Глутаминовая кислота L амид

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Анализ белков. — Белки обычно гидролизуют кипячением с 20,%-ной соляной кислотой или 35%-ной серной кислотой. Щелочной гидролиз сопровождается глубокой рацемизацией и применяется толыко лри определении триптофана и тирозина, чувствительных к минеральным кислотам. Ферментативный гидролиз протекает медленно и, вероятно, не полностью, однако он не осложняется деструкцией лабильных продуктов, образующихся ири гидролизе. Если аспарагиновая и глутаминовая кислоты присутствуют в белке в виде амидов,, то кислотный гидролиз превра1цает амидный азот в соответствующие аммонийные соли. Методом Кьельдаля определяют количество общего- [c.654]

Аспарагин + аспарагиновая кислота Глутамин + глутаминовая кислота Амиды [c.67]

Глутаминовая кислота Амиды Аспарагин Глутамин [c.370]

Исключительно важная роль амидов — аспарагина и глутамина была установлена благодаря классическим исследованиям Д. Н. Прянишникова. Он показал, что амиды являются теми соединениями, в виде которых обезвреживается избыток аммиака, поступающего в растения или образующегося при распаде белков в то же время они являются резервом дикарбоновых аминокислот, необходимых для реакций переаминирования. В последнее время благодаря главным образом исследованиям В. Л. Кретовича была вскрыта еще одна сторона физиологической роли аспарагина и глутамина они предохраняют от окислительного дезаминирования аспарагиновую и глутаминовую кислоты. Оказалось, что окислительному дезаминированию легче всего подвергаются именно аспарагиновая п глутаминовая кислоты. При биосинтезе амидов происходит включение [c.256]

Вернемся еще раз к свойствам аминогруппы глицина она проявляет более сильные основные свойства (более высокое значение рКа), чем обычный органический амин. Можно ожидать, что единичный отрицательный заряд карбоксильной группы приведет к повышению электронной плотности на аминогруппе и что электростатическое притяжение (эффект ноля) между аммоний-катионом и карбоксилат-апионом затруднит отрыв протона от аммонийной группы. Это действительно так, и оба эффекта играют важную роль. Тем не менее рКа аминогруппы глицина равен 9,60, тогда как у метиламина 10,64 (табл. 2.1). Это происходит потому, что наиболее важным, или определяющим, эффектом является оттягивание электронов карбоксильной (карбонильной) группой. Так, если нейтрализовать весь заряд карбоксильной группы путем превращения ее в амид, то рКа аминогруппы глициламида равен 8,0, а для глицилглицина 8,13. При этом не возможны ни повышение электронной плотности карбоксилат-ани-оном, ни эффект поля (электростатическое влияние) единственным эффектом остается оттягивание электронов амидной карбонильной группой. Отметим, что этерификация аспарагиновой и глутаминовой кислот аналогичным образом влияет на свойства полученных соединений (табл. 2.1). Аминогруппы диэтиловых эфиров обладают кислыми свойствами. [c.40]

Дикарбоновые аминокислоты. Аспарагиновая и глутаминовая кислоты содержатся не только в белках, но в виде свои.к амидов— глутамина и аспарагина — широко распространены в природе. [c.473]

Аспарагиновая кислота Глутаминовая кислота Амиды (аспарагин-глутамин) [c.60]

Гидролиз белков ЗМ /г-толуолсульфокислотой или АМ метан-сульфокислотой [7,8], содержащей 0,2% триптамина, в вакууме при 110°С, в течение 3 суток с хорощим выходом приводит к аминокислотам, включая триптофан, однако углеводы могут мешать. Триптофан можно определять также после щелочного гидролиза, но при этом разрушаются полностью аргинин, цист(е)ин, серин и треонин. Общее содержание амидов, обусловленное наличием аспарагина и глутамина, можно определить после гидролиза 10 М НС1 при 37°С в течение 10 суток и последующего анализа на аммиак с помощью микродиффузионной техники. Раздельное определение аспарагина и глутамина можно провести с помощью предварительной этерификации (метанол-уксусный ангидрид) свободных карбоксильных групп, последующего восстановления (борогидрид лития) образовавшихся сложноэфирных групп и определения аспарагиновой и глутаминовой кислоты после кислотного гидролиза соответственно в виде v-гидрокси-а-аминомасляной кислоты и б-гидрокси-а-аминовалериановой кислоты. Содержание аспарагина и глутамина получают путем вычитания этих величин из содержания аспарагиновой и глутаминовой кислот после полного гидролиза немодифицированного белка. Полный ферментативный гидролиз белков без деструкции аминокислот можно осуществить, используя смешанные конъюгаты Сефарозы с трипсином, химотрипсином, пролидазой и аминопептидазой М [9] [c.260]

Что касается аминокислотного состава, то во всех этих случаях он такой же, как у запасных белков. В наибольшей степени представлены аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды концентрация серосодержащих аминокислот незначительна (табл. 6А.2). [c.156]

Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. [c.644]

Аминокислоты кислого характера и их амиды. В старых работах, по-видимому, имелись противоречии по вопросу о пептидах аспарагиновой и глутаминовой кислот. Более современные технические приемы бумажной хроматографии и противо-точного распределения показали, что в тех .-iyiiaHx, когда [c.189]

В проламинах много пролина, амидов и глутаминовой кислоты, а основных аминокислот немного. Несмотря на высокое содержание глутаминовой кислоты, проламины не обладают резко выраженными кислотными свойствами, так как почти все свободные карбоксильные группы в их молекулах замещены аммиаком и связаны в виде амидов. [c.221]

Синтез глутамина, катализируемый глутаминсинтетазой, вероятно, протекает по типу SI (y). Однако прямых доказательств образования предполагаемого промежуточного продукта -глутамилфосфата пока не имеется. Парциальные реакции изотопного обмена, которые в случае такого синтеза, по-видимому, должны были бы иметь место, не наблюдались [89]. Очевидно, образующийся в качестве промежуточного соединения ацилфосфат является короткоживущим соединением, и все три реагента должны одновременно присоединиться к ферменту прежде, чем активный центр станет способным к функционированию. О том, что образование ацилфосфата действительно происходит [90, 91], свидетельствует выделение внутреннего амида глутаминовой кислоты 5-оксопро-лина (пирролидонкарбоновой кислоты) и восстановление промежуточного продукта боргидридом натрия в спирт [c.137]

Аминокислотный состав белковых фракций семян злаков к настоящему времени довольно хорошо изучен. В таблице 10, составленной по данным Е. Иемма (1958), приведены резз льтаты определений содержания аминокислот в некоторых белках, выделенных из семян. Эти данные показывают, что содержание почти всех аминокислот в отдельных белковых фракциях сильно различается. По своему аминокислотному составу особенно отличаются от других белковых фракций проламины. Эта группа белков характеризуется очень высоким содержанием глутаминовой кислоты и амидного азота. В глиадине пшеницы и гордеине ячменя, например, почти половина от общего содержания азота в белках приходится на долю глутаминовой кислоты и амидов. Амидные группы в белках связаны с глутаминовой кислотой, и, таким образом, в проламинах до половины общего количества азота содержится в виде этих комплексов. Проламины характеризуются также высоким содержанием пролина (до 15% в гордеине ячменя) и очень малым количеством серусодержащих аминокислот и основных аминокислот, особенно лизина. [c.355]

Это различие между глобулинами и альбуминами по их физиологической роли в семенах обусловлено существенными различиями в аминокислотном составе этих двух фракций. В частности (табл. 6А.1), альбумины обычно имеют повышенное количество серосодержащих аминокислот и лизина. Аминокислотный состав глобулинов характерен для запасных белков, богатых аспарагиновой и глутаминовой кислотами и их амидами, с одной стороны, и аргинином — с другой. [c.151]

Его аминокислотный, состав включает два остатка метионина (что ограничивает использование гидрогенолиза в процессе синтеза), два остатка чувствительного к кислотной обработке триптофана и щесть остатков кислых аминокислот. Карбоксильная концевая группа закрыта остатком первичного амида, а концевая аминогруппа — пироглутамильным остатком (циклической глутаминовой кислотой). Первоначальный план синтеза включал как ступенчатое наращивание, так и конденсацию фрагментов, и вся цепь была разделена по пептидным связям 5,6 и 13,14. Глициновый остаток в положении 13 служил обычной точкой сшивки, поскольку он представляет собой нерацемизующийся остаток на С-конце одного пептидного фрагмента. Сшивка в точке 5 была выбрана потому, что наличие в этом месте остатка метионина не дает возможности проводить гидрогенолиз в процессе построения нужной последовательности остатков в центре молекулы. [c.412]

Определения аминокислот белков показали, что отдельные белки резко различаются по составу аминокислот. В некоторых белках отдельные аминокислоты могут отсутствовать или находиться в ничтожном количестве, а других может быть очень много. Например, зеин семян кукурузы не содержит лизина и триптофана, в то же время в нем много глутаминовой кислоты, лейцина, пролина и аланина. В глиадине пшеницы количество глутаминовой кислоты и амидов достигает почти половины общего содержания аминокислот в белке, в белках клубней картофеля много лизина, а в белках листьев ячменя очень мало цистина и т. д. [c.218]

Общее содержание аминокислот в ткани мозга человека в 8 раз превышает концентрацию их в крови. Аминокислотный состав мозга отличается определенной специфичностью. Так, концентрация свободной глутаминовой кислоты в мозге выше, чем в любом другом органе млекопитающих (10 мкмоль/г). На долю глутаминовой кислоты вместе с ее амидом глутамином и трипептидом глутатионом приходится более 50% а-аминоазота головного мозга. В мозге содержится ряд свободных аминокислот, которые лишь в незначительных количествах обнаруживаются в других тканях млекопитающих. Это у-амино масляная кислота, К-ацетиласпарагиновая кислота и цистатионин (см. главу 1). [c.634]

Среди свободных аминокислот в мышцах наиболее высока концентрация глутаминовой кислоты (до 1,2 г/кг) и ее амида глутамина (0,8—1,0 г/кг). В состав различных клеточных мембран мышечной ткани входит ряд фосфоглицеридов фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин и др. Кроме того, фосфоглицериды принимают участие в обменных процессах, в частности, в качестве субстратов тканевого дыхания. Другие азотсодержащие вещества мочевина, мочевая кислота, аденин, гуанин, ксантин и гипоксантин —встречаются в мышечной ткани в небольшом количестве и, как правило, являются либо промежуточными, либо конечными продуктами азотистого обмена. [c.652]

При ферментативном гидролизе белков получаются наряду со свободными аспарагиновой и глутаминовой кислотами их моноамиды — аспарагин и глутамин, в которых карбоксил, наиболее удаленный от группы NH2, замещен на амидную группу. Эти амиды встречаются в свободном состоянии и в растениях. [c.396]

Аспарагин и глутамин представляют собой амиды двух других аминокислот-соответственно аспарагиновой и глутаминовой кислот, которые также служат строительными блоками белков. При кислотном или щелочном гидролизе аспарагин и глутамин легко перехо- [c.116]

В состав глобулинов обычно входит значительно меньше амидов, глутаминовой кислоты и пролина, но они могут содержать больше аспарагиновой кислоты по сравнению с проламинами. Другой характерной особенностью глобулинов является высокая концентрация в них основных аминокислот, особенно аргинина (20% и более общего азота белков). В альбуминах обычно мало аспарагиновой кислоты и довольно много основных аминокислот. [c.355]

Эти кислоты, как и другие двухосновные монбаминокислоты, обладают кислой, редкииед, т к как лри образовании внутренних солей у них остается одна свободная карбоксильная группа. Обе кислоты постоянно встречаются среди продуктов гидролиза белковых веществ. Аспарагиновая кислота в свободном состоянии встречается в животных и растительных организмах, играя важную роль в азотистом обмене. Обе кислоты-способны связывать обладающий токсическими свойствами аммиак с образованием амидов — аспарагина я глутамина (см. ниже). Глутаминовая кислота применяется при лечении психических заболеваний. [c.379]

Смотреть страницы где упоминается термин Глутаминовая кислота L амид: [c.135] [c.646] [c.661] [c.79] [c.482] [c.489] [c.82] [c.168] [c.587] [c.291] [c.650] [c.389] [c.219] [c.16] [c.61] [c.142] [c.89] [c.107] [c.280] [c.414] [c.102] [c.434] [c.231] [c.356] [c.267]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология