167 , c.168 ]

Ингибиторы коррозии металлов Справочник (1968) -- [ c.242 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология