Энтерокиназа

Образование трипсина из трипсиногена, которое в физиологических условиях происходит в основном в результате действия энтерокиназы, по крайней мере в начальной фазе активации, и последующего включения аутокаталитического механизма, обусловленного появлением трипсина (поскольку трипсин также превращает трипсиноген в трипсин), не сопровождается значительным изменением молекулярного веса. Молекулярный вес трипсиногена 23 040—23 800, а трипсина — 22 680 — 23 800. N-концевая аминокислота в трипсиногене — валин, в то время как в трипсине — изолейцин. Поскольку ни в трипсиногене, ни в трипсине других N-концевых аминокислот не обнаружено, можно считать, что молекула как трипсиногена, так и трипсина, по-видимому, построена из одной полипептидной цепи, а не из нескольких (аналогичные выводы, даже более экспериментально обоснованные, сделаны в отношении пепсиногена и пепсина). [c.332]

Трипсиноген переходит в трипсин под влиянием фермента энтерокиназы. Трипсин действует в слабо щелочной среде он расщепляет белки и пептоны на полипептиды. Трипсин переводит химотрипсиноген в активный химотрипсин. Под влиянием химотрипсина происходит еще более глубокий распад белков и пептонов, чем под влиянием трипсина при этом образуются сравнительно низкомолекулярные полипептиды. [c.221]

Рис. П1-5. Превращение трипсиногена, активированное энтерокиназой.

Действие энтерокиназы на трипсиноген. Эта реакция служит для определения трипсиногена путем превращения его в трипсин в опытах, приведенных в табл. П1-3. [c.229]

Энтерокиназа — протеолитический фермент, вырабатываемый слизистой двенадцатиперстной кишки. Она представляет собой гликопротеид полностью еще не охарактеризована. [c.428]

Т.-фермент большинства позвоночных. Синтезируется в поджелудочной железе в форме неактивного предшественника (профермента) трипсиногена, к-рый в двенадцатиперстной кишке в результате отщепления N-концевого 6-членного фрагмента (под действием энтерокиназы) превращается в Т. Фермент легко подвергается саморасщеплению (автолизу) с образованием смеси активных -, 7- и у-Т. [c.639]

Было разработано несколько аффинных меток. Среди них - глутатионтрансфераза, белок, связывающий мальтозу, и короткие аминокислотные последовательности - антигенные детерминанты, которые связываются соответственно с глутатионом, мальтозой и специфическими антителами. Использовали и разные сайты расщепления, специфичные для тромбина, энтерокиназы и других протеиназ. Аффинная метка и сайт расщепления могут находиться как на N-, так и на С-конце рекомбинантного белка и использоваться в прокариотических системах экспрессии, а также в системах экспрессии на основе клеток насекомых, млекопитающих или грибов. [c.149]

Активный фермент (мол. вес 23000—24 000) [128] образуется из неактивного трипсиногена при действии на него Трипсина [228] или энтерокиназы [346], приводящих к разрыву связи — Лиз. Илей — и оФщеплению. пептида состава Н.Вал. (Асп)ч.Лиз.ОН [69, 76] от Ы-концевого участка полипептидной цепи. Таким образом, Ы-концевыми группами трипсиногена и трипсина являются соответственно валин и изолейцин [c.179]

Активатор трипсиногена узнает специфическую последовательность. Физиологический активатор трипсиногена — энтеропептидаза (называемая также энтерокиназой) находится на поверхности мембраны эпителиальных клеток в двенадцатиперстной кишке. Исключительно узкую специфичность энтеропептидазы харак- [c.74]

Наиболее простым примером такой регуляции является, пожалуй, синтез ферментов в форме неактивного предщественника. Больше всего известны в этой связи мощные протеолитические ферменты процесса пищеварения. Понятно, что в клетках, производящих эти ферменты, проявление их активности было бы нежелательным. В связи с этим пепсин, трипсин и химотрипсин синтезируются в виде неактивных зимогенов . Пепсиноген затем секретируется в желудок, где совместное действие высокой концентрации кислоты и в особенности протеолитическая активность ужа присутствующего там пепсина приводит к удалению 44-членного пептидного фрагмента и образованию активного фермента. Активацию трипсиногена, заключающуюся в удалении гексапептида, осуществляет фермент энтерокиназа, а также (автокаталитически) уже образовавшийся трипсин, в то время как химотрипсин получается из химотрипсиногена посредством протеолитического действия трипсина, высвобождающего в результате важную для активности химотрипсина концевую +ЫНз-группу изолейцина-16 (см. разд. 24.1.3.4). [c.536]

Общеизвестно, что биологически активные белки, особенно секретируемые клетками, такие как ферменты и полипептидные гормоны, синтезируются в виде молекул неактивных предшественников, активируемых посредством специфического гидролитического удаления пептидных фрагментов в результате действия протеолитических ферментов. Этот ограниченный протеолиз вызывает конформационное изменение, в результате которого важные для активности группы занимают правильное пространственное взаимное расположение. Иногда расщепление пептидной связи может высвободить существенную для активности амино- или карбоксильную группу. Одним из простейших примеров ограниченного цротеолиза является активация трипсиногена до трипсина, катализируемая энтерокиназой и автокатализируемая самим трипсином. Процесс активации заключается в отщеплении гексапептида от Л -концатрипсиногена (12). [c.551]

Все три фермента сока поджелудочной железы — трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза — производятся в виде неактивных проферментов, как и в случае пепсина. Трипсиноген превращается в трипсин веществом, обладающим характером фермента —энтерокиназой, содержащейся в кишечном соке. Характер этой активации неизвестен она не сопровождается уменьшением молекулярного веса, как в с.тучае пепсина. Образующийся трипсин активирует (автокаталитически) новые количества трипсиногепа. Химотрипсиноген и предшественник карбоксипептидазы сока поджелудочной железы активируются трипсином, но не энторокиназой. Следовательно, эта активация происходит только в кишечнике, где присутствует трипсин. Трипсин, химотрипсин и их оба профермента были получены в чистом, кристаллическом состоянии. [c.426]

К глюкопротеидам относятся некоторые ферменты, как, например, энтеропептидаза (раньше энтерокиназа), некоторые гормоны, как, например, фолликулостимулирующий гормон гипофиза и др. [c.55]

Энтеропептидаза под названием энтерокиназа открыта Н. П. Ше-повальниковым в лаборатории И. П. Павлова. Энтеропептидаза относится к глюкопротеидам и содержит около 30% полисахарида, состоя-н1его из маннозы, фруктозы, галактозы и аминосахаров (см. стр. 55). [c.182]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

Свойства. Белый кристаллический порошок. Легко растворим в воде, плохо растворим в других растворителях. Неактивный предшественник трипсина. Путем автокатализа под действием трипсина или энтеропептидазы (энтерокиназы) переходит в активный трипсин с отщеплением неактивного гексапептида. Изо- лек ическая точка при pH = 9,3. [c.396]

Как было показагю впервые И. П. Павловым и его школой, ряд ферментов пищеварительных соков выделяется также в неактивной или малоактивной форме. На основании этих работ возникло представление о неактивной форме ферментов. Неактивная форма ферментов носит название профермента, или 3 и м о г е н а. Механизм превращения проферментов в активные ферменты может быть различным. Во многих случаях он сводится к разрушению присутствующего в проферменте парализатора, препятствующего проявлению действия фермента. По-видимому, именно таков механизм активирования профермента поджелудочной железы — трипсиногена - ферментом кишечного сока — энтерокиназой (стр. 314). К чему сводится активирующее действие ряда простых химических соединений — сказать часто трудно. Как бы то ни было, с этим действием необходимо считаться. Активность слюнной амилазы (фермента, осахаривающего крахмал) сильно повышается, например, в присутствии хлористого натрия. Соляная кислота активирует действие пепсина (фермента желудочного сока) и тем стимулирует автокаталитическое превращение профермента пепсиногена в пепсин. Липаза (фермент, расщепляющий жиры) активируется желчными кислотами, входящими в состав желчи, и т. д. Тканевые протеазы катепсины, растительная протеаза папаин, фермент аргиназа и некоторые другие сильно активируются так называемыми сульфгидрильными соединениями, содержащими SH-rpynny (цистеин, глютатион, сероводород), а также аскорбиновой кислотой. Все эти соединения обладают выраженными восстанавливающими свойствами. Таким образом, можно думать, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность в восстановленной форме. [c.119]

Трипсин. Трипсин содержится в поджелудочном соке в недеятельной форме, в виде трипсиногена. Но под влиянием другого фермента — энтерокиназы кишечного сока—трипсиноген превращается в трипсин. Энтерокиназа открыта Н. П. Шеповальниковым в лаборатории И. П. Павлова. [c.314]

Надо указать, что, по данным Г. К. Шлыгина, энтерокиназа также находится в слизистой кишечника премуш,ественно в неактивном состоянии, в виде к и н а з о-г е н а. Превраш,ение киназогена в активную форму — энтерокиназу — происходит в кишечном соке под влиянием трипсина или других протеиназ (протеиназы желчи). [c.315]

Превращение триисиноген -> трипсин осуществляется проще, чем соответствующее превращение химотрипсиногена, поскольку здесь образуется только один продукт. Активация может катализироваться как самим трипсином, так и ферментом энтерокиназой, а также некоторыми протеиназами, выделенными из плесеней. При активации происходит отщепление от полипептидной цепи N-концевого гексапептида, как это схематически показано на фиг. 125. Важную роль в процессе активации играет ион кальция, специфически ускоряющий расщепление по определенной пептидной связи и одновременно тормозящий разрыв связей в других местах (при расщеплении [c.427]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.713 ]

Успехи органической химии Том 1 (1963) -- [ c.179 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.306 , c.319 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.729 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.749 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.314 , c.315 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.332 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.428 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.292 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.346 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.316 , c.318 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.181 , c.337 , c.338 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.289 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.289 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.128 , c.129 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.372 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология