Образование глутамина

Рис. 7.16. Важнейшие пути ассимиляции азота. Ионы аммония, содержащиеся в питательной среде, непосредственно поглощаются клетками (а). Ионы нитрата при ассимиляционной нитратредукции (б), а молекулярный язох (N2) при фиксации азота (в) восстанавливаются до ионов аммония. В органические соединения аммонийный азот переводится либо при участии АТР путем образования глутамина, либо без затраты АТР путем прямого восстановительного аминирования 2-оксоглутарата или пирувата.

Амидирование — присоединение аммиака по свободной карбоксильной группе с образованием амидов. Амидирование — один из путей обезвреживания аммиака в животных и растительных организмах. Чаще всего амидируется глутаминовая и аспарагиновая кислоты с образованием глутамина и аспарагина. Глутамин синтезируется. с участием глутаминсинтетазы (Ь-глутамат аммиак—лигаза (АДФ), К-Ф.6.3.1.2), аллостерическим ферментом, мол. масса от 500 ООО до 600 ООО. Суммарное уравнение приведено ниже [c.95]

Две реакции амидирования ведут к образованию глутамина и аспарагина из глутаминовой и аспарагиновой кислот в реакциях следующего типа [c.89]

Важной реакцией, приводящей к включению аммиака в органические соединения, является также АТФ-зависимое образование глутамина под действием глутаминсинтетазы [c.398]

Две другие реакции, приводящие к включению NH3 в аминокислоты, идут с образованием глутамина и аспарагина [c.18]

Образование аспарагина происходит аналогично образованию глутамина. Однако аспарагинсинтетаза . соН [45] расщепляет АТР на АМР и PPi без образования ADP. Считают, что по ходу процесса образуется -аспартиладенилат. У высших животных донором аммиака для синтеза аспарагина служит глутамин, но может быть использован и непосредственно NHt [46]. [c.106]

Образование глутамина из глутамата сопряжено с расщеплением АТР [c.91]

Еще один белок с установленной четвертичной структурой представляет собой фермент глутаминсинтетазу из Е. соН, катализирующий образование глутамина из глутамата и аммиака за счет энергии АТР (гл. 19). По сравнению с гемоглобином или гексокиназой это намного более сложный олигомерный белок. На рис. 8-14 показано взаимное расположение 12 субъединиц глутамин-синтетазы. [c.204]

Второй важной реакцией, приводящей к включению аммиака в органические соединения, является зависимое от АТФ образование глутамина. [c.433]

Измеряемую в эксперименте константу Кт, выраженную через концентрации, можно найти путем сочетания экзергонической реакции гидролиза с какой-либо эндергонической реакцией, константа которой известна. Например, при взаимодействии глутамата и иона аммония с образованием глутамина и [c.35]

В левую часть уравнения (2) входят пять компонентов, и все они должны присутствовать для того, чтобы началась реакция. Механизм образования глутамина очень сложен. Был выдвинут целый ряд предположений относительно природы свободных промежуточных продуктов. Однако, как стало ясно после недавнего пересмотра взглядов на эту реакцию, любая схема, [c.209]

Все ферменты имеют окончание аза , прибавленное к названию субстрата (например, аргиназа ускоряет гидролиз аргинина) или прибавленное к фразе, описывающей действие фермента (например, алкогольдегидрогеназа — фермент, катализирующий окисление алкоголя, — донора водорода, глутамин-синтетаза ускоряет образование глутамина). [c.44]

Аммиак—очень ядовитое вещество, особенно для нервной системы. Особую роль в устранении аммиака играет глутаминовая кислота. Она способна связывать аммиак с образованием глутамина — безвредного для нервной ткани вещества. Данная реакция амидирования протекает при участии фермента глутаминсинтетазы и требует затраты энергии АТФ (см. главу 12). Непосредственный источник глутаминовой кислоты в мозговой ткани—путь восстановительного аминирования а-кетоглутаровой кислоты [c.635]

Рис. 2-27. Пример биосинтетической реакции дегидратации, запускаемой гидролизом АТР Глутаминовая кислота сначала превращается в высокоэнергетическое фосфорилированное промежуточное соединение (соответствует соединению Б-О-Р в тексте), которое затем реагирует с аммиаком с образованием глутамина. В данном примере обе реакции осуществляются на поверхности одного и того же фермента -глутаматсинтетазы. Отметим, что обе молекулы для простоты представлены в незаряженной форме.

Глутамин выполняет аналогичную функцию в организме животного. Как уже отмечалось выше, организм животного синтезирует определенные аминокислоты ( заменимые ), используя для этой цели аммиак, образующийся при дезаминировании или пероаминировании пищевых белков или собственных белков организма. Однако аммиак токсичен для организма животного и образуется в крови лишь в крайне малых концентрациях. Установлено (Кребс), что почечная ткань содержит фермент, катализирующий образование глутамина из глутаминовой кислоты. Эта эндэргонная реакция происходит с участием аденозинтрифосфорной кислоты [c.396]

Метаболизм. Floyd считает, что Г. может конкурентно тормозить образование глутамина и мочевины, соединяясь с глутаминовой кислотой, карбамилфос-фатом или аминокислотным предшественником мочевинного цикла, в результате чего высвобождается аммиак. [c.86]

По мере образования КНз связывается во всех тканях с глутаминовой кислотой с образованием глутамина [c.75]

Углеродный скелет аминокислот, подвергшихся деградации и включившихся в цикл трикарбоновых кислот в мышечной ткани, превращается главным образом в глутамин и пируват, который далее окисляется или превращается в лактат. Таким образом, при голодании или в период после всасывания большая часть образующихся в процессе распада мышечного белка аминокислот покидает мышцы исключением являются изолейцин, валин, глутамат, аспартат и аспарагин они участвуют в образовании глутамина, который высвобождается мышцами и используется другими тканями. [c.341]

Образование глутамина является важным механизмом детоксикации аммония, к которому мозг чрезвычайно чувствителен и накопление которого губительно для ЦНС. В частности, повышение аммиака в мозге до концентрации 0,6 мМ сопровождается судорогами. Системное введение солей аммония вызывает конвульсии и увеличение содержания глутамина в мозге. В случае серьезных повреждений печени повышается концентрация аммония и глутамина в спинномозговой жидкости — в этих случаж наблюдается кома. Симптомы печеночной комы смягчаются введением глутамата. Основная часть глутаминсинтета-зы локализована в глиальных клетках и лишь небольшая часть ее представлена в нервных окончаниях. [c.47]

Бактерии, находящиеся в клубеньках, синтезируют ферментную систему с нитрогеназной активностью, восстанавливающую молекулярный азот до аммиака. Ассимиляция аммиака происходит, в основном, путем вовлечения его в ряд ферментативных превращений, приводящих к образованию глутамина и глутаминовой кислоты, которые в дальнейшем идут на биосинтез белка. [c.81]

При получении щтаммов промыщленных микроорганизмов генетические манипуляции, изменяющие регуляцию азотного метаболизма, имеют важное значение. Интенсификация процессов образования глутамина, глутамата и аспартата может повыщать продуктивность клеток в отнощении многих первичных метаболитов, для которых эти соединения служат предщественниками и негативный контроль биосинтеза которых устранен в результате дополнительных мутаций. В свою очередь, повышенное образование первичных метаболитов, и в частности аминокислот, может увеличить продукцию вторичных метаболитов, предшественниками или стимуляторами синтеза которых они являются. [c.45]

В то время как состояние аденилирования глутаминсинтетазы регулируется а-кетоглутаратом, глутамином, иТР, АТР и Pi, активность фермента находится под контролем восьми различных эффекторов, а именно конечных продуктов превращения глутамина (рис. 5.1). Отношение глутамин/а-кетоглутарат можно рассматривать как чувствительный показатель концентрации NHJ [26]. При избытке NH4 будет происходить образование глутамина из а-кетоглутарата (рис. 5,1). В результате увеличения отношения глута-мин/а-кетоглутарат может произойти полное аденилирование глутаминсинтетазы. Однако при повышении койцентрации NHj усиливается не только синтез глутамина установлено, что при достаточно высокой концентрации NH 4 может служить донором азота (вместо амидной группы глутамина) в биосинтетических реакциях, приведенных на рис. 5.1. В условиях азотного голодания отношение глутамин/а-кетоглутарат снижается, и может произойти полное деаденилирование (т. е. активация) глутаминсинтетазы. Это создает условия для эффективного использования даже небольших количеств доступного NH . Обычно в клетках преобладают частично аденилированные формы глутаминсинтетазы уровень модификации определяется относительным содержанием различных эффекторов. [c.117]

Глутаминсинтетаза катализирует реакцию, в которой глутамат функционирует как акцептор NH для образования глутамина. Для этой реакции требуется АТР. Причем ГС обладает гораздо большим сродством к NHj, чем ГДГ. [c.232]

Промежуточным продуктом в процессе образования глутамина является у-глутамилфосфат [c.189]

Еще одной реакцией обезвреживания аммиака в мозге и некоторых других органах является восстановительное аминирование а-кетоглутарата под действием глутаматдегидрогеназы, катализирующей обратимую реакцию. Однако этот путь обезвреживания аммиака в тканях используется слабо, хотя, если учитывать последующее образование глутамина, является выгодным для клеток, так как способствует обезвреживанию сразу 2 молекул N113 [c.238]