Энзимология

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Полиферментная система — это совокупность ферментов, организованных во времени и (в определенной степени) пространстве, катализирующих некоторые последовательные (или последовательно-параллельные) реакции превращения метаболитов, связанные друг с другом отношениями субстрат — продукт. Особый интерес для физико-химической энзимологии представляют закономерности накопления и расходования промежуточных метаболитов и конечных продуктов, кинетические режимы действия системы ферментов, характер стадий, определяющих скорость действия [c.122]

Энзимология рекомбинаций у бактерий [c.88]

Автор данной книги весьма скептически оценивает приложения статистической ферментативной кинетики к анализу экспериментальных данных по деструкции полимерных субстратов на базе представлений о характеристических аффинностях индивидуальных сайтов активного центра, или об аддитивности сродства индивидуальных сайтов к мономерным остаткам субстрата. Возможно, этот скептицизм обусловлен определенной приверженностью автора к классической ферментативной кинетике, где четкий математический аппарат, играя лишь вспомогательную роль, не заслоняет красоту логических построений, направленных на выявление все новых кинетических особенностей игры фермента и субстрата. Но дело скорее не в этом, а в том, что постулат о неизменности показателей сродства сайтов, независимо от того, заняты или нет соседние связывающие участки, и независимо от строения (степени полимеризации) субстрата в корне противоречит современным представлениям о динамической структуре фермента и его активного центра. Вообще деление активного центра на определенное и жестко фиксированное число сайтов, тем более с постоянным сродством, не согласуется с обилием данных в современной физико-химической энзимологии о флуктуирующей структуре активного центра, о тонких механизмах регуляции активности и субстратной [c.106]

Полезное применение нашла такая техника и в промышленности она получила название инженерная энзимология или ферментная технология. Ферментную технологию назвали решением для еще не найденных проблем [122]. В действительнооти этот метод еще должен оправдать многие из тех ожиданий, которые ее сторонники считают уже осуществленными. Тем не менее надо знать р ее возможностях и подготовиться к применению этой технологии завтрашнего дня. [c.259]

Это своего рода очерки — с авторским стилем и определенной позицией, написанные живо и заинтересованно они не претендуют на монографическую полноту, а представляют собой скорее иллюстрации ряда важных проблем биоорганической химии. Конечно, можно пожалеть, что авторы в основном рассматривают работы, выполненные на североамериканском континенте, и не упоминают многих исследований, внесших фундаментальный вклад в эти разделы биоорганической химии. Опущены ими и практически все широко известные в мире работы советских исследователей, в частности в области химической энзимологии, изложение которых даже в самом сжатом виде значительно более объективно отразило бы состояние этой области биоорганической химии, обогатило бы книгу и внесло бы нужные коррективы в некоторые порой спорные представления авторов. Мы сочли неуместным делать соответствующие дополнения к переводу, так как это нарушило бы стройность и оригинальность авторского текста. Истинные ценности всегда пробьют себе дорогу в науке и в конце концов преодолеют расстояния, разобщенность и предубеждения. [c.7]

Далее предполагается, что принцип стереоэлектронного контроля при гидролизе эфиров и амидов можно щироко применять и в других областях энзимологии, и, следовательно, некоторые общепринятые принципы катализа потребуют пересмотра. [c.252]

Дальнейшее увеличение временной разрешающей способности аппаратуры для исследования нестационарной кинетики дает использование в энзимологии метода импульсного фотолиза (флеш-метод). Этот метод применим для реакций. [c.205]

В основу книги положен курс лекций, который автор читает на химическом факультете МГУ студентам, аспирантам и стажерам кафедры химической энзимологии, а также слушателям факультета повышения квалификации. Книга будет также полезна биохимикам, энзимологам и биотехнологам, интересующимся проблемами микробиологической и ферментативной конверсии биополимеров. [c.5]

На примере лизоцима был впервые рассмотрен конкретный механизм напряжения субстрата в активном центре, благодаря чему возросла за последние годы популярность этого фермента как объекта физико-химической энзимологии. Сама гипотеза напряжения, или деформации, восходит к Холдену [76] и Полингу [77, 78] и состоит в том, что активный центр фермента может быть структурно комплементарен субстрату в переходном состоянии реакции (для большей строгости здесь следовало бы говорить о взаимной комплементарности фермента и субстрата). В этом случае при образовании фермент-субстратного комплекса в ферменте пли субстрате, а скорее в обоих реагентах могут возникать напряжения или деформации, которые, в свою очередь, приводят [c.162]

Химическая концепция брожения, базирующаяся на триумфе препаративного органического синтеза, в тенденции сводила весь биокатализ к обычному химическому катализу. И несмотря на значительные упрощения в познании действительности, ее заслуги в развитии энзимологии бесспорны и велики. Именно она помогла установить многие положения, прочно вошедшие в современную энзимологию, а именно I) аналогию между биокатализом и катализом, между ферментами и катализаторами 2) положение о наличии в ферментах двух неравноценных компонентов — своего рода активных центров и носителей 3) заключение о важной роли ионов переходных металлов в активных центрах многих ферментов [c.176]

Предназначена для научных работников, специализирующихся в области биоорга-нической химии, биохимии, энзимологии, преподавателей, аспирантов и студентов старших курсов химических и биологических вузов, [c.4]

Физико-химические исследования в области органической химии, и прежде всего гомогенного катализа, привели к столь фундаментальным обобщениям, что давно уже выделились (под названием физико-оргэ ническая химия ) в самостоятельный раздел науки/ На наших глазах на стыке физической химии и молекулярной биологии происходит становление новой научной дисциплины — физикохимии биокатализа (химической энзимологии). Тесная связь этой относительно молодой области науки с физико-органической химией обусловлена, главным образом, тем, что путь к познанию каталитических функций ферментов проходил прежде всего через известные механизмы гомогенно-каталитического типа. [c.3]

Основная задача физической химии биокатализа состоит в выявлении некоторой общности причин, обуславливающих уникальные свойства биологических катализаторов. Может показаться, что постановка такой задачи слишком контрастирует с тем положением, которое господствовало в энзимологии еще несколько лет тому назад, когда, несмотря на обширные качественные сведения о специфичности действия многих сотен ферментов, мы не имели,— как отмечает Уиль-. ям Дженкс (1969),— ни в одном конкретном случае сколь либо детального или количественного представления о движущих силах катализа [11. Однако с тех пор благодаря усилиям ряда научных школ произошли существенные сдвиги. Хотя и трудно отдать предпочтение тем или иным методическим подходам, однако вряд ли можно оспаривать важность вклада, который в решение поставленной проблемы внесли кинетико-термодинамические исследования. Они приобрели особое значение, когдэ в результате рентгеновских исследований структуры кристаллических ферментов появилась возможность трактовать их результаты на молекулярном уровне. [c.3]

В основу книги положен курс, который один из авторов читает на химическом факультете МГУ, В создании курса, при написании отдельных разделов, оказали нам помощь сотрудники кафедры химической энзимологии Л. К. Яци-мирский (гл. III), С. Д. Варфоломеев (гл. V), А. А. Клёсов (гл. VI), а также А. М. Клибанов и А. В. Левашов. [c.4]

Протеолитические ферменты всегда были объектами переднего края развития энзимологии. Некоторые из них были-в числе первых белков, которые удалось выделить в кристаллическом состоянии. В настоящее время они стали модельными объектами всестороннего изучения взаимосвязи между структурой и функцией белков [1]. Исторические этапы этого более чем 50-летнего пути весьма полно освещены в монографии В. В. Мосолова [2]. [c.126]

О-Гликозид-гидролазы (КФ 3.2.1), или карбогидразы,— ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление О-гликозидной связи. Эти ферменты заггимают весьма заметное место как в классической и физико-химической эггзимологни, так и в прикладной, энзимологии и биотехнологии. [c.22]

К настоящему времени многие О-гликозид-гидролазы получены в высокоочищенном и в кристаллическом состоянии, для целого ряда карбогидраз получены данные о первичной структуре (всей белковой молекулы или ее фрагментов). Именно среди кар-богидраз был выбран фермент — лизоцим, для которого впервые в энзимологии было расшифровано пространственное строение с помощью рентгеноструктурных методов анализа. Карбогидразы широко используются для изучения структуры многих биологически важных соединений — гликоконьюгатов, компонентов клеточной стенки и т. д. [c.22]

Важнейший вопрос энзимологии — как выявить взаимосвязь между механизмом действия и специфичностью фермента, с одной стороны, строением и свойствами его активного центра, с другой,— для карбогидраз в значительной степени остается открытым. В литературе появилось довольно много экспериментальных. данных по механизмам действия и специфичности 0-гликозид-гид-ролаз, однако следует отметить, что в подавляющем большинстве случаев их интерпретация проводится лишь по аналогии с действием лизоцима, даже без достаточных на то оснований. [c.23]

Пример 7. Даже такие авторитеты в физико-химической энзимологии, как Тома и Аллен, допустили поверхностное обсуждение данных в отношении множественной атаки. В своей недавней работе [10] по кинетике гидролиза мальтодекстринов G3—Ою под действием а-амилазы из Asp. огугае они экспериментально определили распределение продуктов реакции по степени полимериза- [c.85]

Описание закономерностей действия полиферментных систем е помощью подходов статистической кинетики иока не привело к значительным успехам в области 3K HepHM HTajJbHofl энзимологии и характеризуется большой математической сложностью. По-видимому, более иерспсктинньии здесь является аналитическое описание поведения полиферментных систем (гл. 4, 4), [c.136]

В основном так именно и происходило в развитии энзимологии до тех пор, пока и химики и биологи еще не видели тех принципиально различных уровней материальной организации, на которых осуществляются химические процессы in vitro и биохимические in vivo . Аррениус в своих утверждениях прав тоже до тех пор, пока познание живого осуществляется в русле дозволенной идеализации объекта, — его упрощения и омертвления. Идеализация объекта— один из необходимых путей познания. Но Аррениус возложил на химию чересчур большие функции в решении биохимических проблем. .. до конца , не заметив в силу объективных обстоятельств своего времени дозволенных границ идеализации. Теперь известно, что химическая концепция в энзимологии не смогла доказать постулируемое ею тождество между катализом и биокатализом. [c.177]

Третий путь к освоению приемов , которыми пользуется живая природа в своих лабораториях in vivo, состоит в значительных, причем полученных в самые последние годы, достижениях химии иммобилизованных систем. Как было уже сказано, энзимология давно уже накопила информацию об уникальных качествах биокатализаторов. Но вместе с тем она указала и на их крайнюю лабильность, неустойчивость при хранении и быструю потерю активности при перенесении в реакционные системы, функционирующие in vitro. Ведь именно поэтому техническая биохимия не могла пойти далее нескольких ограниченных областей промышленности, где применяются преимуп ественно гидролитические ферменты, выделяемые микроорганизмами. Эти области — производство вин, пива, чая, хлеба и некоторых других пищевых продуктов, обработка кожи. Все попытки использовать богатейший набор ферментов, которым располагает природа, для осуществления лабораторных и промышленных процессов наталкивались на, казалось бы, неразрешимые проблемы 1) трудную доступность чистых ферментов и их непомерно высокую стоимость 2) их нестабильность при хранении и транспортировке 3) быстро наступающую потерю их активности в работе, даже если удалось их выделить и пустить в дело. Но теперь оказалось, что эти проблемы удается решить. Благодаря успехам микробиологической промышленности стало возможным получать многие ранее трудно доступные или недоступные ферменты по ценам в 100—1000 раз ( ) ниже цен на ферменты растительного и животного сырья. Но, главное, теперь открыты пути стабилизации ферментов, и именно это обстоятельство стало основанием химии иммобилизованных систем, или биоорганического катализа . Сущность этого открытия и всех последующих исследований, направ- [c.184]

Как уже говорилось вьпие, с нашей точки зрения значение этих моделей для энзимологии состоит не в том, что оьш бутсвально воспроизводят те или иные механизмы ферментативного кататиза, а скорее в ином. Воспроизведение вчи-сто органо-химическом плане определенных особенностей действия ферментов позволяет установить тс реальные типы механизмов и структурные предпосылки к их реализации, которые вводят гипотезы о механизмах собственно ферментативного катализа в рамки экспериментатьно проверяемых и/или [c.496]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология