Фибрин-пептиды

Катализирует расщепление фибрина на растворимые пептиды. [c.440]

После отщепления пептидов, получивших название фибрин-пептиды , фибриноген превращается в хорошо растворимый в плазме крови фибрин-мономер, который затем быстро полимеризуется в нерастворимый фибрин-полимер. Превращение фибрин-мономера в фибрин-полимер протекает с участием фибринстабилизирующего фактора—фактора ХП1 в присутствии ионов Са . [c.605]

Пепсин действует на внутренние пептидные связи, расщепляя белки на пептиды. О действии пепсина на белок, например на фибрин (нерастворимый белок плазмы), можно судить, наблюдая растворение кусочков фибрина. Полученный раствор дает положительную биуретовую реакцию, указывающую на появление в растворе пептидов. [c.165]

Имеющее регуляторное значение изменение активности фермента часто усиливается при помощи каскадного механизма первый фермент воздействует на второй, второй — на третий и т. д. Этот механизм обеспечивает быстрое появление больших количеств активной формы последнего фермента цепи. Примером каскадного механизма может служить механизм свертывания крови [89], представленный схематически на рис. 6-16. Мы видим последовательность, состоящую из пяти ферментов и начинающуюся с фактора XII, в которой каждый фермент активирует следующий путем отщепления небольшой части пептидной цепи (ограниченный протеолиз). На конечном этапе тромбин воздействует на фибриноген и, отщепляя небольшой пептид, превращает его в фибрин — специализированный белок, который спонтанно свертывается. Какие факторы препятствуют выходу каскадного механизма из-под контроля Почему при небольшом кровоподтеке весь протромбин в нашем организме не превращается в тромбин и не происходит свертывания всей крови Здесь, несомненно, имеет место та же ситуация, что и в случае сАМР, который быстро удаляется из системы с помощью специфического фермента существуют механизмы удаления активированного фермента из каскадной последовательности, представленной на рис. 6-16. Помимо этого имеется специальная ферментная система, растворяющая сгусток крови при заживлении раны [89]. [c.72]

Тромбин (гидролизует пептиды превращает фибриноген в фибрин) [c.47]

Свертывание крови объясняется тем, что фибриноген (ф. I), находящийся в плазме в растворенном виде, превращается в нерастворимый фибрин, который выпадает в виде сгустка, состоящего из нитей фибрина, между которыми сперва удерживается большое количество жидкости и форменных элементов крови. Через некоторое время этот сгусток сжимается, из него выдавливается большое количество сыворотки крови, и образуется более плотный сгусток, состоящий в основном из фибрина и тромбоцитов. Переход фибриногена в фибрин происходит под влиянием фермента тромбина. При этом от фибриногена отщепляются пептиды, которые называются пептидами А и В. Белок, остающийся после отщепления указанных пептидов, получил название фибрина-мономера. В результате полимеризации из фибрина-мономера образуется фибрин-полимер в виде сгустка. [c.251]

Фибрин-мономер (белок, остающийся после отщепления от фибриногена пептидов А и В) [c.468]

Ограниченный протеолиз Фибриноген-- Фибрин-f 4 Пептида 4-Углевод. [c.254]

Фибрин тромба гидролизуется с образованием растворимых пептидов под действием сериновой протеазы плазмы крови плазмина. [c.322]

Тромбин. Превращение фибриногена в фибрин под действием тромбина является примером ограниченного протеолиза, затрагивающего только две или три связи примерно из 3000 связей фибрина и приводящего к образованию двух полипептидов, которые были охарактеризованы [18, 30]. Оба полипептида содержат аргинин. Поскольку тромбин гидролизует синтетические субстраты, например метиловый эфир то-луолсульфонил-/-аргинина [285], был сделан вывод, что в фибриногене происходит расщепление аргинильных связей. Однако лизин в одном из. пептидов может участвовать в образовании разрываемой связи, так как субстратами тромбина являются как этиловый эфир лизина, так и лизилаланиноаая связь в цепи Б окисленного инсулина [95]. Протеолитического действия тромбина на овальбумин и миозин кролика не было обнаружено [18]. [c.213]

Фибриноген, легко растворимый белок плазмы, в результате протеолитического действия тромбина превращается в нерастворимый мономер фибрина. Тромбин расщепляет в фибриногене четыре пептидные связи между аргинином и глицином. В результате этого расщепления высвобождаются четыре пептида А-пептид из 18 [c.168]

Фибриноген — важный фактор свертывания крови. Прн действии фермента тромбина (в свою очередь образующегося из протромбина и Са под влиянием фермента тромбокина 1ы) фибриноген переходит в нерастворимый фибрин с отщеплением пептидов. Вследствие этого наступает свертывание криви. Молекулы фибриногена вытянуты [c.399]

ФИБРИН, белок, образующийся из фибриногена в неск. стадий. Под действием тромбина от фибриногена отщепляются пептиды А и Б (мол. масса соотв. ок. 2000 и ок. 2500) и образуется фибрин-мономер. Затем происходит спонтан- [c.619]

Ф.-кодируемая, незаменимая аминокислота, встречается во всех организмах в составе молекул белков, напр, в оваль-бумине, зеине, фибрине, инсулине, гемоглобине входит в состав пептидов-подсластителей (см. Аспартам), соматоста-тина и энкефалина. Остаток D-Ф. входит в грамицидин S и нек-рые др. пептиды. [c.65]

Фибрин-мономер, участвующий в процессе тромбообразования и образующийся при отщеплении от гликопротеина крови фибриногена двух низкомолекулярных пептидов (М = 2000 и 2500) под действием фермента тромбина. Фибрин-мономер агрегируется под действием фермента фибринолигазы в нерастворимый сгусток фибрин-полимера, который становится основой белого тромба (глава 1). [c.292]

Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке происходит под действием ферментов поджелудочной железы трипсина и химотрипспна, которые действуют как на белки, так и на продукты расщепления белков — полипептиды, расщепляя их до коротких пептидов и небольшого количества свободных аминокислот. В качестве источника ферментов в опыте используют 2%-ный раствор панкреатина в 0,5%-ном растворе карбоната натрия или глицериновую вытяжку из поджелудочной железы. В качестве субстрата — кусочки фибрина или яичного белка. [c.166]

С помощью ряда опытов была выяснена роль углеводов в превращении фибриноген — фибрин. Цара и Багди [175] показали, что в процессе превращения фибриногена в фибрин происходит частичная потеря гексоз. Так, если бычий фибриноген содержал 1,6% гексоз, то образовавшийся из него фибрин — 1,3% гексоз. Те же величины были получены для кроличьего фибриногена и фибрина. Чандрасекар и др. [176] нашли, что бычий фибриноген при свертывании терял около 18% (эквивалентно 1,2 остатка) сиаловой кислоты. Однако отщепляющаяся при свертывании фибриногена сиаловая кислота выделяется в связанной форме, так как ее можно определить методом с использованием тиобарбитуровой кислоты только после кислотного гидролиза. Кроме того было найдено, что при обработке фибриногена нейраминидазой отщепляется вся сиаловая кислота, и после этого свертывание фибриногена происходит значительно быстрее. Лаки и ]Иестер [177] окисляли бычий фибриноген разбавленным перйодатом при pH 7,0 и нашли, что окисление фибриногена сопровождалось параллельной потерей свертываемости. Через 2 час после начала окисления от фибриногена отщеплялось 30% гексоз и 43% сиаловой кислоты при этом свертываемость уменьшалась на 50%. Условия проведения опыта исключали окисление аминокислот. Было установлено, что тромбин не действует на окисленный фибриноген и не катализирует отщепление от фибриногена каких-либо пептидов. [c.254]

Работа 39. Определение активности тромбина (фибрин-фермент, пептид-пептидогидролаза) [c.71]

Работа 135. Свертывание крови под действием тромбина (фибрин-фермент, пептид-пептидогидролаза) [c.218]

При превращении фибриногена в фибрин в присутствии тромбина также наблюдается отщепление пептида [441]. Еще один пример отщепления пептида от белковой молекулы дает превращение яичного альбумина в пластинчатый альбумин [442, 443] под действием субтилизина (протеиназы В. subtilis). [c.79]

Физиологическая роль протеолитических систем желудочно-кишечного тракта ясна с помощью этих ферментов принятые с пищей белки подвергаются гидролизу, в основном, вероятно, до составляющих их аминокислот. Протеолитические ферменты некоторых микроорганизмов обеспечивают способность последних к инвазии животной ткани. Такова, например, функция кол-лагеназы у некоторых спороносных анаэробов lostridia). Установлено, что превращение фибриногена в фибрин в крови млекопитающих катализируется протеолитическим ферментом, отщепляющим от фибриногена пептид (стр. 79). Внутриклеточные протеолитические системы, вероятно, катализируют распад белков в клетке. Ряд исследований посвящен вопросу о возможном участии этих ферментов также и в синтезе пептидных связей реакции, представляющие обращение гидролиза таких связей, осуществлены при помощи различных ферментных препаратов. [c.260]

Из других работ по хроматографии пептидов на целлюлозных сорбентах следует назвать работы по выделению активных фрагментов из автолизата пепсина на ДЭАЭЦ и КМЦ [9] по разделению пептидных цепей фибрина [10] по разделения В- и С-цепей а-химотрипсина [И] по разделению пептидов из ферментативного [c.185]

ПЛАЗМИН (фибринолизин) — фермент, катализирующий гидролитич. расщепление фибрина, приводящее к растворению (ф и б р и н о л и з у) кровяного сгустка (тромба) относится к подклассу иептидо-гидролаз систематич. шифр 3.4.4.14 (см. Номенклатура и классификация ферментов). Действие П. направлено гл. обр. на пептидные связи, образованные остатками L-аргинипа и L-лизипа. Помимо фибрина, П. может гидролизовать и другие белки, в частности казеин, -лактоглобулин, желатину, фибриноген, а также пизкомолекуляриые синтетич. пептиды и эфиры L-аргинина и L-лизина. Физиологич. роль П. состоит в предотвращении роста и последующем растворении тромбов, образующихся в сосудах нри их повреждениях, а также при ряде заболеваний (тромбозы). [c.22]

Другим примером ограниченного протеолиза является превращение фибриногена в фибрин, индуцируемое тромбином. При этом процессе в небелковой фракции обнаруживается около 2% общего азота фибриногена. В течение некоторого времени считали, что этот азот принадлежит гомогенному пептиду, названному фибринопептидом [475]. Однако сейчас кажется более вероятным, что при этом образуются четыре пептида [476], отщепление которых может оставить на молекуле фибрина четыре шрама (четыре N-концевых глициновых остатка, которых нет в фибриногене). Два из этих пептидов содержат N-концевую глутаминовую кислоту, которая, возможно, соответствует остаткам, теряемым фибриногеном при его превращении. [c.185]

Были проведены тщательные исследования природы образовавшихся фиб-ринонентидов (эти данные рассмотрены в обзоре Лаки и Гладнера [159], а также в приведенных выше работах, относящихся к исследованиям N-koh-цевых групп фибриногена), разбор которых выходит за рамки этой главы. Однако необходимо отметить, что тромбин обладает избирательной специфичностью, выражающейся в том, что образовавшиеся в реакции превращения пептиды всегда содержат С-концевой остаток аргинина, а фибрин — четыре N-концевых остатка глицина и два N-концевых остатка тирозина. Таким образом, специфичность действия тромбина ограничивается расщеплением аргинин-глициновой пептидной связи [183]. Каждый из образовавшихся фибринопептидов состоит примерно из 20 аминокислотных остатков и не содержит углеводов. [c.254]

Эффекторные клетки — в данном случае макрофаги, нейтрофилы, эозинофилы и К-(киллер-ные) клетки — взаимодействуют посредством своих Рс-рецепторов с фиксированными на клетках антителами или через свои СЗ-рецепторы с мембраносвязанными СЗЬ, СЗЬ и СЗс (см. рис. 24.2 гл. 5). Связывание антител с Рс-рецепторами фагоцитов стимулирует продукцию ими большего количества лейкотриенов и простагландинов, которые выполняют важную роль в процессе воспаления (см. гл. 5). Хемокины и хемотаксические молекулы, в том числе СЗа, лейкотриен (ЬТВ ) и пептиды фибрина, также могут активировать поступающие в участок реакции клетки. [c.442]

Фармакокинетика. Поскольку стрептокиназа имеет белковую структуру, при приёме внутрь она разрушается в ЖКТ. При внутривенном введении препарата составляет около 30 мин, Г,/2 комплекса стрептокиназа-плазминоген равен 80-90 мин. Стрептокиназа распределяется в системном кровотоке, наибольшее её количество определяют в органах и тканях, содержащих отложения фибрина в мелких тромбах. Часть её связывается с антистрептокина-зами (АТ, образовавшимися в результате предшествующей сенсибилизации стрептококками) с образованием комплексов, частично выводимых с мочой, а частично разрушающихся в печени и селезёнке до аминокислот и пептидов, также элиминируемых почками. [c.264]

Такого рода определения дают нам всегда сильно заниженные оценки скорости мутирования, так как большая часть мутаций нарушает функцию данного белка и исчезает из популяции под давлением отбора. Есть, однако, среди изученных белков одно семейство, для которого это возражение почти не имеет силы. Это так называемые фибринопептиды - фрагменты из 20 аминокислотных остатков, отщепляемые от белка фибриногена, когда он при свфтывании крови, активируясь, превращается в фибрин. Фибринопептиды не выполняют никакой прямой функции, а потому они толерантны почти ко всем возможным аминокислотным заменам. Анализ фибринопептидов показывает, что белок среднего размера, состоящий из 400 аминокислот, изменяется случайным образом в результате одной аминокислотной замены приблизительно каждые 200000 лет. Позже с разработкой методов определения нуклеотидных последовательностей ДНК (см. разд. 4,6.6), появилась возможность выявить степень сходства нуклеотидных последовательностей ДНК в гомологичных некодирующих участках генома у разных видов млекопитающих. Полученные таким путем оценки частоты мутаций прекрасно согласуются с теми, какие дает анализ фибро но пептидов. [c.277]

Фибринолизом называют разрушение фибрина протеолитическим ферментом плазмином. Плазмин гидролизует в фибрине пептидные связи, образованные остатками аргинина и триптофана, причем образуются растворимые пептиды (рис. 21.21). В циркулирующей крови находится предшественник плазмина — плазминоген. Он активируется путем частичного протеолиза специфическими ферментами — активаторами плазминогена (тканевой и урокиназный активато- [c.513]

Активация проферментов играет также ведущую роль в регуляции свертывания крови. Поразительная особенность процесса свертывания состоит в том, что он организован как каскад превращений проферментов, в котором активированная форма одного фактора свертывания катализирует активацию следующего. Свертывание крови происходит в результате взаимодействия двух последовательностей реакций, получивших название внешнего и внутреннего механизмов. Оба механизма необходимы для нормального свертывания крови. Они сливаются в общий механизм, приводящий к формированию фибринового сгустка. Фибрин образуется из фибриногена, высокорастворимого белка плазмы, путем гидролиза четырех пептидных связей между остатками аргинина и глицина. Катализирует эту реакцию тромбин - фермент, сходный с трипсином. В результате гидролиза от фибриногена отщепляются два А-пептида и два В-пептида, на долю которых приходится около 3% молекулы фибриногена. Образующийся в результате мономер фибрина спонтанно полимеризуется в длинные [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология